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8/17/2019 (798919569) Aquaporinas (lectura).docx

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Acuaporinas:los canales

de agua celularesLas acuaporinas regulan el paso del agua a través de la membrana celular.

Forman una familia de proteínas muy diversa; se hallan presentes en todos los seres vivos.

Abundan sobre todo en plantas y en el sistema renal de animales

Miriam Echevarría y afael !ardoya

l agua" el compuesto m#s abundante de nuestrocuerpo" es esencial para la vida. $odos losiones" lípidos" a%&cares" proteínas y otras ma'cromoléculas (ue forman parte de las célulasy su entorno se encuentran disueltos en medioacuoso. )ara reali%ar las funciones (ue hacen

posible la vida" las células deben incorporar nutrientes"hormonas" iones y gases. * deben también e+pulsar sus'tancias de desecho.

Ese intercambio de materia con el entorno se reali'

%a a través de la membrana. ,pera un mecanismo dedifusi-n pasiva o se recurre a proteínas transportadorasespecíficas. La circulaci-n de iones y otras moléculas

provoca una distribuci-n desigual de estas sustancias aun lado y otro de la membrana celular.

El transporte genera un fluo de agua a través de lamembrana. La entrada y salida de agua cambia el vo'lumen de la célula" amén de modificar la composici-ndel medio intracelular y e+tracelular. Entender c-moel agua atraviesa las membranas celulares en nuestrocuerpo ha constituido una de las cuestiones de mayor interés en biología.

Los primeros modelos te-ricos*a en /012" 3harles ,verton public- un e+tenso estudiosobre las propiedades osm-ticas de las células" vegetalesy animales; anali%aba allí el efecto eercido por m#s de244 compuestos (uímicos en el fluo del agua a tra'vés de la membrana celular. 5esde entonces" y durantemuchos a6os" se crey- (ue el agua podía atravesar lamembrana celular por difusi-n pasiva entre los lípidos(ue constituyen dicha estructura.

)ero la difusi-n pasiva no permitía e+plicar la per'meabilidad al agua (ue muestran los gl-bulos roos y

las células del t&bulo renal; a(uí" el fluo de agua através de la membrana en presencia de un gradiente deconcentraci-n era superior al fluo en ausencia de dichogradiente. Adem#s" la energía disipada por la interacci-nentre agua y membrana se acercaba a la del movimientodel agua en soluci-n libre. 7e descubri- también (ueel paso del agua a través de estas membranas podía

blo(uearse mediante f#rmacos derivados de compuestosmercuriales.

$odas esas observaciones" sumadas a las reali%adasen membranas artificiales" permitieron comparar la per'

84 9 ;E7$9448

E


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9 ;E7$9448 8/8/ 9 ;E7$9448

meabilidad al agua de membranaslipídicas artificiales con la de mem'

branas biol-gicas. 5e la comparaci-nen cuesti-n se deduo la e+istenciade proteínas especiali%adas en la for'maci-n de poros acuosos.

5escubrimientode lasacuaporinasEl descubrimiento del primer canalde agua en la membrana celular" laacuaporina'/ ?A@)/" el estudio de sudistribuci-n en los teidos y la inves'tigaci-n de sus propiedades estructu'rales y funcionales le valieron a )eter Agre el premio obel de (uímica de>44B. Agre y su e(uipo" de la Cni'versidad Dohns opins" estudiabanen /100 las proteínas de la membranade los eritrocitos. 5urante sus traba'

os de purificaci-n de la proteína deB> ilodalton (ue determina el grupo

sanguíneo h" encontraron un poli' péptido de peso molecular inferior ?>0 ilodalton (ue copurificaba consu proteína de interés. )ensaron (uecorrespondía a un subproducto de lahidr-lisis de la proteína h. )ero elan#lisis estructural de la molécula de>0 ilodalton" abundante en gl-bulosroos y en células del t&bulo pro+i'mal del ri6-n" revel- (ue se tratabade una nueva proteína integral demembrana. 7in relaci-n alguna conla proteína h.

asta /11> no descifraron la fun'ci-n de la proteína. 5enominada enun comien%o 39)>0" abreviaci-nde proteína integral de >0 ilodaltonformadora de canales" recibiría m#starde el nombre de A@)/.

