[1]aa y proteínas_15-i
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Estructura y clasificación de aminoácidos
Propiedades ácido-base de los aminoácidos
El enlace peptídico, estructura y propiedades
Niveles estructurales de las proteínas (primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria)
Fuerzas de estabilización de las estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria
Función de las proteínas: estructural y reguladoras
(enzimas y hormonas)
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La clave de la estructura de los miles de
proteínas diferentes, se encuentra en unas
subunidades monoméricas simples.
Todas las proteínas están construidas a partir
del mismo conjunto de 20 aminoácidos
unidos de forma covalente en secuencias
lineales características.
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Proteína de la leche
Plumas
Cuernos de rinoceronte
20
aminoácidos
estándar
Telarañas
Enzimas Hormonas
Transportadores
Antibióticos
Anticuerpos
Venenos de hongos
Cristalino del ojo
Los 20 aminoácidos son -aminoácidos
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Átomo de carbono
Grupo carboxilo
Átomo de hidrógeno
Grupo de cadena lateral
Grupo amino
SEMEJANZAS
• Grupo amino –NH2
• Grupo carboxilo –COOH • Hidrógeno • Carbono α
DIFERENCIAS
• El grupo R es el que diferencia a los aminoácidos entre sí.
Varían en estructura, tamaño y carga eléctrica, lo que influye en su grado de solubilidad en agua.
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La mayoría de los -
Aminoácidos son Quirales • En todos los aminoácidos estándar excepto la glicina, el
carbono está unido a cuatro grupos diferentes y es
tetraédrico.
• El átomo de carbono es por lo tanto un centro quiral, por
consiguiente los aminoácidos pueden aparecer en forma
de 2 estereoisómeros.
Se pueden presentar en
forma L y D de acuerdo
a la posición del grupo
amino.
*Los aminoácidos L son
los más abundantes en
las proteínas.
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AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR
OTROS AMINOÁCIDOS
Son muchos pero se encuentran con menor frecuencia
A LOS AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR SE LES HA ASIGNADO ABREVIATURAS DE
TRES LETRAS Y SÍMBOLOS DE UNA LETRA, QUE SE UTILIZAN PARA INDICAR
DE UNA MANERA ABREVIADA LA COMPOSICIÓN Y SECUENCIA DE
AMINOÁCIDOS POLIMERIZADOS EN LAS PROTEÍNAS.
El código de tres letras consiste generalmente en las tres primeras letras del nombre del aminoácido
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• Los aminoácidos estándar pueden agruparse
en 5 grupos básicos en función de los
sustituyentes en R:
• Apolares, alifáticos (7)
• Aromáticos (3)
• Polares, sin carga (5)
• Cargados Positivamente (3)
• Cargados Negativamente (2)
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Las cadenas laterales
de este grupo son
Hidrofóbicas
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Las cadenas laterales de estos aa absorben luz UV a 270-280 nm
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Las cadenas laterales de estos
a.a. pueden formar enlaces H.
La cisteína puede formar
enlaces disulfuro
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Convenciones para identificar los carbonos
dentro de un aminoácido
1. Una práctica, numerando a partir del C-1
2. Los carbonos adicionales de un grupo R se
designan comúnmente , , , , etc. empezando
siempre a partir del carbono
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Son aminoácidos modificados a partir de los aa. estándar.
• Derivado de la prolina. Se encuentra en paredes celulares de plantas y en el colágeno
4-hidroxiprolina
• Derivada de la lisina, se encuentra en el colágeno
5-hidroxilisina
•Constituyente de la miosina, una proteína
contráctil del músculo
6-N-metil-lisina
• Está en la proteína protombina que interviene en la coagulación de la sangre
-carboxiglutamato
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• Es un derivado de 4 residuos diferentes de Lys y se encuentra en la proteína fibrosa elastina
desmosina
• Proviene de la serina; se encuentra en unas pocas proteínas
selenocisteína
•Son intermediarios CLAVE (metabolitos) en la
biosíntesis de la arginina y en el ciclo de la
urea.
Ornitina
• NO SE ENCUENTRAN EN PROTEÍNAS
Citrulina
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MODIFICACIONES REVERSIBLES DE
AMINOÁCIDOS IMPLICADAS EN LA
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD DE
PROTEÍNAS
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Son aminoácidos modificados a partir de los
aa. estándar.
