8. tema proteinas
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7/28/2019 8. Tema Proteinas
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UNIDAD N 1:
Tema 6: PROTEINAS
Blgo. Ms. Pablo Chuna MogollnProfesor Auxilar T.C.
Area Biologa
Departamento Acadmico de Ciencias - UPAO
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Todas las protenas contienen C, H, O y N y casi todas poseen tambin S. El contenido de nitrgeno representa, trmino medio, el 16 % de la masa total de la
molcula, lo cual permite calcular la cantidad de protena existente en una muestra, por
medicin del N de la misma
Son los compuestos orgnicos ms abundantes, en animales superiores representan
alrededor del 50% del peso seco de los tejidos.
Las protenas son molculas polimricas de enorme tamao; estn constituidas por
gran nmero de unidades estructurales que forman largas cadenas .
PROTEINAS
Cuando se dispersan en un solvente adecuado, forman
soluciones coloidales
Cada tipo celular posee una distribucin, cantidad y
especie de protenas que determina el funcionamiento y laapariencia de la clula. Ej. Una clula muscular difiere deotras en virtud de su gran contenido de protenascontrctiles, como la miosina y la actina, a las que sedebe, en gran parte su apariencia y su capacidad decontraccin.
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Slo 20 aminocidos constituyen las unidades monomricas a partir de las cuales sesintetizan las cadenas polipetdicas.
En consecuencia, todas las protenas contienen diversas proporciones de estos 20aminocidos.
Cada aminocido contiene un grupo carboxilo, un grupo amino, y un hidrgeno unido aun tomo de carbono central conocido como el carbono .
Los aminocidos son clasificados en base a su solubilidad en agua, que a su vezdepende de la cadena lateral (grupo R)
AMINOCIDOS
Con la excepcin de la glicina, cadaaminocido tiene dos enantimeros,una forma D y una forma L.
Las protenas slo contienenismeros de la serie L.
Los aminocidos que estn disueltos
en agua existen en solucin comoiones dipolares (zwitterions), quepueden actuar como cidos(donadores de H+) o como bases(aceptores de H+). Las sustanciascon esta dualidad son llamadasanfotricas
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Los aminocidos esenciales no pueden ser sintetizados por el hombre.
Dichos aa deben ser necesariamente suministrados con las protenas de los alimentos.
Si falta uno solo de ellos no ser posible sintetizar ninguna de las protenas en la que searequerido dicho aminocido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin,segn cual sea el aminocido limitante.
Los dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a los nios que a los adultos.
- Ellos son: Valina, leucina, treonina, triftfano, metionina, isoleucina, fenilalanina y lisina
AMINOCIDOS ESENCIALES
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Los aa en un pptido o en una protena son a veces llamados residuos (queresultan despus de perder un tomo de H+ del grupo amino y un OH- delextremo carboxilo)
Cada pptido tiene dos extremos libres: el grupo amino libre es el extremo amino-terminal (o N-terminal); y el carboxilo libre es el extremo carboxilo-terminal (o C-terminal)
Dos aminocidos estn unidos de modo covalente a travs de un enlace amida,conocido como enlace peptdico
La unin de pocos aminocidos forman un oligopptido, muchos aminocidos
forman un polipptido.
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Por lo general los pptidos contienen menosde 20-30 aminocidos.
Ejemplos de algunos pptidos importantes
Oxitocina (9 aa).
Estimula la secrecin de la leche y lacontraccin muscular uterina durante elparto
Glucagon (29 aa)
Regula los niveles de glucosa
Corticotropina (39 aa) estimula la corteza
adrenal Glutatin(-glutamil-L-cisteinilglicina)
Agente reductor. Protege a las clulas deproductos oxidantes derivados delmetabolismo del O2
Vasopresina (hormona antidiurtica). 9aa.
Interviene en la regulacin del equilibriohdrico
Pptidos opiceos (leu-y met-encefalinas)
pentapptidos que intervienen en el aliviodel dolor
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Protena Peso
Molecular
Nmero de
residuos
Nmero de
cadenaspolipeptd.
Citocromo C (humana) 13 000 104 1
Rinonucleasa A (pncreas bovino) 13 7000 124 1
Lizosima 13 930 129 1
Mioglobina (corazn equino) 16 890 153 1
Quimotripsina (pncreas bovino 21 600 241 1
Hemoglobina (humana) 64 500 574 4
Albumna srica humana 68 500 609 1
Hexoquinasa (levadura) 102 000 972 2
RNA polimerasa (Eschericihia coli) 450 000 4 158 5
Apolipoprotepina B (humana) 513 000 4536 1
Glutamina sintetasa (E. coli) 619 000 5 628 12
Titina (humana) 2993 000 26 926 1
DATOS MOLECULARES DE ALGUNAS PROTEINAS
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Groove
Cada secuencia de aminocidos se pliega espontneamentede una diferente manera. El plegamiento crea grooves quefuncionan como sitios de unin para otras molculas .