En sus trabaos hallaron (ue los

ovocitos de la rana Xenopus laevisinyectados con cantidades e+iguas deA mensaero de A@)/ desarro'llaban una permeabilidad al aguasuperior a la de un ovocito controlsin inyectar o inyectado con agua.7e descubri- también (ue la per'meabilidad al agua dependiente deA@)/ se inhibía mediante cloruro demercurio y (ue tal efecto se revertíacon agentes reductores.

E l c om po rt am ien to r es e6 ad ocorrespondía al esperado para unfluo de agua mediado por canales.7e percataron entonces de (ue habíandescubierto" por fin" la proteína del

canal de agua. La presencia de A@)/ ustificaba la elevada permeabilidadal agua de la membrana del hematíey del t&bulo pro+imal renal. )ero"Gc-mo e+plicar la reabsorci-n deagua dependiente de la hormona va'sopresina en el segmento m#s distalde la nefrona" el t&bulo colector yen otros teidos (ue no poseen esta

proteínaH La identificaci-n molecular de A@)/ fue el detonante de la b&s'


3/8

9 ;E7$9448 8>8> 9 ;E7$9448

a bHgCl2

/. EL )9ME M,5EL, (ue describía la cir'culaci-n de agua a través de la membrana

celular data de /012. 7eg&n éste" el agua

se escurría por difusi-n pasiva entre los

lípidos ?amarillo (ue constituyen la membra'

na ?a. El estudio de la inIuencia del gra'

diente" la energía disipada por la interacci-n

del agua con la membrana" el blo(ueo de

compuestos mercuriales y la comparaci-n

de membranas puramente lipídicas con

membranas biol-gicas llev- a proponer la

e+istencia de proteínas ?rojo especiali%adas

en la formaci-n de poros hídricos ?b.

(ueda (ue conduo al descubrimientode las trece acuaporinas (ue hoy seconocen en humanos.

Lo primero (ue llam- la atenci-n"al comparar la secuencia de A@)/con las almacenadas en el banco degenes" fue su estrecha semean%a conmiembros de una familia de proteínasintegrales de membrana ?)9M; entreellas" la proteína Jig Jrain de Dro-

sophila" la odulina>8 de la semilla

del género Glycine" el transportador de glicerol . En la identificaci-nde A@)B intervino uno de los autores?Miriam Echevarría.

Cn relo de arenaEl tama6o de las acuaporinas sueleoscilar entre >24 y B44 amino#cidos.Muy hidrof-bicas" se organi%an enseis segmentos de estructura M'hélice(ue atraviesan la membrana de ladoa lado" unidos por cinco la%os conec'tores. 5os de los la%os ?uno e+trace'lular y otro intracelular se plieganhacia la membrana y se apro+iman

para formar el poro. La estructuraresultante encierra una %ona central

estrecha (ue se ensancha abriéndosehacia ambos lados de la membrana.Este particular plegamiento" en formade relo de arena" pone en contactolos tripletes )A para formar el sitiom#s estrecho del poro. Aun(ue cadaacuaporina constituye por sí sola uncanal" en la membrana celular estas

proteínas se ensamblan en gruposde cuatro.

C O N T R O L A Q P 1

M I R I A M E

C H E V A R R I A

Y

R A F A E L Z A R D O Y A


4/8

9 ;E7$9448 8B8B 9 ;E7$9448

0,5

)or fin" el grupo de Fuiyoshi *o'shinori" de la Cniversidad de Nyoto"Andreas Engel" de la Cniversidad deJasilea" y Agre" determinaron la es'tructura molecular de A@)/ con unaresoluci-n de B"0 angstrom. A partir de este an#lisis tridimensional se de'termin- una correlaci-n directa entreamino#cidos específicos y estructura

proteica. Los seis segmentos M'héli'ce transmembranales conforman unasuerte de ramo en el (ue los segmen'tos se hallan levemente inclinados ygirados hacia la derecha. La es'tructura se mantiene estable merceda los grandes #ngulos de cruce delos segmentos transmembrana y a la

interacci-n en los sitios de cruce deglicinas altamente conservadas. Losla%os (ue conforman la %ona central"(ue también son 'hélices cortas" se

proyectan hacia el centro del ramo en#ngulo de casi 14 grados para crear la barrera de permeabilidad del canal.Ambos la%os interaccionan a travésdel triplete )A y se mantienen encontacto mediante fuer%as de van der Oaals entre sus prolinas. 5os as'

parraginas convergen para delimitar elsitio m#s estrecho del canal" de unos Bangstrom de di#metro. El di#metro dela molécula de agua es ligeramenteinferior: >"0 angstrom.

