aminoácidos, péptidos y proteínas
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Aminoácidos. Péptidos. Proteínas
FACULTAD: Ingeniería
EAP: Ingeniería Ambiental
CÓDIGO: BI1002
DOCENTE: Edali Gloria Ortega Miranda
PERIODO ACADÉMICO: 2013-1
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Compuestos que poseen un grupo básico (amino -NH2) y un grupo ácido (carboxílico -COOH).
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• El carbono-α (a excepción de la glicina) es un carbono quiral y como tal presenta dos enantiómeros (L- y D-).
• Son 20 los α-aminoácido presentes en las proteínas
• Son de la serie L- y en su representación de Fischer poseen el grupo amino hacia la izquierda.
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• La diferencia entre los aminoácidos viene dada por el resto -R, o cadena lateral, unida al carbono-α.
• Técnicamente hablando, se los
denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH).
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Ácidos carboxílicos que contienen una función amina. En determinadas condiciones el grupo amina de una molécula y el carboxilo de otra reaccionan uniendo ambos aminoácidos mediante un enlace amida.
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Al poseer H en sus estructuras químicas, son susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.
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Existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
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• Los iones dipolo (zwitterions) de los aminoácidos son sales internas y por ello tienen muchas de las propiedades físicas asociadas con las sales.
• Poseen momentos dipolares grandes, son solubles en agua e insolubles en hidrocarburos, y son sustancias cristalinas con puntos de fusión altos.
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Los aminoácidos son Anfóteros: pueden reaccionar como ácidos o como bases, dependiendo de las circunstancias.
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• polaridad y/o carga a pH neutro
• tipo de estructura química
• reactividad
• elementos presentes
• habilidad para formar enlaces de hidrógeno.
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GRUPO R APOLARES ALIFÁTICOS
• Apolares e hidrófobos
• Sus cadenas tienden a agruparse entre si en las proteínas, estabilizando las estructura proteica a través de interacciones hidrofóbicas.
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• Glicina: La estructura mas simple, aunque formalmente es apolar, su muy pequeña cadena lateral no tiene una contribución real en las interacciones hidrofóbicas.
• Metionina: uno de los dos aminoácidos que contiene azufre (grupo tioester apolar)
• Prolina: Cadena lateral alifática con una estructura cíclica especial.
GRUPO R APOLARES ALIFÁTICOS
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GRUPO R AROMÁTICOS
• Cadenas laterales aromáticas
• Relativamente apolares (hidrofóbicos).
• Todos ellos pueden participar en las interacciones hidrofóbicas.
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• El grupo hidroxilo de la tirosina puede formar puentes de hidrogeno y constituye un grupo funcional en las enzimas.
• La tirosina y el triptófano son significativamente mas polares que la fenilalanina debido al grupo hidroxilo de la tirosina y al nitrógeno del anillo indólico del triptófano.
GRUPO R AROMÁTICOS
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GRUPO R POLARES SIN CARGA
5 α-aminoácidos cuyo resto -R es polar pero sin Carga.
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• Serina y treonina: Portadores de un grupo hidroxilo (-OH).
• Asparragina y glutamina: Cadenas laterales portadoras de un grupo amida, y por hidrólisis dan lugar, respectivamente, a aspartato y glutamato, dos aminoácidos con carga negativa.
• Cisteína: debe su polaridad a la presencia de un grupo tiólico (-SH).
GRUPO R POLARES SIN CARGA
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GRUPO R CARGADOS POSITIVAMENTE (BÁSICOS)
3 α-aminoácidos con restos –R con carga (+) a pH fisiológico.
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GRUPO R CARGADOS POSITIVAMENTE (BÁSICOS)
• Lisina: Cadena lateral de butilamonio
• Arginina: Grupo -R de guanidina
• Histidina: Portadora de un grupo -R de imidazolio.
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GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE (ACIDOS)
2 α-aminoácidos con restos –R con carga (-) a pH fisiológico, por la presencia de un grupo carboxilo (- COOH)
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AMINOÁCIDOS NO SINTETIZADOS POR EL ORGANISMO, POR LO QUE NECESITAN SER INGERIDOS.
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Histidina
Lisina
Leucina
Isoleucina
Triptófano
Treonina
Metionina
Fenilananina
Arginina
Valina
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• Los aminoácidos que contienen azufre, metionina y cisteína, se pueden convertir uno en el otro, por lo que por conveniencia se consideran una única fuente.
• La arginina, ornitina y citrulina son interconvertibles, y también se consideran una única fuente de aminoácidos nutricionalmente equivalentes.
• En otros mamíferos, los aminoácidos esenciales pueden ser distintos. Por ejemplo, a los gatos les falta la enzima que les permitiría sintetizar la taurina, que es un ácido derivado de la cisteína, así que la taurina es esencial para los gatos.
• Casi ningún animal puede sintetizar lisina.
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Polímeros en los cuales las unidades individuales de aminoácidos, llamados residuos, están unidas mediante enlaces amida, o uniones peptídicas.
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El enlace se forma por reacción entre el grupo carboxilo (α-COOH) de un aminoácido y el amino (α-NH2) del siguiente (con pérdida de una molécula de agua) y recibe el nombre de enlace peptídico.
