1. B. Amilasa

La amilasa, denominada también ptialina o tialina, es una enzima hidrolasa que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples, se produce principalmente en las glándulas salivares (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre. En pocas palabras, en biología es una enzima presente en la saliva, que hidroliza el almidón de todo alimento.

CLASIFICACIÓN

o α-Amilasa 

Nombre alternativos:1,4-α-D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa)

Las α-amilasa son enzimas dependientes de cloruro, completamente funcionales en ausencia de iones de cloruro. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos en maltotriosa y maltosa desde la amilasa o maltosa, glucosa y dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la β-amilasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6.7 y 7.0.

En fisiología humana tanto la procedente de la saliva como la pancreática son α-Amilasas. Puede encontrarse en algunas plantas, hongos y bacterias. Pero esto es a temperatura ambiente.

o β-Amilasa 

(Nombres alternativos: 1,4-α-D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica)

Otra forma de amilasa, la β-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace α-1,4, rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez. Durante el proceso de maduración de la fruta la β-amilasa rompe el almidón en azúcar dando lugar al sabor dulce de la fruta. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen β-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprófitos del tracto gastrointestinal. Tiene un pH óptimo de 12.

APLICACIONES

Las amilasas son importantes en la maduración de la fruta, en la producción de jarabes y azúcar de maíz, en la industria cervecera y en la fabricación de pan.

La hidrólisis de almidones por estas enzimas puede proporcionar azúcares para la posterior fermentación y utilización por microorganismos, proporcionan azúcares reductores que participan en el pardeamiento no enzimático y altera la textura, la palatabilidad, la jugosidad y el dulzor de los alimentos afectados.

Las amilasas endógenas da la malta de la cebada y del trigo juegan un papel crucial en la producción de la cerveza y en la panificación, con frecuencia actuando en conjunción con otras carbohidrasas endógenas y exógenas.

Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper azúcares complejos como el almidón (presente en la harina) en azúcares simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica. Este proceso da sabor al pan y hace elevar la masa. Las células de la levadura contienen

amilasas pero necesitan tiempo para fabricar la suficiente cantidad para romper el almidón. Este es el motivo de la necesidad de largos tiempos de fermentación (especialmente para determinadas masas). Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas para facilitar y acelerar estos procesos.

Algunas amilasas bacterianas se emplean como detergentes para disolver almidones en determinados procesos industriales.

La ?-amilasa es una enzima proteica que se encuentra en la saliva humana y cataliza la degradación del almidón, que es un polisacárido de reserva vegetal. El almidón está formado por dos tipos de moléculas: la amilosa y la amilopectina, ambos polisacáridos de glucosa. La amilosa se conforma por cadenas lineales de glucosas unidas por enlaces ?- C1-C4, mientras que la amilopectina tiene, además de estos últimos enlaces, uniones C1 con C6, formando cadenas ramificadas. La ?-amilasa rompe uniones C1-C4, tanto en la amilasa como en la amilopectina, dejando dextrinas lineales y ramificadas (oligosacáridos) como productos.

Para medir la actividad enzimática de la ?-amilasa, se utilizará un test colorimétrico que detecta el almidón. Para ello se contará con una solución de iodo/ioduro de potasio (I2/IK), ya que el almidón en presencia de esta solución adquiere una coloración azulada característica. Esto tiene una explicación física: el iodo se coloca en el interior de la hélice que forma la amilosa (en las regiones hidrofóbicas), formando un complejo de color azul. Cuando la ?-amilasa actúa, degrada la amilosa, se desintegra la hélice y por tanto en presencia de I2/IK ya no dará una coloración azul.

Por lo tanto, en este TP mediremos la desaparición de sustrato (evidenciada por el test colorimétrico) para determinar la actividad de la enzima. Además, analizaremos cómo afectan las distintas condiciones en que actúa la enzima (pH, temperatura, concentración de NaCl), así como los efectos que pueden causar diferentes pretratamientos (proteinasa, calor).

La dilución óptima nos indicará cuánto debemos diluir la saliva para que se logre el efecto acromático dentro del rango propuesto (2-8 minutos).

PEPSINA

La pepsina es una peptidasa, una enzima digestiva que degrada las proteínas en el estómago; las otras enzimas digestivas importantes son la tripsina y la quimotripsina. Fue la primera enzima animal en ser descubierta, por Theodor Schwann en 1836.

La pepsina se produce en el estómago, actúa sobre las proteínas degradándolas, y proporciona péptidos y aminoácidos en un ambiente muy ácido. El pepsinógeno es un precursor de la pepsina, cuando actúa el HCl sobre el pepsinógeno, éste pierde aminoácidos y queda como pepsina, de forma que ya puede actuar como proteasa.