CONFORMACIN PROTEICA Y FUNCIN
Una conformacin especfica de una protena
Determina como es su funcin
Debera ser flexible para permitir pequeos cambiossin que se dae la estructura completa
Cambios en la estructura secundaria-terciaria,son responsables de enfermedades importantes,como la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y laencefalopata espongiforme bovina, cada unacaracterizada por cambios neurolgicos patol-
gicos, que se traducen en la deposicin, en lasfibrillas amiloides, de protenas insolubles.
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100
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110115
120125
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Aminocido
NIVELES DE ESTRUCTURA PROTEICA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la disposicin lineal o secuencia de
restos de aminocidos que constituyen
la cadena polipeptdica.
La unin peptdica slo permite formar
estructuras lineales.
Es especfica de cada protena.
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Largas fibras
a. El gen de beta hemoglobina
Persona normalPersona con anemia de
clulas falciformes
DNA
Gen normal
El gen codifica elpolipptido
(b) El polipptidobeta hemoglobina
Mutacin cambiaforma de proteina
(c) La protenahemoglobina
(formada por 4polipptidos
Beta
Alfa
(d) La clula
Eritrocitoforma de disco
Eritrocito formade hoz
Mutacin
(a) Eritrocito normal
(b) Clula falciforme Hemoglobina de clula falciforme
Hemoglobina normal
1 2 3 6
54
1467
64
321 75
.146
Mutaciones variaciones en la secuencia
Los aminocidos invariables son importantes
para la funcin
Las mutaciones conservadoras son cambios
entre aminocidos qumicamente semejantes
Algunas mutaciones se relacionan con
enfermedades --> enfermedades moleculares
(patologa molecular)
Ej. La sustitucin de un aminocido por otro
en la hemoglobina causa la anemia falciforme.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
Disposicin espacial, regular, repetitiva, que puede adoptar la cadena polipetdica,generalmente es mantenida por enlaces de hidrgeno
La cadena polipeptdica puede adoptar distintas disposiciones espaciales- Hlice (alfa) - Lmina (beta) - Arrollada al azar
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la conformacin global de una cadena polipeptdica, o sea la disposicin tridimensional de todoslos residuos de aminocidos.
Esta estructura es estabilizada mediante enlaces de hidrgeno, interacciones inicas, interacciones
hidrofbicas, fuerzas de Van der waals, y enlaces disufuro.
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Describe la cantidad y posiciones relativas de las subunidades de una protena multimrica.
Las cadenas polipeptdicas o subunidades se mantienen mediante enlaces no covalente.
- El colgeno es una protena fibrosa de tres polipptidos que estn superenrollados.Esto provee la resistencia estructural para su papel en los teiidos conectivos.
- La hemoglobina es una protena globular con dos copias de dos tipos de polipptidos.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
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Las protenas pueden clasificarse de diversas maneras:
Fibrosas
Segn su forma
Globulares
SimplesPor su composicin
Conjugadas
Por su importancia Completas
Nutricional
Incompletas
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1. Protenas fib rosas:
Estn formadas por la repeticin de elementos de estructura secundaria, hlices y hojas, en forma de fibras; son utilizadas como sostn estructural de clulas y tejidos.
De acuerdo a la orientacin de sus cadenas se pueden clasificar en:
Exclusivamente helicoidal: Ejemplos colgena, -queratina, miosina, elastina,epidermina, fibrina.
Exclusivamente laminar:Ejemplos fibrona (gusano de seda), b-queratina.
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2. Pro tenas g lobu lares:
Tienen una estructura mucho ms compacta simulando un globo o esfera. Songeneralmente solubles. Tienen funciones diversas.
Se pueden encontrar como combinacin de:
Hlice, laminar y azar.
Hlice y azar.
Laminar y azar.
Enteramente al azar.
Ejemplos de estos son hemoglobina, mioglobina y las enzimas.
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PROTENA SOLUBILIDAD EJEMPLOS
ALBMINAS Solubles en agua destiladaOvoalbminaLactoalbmina
Seroalbmina
GLOBULINAS
Insolubles en agua destilada
Solubles en solucionessalinas diluidas
Ovoglobulina
LactoglobulinaSeroglobulina
GLUTELINASInsolubles en medio neutro.
Solubles en soluciones
cidas, bsicas y salinas.
Glutelina (trigo)
Orizenina (arroz)
Atendiendo a su composicin, las protenas se clasifican ensimples y conjugadas.
Pro tenas s imp les :Por hidrlisis de stas se producen solamenteaminocidos que a su vez se subdividen de acuerdo a susolubilidad.
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PROTENA SOLUBILIDAD EJEMPLOS
PROLAMINAS
Solubles en alcohol 70
cidos, lcalis.
