17 catabolismo aminoacidi - unipi.it
TRANSCRIPT
![Page 1: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/1.jpg)
1
CATABOLISMO AMMINOACIDICATABOLISMO AMMINOACIDI
![Page 2: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/2.jpg)
2
Catabolismo aminoacidi
Digestione di proteone dalla dieta
Turnover delle proteine
Digiuno prolungato
![Page 3: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/3.jpg)
3
Digestione delle proteine dalla dieta
L’organismo ricava la maggior parte degli aminoacidi di cui ha bisogno dalle proteine alimentari;
Per essere utilizzati questi aminoacidi le proteine devono essere “digerite” cioèidrolizzate negli aminoacidi costituenti;
Meno di 1/10 delle proteine ingerite con una dieta equilibrata viene eliminata senza essere stata “digerita”
![Page 4: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/4.jpg)
4
Aminoacidi essenziali e non
per la sintesi proteica sono necessari tutti e 20 gli aminoacidi naturali;
alcuni aminoacidi sono definiti essenziali perchénon possono essere sintetizzati e sono introdotti con la dieta;
La fenilalanina ènecessaria per la sintesi di ormoni tiroidei e dell’adrenalina
![Page 5: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/5.jpg)
5
Cosa succede se mancano aminoacidi essenziali?
l’organismo è costretto a demolire alcune sue proteine;
Durante il digiuno prolungato il fegato può arrivare a perdere il 50% delle proprie proteine, il muscolo scheletrico il 30% il cuore solo il 3%;
Cioè fegato e muscolo scheletrico possono servire da “riserva” di aminoacidi.
![Page 6: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/6.jpg)
6
Stomaco
Intestino
![Page 7: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/7.jpg)
7
Proteine introdotte con la dietaProteine introdotte con la dieta
Enzimi proteolitici:
Proteasi gastriche Pepsina
Proteasi pancreatiche Tripsina Chimotripsina
![Page 8: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/8.jpg)
8
![Page 9: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/9.jpg)
9
Zimogeni e Zimogeni e proteasiproteasi
![Page 10: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/10.jpg)
10
Degradazione proteine da dieta: proteasigastrichePepsina•L’attacco enzimatico inizia nella cavità dello stomaco;
•pH ottimale ~ 2;
•Secreto dalle cellule della mucosa gastrica come pepsinogeno (zimogeno);
•L’attivazione avviene spontaneamente a pH =2 realizzato con la secrezione di HCl
![Page 11: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/11.jpg)
11
Pepsina• non particolarmente specifica;
•Idrolizza preferenzialmente i i legami peptidici con il gruppo carbossilico di aminoacidi aromatici (fenilalanina, triptofano, tirosina)
HCl•Attiva la pepsina;
•Svolge azione battericida;
•Denatura le proteine
![Page 12: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/12.jpg)
12
Proteasi pancreaticheTripsina• Endopeptidasi (pH 7-8);
•Idrolizza legami peptidici con il gruppo carbossilico di aminoacidi basici quali arginina e lisina;
•E’ particolarmente attiva sui prodotti di degradazione della pepsina;
•E’ sintetizzata come zimogeno (tripsinogeno) ed attivata da una enteropeptidasi (enzima prodotto dalla mucosa intestinale.
![Page 13: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/13.jpg)
13
Peptidasi intestinali•Enzimi endocellulari;
•Aminopeptidasi staccano gli aminoacidi N-terminali;
•Dipeptidasi rompono i dipeptidi che resistono alle aminopeptidasi;
![Page 14: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/14.jpg)
14
Assorbimento intestinale degli aminoacidi
Gli aminoacidi così formati sono assorbiti dall’intestino mediante trasporto attivo.
Specifici trasportatori fannoentrare gli aminoacidi insieme a ioni Na+ con idrolisi di ATP.