,tros amino#cidos conforman elcentro del poro acuoso: una isoleu'cina de la 'hélice >" una fenilala'nina de la 'hélice /" una leucinade la 'hélice K y una valina de la'hélice 2. 3erca de este sitio" por el lado e+tracelular del poro" se en'cuentra la cisteína responsable de lasensibilidad de A@)/ a compuestosmercuriales.

El resto de las paredes (ue for'

man la superficie del canal acuosocorresponden a amino#cidos de lossegmentos transmembrana /" >" K y2. Los segmentos B y 8 constituyenlas hélices m#s periféricas del canal;(uedan encarados hacia los lípidosde la membrana.

ACUAPORINAS DISTRIBUCION

AQP0 Ojo (cr!"#l$o%

AQP1 Er"roc"o! &r'"r ) *jg# +r$#r#Crro P+l-.$R/.$ ro$+o!Tr+# Co$3+c"o! l#r!Cor#4.$ PlPl#c$"# E$3o"lo c#l#r (6c"o crro%&"ro Ojo

AQP2 T7+lo co$c"or &r'"r ) *jg# +r$#r#) colc"or r$#l

AQP8 T7+lo colc"or r$#l OjoTr#c"o g#!"ro$"!"$#l 9l$3+l# l#cr-#l ) !+3or:#r#H:g#3o P+l-.$P$cr#! C'l+l#! -$:$g#!

#4o Er"roc"o!Pr.!"#"# &"ro&r'"r ) *jg# +r$#r#

AQP; Crro P+l-.$Tr#c"o g#!"ro$"!"$#l M7!c+lo !+l'"coT7+lo colc"or r$#l Ojo (r"$#, r!, c+ro cl#r%M'3+l# !$#l 9l$3+l# l#cr-#lO:3o

AQP5 9l$3+l# !#l*#l Tr#c"o g#!"ro$"!"$#l9l$3+l# l#cr-#l C.r$#P+l-.$ Ojo

AQP< R/.$

AQP= E!r-"3#! "#r3:#! T7+lo ro6-#l r$#l) !r-#! -#3+ro! Cor#4.$T!":c+lo M7!c+lo !+l'"coTj3o #3o!o

AQP> H:g#3o 9l$3+l# !#l*#lP$cr#! I$"!"$o 3lg#3oT!":c+lo Colo$Pl#c$"# Cor#4.$&"ro

AQP? Tj3o #3o!o M'3+l# .!#Cor#4.$ R/.$Colo$ I$"!"$o 3lg#3oL+coc"o! P+l-.$

H:g#3o #4oCrro T!":c+lo

AQP10 I$"!"$o 3lg#3o

B. 597$9JC39, $97CLA de las acuaporinas de mamíferos ?y posiblemente vertebrados.

Funci-n y selectividadEl estudio de la funci-n de un canalde agua entra6a varias dificultades.Al tratarse de una molécula neutra"su fluo constituye un proceso silen'

te desde el punto de vista eléctrico.

i puede medirse con lastécnicas de electrofisiologíacl#sicas en la investigaci-n decanales i-nicos" ni se dispone deinhibidores específicos.

)ara determinar la permeabilidad alagua de células animales suele me'dirse el cambio de volumen celular (ue se produce cuando las células

pasan de un medio isosm-tico a unohipo o hiperosm-tico. La elevada per'

meabilidad al agua de las membra' nas

>. ,;,39$,7 5E LA AA Xenopus laevisinyectados con cantidades reducidas de

A mensaero de acuaporina'/ ?4"/'/4 ng.

Muestran una permeabilidad al agua supe'

1,5TIEMPO (-$+"o!%

2,5 8,5 rior a la de un ovocito control no inyectadoo inyectado con agua. M

I R I A M E

C H E V A R R I A

Y



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9 ;E7$9448 8K8K 9 ;E7$9448

biol-gicas e+plica la celeridade+trema del fluo.

