aminoacidos peptidos y proteinas 2013

8/17/2019 Aminoacidos Peptidos y Proteinas 2013

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Profesor Carlos Urzúa Stricker

AMINOÁCIDOS, PEPTIDOS

Y PROTEÍNAS


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AMINO ACIDOS: BLOQUES DE CONSTRUCCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

CH3 N

R

CO

O CHH3 N

R`

CO

O CHH3 N

R

CO

NHCH

R`

C

O

OH2O

-aminoácidos Dipéptido

Enlace peptídico

Químicamente los aminoácidos son ácidos carboxílicos que poseen un grupo amino.

Las proteínas son polipéptidos naturales con más de 50 unidades de Aminoácidos. La mayoría de las proteínas son polímeros de 100 a300 aminoácidos.

NH CH

CH3

C

O

NH CH

CH2OH

C

O

NH CH

H

C

O

NH CH

CH2SH

C

O

NH CH

CH(CH3)2

C

O

2 N CH CO

OH

CH3

H2 N CH

CH2OH

CO

OH H2 N CH

H

CO

OH H2 N CH

CH2SH

CO

OH H2 N CH

CH(CH3)2

CO

OH

alanina serina glicina cisteína valina


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Glicina Gly Isoleucina ILeu Cisteína Cys Hystidina Hys Acido Aspartíco Asp

Alanina Ala Serina Ser Metionina Met FenilalaninaPhe

Ácido GlutámicoGlu

Valina Val Treonina Tre Lisina Lys Tirosina Tyr Asparagina Asp

Leucina Leu

Prolina Pro Arginina Arg Triptofano Trp Glutamina Gln

ESENCIALES


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PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

1. Puntos de fusión altos, superiores a 200°C

2. Son más solubles en agua que en otros solventes orgánicos (éter, diclorometano, etc.

3. Momentos dipolares (µ) mucho más grandes que las aminas y los ácidos por separado.

4. Son menos ácidos que la mayoría de los ácidos carboxílicos y menos básicos que lamayoría de las aminas.

5. La parte ácida de un AA es –NH3+ y la parte básica es el grupo –COO-

6. Son anfóteros (tienen propiedades ácidas y básicas).

7. En solución la concentración de especies en equilibrio depende del pH

Atendiendo a las características de la cadena lateral (R), los AA pueden clasificarseen: No polares (Grupos alquílicos), polares (no ionizadas) (Amidas y Alcoholes);con cadenas laterales ácidas (Ácidos carboxílicos y fenoles) y cadenas lateralesbásicas, como por ejemplo Aminas.

CH3 CH

NH3

COO

alanina

CH2 CH

NH3

COOC

O

H2 N

asparragina

CH2 CH

NH3

COOHO

tirosina

CH2 CH

NH3

COOCH2CH2CH2H3 N

Lisina


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COMPORTAMIENTO ACIDO BASE DE LOS AMINOÁCIDOS

2 N CH2 C

O

OH

H3 N CH2 C

O

O zwitterion(ion dipolar

H3 N CH2 C

O

OH

H+

H+H3 N CH2 C

O

O H+

H+

H2 N CH2 C

O

O

PuntoIsoeléctrico

H2 N CH

H

C

O

O

H3 N CH

H

C

O

O

H3 N CH

H

C

O

OH

pKa = pH logHA

A

Equivalentes deBase añadidos


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PEPTIDOS Y PROTEÍNAS

Sabemos que la reacción más importante de los AA es la formación de

enlaces peptídicos. Sabemos también que los ácidos carboxílicos y lasaminas pueden reaccionar y formar amidas, por pérdida de agua.

R C

O

OHH2 N R´ R C

O

OH2OH3 N R´

calor R C

O

NH R´

ácido carboxílico amina sal del ácido amida

R C N

H

O

R´ R C

O

NR

H


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Arg-Pro--Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg

arginil-prolil-prolil-glicil-fenilalanil-seril-prolil-fenilalanil-arginina

Hormona humana: bradiquina

Escriba las estructuras de los siguientes péptidos.a) Gly-Ala

b) Lys-Glu

c) Phe-Tyr


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UNIONES DISÚLFURO

R SH HS R oxidación

reducción

R S S R H2O

disúlfuro

NH CH

CH2SH

C

O

SH

CH2

CH C

O

NH

oxidación

reducción

NH CH

CH2S

C

O

S

CH2

CH C

O

NH

H2O

punte disulfuroresiduos de cisteína cadena peptídica


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PROTEÍNAS

CONJUGADASSIMPLES

PROTEÍNAS

Lipoproteínas

Glicoproteinas

Nucleoproteínas

Hemoproteínas

Fibrosas Globulares

Queratinas Colágenos ElastinasGlobulinas

Albúminas

Histonas


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Ejemplos de Proteínas conjugadas

CH3 CO

NHO

HO OH

O

CH2O

O

COOH

OH

NH C

O

CH3

HO OHCH2OH

PROTEÍNA

N-acetilgalactosamina ácido N-acetilneuramínico


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ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

PRIMARIA: secuencia de AA SECUNDARIA: puentes de hidrógeno, puentes disulfuro

TERCIARIA: plegamiento

Influye el medio

CUATERNARIA: agregadosde dos o más cadenas


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DENATURACION

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