![Page 15: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/15.jpg)
15
Turnover delle Turnover delle proteineproteine
![Page 16: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/16.jpg)
16
Regola dellRegola dell’’NN--terminaleterminale
E1 Enzima di attivazione dell’ubiquitina
E2
Enzima di coniugazione dell’ubiquitina
E3 Ubiquitina-proteina ligasi
![Page 17: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/17.jpg)
17
ATP
E1
Ubiquitina
+
++
E2
+
E3
+
Target
![Page 18: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/18.jpg)
18
3 enzimi sono necessari per il tag di una proteina con l’ubiquitina
![Page 19: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/19.jpg)
19
Ubiquitina= proteina di 8,5 kDa ~76 aa
Il residuo di glicinacarbossiterminaleforma il legameisopeptidico con residuidi lisina della proteinada degradare
![Page 20: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/20.jpg)
20
La La degradazionedegradazione delledelleproteineproteine èè essenzialeessenziale per la per la crescitacrescita cellularecellulare
FornisceFornisce amminoacidiamminoacidiRimuoveRimuove enzimienzimi in in eccessoeccessoRimuoveRimuove o o portaportaallall’’attivazioneattivazione didi fattorifattori diditrascrizionetrascrizione
StrutturaStruttura del del proteasomaproteasoma 26S26S20S Parte 20S Parte centralecentrale con con attivitattivitàà cataliticacatalitica19S 19S complessocomplesso regolatorioregolatorio
ProteasomaProteasoma
![Page 21: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/21.jpg)
21
Il Il ProteasomaProteasoma 26S 26S degradadegrada le le proteineproteine legate legate allall’’ubiquitinaubiquitina
19S subunità regolatoria(7 α subunità)
20S proteasoma(attività catalitica)2 x 7 β subunità
19S subunità regolatoria(7 α subunità)
![Page 22: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/22.jpg)
25
Inibitori del Inibitori del proteosomaproteosomaIl blocco dellIl blocco dell’’attivitattivitàà del del proteasomaproteasomapotrebbe essere una strategia vincentepotrebbe essere una strategia vincentecontro alcuni tumoricontro alcuni tumori
Meccanismo dMeccanismo d’’azioneazione••Peptide boronico inibisce le Peptide boronico inibisce le serineserine proteasiproteasi imitando il imitando il substrato nel legame nel sito attivo.substrato nel legame nel sito attivo.
••Queste molecole possono inibire il proteosoma legandosi Queste molecole possono inibire il proteosoma legandosi al sito centrale 20S del al sito centrale 20S del proteasomaproteasoma
![Page 23: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/23.jpg)
26
APOPTOSIAPOPTOSI
STABILIZZAZIONESTABILIZZAZIONE
PROLIFERAZIONEPROLIFERAZIONE
p21 p27p21 p27p53 p53 BidBid BaxBax
APOPTOSIAPOPTOSI
PROLIFERAZIONEPROLIFERAZIONE
ANGIOGENESIANGIOGENESI
APOPTOSIAPOPTOSI
JNKJNK
NFNF--kBkB
PROTEOSOMAPROTEOSOMA
BORTEZOMIB: UN FARMACO INTELLIGENTE
Effetti biologiciEffetti biologiciACCUMULO DI I-KBRepressione di NF-KBInduzione ApoptosiRepressione proliferazioneEtc….
![Page 24: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/24.jpg)
27
Rimozione del gruppo amminico Rimozione del gruppo amminico
degli amminoacididegli amminoacidi
![Page 25: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/25.jpg)
28
Da dove vengono i gruppi amminici?
