07 proteinas

Las Proteínas

Universidad Nacional Autónoma de HondurasUNAH

Msc. Dilcia Sánchez

Proteínas

• Son los sólidos más abundantes del protoplasma celular.

• Cada proteína cumple una función dentro y/o fuera de la célula.

• Son básicas para la formación de los componentes estructurales de las células y todos los

tejidos corporales.

• Son sintetizadas en los ribosomas de todas las células.

• Son indispensables en nuestra dieta alimenticia para el crecimiento restauración y

mantenimiento de nuestro organismo.

• Son catalizadores orgánicos en diversas reacciones químicas de los organismos.

• La actividad biológica de una proteína depende absolutamente en su estructura molecular.


Estructura Química

H

H2N- C -COOH

R

Grupo amino-NH2

Grupo carboxílico-COOH

Las unidades estructurales de proteínas se llaman aminoácidosEstos se unen entre sí por enlaces peptídicos


La formación de un enlace peptídico se realiza entre dos AAs

H O

H2N-C-C-OH

R

H H

H-N-C-COOH

R

El grupo oxhidrilo (-OH) de un AA reacciona con el grupo amino (-NH3) del otro AA.


Las proteínas son polímeros de aminoácidos. La unión entredos aminoácidos es por medio de un enlace tipo peptídico.Su formación es una condensación. Hidrólisis es el procesopara desdoblar un enlace por medio de interponer unamolécula de agua.

H O

H2N-C-C

R

H O

N-C-C-OH

H R+ H2O

“Condensación!”Msc. Dilcia Sánchez

Los aminoácidos (AA)

• Existen más o menos 20 tipos diferentes de AAs conocidos yencontrados comúnmente en las proteínas de plantas y animales.Estos pueden ser:

•Esenciales: si son fabricados solo por las plantas (Fenil alanina,leucina isoleucina, lisina).

•No Esenciales: los que fabrican los humanos (Glicina alaninatiroxina).

• Se nombran dependiendo del número de (AA) que poseen:

•Dipéptidos (2 AA) Tripéptidos (3 AA) Tetrapéptidos (4AA) Pentapeptidos (5AA) Hexapeptidos (6AA) Oligopéptidos

• ( 7-9) Polipéptidos (10-50) Proteínas (51 AAs en adelante.


Clasificación De Las Proteinas

Según su Forma y Solubilidad:

•Fibrosas las cadenas de polipéptidos están dispuestas enláminas con filamentos largos. Son insolubles en agua sonútiles para formar materiales estructurales como (uñas,pelo, piel).

•Globulares las cadenas de polipéptidos tienen formaesféricas o tridimensionales. Son solubles en agua seencuentran dentro de las células la mayoría de ellas sonenzimas.(hidrolasas,deshidrogenasas)


Ejemplo de proteínas según su forma


Clasificación De Las Proteinas

• Según su Estructura :

• Primaria: Es la secuencia lineal de los AA en la cadena polipeptídica, determina los ordenes superiores de las otras proteínas ejemplo la Insulina que posee 51 AA.


Estructura de las proteínas . . .

• Secundaria: Está determinada por la forma queadopta cada cadena polipeptídica, esta estructuratridimensional está mantenida por enlaces puentes dehidrógenos y de disulfuros.

• Puede ser de dos tipos:

• Alpha tiene forma de espiral.

• Beta tiene forma de zigzag.

• Ejemplo (fibroína,colágeno).


• Terciaria: Adoptan formas tridimensionales que dependen de varios factores:

• Puentes de Hidrógeno

• Interacciones hidrófobas por parte de grupos R no polares

• Enlaces covalentes (S-S)


• Cuartenaria Tienen formas esferoidales, formadas por 4 subunidades de polipéptidos y cada unidad contiene hierro en su composición ejemplo de ellas es la hemoglobina.


Estructura de las Proteínas


Clasificación según su Función

•Sirven como mensajeros químicos (Hormonas) regulando el metabolismo celular (Insulina, Glucagón).

•Son formadoras de materiales estructurales (colágeno, queratina).

