aminoácidos, peptídeos e proteínas
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Messias Miranda Junior
Aminoácidos, peptídeos e
proteínas
Unidade Itapetininga - SP
PROTEÍNAS
Moléculas mais abundantes dentre as biomoléculas
Organismos
mais simples Humanos
PROTEÍNAS
Envolvidas em processos vitais
ENZIMÁTICA
α-amilase
hexoquinase
PROTEÍNAS
Envolvidas em processos vitais
ESTRUTURAL
queratina
colágeno
PROTEÍNAS
Envolvidas em processos vitais
CONTRÁTEIS DE MOBILIDADE
miosina e actina
PROTEÍNAS
Envolvidas em processos vitais
TRANSPORTE
hemoglobina
PROTEÍNAS
Envolvidas em processos vitais
PROTEÇÃO
anticorpos
PROTEÍNAS
Envolvidas em processos vitais
PERMEASES
Proteínas transportadoras
Aminoácidos
TRANSCRIÇÃO
SÍNTESE DE AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDO
ESTEREOISOMERIA DE α-AMINOÁCIDOS
Somente os L aminoácidos são constituintes das proteínas
Classificação dos aminoácidos pelo grupo R em pH 7,0
Aminoácidos apolares, hidrofóbicos
Classificação dos aminoácidos pelo grupo R em pH 7,0
Aminoácidos polares, hidrofílicos
Classificação dos aminoácidos pelo grupo R em pH 7,0
Aminoácidos aromáticos
Classificação dos aminoácidos pelo grupo R em pH 7,0
Aminoácidos carregados positivamente
Classificação dos aminoácidos pelo grupo R em pH 7,0
Aminoácidos carregados negativamente
Nomenclatura e ocorrência em proteínas
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAIS (NATURAIS)
TITULAÇÃO DE AMINOÁCIDOS
Os α-aminoácidos possuem grupos ionizáveis na molécula, e sua
forma iônica em solução depende do pH.
A titulação dos aminoácidos ilustra o efeito do pH sobre sua
estrutura.
PI valor de pH no qual o aminoácido é
eletricamente neutro
UM SWITTERION PODE AGIR COMO ÁCIDO, DOADOR DE PRÓTONS
AGIR COMO BÁSICO, RECEPTOR DE PRÓTONS
pK1, pK2, pKr e PI
DETERMINAÇÃO DO PONTO ISOELÉTRICO (PI)
pK1 pK2
α-COOH α-NH3+
PI= pK1+pK2
2
Carga final +1 0 -1
Carga final +1 0 -1 -2
Carga final +2 +1 0 -1
PEPTÍDEOS
PEPTÍDEOS
aa Ligações peptídicas nome
1 0 aa
2 1 Dipeptídeo
3 2 Tripeptídeo
4 3 Tetrapeptídeo
5 4 Pentapeptídeos
Cadeia curta de aa Algumas Oligopeptódeo
Cadeia longa de aa Muitas Polipeptídeo
Milhares Milhares Proteína
NOMENCLATURA DE CADEIA PEPTÍDICA
SUBSTITUIÇÃO DO RADICAL INA POR IL
PEPTÍDEOS COM IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA
SÍNTESE DE PEPTÍDEOS
PROTEÍNAS
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Primária: sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e
pontes dissulfeto.
Secundária: arranjos de cadeias polipeptídicas (α-hélice e folha β-
pregueada).
Terciária: pregueamento na estrutura polipeptídica, formando uma
cadeia tridimensional estável.
Quaternária: arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas
(subunidades protéicas) com a formação de complexos
tridimensionais.
ESTRUTURA PRIMÁRIA
CADEIA POLIPEPTÍDICA PLANAR
Estrutura primária insulina bovina
Por convenção, o primeiro aminoácido de uma cadeia polipeptídica está
localizado na região N-terminal e o último na região C-terminal.
ESTRUTURA PRIMÁRIA
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
α-hélice
FOLHA β-pregueada
Estrutura β-pregueada entre cadeias polipeptídicas
ESTRUTURAS SUPERSECUNDÁRIAS
ESTRUTURA TERCIÁRIA
INTERAÇÕES QUE ESTABILIZAM A ESTRUTURA TERCIÁRIA
CHAPERONAS
Modelagem e remodelagem
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
SEPARAÇÃO DE PROTEÍNAS
COLUNAS DE SEPARAÇÃO
SEPARAÇÃO DE PROTEÍNAS
ELETROFORESE
ANÁLISE DE PROTEÍNAS
HPLC
ANÁLISE DE PROTEÍNAS
Espectrômetro de CD
Espectrômetro de
Massas
Espectrofotômetro de
UV-Vis
Espectrometria por
Fluorescência de
Raio-X
Espectroscopia de RMN
EXERCÍCIOS
1) Esquematize a estrutura de um aminoácido.
EXERCÍCIOS
2) O que são peptídeos e como eles são classificados?
EXERCÍCIOS
3) Esquematize a união de duas moléculas de glicina com a
formação de uma ligação peptídica.
EXERCÍCIOS
4) Esquematize a ionização do aminoácido abaixo.
EXERCÍCIOS
5) Esquematize a ionização do aminoácido abaixo.
EXERCÍCIOS
6) Monte a cadeia polipeptídica na sequencia abaixo indicando o
nome da cadeia polipeptídica.