No son incorporados por los ribosomas
Se generan por modificaciones posteriores a la
traducción de las proteínas
De las modificaciones reversibles, la fosforilación
es importante en la regulación y señalización
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Ionización de los Aminoácidos
Los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos junto con los grupos ionizables R de algunos aminoácidos, actúan como ácidos y bases débiles.
A pH neutro, el grupo carboxilo está desprotonado y el grupo amino está protonado. La carga neta es cero; estos iones se denominan Zwitterions
Las sustancias con esta naturaleza dual (ácido-base) son anfóteras y se les llama anfolitos.
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*La estructura real del aminoácido es iónica y depende
del pH
Grupo carboxílico
pierde un protón
El grupo amino se protona
A esta estructura se le denomia Ión dipolar o
Zwitterión
Carboxilato
Ión amonio *La estructura real del aminoácido es iónica y depende
del pH
Estructura neutra Ión dipolar
Componente minoritario Componente mayoritario
A pH neutro
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Donador protones
Aceptor protones
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• Un -aminoácido sencillo monoamínico y monocarboxílico como la alanina (Ala), es un
ácido diprótico cuando está totalmente
protonado; tiene dos grupos, el grupo -COOH y
el grupo –NH3+ , que pueden liberar protones:
CARGA
NETA
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La titulación ácido-base implica
la adición o eliminación gradual
de protones.
Curva de titulación de 0.1M de glicina
A pH muy bajo, la especie iónica
predominante de la glicina es A,
o sea, la forma totalmente protonada
A B C En el punto medio de la primera etapa
de la titulación, el grupo –COOH de la
la glicina pierde su protón y se encuentran
concentraciones equimolares del dador
de protones (A) y del aceptor de protones
(B). En el punto medio de cualquier titulación
el pH es igual al pKa (pK1) ; para la glicina
el pH=2.34
A medida que avanza la titulación se
Alcanza otro punto importante a pH 5.97 aquí hay otro punto de inflexión en el que
la eliminación del primer protón es casi
completa y se ha iniciado la del segundo.
A este pH la glicina se encuentra como
ión dipolar (zwitterion)
La segunda etapa de la titulación corresponde
a la eliminación de un protón del grupo –NH3+
de la glicina; el pH en el punto medio de esta
etapa es 9.60 igual al pKa (pK2) del grupo –NH3+
La titulación es prácticamente completa a pH12
En donde la forma predominante es (C)
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En solución ácida –COO-
se protona y se obtiene –COOH= carga total positiva
Al aumentar el pH el grupo –
COOH pierde su proton a pH=2
pKa1 (primera constante de disociación)
Sigue aumentando el pH y el –NH3
+ pierde su protón a pH entre 9 y 10
pKa2, por encima de este pH tiene una
carga total negativa
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1. Da una medida cuantitativa del pKa de cada uno de los grupos ionizables:
2.34 para el –COOH
9.36 para el –NH3+
2. La glicina tiene 2 regiones con capacidad amortiguadora
3. Hay una relación entre su carga eléctrica neta y el pH de la disolución.
DE LA CURVA DE TITULACIÓN DE LA GLICINA, SE PUEDE DEDUCIR LO SIGUIENTE:
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• Las formas Zwitterion predominan a valores de pH entre los valores de
pKa de los grupos amino y carboxilo.
• El pH característico en donde la carga neta es cero, se denomina punto
isoeléctrico o pH isoeléctrico, designado como pI
• Para aminoácidos sin cadenas laterales (R) ionizables, el punto
isoeléctrico (punto de equivalencia, pI) es
• En este punto,
– AA es menos soluble en agua
– AA no migra en un campo eléctrico
2
21 pKpKpI
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Efecto del entorno químico en el pKa
Grupos amino y carboxilo
simples sustituidos por metil
Grupos amino y carboxilo
en la glicina
Los valores de pKa para los grupos ionizables en la Gli son menores que los
econtrados en los grupos amino y carboxilos sustituídos por un grupo metilo.
Estas perturbaciones a la baja del pKa se deben a interacciones intramoleculares. Efectos similares pueden ser causados por grupos químicos que se posicionan cerca
de , por ejemplo, el sitio activo de una enzima.