La identificaci-n molecular de loscanales de agua se inici- mediante la

e+tracci-n del A mensaero detei' dos con alta permeabilidad alagua ?el ri6-n" por eemplo y lainyecci-n del mismo en ovocitos de

Xenopus laevis. 7e veníarecurriendo a los ovocitos de la

rana para estudiar la e+presi-n denumerosas proteínas. En el caso de loscanales de agua" ofrecían clarasventaas: eran células grandes" con unvolumen f#cil de medir y una baa

permeabilidad intrínseca al agua (ue

facilitaba la determinaci-n de los cam' bios de permeabilidad inducidos por la e+presi-n de proteínas e+-genas.oy la técnica se emplea de formarutinaria en la caracteri%aci-n funcio'nal de todas las acuaporinas clonadas

para el estudio de las propiedades de permeabilidad al agua" selectividada otros solutos" dependencia de latemperatura y del p" amén de otrosaspectos funcionales.

La A@)/ presenta una permeabi'lidad elevada. 5e las trece acuapori'

nas de mamífero (ue hoy conocemos"cuatro de ellas ?A@)B" A@)" A@)1y A@)/4 forman el subgrupo de lasacuagliceroporinas" (ue son permea'

bles también a la urea" el glicerol ya otros solutos de tama6o reducido.E+cepto A@)8" tales acuaporinas semuestran impermeables a solutos do'tados de carga eléctrica y iones.

La selectividad de las acuaglice'roporinas no depende s-lo de la es'treche% del poro. En algunas" comoA@)B" la permeabilidad al gliceroles mucho mayor (ue a la urea" unamolécula de di#metro inferior. EnA@)/" los amino#cidos dotados decarga eléctrica de los dos segmentos

'hélice (ue conforman el paso delcanal se orientan con sus polos po'sitivos hacia el centro del poro. Estogenera un importante campo electros'

t#tico positivo (ue repele protones yotros cationes" mientras (ue admiteel paso de solutos neutros.

La obstrucci-n de A@)/ al paso deiones responde también al tama6o delos iones hidratados. En soluci-n" losiones se encuentran rodeados de unacapa de agua (ue aumenta su di#'metro. En la acuaporina'/ no e+isteninguna estructura (ue se encarguede liberar al ion de esta capa desolvataci-n; por tanto" es imposible(ue pase a través de su di#metro. La

estreche% del poro y la notable hi'drofobicidad de la superficie internadel canal e+plican la permeabilidad alagua de A@)/ y su selectividad.

E7$C3$CA M,LE3CLA 5E LA7 A3CA),9A79LICO@ILACION

A

DOMINIO2

C

E

C1>?

HgCl2

EBTRACEL&LAR

DOS TRIPLETES NPA

AQP1 ! co-o$ 3 3o! gr#$3!3o-$o!, -#g$ !c+l#r +$o 3lo"ro @ org#$4# $ !! !g-$"o! 3 !"r+c"+r# 'lc (1-6 % +#"r#*!#$ l# --r#$# 3 l#3o #l#3o !"$ +$3o! or c$co l#4o!

co$c"or! ( A-E % El l#4o $"r#cl+l#r 1 2 8 ; 5 <

DH2N

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INTRACEL&LAR

B ) l 6"r#cl+l#r E !o$ or"#3or!3 +$ "rl" #!#rr#g$#rol$##l#$$# NPA E!"# 3+lc#c.$ 3l"rl " NPA ! c#r#c"r:!"c# 3"o3#! l#! #c+#or$#!

DOMINIO1

HOOC

EL RELOJ DE ARENA

El l#4o ) E ! lg#$ #c#l# --r#$# #r# or-#r l oro

o c#$#l #c+o!o 3 l# ro":$#L# !"r+c"+r# r!+l"#$" $crr#+$# 4o$# c$"r#l !"rc# +! $!#$c# #r'$3o! #c##-o! l#3o! 3 l# --r#$# @3$o-$. Grloj 3 #r$#, or !+!-j#$4# co$ '!" E$ l !"o-! !"rco 3l oro #c+o!o !o$$ $ co$"#c"o lo! "rl"!NPA

