laptap biokim 1
Post on 02-Jan-2016
23 Views
Preview:
DESCRIPTION
TRANSCRIPT
LAPORAN TETAP PRAKTIKUM BIOKIMIA I
Uji Reaksi Terhadap Asam Amino
Disusun Oleh:
Ayu Marisa (06111410002)
Ayu Agustin (06111410019)
Henny Listriani (06111410020)
Kelompok II (Dua)
FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN
PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA
UNIVERSITAS SRIWIJAYA
2013
Ayu Marisa (06111410002)
I. Pertemuan ke : 1
II. Judul Praktikum : Uji reaksi terhadap asam amino
III. Tujuan Praktikum : Untuk mengetahui uji positif dan uji negatif terhadap
asam amino
IV. Landasan Teori
Protein yang namanya berarti “pertama” atau “utama” merupakan
makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel dan menyusun lebih dari setengah
berat kering pada hampir semua organisme. Protein tidak hanya merupakan
mekromolekul yang paling berlimpah, tetapi memiliki fungsi yang amat bervariasi
dikarenak dprotein adalah instrumen yang menginformasikan masing-masing ciri dari
setiap organisme yang memiliki sifat tersendiri yang ditentukan oleh gen yang sesuai.
Secara sederhana, protein dibedakan karena masing-masing mempunyai deret unit asam
amino tersendiri. Asam amino merupakan abjad dari protein yang molekul-molekulnya
dapat tersusun yang hampir tidak terhingga untuk membuat protein yang tidak terhingga
pula (Lehninger, Albert L. 1982).
Telur merupakan salah satu contoh sederhana sumber protein yang tersusun
dari protein putih telur dan protein kuning telur. Komposisi putih telur tersusun dari 10-
11% protein dasar basah, ovalbumin 70% dari total protein, canalbumin 9% dari total
protein, ovoummucoid 13% dari total protein. Kuning telur terdiri dari hipovitelin dan
hipotellenin (Agus. 2009). Secara umum, semua jenis protein disusun atas rangkaian
dan kombinasi dari dua puluh asam amino. Ke dua puluh asam amino tersebut
diantaranya alanin, valin, leusin, triptofan, metionin, isoleusin, prolin, fenilalanin, serin,
glisin, threonin, sistein, asparagin, glutamin, tirosin, asam aspartat, asam glutamat,
arginin, lisisn, dan histidin. Asam amino yang merupaakan molekul organik memiliki
massa molekul rendah antara 100-200 Da dyang mengandung setidaknya satu gugus
karboksil dan gugus amino. Asam amino terdiri dari protein baku yang semuanya
merupakan asam α-amino kecuali prolin dan hidroksi prolin. Protein yang memiliki sifat
berbeda dikarenakan deret asam amino tersebut, yang lebih khusus lagi yaitu di dalam
asam amino terjadi variasi dikarenakan letak gugus R atau rantai sampingnya. Dari
gugus R asam amino akan dapat diketahui sifat-sifat baik kimia maupun fisiknya maka
Ayu Marisa (06111410002)
dari itu dari sifat-sifat yang teridentifikasi akan dapat diketahui jenis dari asam amino
tersebut (Tika, I Nyoman. 2010).
Asam amino memiliki peran yang penting dalam kehidupan terutama dalam
metabolisme yaitu berperan sebagai bangunan blok protein yang linier dari asam amino.
Oleh karena peranannya yang sangat penting, maka perlu dilakukan suatu analisis untuk
mengidentifikasi keberadaan asam amino terseb ut dalam protein. Cara yang dapat
dilakuka untuk menganalisis asam amino dalam protein dapat dilakukan dengan uji
kualitatif dan juga uji kuantitatif. Uji kualitatif didasarkan atas ada tidaknya asam amino
dalam suatu sampel protein dengan melihat dari sifat-sifat yang tejadi pada uji kualitatif.
Untuk uji kuantitatif ditujukan kepada jumlah asam amino yang terkandung di dalam
sampel protein. Pada percobaan kali ini dilakukan uji kualitatif dengan uji millon, uji
hopkins-cole dan uji ninhidrin.