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Fr. protéine Gr. πρωτεῖος (proteios)
lo primero, lo principal, lo más importante
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• POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS UNIDOS A TRAVÉS DE ENLACES PEPTÍDICOS.
• Biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por C,H,O,N; aunque pueden contener también S y P y, en menor proporción, Fe, Cu, Mg, Y, entre otros elementos.
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• Unión de un bajo número de aminoácidos: Péptido
• Número de aminoácidos menor de 10: Oligopéptido
• Número de aminoácidos de 10 a 50: Polipéptido
• Número de aminoácidos superior a 50 aminoácidos: Proteína.
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TRANSCRIPCIÓN
TRADUCCIÓN
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Aminoácido Abreviatura (3 letras) Abreviatura (1 letra) Codones
Ac. Aspártico Asp D GAC GAU
Ac. Glutámico Glu E GAA GAG
Arginina Arg R CGA CGC CGG CGU AGA AGG
Lisina Lys K AAA AAG
Asparagina Asn N AAC AAU
Histidina His H CAC CAU
Glutamina Gln Q CAA CAG
Serina Ser S UCA UCC UCG UCU AGC AGU
Treonina Thr T ACA ACC ACG ACU
Alanina Ala A GCA GCC GCG GCU
Glicina Gly G GGA GGC GGG GGU
Valina Val V GUA GUC GUG GUU
Prolina Pro P CCA CCC CCG CCU
Leucina Leu L CUA CUC CUG CUU UUA UUG
Fenilalanina Phe F UUC UUU
Tirosina Tyr Y UAC UAU
Isoleucina Ile I AUA AUC AUU
Metionina Met M AUG
Triptofano Trp W UGG
Cisteína Cys C UGC UGU
Terminación UAA UAG UGA
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Secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados.
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• Disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio, gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquiriendo una disposición espacial estable.
• Dos tipos de estructuras: Hélice Alfa y Hoja Beta.
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• Plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma.
• En sentido horario • 3,6 aminoácidos por cada vuelta • Estable por medio de puentes de hidrógeno
entre el grupo amino (parte de un enlace peptídico) de un aa y el grupo carboxilo (que forma parte de otro enlace peptídico) del cuarto aa que le sigue en la cadena lineal.
• Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los enlaces y aparecen proyectadas hacia la parte externa de la alfa-hélice.
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• Estructura β: configuración espacial de los enlaces covalentes al estirar al máximo la cadena principal de un polipéptido.
• Las cadenas laterales de los aa se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica.
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• Las estructuras β de una misma o distintas cadenas polipeptídicas interaccionan entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β.
• Si las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β es paralela, y si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada es antiparalela.
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• Conjunto de plegamientos característicos por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica.
• Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales R de los aminoácidos.
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3 grupos: • Fibrosas (cadenas polipeptídicas
en largas hebras u hojas, insolubles en agua).
• Globulares (cadenas polipeptídicas plegadas en formas globulares o esféricas, solubles en agua).
• Mixtas (estructura fibrosa al centro y globular a la superficie)
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• Responsable directa de su FUNCIÓN y sus propiedades biológicas • La disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su
interacción con los diversos ligandos. • Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de
estructura cuaternaria), esta es la máxima formación estructural.
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Enlaces:
• Puentes disulfuro. Enlaces covalentes entre dos grupos -SH que
pertenecen al aa cisteína.
• Fuerzas electrostáticas. Enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas
eléctricas opuestas.
• Puentes de hidrógeno. Entre grupos polares no iónicos en los que
existen cargas parciales en su cadena lateral.
• Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. Uniones más
débiles, entre aminoácidos apolares.
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• Unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.
• Generalmente los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior
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• Cada cadena polipeptídica recibe el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde dos hasta varios.
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Los protómeros pueden ser: • Exactamente iguales (fosfoglucoisomerasa, hexoquinasa). • Muy parecidos (lactato deshidrogenasa). • Estructura distinta pero con una misma función (hemoglobina). • Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una
unidad funcional (aspartato transcarbamilasa).
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• Solubilidad: Siempre que los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si cambia la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.
• Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis.
• Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
• Amortiguador de pH (efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos o como bases.
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1. Catálisis: enzimas (pepsina, tripsina, lipasa, etc).
2. Reguladoras: hormonas (insulina, glucagón, etc.)
3. Estructural: resistencia y elasticidad (tubulina del citoesqueleto).
4. Defensiva: Glicoproteínas (inmunoglobulinas), queratina (piel), fibrinógeno
y protrombina (coágulos).
5. Transporte: Hemoglobina.
6. Receptoras: En la membrana celular, reciben señales para que la célula
pueda realizar su función (acetilcolina).
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Pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero sin ninguna estructura tridimensional fija, con lo que pierde su función.
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La solubilidad de las proteínas se reduce hasta producirse precipitación, porque los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. Los enlaces peptídicos no se afectan.
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• Cambios de ph
• Alteraciones en la concentración
• Agitación molecular
• Variaciones bruscas de temperatura
FACTORES QUE FAVORECEN LA PRECIPITACIÓN DE PROTEÍNAS
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MARASMO KWASHIORKOR KWASHIORKOR MARASMÁTICO
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