HOOC

9LICO@ILACION

A

H2N

H2O

C

N A A P N

D

EBTRACEL&LAR

MEMRANA

INTRACEL&LAR

EBTRACEL&LAR

DE CUATRO EN CUATRO

El transporte de agua paso a paso

5entro del

canal" las

mol

écul

as de agua tienden

puentes de hidr-geno

N

P

M I R I A M E

C H E V A R R I A

Y


8 ;

H2O A+$+ c#3# #c+#or$# or-#or !: !ol# +$ c#$#l, $ l#cl+l#r !"#! ro":$#! ! $!#-

l#$ $ gr+o! 3 c+#"ro P#rc1 2 + +$ #rrglo ""r#-'rco co$r

# l# !"r+c"+r# +$# -#)or !"#

INTRACEL&LAR

l3#3 $ l $"or$o l:3co 3 l#--r#$#


6/8

9 ;E7$9448 8282 9 ;E7$9448

entre sí y con las paredes del canal.7in embargo" a medida (ue una molé'cula de agua se acerca a la parte m#sestrecha del canal" proceda a(uélladel interior o del e+terior celulares"la intensa carga electrost#tica positiva

de la %ona" creada por los la%os (ueforman el poro" provoca una reorien'taci-n de la molécula (ue obliga a su#tomo de o+ígeno a tender puentesde hidr-geno con las dos asparragi'nas del poro. )rimero la molécula deagua se une s-lo a uno de esos ami'no#cidos" permaneciendo unida por

T&&LO PROBIMAL

AQP1

AQP<

AQP=

A@A DE HENLE

AQP1

T&&LO COLECTOR

AQP2

AQP8

AQP;

RION OJO AQP0, 1, 8, ;, 5

CERERO AQP1, ;, ?

P&LMON AQP1, 8, ;,

el otro puente de hidr-geno a la mo'lécula de agua vecina; luego se unea las dos asparraginas" rompiendo así

por completo la molécula de agua sucone+i-n con las otras moléculas deagua en el canal. La imposibilidadde tender puentes de hidr-geno conlos amino#cidos hidrof-bicos (ueforman la pared del canal favorece

K. LA7 A3CA),9A7 7E ALLA )E7E$E7 en la mayoría de las células de nuestrocuerpo. Las células principales del t&bulo colector renal e+presan A@)>" A@)B y A@)K.

Los astrocitos y células gliales de determinadas %onas cerebrales e+presan s-lo A@)K. Los-rganos (ue" como el oo" el ri6-n" el pulm-n" el tracto gastrointestinal o las gl#ndulas se'

cretoras" se caracteri%an por su alto trasiego de agua" presentan varias de estas prote ínas.

En el cerebro" donde escasea el Iuo de agua a través de la membrana celular" hay una

presencia y distribuci-n limitadas de A@).

la permeabilidad. Asimismo" en elsitio de mayor constricci-n del canalse rompe la concatenaci-n de puen'tes de hidr-geno entre las moléculasde agua (ue llenan el poro" lo (ueimpide el transporte de protones (uese establecería a través de A@)/. La

acuaporina'/ es permeable al 3,>.

5e hecho" la proteína forma un ca'nal para el transporte del di-+idode carbono.

5istribuci-nLa mayoría de las células de nuestrocuerpo poseen acuaporinas. Las cé'lulas principales del t&bulo colector renal" por eemplo" e+presan A@)>"A@)B y A@)K; los astrocitos y cé'lulas gliales de determinadas %onascerebrales" en cambio" e+presan s-loA@)K; se han hallado indicios dela presencia de acuaporinas en las

neuronas. 5esconocemos la ra%-n detal diversidad.

En coherencia con su funci-n decanal hídrico" e l oo" el ri6-n" el

pulm-n" el tracto gastrointestinal olas gl#ndulas secretoras" -rganos (uese caracteri%an por un alto trasiegode agua" presentan varias de estas

proteínas. En el cerebro" en cam' bio" donde escasea el fluo de agua através de la membrana celular ?paraminimi%ar las variaciones del medioe+tracelular (ue pudieran afectar a la

funci-n neuronal hay una presenciay distribuci-n limitadas de A@).

3on e+cepci-n de A@)> y A@)8"las acuaporinas intervienen en la com'

posici-n de la membrana celular. $rassu síntesis" A@)> permanece comouna proteína de membrana en vesícu'las intracelulares; s-lo bao la acci-n

de la hormona antidiurética ?arginina'vasopresina" las vesículas se fusio'nan con la cara apical de las células

principales del t&bulo colector renal;de ese modo las células e+ponen enla membrana la proteína responsabledel aumento de la permeabilidad alagua en dicho t&bulo.