Uji Millon yang menggunakan pereaksi Milon adalah larutan merkuro dan
merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein
maka akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh
pemanasan. Pada dasarnya rekasi ini positif untuk fenol karena terbentuknya senyawa
merkuri dengan gugus hidroksil yang berwarna. Tetapi khusus untuk proteoso dan
pepton secara langsung akan menghasilkan larutan yang berwarna merah. Endapan yang
terbentuk berupa garam kompleks dari tirosin yang ternitrasi. Jika larutan protein yang
akan dianalisis ada dalam suasana basa, maka terlebih dahulu harus dinetralisasi dengan
asam (bukan HCl). Jika tidak ion merkuri dari pereaksi akan mengendap sebagai
Hg(OH)2. Ion Cl- dapat bereaksi dengan asam nitrat menghasilkan radikal klor (Cl2).
Radikal klor dapat merusak kompleks berwarna (Tika, I Nyoman. 2010).
Uji Hopkins-Cole merupakan pereaksi yang dapat bereaksi dengan larutan
protein yang mengandung triptofan dikarenakan kandungan asam glioksilat (HCOO-
CHO). Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk mangnesium dalam air.
Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-
lahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian
akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut. Karena triptofan
merupakan satu-satunya asam amino yang mengandung cincin indol, maka uji ini
dipakai untuk identifikasi larutan asam amino triptofan dan protein yang mengandung
asam amino triptofan. Cincin ungu yang tampak pada bidang batas antara kedua cairan
Ayu Marisa (06111410002)
adalah hasil kondensasi triptofan dengan gugus aldehida dari asam glioksilat dalam
suasana asam sulfat.
Uji Ninhidrin terjadi apabila ninhidrin dipanaskan bersama asam amino
maka akan terbentuk kompleks berwarna. Asam amino dapat ditentukan secara
kuntitatif dengan jalan menggunakan intensitas warna yang terbentuk sebanding dengan
konsentrasi asam amino tersebut. Pada reaksi ini dilepaskan CO2 dan NH4 sehingga
asam amino dapat ditentukan secara kuantitatif dengan mengukur jumlah CO2 dan
NH3 yang dilepaskan. Prolin dan hidroksi prolin menghasilkan warna kompleks yang
berbeda warnanya dengan asam amino lainnya. Kompleks berwarna yang terbentuk
mengandung dua molekul ninhidrin yang bereaksi dengan ammonia yang dilepaskan
pada oksidasi asam amino. Hasil uji positif pada uji ninhidrin diberikan pada asam
amino yang mengandung asam α-amino dan peptida yang memiliki gugus α-amino yang
bebas.
V. Alat dan Bahan :
V.1Alat
1. Pipet tetes
2. Gelas ukur
3. Tabung reaksi
4. Rak tabung reaksi
5. Bunsen
6. Korek api
7. Penjepit kayu
V.2Bahan
1. Kuning telur ( 1-5%)
2. Putih telur (1-7%)
3. Reagen millon
4. Reagen ninhidrin
5. Larutan protein ( valin, alanin, glisin, triptofan, arginin, albumin)
VI. Prosedur
VI.1 Uji Millon
Ayu Marisa (06111410002)
Tambahkan 5 tetes reagen millon ke dalam 3 ml larutan protein, panaskan
campuran baik-baik.
VI.2 Uji Hopkins Cole
Ke dalam 2 ml larutan protein tambahkan 2 ml reagen Hopkins-Cole.
Tambahkan sedikit demi sedikit kira-kira sebanyak 5 ml H2SO4 pekat
melalui sisi tabung. Amati warna yang terbentuk pada pertemuan kedua
cairan. Jika perlu putar perlahan-lahan tabung tersebut, sampai terbentuk
cincin berwarna ungu.
VI.3 Uji Ninhidrin
Tambahkan 0,5 ml larutan ninhidrin 0,1% ke dalam 3 ml larutan protein.