Insolubles en agua y solucionessalinas
Zena (maz)Gliadina (trigo)
Hordeina (cebada)
HISTONAS
Solubles en agua destilada ycidos diluidos
Insolubles en medio bsico.
Nucleohistonas
Histonas del timoEscombrona
PROTAMINASMuy solubles en agua
cidos, bases, soluciones
salinas.
Salmina (salmn)
Esturina (esturin)
Clupena (arenque)
Ciprinina (carpa)
ESCLERO-PROTENAS
Insolubles en todos los solventescomunes.
Colgena
Queratina
Elastina
Fibrona
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PROTENA SOLUBILIDAD EJEMPLOS
GLUCOPROTENAS Carbohidrato
Mucina
FSH
TSH
Inmunoglobulinas
FOSFOPROTENAS cido fosfrico
Casena
Vitelina
METALOPROTENAS Metal
Anhidrasa carbnica
Ferritina
Ceruloplasmina
Pro tenas con jugadas : estn constituidas poraminocidos unidos a una parte no proteica denominadogrupo prosttico (ejemplo: carbohidratos, lpidos,metales, hemo, etc.)
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PROTENA SOLUBILIDAD EJEMPLOS
HEMOPROTENASPORFIRINOPROTENAS
CROMOPROTENAS
Hemo
(Porfirina + Fe++)
Hemoglobina
Mioglobina, Citocromos
Catalasas
Peroxidasas
LIPOPROTENAS Lpidos Lipoprotenas
NUCLEOPROTENAScidos
Nuclecos
Virus
Nucleosomas
Ribosomas
RibonucleoprotenasDesoxirribonucleoprotenas
FLAVOPROTENAS Flavina Flavoprotenas
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De acuerdo a su importancia nutricionallas protenas se clasifican en:
Completas: contienen todos losaminocidos esenciales. Ejemplo deeste tipo de protenas son las de origenanimal.
Incompletas: carecen dealguno o algunos de losaminocidos esenciales.
Ejemplo: las protenas deorigen vegetal.
Frijol
Rico en Lisina
Pasta
Rica en Metionina
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De acuerdo a la Funcin biolgica pueden ser:
Estructurales: Colgeno, Elastina, Queratina, Espectrina
Defensa:Anticuerpos, Complemento, Fibringeno, Trombina
Hormonales: Insulina, Hormona del crecimiento
Catalticas: DNA polimerasa.
Contrctiles: Miosina, Actina
Receptoras: Receptores de membrana
De Transferencia Citocromo C
Toxinas : Clostridium botulinum, Difteria
Almacenamiento: Casena, Ferritina
Transporte: Hemoglobina
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Las alteraciones de las protenas pueden ser de dos categoras:modificacin qumica y procesamiento.
La modificacin qumica incluye la unin de un grupo qumico a los
grupos terminales amino o carboxilo, o a los grupos reactivos de lascadenas laterales de los residuos internos
Modificacin Sitio Target Proceso celular
Fosforilacin Ser, Tre, Tri Sealizacin activacin
Glicosilacin Asn, Ser, Tre Actividad proteica
Metilacin Arg, Lis, His, Glu Reparacin proteica, quimiotaxis
Hidroxilacin Pro, Lis, Asn, Asp Estructura del colgenoPrenilacin Cis Sealizacin, oncogenesis
Palmitoilacin Cis Asociacin a membrana
Miristoilacin N-terminal Asociacin a membrana
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Modificacin de la
insulina
Modificacin del colgeno
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El procesamiento incluye eliminacin desegmentos peptdicos y suele serirreversible.
La degradacin de protenas puede
realizarse por vas extra e intracelulares. La principal va extracelular es el sistema
de proteasas digestivas, que en el intestinodegradan las protenas ingeridas apolipptidos Ej. exopeptidasas.
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Las clulas poseen varas vasproteolticas intracelulares paradegradar protenas mal plegadas odesnaturalizadas o protenas normales
cuya concentracin debe disminuir. Una de las principales vas intra-
celulares es la degradacin por enzimaslisosomales.
Los mecanismos citoslicos para ladegradacin de protenas involucra que
ciertas secuencias internas marquen lasprotenas del citosol para el agregadode ubiquitina y la posterior protelisisdentro de un proteosoma.
Lisosoma
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IMPORTANCIA DE LASPROTEINAS
1. Energtica: 4 kcal/g2. Funcin estructural o plstica, no
reemplazable por otros principiosde la dieta.
2. Las miles de protenas presentesen el cuerpo humano realizandiversas funciones (estructurales,contrctiles y mviles, enzimas, etc.
3. Las hormonas importantes sonpptidos, y pueden emplearse para
corregir los estados de deficienciascorrespondientes (ej. administracinde insulina a pacientes condiabetes mellitus).