![Page 26: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/26.jpg)
29
α-chetoacidi
COO-
|C=O|R
COO-
|C=O|CH3
COO-
|C=O|CH2|COO-
Piruvato
Ossalacetato
![Page 27: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/27.jpg)
30
α-aminoacidi
COO-
|CH-NH2|R
COO-
|CH-NH2|CH3
COO-
|CH-NH2|CH2|COO-
Alanina
Acido Aspartico
![Page 28: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/28.jpg)
31
COO-
|C-NH2|CH3
Alanina
COO-
|C=O|CH3
Piruvato
![Page 29: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/29.jpg)
32
![Page 30: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/30.jpg)
33
TransaminazioneTransaminazione
NH2| +
HOOC - CH - R1
O||
HOOC - C - R2
O|| +
HOOC - C - R1
NH2|
HOOC - CH - R2
![Page 31: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/31.jpg)
34
![Page 32: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/32.jpg)
35
PLP PLP PiridossalPiridossal fosfatofosfato
![Page 33: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/33.jpg)
36
![Page 34: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/34.jpg)
40
Sintesi dellaGlutammina
![Page 35: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/35.jpg)
41
Nel fegato
![Page 36: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/36.jpg)
42
tryptophan
histidine
glucosamine-6-P
carbamoyl-phosphate
CTP
AMPO C-NH2
CO2-
+H3N-C-HCH2
CH2
La La glutamminaglutammina serve come serve come donatoredonatore didi gruppigruppi amminiciamminici per per moltemolte altrealtre molecolemolecole
![Page 37: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/37.jpg)
43
SeiSei deidei prodottiprodotti finalifinali inibisconoinibiscono allostericamenteallostericamentela la glutamminaglutammina sintetasisintetasi
glycinealanine
L’effetto inibitorio di tutti I prodottiinsieme è maggiore della sommadegli effetti individuali.
X X X X X X X X
tryptophan
histidine
AMP
GlnGluglucosamine-6-P
carbamoyl-phosphateglutamine
synthetaseATP ADPNH4
+ Pi
CTPOC-NH2
CO2-
+H3N-C-HCH2
CH2
CO2-
CO2-
+H3N-C-HCH2
CH2
Ser, Gly e Ala inibiscono il sitodi legame con il substrato
![Page 38: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/38.jpg)
44
O C-NH2
CO2-
+H3N-C-HCH2
CH2
O C-O-
CO2-
+H3N-C-HCH2
CH2
Glutamminasi+ NH4
+
Nel Fegato
![Page 39: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/39.jpg)
45
SintesiSintesi delldell’’alaninaalanina
![Page 40: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/40.jpg)
46
Alanina
![Page 41: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/41.jpg)
47
![Page 42: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/42.jpg)
48
Reazione della Reazione della
Glutammico deidrogenasiGlutammico deidrogenasi
![Page 43: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/43.jpg)
49
Regolazione della Glutammato deidrogenasiRegolazione della Glutammato deidrogenasi
![Page 44: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/44.jpg)
50
Come vengono degradati gli aminoacidi?
![Page 45: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/45.jpg)
51
Destino del gruppo amminico degli aminoacidi Destino del gruppo amminico degli aminoacidi nei vertebratinei vertebrati
![Page 46: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/46.jpg)
52
Glutammato
GDH
α-chetoglutarato
Ciclo dellCiclo dell’’ureaurea
![Page 47: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/47.jpg)
53
![Page 48: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/48.jpg)
54
Sintesi del Sintesi del CarbamilCarbamil fosfato fosfato
CarbamilCarbamil fosfato fosfato sintetasisintetasi
![Page 49: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/49.jpg)
55
mitocondri
![Page 50: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/50.jpg)
56
citosol
![Page 51: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/51.jpg)
57
citosol
![Page 52: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/52.jpg)
58
citosol
![Page 53: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/53.jpg)
59
CICLO DELLCICLO DELL’’UREAUREA
![Page 54: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/54.jpg)
60
![Page 55: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/55.jpg)
61
COO-
|C=O|CH2|COO-
OssalacetatoTransamminazionead aspartato e ciclo dell’urea
Conversione in glucosio nella gluconeogenesi