Panaskan hingga mendidih. Ulangi percobaan dengan menggunakan glisin.
VII. Pengamatan
Prosedur Percobaan Hasil Pengamatan
Uji Millon
Tambahkan 5 tetes
reagen millon ke
dalam 3 ml larutan
protein, panaskan
campuran baik-baik.
a. Alanin 1%
Alanin (bening) + reagen millon (bening) à
bening
Setelah dipanaskan tetap bening.
b. Valin 1%
Valin (bening) + reagen millon (bening) à
bening
Setelah dipanaskan tetap bening.
c. Albumin 1%
Albumin (bening) + reagen millon (bening) à
endapan merah, warna larutan bening.
Setelah dipanaskan menjadi keruh dan tetap
terdapat endapan merah.
d. Triptofan 1%
Triptofan (bening) + reagen millon (bening) à
terdapat endapan kuning, warna larutan bening.
Setelah dipanaskan tetap terdapat endapan
Ayu Marisa (06111410002)
kuning dan warna larutan bening.
e. Glisin 1%
Glisin (bening) + reagen millon (bening) à
bening
Setelah dipanaskan tetap bening.
f. Arginin 1%
Arginin (bening) + reagen millon (bening) à
bening.
Setelah dipanaskan tetap bening.
g. Putih telur 1%
Putih telur (bening) + reagen millon (bening) à
keruh
Setelah dipanaskan terdapat gumpalan berwarna
merah muda di tabung reaksi.
h. Putih telur 2%
Putih telur (bening) + reagen millon (bening) à
keruh
Setelah dipanaskan terdapat gumpalan berwarna
merah muda di tabung reaksi..
i. Putih telur 3%
Putih telur (bening) + reagen millon (bening) à
keruh
Setelah dipanaskan terdapat gumpalan berwarna
merah muda di tabung reaksi.
j. Putih telur 4%
Putih telur (bening) + reagen millon (bening) à
keruh
Setelah dipanaskan terdapat gumpalan berwarna
merah muda di tabung reaksi.
k. Putih telur 5%
Putih telur (bening) + reagen millon (bening) à
keruh
Ayu Marisa (06111410002)
Setelah dipanaskan Setelah dipanaskan terdapat
gumpalan berwarna merah muda di tabung
reaksi.
l. Kuning telur 1%
Kuning telur (bening) + reagen millon (bening)
à keruh. Setelah dipanaskan terdapat endapan
berwarna merah, warna larutannya bening.
m. Kuning telur 2%
Kuning telur (bening) + reagen millon (bening)
à keruh. Setelah dipanaskan terdapat endapan
berwarna merah, warna larutannya bening.
n. Kuning telur 3%
Kuning telur (bening) + reagen millon (bening)
à keruh. Setelah dipanaskan terdapat endapan
berwarna merah, warna larutannya bening.
o. Kuning telur 4%
Kuning telur (bening) + reagen millon (bening)
à keruh. Setelah dipanaskan terdapat endapan
berwarna merah, warna larutannya bening.
p. Kuning telur 5%
Kuning telur (bening) + reagen millon (bening)
à keruh. Setelah dipanaskan terdapat endapan
berwarna merah, warna larutannya merah muda.
q. Ikan 1 %
Ikan 1% (Bening) + reagen millon (bening) à
bening setelah dipanaskan tetap bening.
r. Ikan 2 %
Ikan 2 % (Bening) + reagen millon (bening) à
bening, setelah dipanaskan tetap bening.
s. Ikan 3 %
Ikan 3 % (Bening) + reagen millon (bening) à
Ayu Marisa (06111410002)
bening, setelah dipanaskan tetap bening.
t. Ikan 4 %
Ikan 4 % (Bening) + reagen millon (bening) à
bening, setelah dipanaskan tetap bening.
u. Ikan 5 %
Ikan 5 % (Bening) + reagen millon (bening) à
bening, setelah dipanaskan tetap bening.