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El ambiente químico afecta los
valores de pKa
El grupo -carboxi es mucho más acídico que en
los ácidos carboxílicos
El grupo -amino es ligeramente menos básico
que en las aminas
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AA con cadenas laterales ionizables pueden
aparecer en las curvas de titulación
![Page 34: [1]Aa y Proteínas_15-I](https://reader030.vdocuments.pub/reader030/viewer/2022033100/5695cfff1a28ab9b02907c8e/html5/thumbnails/34.jpg)
AA con cadenas laterales ionizables pueden
aparecer en las curvas de titulación
• Las cadenas laterales ionizables (R) también
son titulables
• Las curvas de titulación son más complejas, con
tres etapas correspondientes a los tres pasos de
ionización posibles
¿Por qué el valor de pKa de la cadena lateral
(R) es mucho más alto?
Calcule el pI del glutamato y de la histidina
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¿Cómo se calcula el pI cuando
la cadena lateral (R) es ionizable?
• Identifique las especies que tienen carga neta= 0
• Identifique el valor de pKa que define la fuerza
acídica de este zwitterion: (pK2)
• Identifique el valor de pKa que define la fuerza
base de este zwitterion: (pKR)
• Obtenga el promedio de estos dos valores de pKa
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Estructura y clasificación de aminoácidos
Propiedades ácido-base de los aminoácidos
El enlace peptídico, estructura y propiedades
Niveles estructurales de las proteínas (primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria)
Fuerzas de estabilización de las estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria
Función de las proteínas: estructural y reguladoras
(enzimas y hormonas)
![Page 37: [1]Aa y Proteínas_15-I](https://reader030.vdocuments.pub/reader030/viewer/2022033100/5695cfff1a28ab9b02907c8e/html5/thumbnails/37.jpg)
Enlace ENLACE amida sustituido = PEPTÍDICO
DIPÉPTIDO
![Page 38: [1]Aa y Proteínas_15-I](https://reader030.vdocuments.pub/reader030/viewer/2022033100/5695cfff1a28ab9b02907c8e/html5/thumbnails/38.jpg)
AA 1
AA 2
AA 3
TRIPÉPTIDO
AA 1
AA 2
AA3
AA 4
TETRAPÉPTIDO
AA 1
AA 2
AA3
AA 4
AA 5
PENTAPÉPTIDO
O
L
I
G
O
P
É
P
T
I
D
O
S
AA 4
AA 3
AA 1
AA 2
AA 5
AA 7
AA 1
AA 6
. AA n
POLIPÉPTIDO
PROTEÍNA
4-10 AA
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1. Se comienza por el extremo amino o N-terminal.
2. A los residuos de los aminoácidos implicados se le añade el sufijo –il de los grupos acilo.
3. El nombre del último aminoácido se mantiene igual.
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ESTRUCTURA DE UN PENTAPÉPTIDO
Extremo
carboxilo
Terminal
o
C-terminal
Extremo amino
Terminal
o
N-terminal Serilglicil tirosilalanil-leucina
Ser-Gly- Tyr-Ala-Leu
SGYAL
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Los péptidos pueden distinguirse por
su comportamiento de ionización
Alanilglutamilglicil-lisina
Tetrapéptido
-un grupo -amino libre
- un grupo -carboxilo libre
- dos grupos R ionizables
Al igual que los aa, los péptidos
Tienen curvas de titulación características
pH isoeléctricos (pI) característicos
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No se puede hacer una generalización entre las masas moleculares
de los péptidos y proteínas biológicamente activos en relación
con su función.
La longitud de los péptidos naturales varía desde 2 aa y muchos miles
de residuos.
Aún los péptidos más pequeños pueden tener funciones biológicas
importantes.
Dipéptido sintético comercial.
Es un edulcorante artificial conocido
Como aspartame o Nutrasweet.
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Péptidos
Neuro-péptidos
Hormonas y
feromonas
Protección
(toxinas)
Antibióticos
Insulina
Oxitocina
Péptido sexual
Sustancia P (mediador del dolor)
Polimixín B (para bacterias
Gram -)
Bacitracín (para bacterias
Gram +)
Amanitina-- en hongos o setas
Conotoxina--en concha del caracol
Clorotoxina—en escorpiones
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