•Ayudan en el transporte de sustancias a través de lamembrana plasmática (transportan la glucosa).

•Transportan oxígeno en la sangre a todas las células(hemoglobina plasmina,mioglobina,hemocianina).


•Proteínas contráctiles son importantes en elmovimiento.(Actina y Miosina,dineína vimentina).

•Desarrollan el músculo esquelético.

•Interceptan anticuerpos en madres Rh- con bebés Rh+(Alfa globulinas).

•Participan en la defensa del cuerpo (Gammaglobulinas, Inmunoglobulinas, mucina).

• Intervienen como coaguladores sanguíneos

(Fibrinógeno, Protrombina).


• Actúan como amortiguadores en el plasma sanguíneo, evitando cambios drásticos en el PH.(Pepsina,tripsina,quimiotripsina).

• Almacén de nutrientes (Ovoalbúmina) en la clara del huevo ( Ceína ) en los granos de maíz. (Lactoalbúmina ) en la leche,(gliadina) en el trigo (hordeína) en la cebada.

• Son catalizadores orgánicos (enzimas ).


ENZIMAS

• Son moléculas proteínicas cuya función una es servir decatalizadores orgánicos un catalizador es el que aceleralas reacciones químicas.

• Todas las enzimas actúan sobre un sustrato específico,cada una tiene un sitio activo que son las regiones en lasque se une el sustrato formando un complejo enzimasustrato (E-S) que se descompone y libera los productos.

• En la mayoría de los casos las reacciones enzimáticas sonreversibles.


Complejo Enzima Sustrato

Maltosa + H20 = Glucosa + glucosasustrato maltasa productos

(Enzima)


Factores Que Afectan La Actividad Enzimática

• CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO.

• CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA.

• PH. Optimo para las enzimas del cuerpo va de 6-8

• TEMPERATURA .Para las enzimas humanas la temperatura optima es la cercana a la corporal las altas temperaturas las desnaturalizan y las bajas las inactivan.


Factores Que Afectan Las Enzimas


Nomenclatura De Las Enzimas

• Se nombran de acuerdo al sustrato sobre el cual actúan más laterminación ASA. (Maltasa, Lactasa, Sacarasa Hidrolasa).

•Nombre del sustrato mas la acción de la enzima más la terminación ASA.

• (Acido Málico Oxidasa, Citocromo C reductasa.

• Poseen los nombres que les asignaron sus descubridores (Pepsina, tripsina ).

• Se les agregaba el prefijo “ Zima” que significa romper (lisozima) presente en la saliva y lágrimas.


Especificidad Enzimática

• La mayor parte de las enzimas poseen especificidad de:

• Grupos funcionales

• Enlaces

• Sustratos


Enzimas y Cofactores

• Algunas enzimas son Sencillas poseen solo partes proteicas (Pepsina)

• Otras son compuestas poseen dos componentes una parte proteica llamada (Apoenzima ) y otro componente adicional no proteico llamado ( Cofactor Coenzima )estos pueden ser oligoelementos, vitaminas o moléculas orgánicas (ATP,NAD,FAD,COq,COa).o

• Glucoproteínas

• Lipoproteínas

• Cromoproteínas

• Nucleoproteínas

• Ninguno de ellos posee actividad catalítica por si solo


Enzimas y Cofactores


Inhibición Enzimática

• Inhibición Competitiva: Compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima se combina por un tiempo y no provoca daños permanentes ala enzima.

• Inhibición No Competitiva: El inhibidor se une con la enzima en un sitio que no es el activo, esto desactiva la enzima modificando su forma a lo cuál el sitio activo no puede unirse con el sustrato por lo tanto la inhibición es irreversible (venenos, contaminación por metales, insecticidas)


Deficiencias Proteicas

El cuerpo no puede adaptarse a la falta de proteínas y desarrolla:

• Deficiencia proteica con edema.

• Perdida de tejidos corporales.

• Hígado graso.

• Dermatosis.

• Respuesta inmunológica disminuida.

• Debilidad

• Pérdida del vigor


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