La acuaporina'8 es también una proteína intracelular. 7e aloa en ve'sículas (ue permanecen siempre enel interior de la célula. En la caraapical de otros epitelios encontramostambién A@)2. Las acuaporinas B yK son principalmente de membrana

basolateral. A@)/ presenta una dis'tribuci-n ubicua en toda la membra'na. A@)0 reside en vesículas intra'celulares así como en la cara apicalde las células acinares del p#ncreas.A@)1 parece preferir la parte baso'lateral de la membrana.

egulaci-neamos c-mo opera la regulaci-n dela acuaporina'> en el t&bulo renal.La uni-n de la hormona vasopresina

a receptores específicos provoca unaumento del AM) cíclico intracelu'lar. Este mensaero molecular activala proteína (uinasa A ?)NA" (uese encarga de fosforilar a A@)>. Laactivaci-n de A@)> causa entoncesla traslocaci-n y fusi-n de vesículas(ue contienen A@)>: se funden con

la cara apical de la célula renal.$ambién A@)/" en el hígado"

A@)2" en las gl#ndulas salivales" yA@)0" en el p#ncreas" se transportandesde vesículas intracelulares hastala membrana celular. En estos ca'sos" sin embargo" no se conoce elmecanismo de regulaci-n. A@)8"

presente en vesículas de las célulasintercaladas del t&bulo colector renal"cambia su conformaci-n a p P 2"2:se hace permeable a agua y cloro. El

p regula también la actividad deA@)4 y A@)B. Algunas acuaporinascuentan con secuencias conservadas

para la fosforilaci-n por interacci-ncon proteínas (uinasas A ?A@)>"A@)2 y A@)1 o proteínas (uinasas3 ?A@)K" A@)2 y A@). En algu'nos casos" la regulaci-n se produce

por fosforilaci-n directa del canal. Lafosforilaci-n de la acuaporina'> en la7er'>28 resulta fundamental para elincremento de permeabilidad al aguadependiente de vasopresina.

En fecha reciente se ha propuesto(ue la interacci-n directa entre las

M I R I A M E

C H E V A R R I A

Y



7/8

SIP

Ar#3o!! (A0?;>=%

AQP8

Z# (AAK2


8/8

lí(uido: así ocurre en la cirrosishep#tica" la insuficiencia cardíacacongestiva y el embara%o.

Las alteraciones en la e+presi-nde las acuaporinas provocan tam'

bién trastornos cerebrales. Las A@)Kaberrantes se asocian al desarrollo de

patologías relacionadas con dese(ui'librios en la homeostasis i-nica. Cnadisfunci-n de la acuaporina'K podría

provocar cambios en la concentraci-nde iones potasio ?N T (ue lleven aun aumento de la e+citabilidad neu'ronal. La relaci-n entre la A@)K yel edema cerebral se descubri- me'diante e+perimentos llevados a cabocon ratones en los (ue la e+presi-nde A@)K se había silenciado. 7e haobservado también (ue el edema (uese produce tras un período is(uémi'co puede reducirse de forma notablemediante la eliminaci-n de la A@)K

perivascular.

Evoluci-n por duplicaci-n génica3omo hemos mencionado" las acua'

porinas pertenecen a la familia de proteínas integrales de membrana?)9M. Esta familia agrupa a m#sde >44 miembros. 7u evoluci-n

lugar" de forma sucesiva" a A@)B"A@)" A@)1 y A@)/4. 3uriosamen'te" no hay miembros de esta subfa'milia en plantas.

En vertebrados encontramos seiscanales de agua resultantes de du'

plicaciones génicas consecutivas:A@)4" A@)/" A@)>" A@)K"A@)2 y A@)8. El n&mero de

acuaporinas se desconoce eninvertebrados; has' ta la fecha" se hadescrito s-lo una A@) en tresespecies de insectos. La acuaporina'0 se encuentra en todos los animales.