Uji Hopkins Cole
Ke dalam 2 ml larutan protein tambahkan 2 ml reagen Hopkins-Cole. Tambahkan sedikit demi sedikit kira-kira sebanyak 5 ml H2SO4 pekat melalui sisi tabung. Amati warna yang terbentuk pada pertemuan kedua cairan.
a. Alanin 1%
Alanin (bening) + reagen hopkins-cole (bening)
à bening + H2SO4 à bening
b. Valin 1 %
valin (bening) + reagen hopkins-cole (bening)
à bening + H2SO4 à bening
c. Triptofan 1%
Triptofan (bening) + reagen hopkins-cole
(bening) à bening
+ H2SO4 à terdapat cincin ungu, warna larutan
coklat.
d. Glisin 1%
glisin (bening) + reagen hopkins-cole (bening)
à bening + H2SO4 à bening
e. Arginin 1%
glisin (bening) + reagen hopkins-cole (bening)
à endapan putih, warna larutan putih + H2SO4
à bening
f. Albumin 1%
glisin (bening) + reagen hopkins-cole (bening)
à keruh + H2SO4 à warna larutan orange dan
ada gumpalan berwarna orange.
Uji NinhidrinTambahkan 0,5 ml
larutan ninhidrin 0,1%
a. Alanin 1%
Alanin (bening) + reagen ninhidrin (bening) à
bening. Setelah dipanaskan berubah menjadi
Ayu Marisa (06111410002)
ke dalam 3 ml larutan
protein. Panaskan
hingga mendidih.
ungu.
b. Valin 1%
Valin (bening) + reagen ninhidrin (bening) à
bening
Setelah dipanaskan berubah menjadi ungu..
c. Albumin 1%
Albumin (bening) + reagen ninhidrin (bening)
à bening. Setelah dipanaskan berubah menjadi
ungu.
d. Triptofan 1%
Triptofan (bening) + reagen ninhidrin (bening)
à bening. Setelah dipanaskan berubah menjadi
ungu.
e. Glisin 1%
Glisin (bening) + reagen ninhidrin (bening) à
bening. Setelah dipanaskan berubah menjadi
ungu.
f. Arginin 1%
Arginin (bening) + reagen ninhidrin (bening) à
bening. Setelah dipanaskan berubah menjadi
ungu.
g. Putih telur 1%
Putih telur (bening) + reagen ninhidrin (bening)
à keruh. Setelah dipanaskan berubah warna
menjadi ungu.
h. Putih telur 2%
Putih telur (bening) + reagen ninhidrin (bening)
à keruh. Setelah dipanaskan berubah warna
menjadi ungu.
i. Putih telur 3%
Putih telur (bening) + reagen ninhidrin (bening)
à keruh. Setelah dipanaskan berubah warna
Ayu Marisa (06111410002)
menjadi ungu.
j. Putih telur 4%
Putih telur (bening) + reagen ninhidrin (bening)
à keruh. Setelah dipanaskan berubah warna
menjadi ungu.
k. Putih telur 5%
Putih telur (bening) + reagen ninhidrin (bening)
à keruh. Setelah dipanaskan berubah warna
menjadi ungu.
l. Putih telur 6%
Putih telur (bening) + reagen ninhidrin (bening)
à keruh. Setelah dipanaskan berubah warna
menjadi ungu.
m. Putih telur 7%
Putih telur (bening) + reagen ninhidrin (bening)
à keruh. Setelah dipanaskan berubah warna
menjadi merah muda.
n. Kuning telur 1%
Kuning telur (bening) + reagen ninhidrin
(bening) à bening. Setelah dipanaskan berubah
warna menjadi ungu.
o. Kuning telur 2%
Kuning telur (bening) + reagen ninhidrin
(bening) à bening. Setelah dipanaskan berubah
warna menjadi ungu.
p. Kuning telur 3%
Kuning telur (bening) + reagen ninhidrin
(bening) à bening. Setelah dipanaskan berubah
warna menjadi keruh.