La pepsina es más activa con un pH de entre 2 y 4. Se desactiva permanentemente con un pH superior a 6.

Corta a los aminoacidos Fenilalanina(Phe), Tirosina(Tyr) y al Triptófano(Trp)en los grupos aminos.

Pepsina

La pepsina es una enzima digestiva que es liberada por las células principales del estómago y cuya función es degradar las proteínas de los alimentos en péptidos (proteasa).

El precursor de la pepsina es el pepsinógeno, una proforma cuya estructura primaria tiene 44 aminoácidos adicionales. Este pepsinógeno se activa por el ácido hidroclorhídrico (HCl), que es liberado por las células parietales de la mucosa gástrica. Cuando se ingiere alimento, la hormona gastrina y el nervio vago disparan la liberación de pepsinógeno y de HCl en la mucosa gástrica. El HCl crea un ambiente ácido que permite al pepsinógeno desplegarse y romperse a sí mismo de una forma autocatalítica, generando pepsina (la forma activa). La pepsina rompe los 44 aminoácidos del pepsinógeno para crear más pepsina. Los péptidos pueden ser digeridos de nuevo por otras proteasas (en el duodeno) y eventualmente absorbidos por el organismo. La pepsina se almacena como pepsinógeno, así que sólo será liberada cuando sea necesario, para no digerir las propias proteínas de la mucosa gástrica. Sus funciones mejoran en entornos ácidos de pH entre 1.8 y 4.4, y especialmente a pH 3.

Esta enzima fue la primera enzima animal en descubrirse, en el año 1836 por el doctor Theodor Schwann. La palabra pepsina proviene del griego pepsis, que significa digestión. Como curiosidad, el nombre de la bebida de cola Pepsi hace referencia a esta enzima.

Pepsina

Pepsina es a digestivo protease (EC 3.4.23.1) lanzado por principales células en estómago eso funciona para degradar el alimento proteínas en peptides.

Según Diccionario americano de la herencia, la pepsina deriva de Griego palabra pepsis, significando digestión (peptein: para digerir).

La pepsina fue descubierta cerca Theodor Schwann [1] en 1836. Era el primer animal enzima ser descubierto.

Precursor

La pepsina es expresado como favorable-forma cimógeno, pepsinogen, que estructura primaria tiene 44 adicionales aminoácidos.

En el estómago, principales células lance el pepsinogen. Este cimógeno se activa cerca ácido hidroclórico (HCl), de que se lanza células parietales en la guarnición del estómago. La hormona gastrin y nervio del nervio vago accione el lanzamiento de ambos pepsinogen y HCl de la guarnición del estómago cuando se injiere el alimento. El ácido hidroclórico crea un ambiente ácido que permita que el pepsinogen revele y que se hienda en autocatalytic manera, de tal modo generando la pepsina (la forma activa). La pepsina hiende los 44 aminoácidos del pepsinogen para crear más pepsina. La pepsina digerirá el hasta 20% de enlaces injeridos del carbón hendiendo preferencial después del C-terminal de aminoácidos aromáticos por ejemplo phenylalanine y tyrosine aunque tiene amplia especificidad. No henderá en contener de los

Pepsina

Pepsina en complejo con pepstatin

Otros nombres:

Pepsinogen

Datos genéticos

Código del gene:

8885 (HGNCid)

Estructura/función de la proteína

Proteína tipo: protease

Funciones: digestión

Otro

Molecular interacciones:

pepstatin

Acoplamientos de la base de datos

Número de la EC:

3.4.23.1

enlaces valine, alanine, o glycine. Los Peptides se pueden digerir más a fondo por otros proteases (en duodeno) y absorbido eventual por el cuerpo.

Se almacena la pepsina pues el pepsinogen así que ella serán lanzados solamente cuando está necesitado, y no digiere propias proteínas del cuerpo en la guarnición del estómago.

La pepsina funciona lo más mejor posible en ambientes ácidos y se encuentra a menudo en un ambiente ácido, particularmente ésos con un pH de 1.5 a 2[2].

La pepsina se dice para tener una temperatura óptima entre 37°C y 42°C en seres humanos[3].

Vea también

Otros proteases digestivos importantes son las enzimas pancreáticas trypsin y chymotrypsin. La pepsina desnaturaliza si el pH es más de 5.0. La pepsina potentemente es inhibida por el inhibidor del peptide pepstatin.

Almacenaje

Las pepsinas se deben almacenar en las temperaturas muy frías (entre −20°C y −80°C) para prevenir el autólisis (uno mismo-hendidura). El autólisis se puede también prevenir por el almacenaje de pepsinas en pH 11 o usando las pepsinas modificadas por e.g. methylation reductor. Cuando el pH se ajusta de nuevo a vueltas de la actividad del pH 6.