04 proteinas
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PROTEÍNAS
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INTRODUCCIÓN
•La polimerización de los L-α aminoácidos mediante enlaces peptídicos, constituye el
marco estructural para las proteínas.
ENLACE PEPTÍDICO
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INTRODUCCIÓN
• Las características comunes a todas las proteínas incluyen las restricciones impuestas a su conformación por los enlaces covalentes y no covalentes.
• Fibroína (seda).• Colágena.• Mioglobina.• Hemoglobina.
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Molécula de Proteína
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IMPORTANCIA BIOMÉDICA
• Transportadores de: vitaminas, O2, CO2.
• Funciones estructurales.
• Funciones cinéticas, catalíticas.
• Señalamiento.
• Mutaciones de genes.
• Síndromes de maduración proteica.
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CLASIFICACIÓN
• Solubilidad: Albúmina, globulinas, histonas.
• Forma: Globulares, fibrosas,• Función: Enzimas, almacenamiento,
reguladoras, protectoras, transporte, contráctiles, móviles.
• Estructura: primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.
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ESTRUCTURA PRIMARIA
• Corresponden al órden en el cual se unen entre sí los aminoácidos, e incluye la localización de cualquier enlace disulfuro.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, electrostática y de van der Waals, puentes de Sulfuro.
• La rotación es posible solo en dos de cada tres de los enlaces covalentes que forman el esqueleto polipetídico de la proteínas.
• Helices α y hojas β.
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ESTRUCTURA TERCIARIA
• Plegamiento polipétidico de dos cadenas secundarias llamadas supersecundarias.
• Uniones de las Helices α y hojas β son otras similares por enlaces disulfuro.
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Contienen 2 ó mas cadenas polipéticas, unidas por fuerzas no covalentes.
• Protómeros, unidades de cadenas polipéticas.
• Moléculas diméricas o tetraméricas.
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ESTRUCTURAS PROTEÍNICAS
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ESTRUCTURAS PROTEÍNICAS
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Fibrosas
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Globulares
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Virales
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EQUILIBRIO REVERSIBLE ENTRE LAS PROTEINAS DE LAS DIFERENTES PARTES
DEL ORGANISMO
• El hígado y otros tejidos sintetizan rápidamente proteínas celulares a partir de aminoácidos plasmáticos.
• A su vez los aminoácidos plasmáticos pueden ser degradados y devueltos al plasma.
• Existe un equilibrio constante entre los aminoácidos plasmáticos y las proteínas lábiles de las células del cuerpo.
• Existe un equilibrio también entre las proteínas de un tipo y otro de célula.
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LIMITE SUPERIOR PARA EL ALMACENAMIENTO DE PROTEINAS
• Cada tipo de célula tiene un limite superior para la cantidad de proteínas que puede almacenar.
• El exceso de aminoácidos en la circulación se degrada en otros productos y se utiliza para obtener energía, o se convierte en grasa o glucógeno almacenándose de esta forma.
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FUNCIONES DE LAS PROTEINAS PLASMATICAS
• LA ALBUMINA:• Su función es proporcionar presión
coloidosmótica en el plasma, evitando la perdida de sangre de los capilares
• GLOBULINA:• Son responsables de la inmunidad natural y
adquirida.• FIBRINOGENO:• Sus fibras de fibrina ayudan a la coagulación
sanguínea.
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FORMACION DE LAS PROTEINAS PLASMATICAS
• Casi toda la albúmina y el fibrinógeno de las proteínas plasmáticas, así como el 50 a 80% de las globulinas, se forman en el hígado.
• El resto de las globulinas se forman en el tejido linfoide (ej: gammaglobulinas).
• En el hígado la formación de proteínas plasmática llegan a 30 g/día.
• Se producen perdida rápida de proteínas en las quemaduras graves, en enfermedades renales grave (en la orina se pierde hasta 20 g/día), que se reemplazan continuamente.
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USO DE LAS PROTEINAS PLASMATICA COMO FUENTE DE AMINOACIDOS PARA
LOS TEJIDOS
• Las proteínas plasmáticas funcionan como medio lábil de almacenamiento de proteínas siendo una fuente rápida disponible de aminoácidos para el tejido que los necesite.
• Las proteínas plasmáticas pueden actuar como fuente para una reposición rápida de las proteínas tisulares.
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EQUILIBRIO REVERSIBLE ENTRE LAS PROTEINAS PLASMATICAS Y LAS
PROTEINAS TISULARES
• Estudios con marcadores radiactivos han demostrado mediante cálculos que se sintetizan y degradan diariamente unos 400 gramos de proteínas corporales.
• Intercambio reversible de aminoácidos entre las diferentes proteínas del cuerpo.
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METÓDOS DE ESTUDIOS DE PROTEÍNAS
• Ultracentrifugación analítica.
• Centrifugación en gradiente de sacarosa.
• Filtración en gel.
• Electroforesis en gel de poliacrilamida.
• Microscopía electrónica.
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Espectrofotometría
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CROMATOGRAFÍAEN COLUMNA
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CROMATOGRAFIA DEINTERCAMBIO IONICO
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FILTRACIÓN EN POLÍMEROS
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CROMATOGRAFÍA POR AFINIDAD
(LIGANDOS)
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ELECTROFORESIS EN GEL DE POLIACRILAMIDA
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CORRIDA ELECTROFORÉTICAEN GEL DEPOLIACRILAMIDA
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ELECTROFORESIS
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ELECTROFORESIS
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ELECTROFORESISPOR ISOENFOCADO
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Proteína Polipéptido
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ESPECTROMETRÍA DE MASA
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ESPECTROMETRÍA DE MASA
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ELECTROFORESIS DE PROTEINASEN DESNUTRIDOS DE UTI
HOSPITALUNIVERSITARIO JAPONES
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KWASHIORKOR
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