El mayor n&mero de acuaporinasse encuentra en el reino vegetal.La caracteri%aci-n de los canalesde agua en plantas se debe sobretodo a dos grupos de investigaci-n"el de Maarten D. 3hrispeels" de laCniversidad de 7an 5iego en 3a'lifornia" y el de )er Nellbom" dela Cniversidad de Lund. La primera

acuaporina (ue se aisl- en plantas sedenomin- ALFA'$9).

5e acuerdo con su origen evoluti'vo" se conocen cuatro grandes gru'

pos de canales de agua en plantas.3ada grupo presenta una locali%aci-ncelular diferencial: las proteínas in'trínsecas de membrana plasm#tica?)9)" las proteínas intrínsecas deltonoplasto o membrana vacuolar ?$9)" las pe(ue6as proteínas b#si'cas intrínsecas ?79) y las nodulinas?9). Las proteínas intrínsecas de

membrana plasm#tica parecen derivar de una &nica duplicaci-n génica (ue

Los autores

dio lugar a dos tipos b#sicos de )9):el tipo / y el tipo >. Las proteínasintrínsecas del tonoplasto resultan deal menos dos duplicaciones génicassucesivas.

5e todas las acuaporinas vegetales"las (ue revisten mayor interés desdeel punto de vista evolutivo son lasnodulinas. 7e describieron en los n-'

dulos simbi-ticos de las raíces deleguminosas" pero se encuentran tam' bién en plantas sin n-dulos simbi-ti'cos. 7eg&n los an#lisis de parentesco"todas las nodulinas descenderían deun mismo tipo de canales de agua(ue fue ad(uirido por el ancestrocom&n de todas las plantas a partir de bacterias por transferencia géni'ca hori%ontal. Luego" puesto (ue las

plantas carecen de transportadores deglicerol'urea" estos canales de aguahabrían cambiado su funci-n: unafuerte presi-n selectiva los trans'

form- en los actuales canales deglicerol'urea.

5ado (ue las nodulinas ad(uirieronsu capacidad de transportar glicerol'urea de forma distinta al resto deacuagliceroporinas ?mediante conver'gencia funcional" los amino#cidosimplicados en la selectividad por glicerol'urea son también distintos.La secuencia de las nodulinas guardasemean%a con la secuencia típica delos canales de agua" pero presentaalgunos cambios" necesarios para su

funci-n" (ue recuerdan a las acua'gliceroporinas.

arranca de la duplicaci-n de un genoriginario" (ue supuso la aparici-nde dos proteínas con funciones di'ferenciadas: los canales de agua ylos canales de glicerol y urea. Estaes la situaci-n (ue se observa hoyen bacterias y hongos" (ue cuentans-lo con una copia de cada uno de

estos canales. Luego" ambos tiposde canales se diversificaron medianteduplicaciones génicas en animalesy plantas. En Arabidopsis se hanidentificado hasta B2 proteínas; elloresalta la importancia del control delfluo de agua en las plantas.

Las proteínas transportadoras deglicerol han e+perimentado nume'rosas duplicaciones en el nem#todoCaenorhabditis elegans. En mamí'feros" tres duplicaciones han dado

Miriam Echevarría Irusta se doctor- en biología por la Cniversidad 7im-n Jolívar de 3aracas. Es profesora de la Cniversidad de 7evilla. 7e dedica al estudio funcionalde las acuaporinas en el departamento de Qsiología médica y biofísica del Laborato'rio de 9nvestigaciones Jiomédicas del ospital irgen del ocío. Rafael Zardoya SanSebastián se doctor- en biología por la Cniversidad 3omplutense de Madrid. 5esarrollasu investigaci-n sobre Qlogenia y evoluci-n molecular en el Museo acional de 3iencias

aturales del 3793.

Jibliografía complementariaA))EAA3E ,F OA$E 3AEL7 9 X ENO!" ,,3*$E7 EU)E779< E5 3ELL 39)>0 ),$E9.

28" p#gs. B02'B0L" /11>.

3L,9< A5 EU)E779, ,F A@)B" A OA$E 3AEL F,M $E ME5CLLA* 3,LLE3$9< 5C3$ ,F A$ N 95E*. M. Echevarría y otros en roceeding o# National Academy o# "ciences!"A. vol. 1/" p#gs. /411L'//44/" /11K.

7$C3$CAL 5E$EM9A$7 ,F OA$E )EMEA$9, $,C

(798919569) aquaporinas (lectura).docx

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