Condensazione con acetilCoAnel ciclo di Krebs
![Page 56: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/56.jpg)
62
![Page 57: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/57.jpg)
63
![Page 58: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/58.jpg)
64
Deaminazione degli aa (rimozione del gruppo aminico)
Deaminazione degli aa (TRANS-AMINATIVA)(solo spostamento del gruppo aminico da aa ad α-chetoglutarato, con formazione del chetoacido e di glutammato)
deaminazione ossidativa(AAO con FAD o FMN)
aminoacido deidrogenasi(glutamico deidrogenasi = GDH)
GOT- glutamico-ossalaceticotransaminasiAST (aspartico transaminasi)
GPT- glutamico-piruvicotransaminasiALT (alanina transaminasi)
![Page 59: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/59.jpg)
65
GDHGDH
TransaminasiTransaminasi
GPTGPT
GlutaminasiGlutaminasi
GlutaminaGlutaminasintasisintasi
![Page 60: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/60.jpg)
66
Regolazione del ciclo dellRegolazione del ciclo dell’’UreaUrea
• a breve termine:
Attivazione della carbamilfosfato sintetasi da parte dell’ N-acetilglutammato;
• a lungo termine:
Induzione della sintesi di enzimi del ciclo in seguito a dieta iperproteica e nel digiuno prolungato
![Page 61: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/61.jpg)
67
Regolazione del ciclo dellRegolazione del ciclo dell’’UreaUrea
![Page 62: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/62.jpg)
68
Destino dello scheletro carbonioso
GlucogeniciGlucogenici
ChetogeniciChetogenici
![Page 63: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/63.jpg)
69
Piruvato
![Page 64: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/64.jpg)
70
α− chetoglutarato
![Page 65: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/65.jpg)
71
![Page 66: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/66.jpg)
72
COO-
|C=O|CH2|COO-
COO-
|CH-NH2|CH2|COO-
COO-
|CH-NH2|CH2|CONH2
asparaginasi Aspartatotransaminasi
Ossalacetato
asparagina aspartato
![Page 67: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/67.jpg)
73
Succinil CoA
![Page 68: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/68.jpg)
74
Acetil CoA
![Page 69: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/69.jpg)
75
![Page 70: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/70.jpg)
76
Difetti del ciclo dell’urea
IPERAMMONEMIA
Congenita: carenza di uno qualsiasi degli enzimi del ciclo dell’urea
Acquisita: patologie epatiche (epatite, cirrosi, ostruzione vie biliari)
![Page 71: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/71.jpg)
77
Difetti del ciclo dell’ureaCarenza di carbamil fosfato sintetasi o di ornitina transcarbamilasi
![Page 72: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/72.jpg)
78
ArgininosuccinasiOrnitinatranscarbamilasi
![Page 73: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/73.jpg)
79
Il trattamento è basato sulla combinazione di una dieta ipoproteica
integrata con aminoacidi (Arg) e farmaci che favoriscono l’escrezione
dell’azoto attraverso vie alternative al ciclo dell’urea
![Page 74: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/74.jpg)
80
Vie alternative: impiego di benzoato e fenilacetato che reagiscono principalmente con glicina e glutammina producendo composti che vengono eliminati con le urine
![Page 75: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/75.jpg)
81
Citrullinemia I – difetto in argininosuccinatosintetasi provoca crisi epilettiche e tensioni muscolari. Può essere curata con una dieta opportuna
Citrullinemia II– difetto nel trasportatore mitocondriale aspartato-
glutammato provoca iperammonemia
Sindrome HHH- iperammonemia, iperornitinemia, omocitrullinemia
![Page 76: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/76.jpg)
82
FenilchetonuriaAccumulo di fenilalanina nel sangue provoca grave ritardo mentale.Può essere trattata con un’opportuna dieta povera di fenilalanina
![Page 77: 17 Catabolismo aminoacidi - unipi.it](https://reader036.vdocuments.pub/reader036/viewer/2022081700/62d71d323463a400b248f20d/html5/thumbnails/77.jpg)
83
Morbo di Parkinson-Malattia neurologica associata anche alla limitata produzione di dopammina.
Un tentativo di cura è la somministrazione proprio di dopammina