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1.2.4. Les protéines
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Biochimiste britannique né à Rendcombe (Gloucestershire). Frederick Sanger fait ses études à Cambridge. Un des grands succès de Sanger aura été la détermination de la structure de l'insuline, qu'il réussit à couper en fragments polypeptidiques ; ceux-ci sont ensuite transformés par hydrolyse acide ou enzymatique en fragments peptidiques plus petits, qui sont identifiés. Sanger procède de proche en proche en utilisant un réactif qu'il a mis au point en 1944, le 1-fluoro-2,4-dinitrobenzène, le réactif de Sanger, qui réagit spécifiquement avec les groupements -NH2 terminaux des aminoacides, ce qui facilite l'analyse des fragments par chromatographie sur papier. En 1955, Sanger détermine la structure de l'insuline, dont la masse moléculaire est 5 800, constituée de cinquante et un aminoacides répartis en deux chaînes reliées par deux groupements disulfures -S-S-, un autre motif disulfure reliant deux aminoacides d'une des deux chaînes. C'est en 1969 que Dorothy Mary Crowfoot Hodgkin déterminera par cristallographie la structure tridimensionnelle de l'insuline.© Encyclopædia Universalis 2006, tous droits réservés
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Frottis sanguin d'un sujet atteint de drépanocytose
repérer les hématies en forme de faucille
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Dans l'hémoglobine d'un sujet atteint de drépanocytose le 6ème acide aminé de chacune des 2 sous unités béta (en jaune) de la molécule est une valine (acide aminé non polaire) au lieu d'un glutamate (acide aminé chargé -).La molécule ainsi modifiée perd sa solubilité et forme des faisceaux de fibres tubulaires qui déforment les globules rouges.
Les 2 acides aminés n°6
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La drépanocytose
Une interaction anormale entre les molécules d'hémoglobine conduit à leur association en fibres qui déforment les globules rouges.
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Hélice α et feuillet β concernent 60% des chaînes polypeptidiques.
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Sur cette représentation de la molécule de myoglobine, les radicaux hydrophobes sont représentés en bleu et les radicaux hydrophiles en rouge.
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L'hème se trouve dans le coeur hydrophobe de la molécule
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L'hème
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La fixation du dioxygène sur l'hème du côté de l'histidine 64
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Forme tendue T Forme relachée R
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