aminokyseliny a bílkoviny•z hlediska významu ve výživě • esenciální –organismus si je v...
TRANSCRIPT
Aminokyseliny, peptidy a
bílkoviny
Dělení aminokyselin
• Z hlediska obsahu v živé hmotě
• Z hlediska významu ve výživě
• Z chemického hlediska
• Z hlediska rozpustnosti
Dělení aminokyselin
• Z hlediska obsahu v živé hmotě
• Přírodní – 20 základních aminokyselin, obsažené v
polypeptidech a bílkovinách většiny živých organismů
• Ostatní – vyskytující se pouze u některých organismů,
nejsou přitom součástí polypeptidů a bílkovin, někdy
spíše metabolické modifikace přírodních aminokyselin
• Z hlediska významu ve výživě
• Esenciální – organismus si je v rámci transaminačních reakcí neumí syntetizovat, příjem možný pouze potravou (valin, leucin, isileucin, metionin, treonin, lysin, fenylalanin, tryptofan)
• Semiesenciální – neumí je syntetizovat pouze juvenilní jedinci ( arginin, histidin )
• Neesenciální – organismus si je syntetizuje
Dělení aminokyselin
Limitující aminokyselina
Dělení aminokyselin
• Podle chemických vlastností
• Neutrální
• Zásadité
• Sirné
• Hydroxy
• Aromatické
• Heterocyklycké
Dělení aminokyselin
neutrální aminokyseliny
• Glycin
• Alanin (β alanin)
• Valin - esenciální
• Leucin – esenciální
• Isoleucin – esenciální
• Treonin – esenciální
Dělení aminokyselin
sirné
• Cystein
• Cystin
• Methionin - esenciální
Dělení aminokyselin
kyselé aminokyseliny
• Kyselina asparagová a asparagin
• Kyselina glutamová a glutamin
Dělení aminokyselin
zásadité aminokyseliny
• Arginin
• Histidin
• Lysin – esenciální
N
N
H
CH2 – CH – COOH
NH2
N
N
H
CH2 – CH2
NH2
Histidin Histamin
Dělení aminokyselin
aromatické aminokyseliny
• Fenylalanin – esenciální
• Tryptofan – esenciální
• Tyrozin
Tri a tetrajodthyronin
O
R R
RR
H – C – CH2 –
COOH
NH2
OH
Dělení aminokyselin
heterocyklické aminokyseliny
• Prolin
N
H
COOH
Hydroxyprolin
N
H
COOH
OH
• Podle vztahu aminokyseliny k vodě
• Hydrofóbní
• Hydrofilní – na řetězci další funkční skupina schopná
nést náboj – zlepší rozpustnost v polárním rozpouštědle
(kyselé, zásadité, hydroxy ….)
• Mezistupeň – glycin, alanin, tryptofan – u krátkého
řetězce se ještě uplatní dostatečně silný indukční efekt
Dělení aminokyselin
Reakce aminokyselin
Reakce aminokyselin
Dekarboxylace - teplem nebo dekarboxylázy organismu
Reakce aminokyselin
Transaminace
Deaminace
Oxidativní deaminace
Prostá deaminace
Sreckerova deaminace
Oxidativní deaminace
R – CH – COOH
NH2
R – C – COOH
NH
R – C – COOH
O+O,- H2O + H
2O,-NH3
zdroj pro transaminaci
po dekarboxylaci aldehydy až alkoholy
+ ½O2, - CO2, kyselina o uhlík kratší
Reakce aminokyselin
Reakce aminokyselin
Peptidická vazba
COO-
C* NH3+H
R
COO-
C*NH3+ H
R
L - aminokyselinaD - aminokyselina
Isomerie
Amfoterní vlastnosti aminokyselin
COOH
R - CH
NH3+
COO-
R - CH
NH2
COO-
R - CH
NH3+
glycin
kationt amfiont aniont
5,9tryptofan
5,7fenylalanin
10,9arginin
10,0lysin
3,0Asparagová kyselina
3,1Glutamová kyselina
6,0Leucin
6,0Alanin
6,1Glycin
pIaminokyselina
Iontové formy neutrální aminokyseliny v
závislosti na pH
0
20
40
60
80
100
120
pH1 14
%
pK1pK2
izoelektrický bod
kationt aniontAM FIONT
(zwitte riont)
pK1 = disociační konstanta karboxylové skupiny
pK2 = disociační konstanta aminoskupiny
Bílkoviny
Struktura bílkovin
Primární
Sekundární
Terciální
Kvarterní
- N – CH – C – N – CH – C – R -
R - N – CH – C – N – CH – C – N – CH – R
R – C –
O
O
Příklady vazeb ve struktuře bílkoviny:
H
R
H
O
H
H H
R R
R
R
O O
Vodíkové můstky
Iontový a disulfidický můstek
- NH – CH – CO – NH – CH – CO – NH -
- NH – CH – CO – NH – CH – CO – NH -
R
C O
O
R
NH3+
CH2
S
S
CH2
Fosfoserinové můstky u bílkovin mléka
(α a β kaseinù)
- NH – CH – CO – NH – CH – CO – NH -
CH2
O
O
O
OP
Ca2+R
R = jiný fosfoserinový zbytek
Rozdělení bílkovin
• Podle rozpustnosti ve vodě
• Podle funkce
• Podle chemického složení
Rozdělení bílkovin
Podle rozpustnosti ve vodě – rozpustné (globulární)
- málo nebo nerozpustné (fibrilární)
Podle funkce – strukturní(tkáně a pletiva)
- katalytické (enzymy, hormony)
- transportní(přenos látek)
- pohybové (svaly)
- obranné(protilátky,imunoglobuliny)
- zásobní (feritin)
- výživové
Rozdělení bílkovin
Podle chemického složení
1. jednoduché - obsahujicí pouze aminokyseliny
Dělení jednoduchých bílkovin podle tvaru na:
a. globulární - sféroproteiny(albuminy,
globuliny, histony ….
b. fibrilární – skleroproteiny (kolageny, elastiny,
keratiny…
c. smíšené – myozin…
Rozdělení bílkovin
2. složené(konjugované) - mají kovalentně vázanou
nebílkovinnou část
nukleoproteidy esterově vázané nukleové kyseliny
• lipoproteidy – s lipidy popř. fosfolipidy(cholesterol)
• glykoproteiny - mající na postraní řetězce navázány O
glykosidickou vazbou cukr ( přes
hydroxyaminokyseliny)- kolagen
• fosfoproteiny
• chromoproteiny - vázané deriváty porfyrinu nebo flavinu
– hemoglobin, řada enzymů
• metaloproteiny - koordinačně váží kovy(feritin obsahuje
až 25% Fe, ceruloplasmin váže Cu
Denaturace
Denaturace
S
S
S
S
S
S
S
S
S
S
S
S
S
S
S
S
SH
SH
S
S
SH
SH
SH
SH
nativní protein denaturovaný protein degradovaný protein
Denaturační činidla
• minerální kyseliny a zásady
• silnější org. kyseliny
• soli
• org. rozpouštědla
• mechanicky
peptidy
Oligopeptidy – 2 – 10 jednotek:
oxytocin a vazopresin (9)
glutathion – oxidoredukční systém
karnosin a karnosin â
Polypeptidy – do 100 jednotek:
peptidové hormony – insulin (51),
glukagon(29)
antibiotika – obsahují D-aminokyseliny