q. Kuning telur 4%
Kuning telur (bening) + reagen ninhidrin
(bening) à bening. Setelah dipanaskan berubah
Ayu Marisa (06111410002)
warna menjadi ungu.
r. Kuning telur 5%
Kuning telur (bening) + reagen ninhidrin
(bening) à bening
Setelah dipanaskan menjadi berwarna keruh.
s. Ikan 1%
Ikan (bening) + reagen ninhidrin (bening) à
bening. Setelah dipanaskan tetap bening.
t. Ikan 2%
Ikan (bening) + reagen ninhidrin (bening) à
bening. Setelah dipanaskan menjadi ungu muda.
u. Ikan 3%
Ikan (bening) + reagen ninhidrin (bening) à
bening. Setelah dipanaskan menjadi ungu muda.
v. Ikan 4%
Ikan (bening) + reagen ninhidrin (bening) à
bening. Setelah dipanaskan menjadi ungu muda.
w. Ikan 5%
Ikan (bening) + reagen ninhidrin (bening) à
bening. Setelah dipanaskan menjadi ungu.
VIII. Mekanisme Reaksi
Ayu Marisa (06111410002)
UJI HOPKINS-COLE
Uji NINHIDRIN
IX. Pembahasan
Praktikum kali ini mengenai reaksi uji terhadap asam amino dengan
menggunakan reagen millon, reagen hopkins-cole, dan reagen ninhidrin. Jenis larutan
protein yang digunakan untuk uji asam amino ini adalah albumin, triptofan, valin,
alanin, glisin, arginin, putih telur, dan kuning telur. Untuk konsentrasi dari masing-
masing larutan protein tersebut berbeda-beda. Untuk albumin, triptofan, valin, alanin,
Ayu Marisa (06111410002)
glisin, dan arginin konsentrasinya masing-masing sebesar 1% , sedangkan untuk
konsentrasi larutan putih telur dibuat dengan konsentrasi 1% - 7%, 1-5% dan kuning
telur 1% - 5%.
Pertama dilakukan uji millon terlebih dahulu dengan cara menambahkan 5 tetes
reagen millon kedalam 3 ml larutan protein yang kemudian di panaskan di atas bunsen.
Pada percobaan ini hanya larutan albumin, putih telur, dan kuning telur yang
memberikan uji positif, sedangkan untuk triptofan, valin, alanin, glisin, arginin
memberikan uji negatif. Hal ini dapat terjadi karena pada gugus albumin, kuning telur,
dan putih telur tersebut terdapat gugus hidroksi fenil (fenol) yang memungkinkan
terbentuknya garam merkuri (HgO) terbentuk akibat adanya tirosin yang ternitrasi.
Untuk percobaan dengan menggunakan albumin terdapat endapan merah dengan warna
larutannya yang bening sesaat setelah reagen ditambahkan. Setelah dipanaskan hasilnya
tetap terdapat endapan merah, namun warna larutannya berubah menjadi sedikit keruh.
Warna keruh yang terbentuk setelah penambahan reagen Millon pada larutan protein
tersebut berasal dari endapan merkuri, dimana pada awalnya Hg yang terlarut di dalam
HNO3 teroksidasi menjadi Hg+. Ion Hg+ ini selanjutnya membentuk garam dengan
gugus karboksil dari tirosin. Ketika dipanaskan endapan putih tersebut berubah menjadi
endapan merah. Hal ini terjadi karena asam nitrat yang semula berfungsi sebagai pelarut
mengoksidasi Hg + menjadi Hg2+. Bersamaan dengan hal tersebut, asam amino tirosin
ternitrasi. Kemudian terjadi reaksi pembentukan HgO yang berwarna merah.
Lalu untuk uji millon dengan triptofan menghasilkan endapan kuning dengan
warna larutan yang bening, setelah dipanaskan hasilnya tetaplah sama. Sedangkan untuk
alanin, valin, glisin, arginin, tidak terjadi perubahan warna ataupun terjadi pembentukan
endapan, meskipun telah dipanaskan hingga hampir habis. Untuk putih telur dengan
berbagai konsentrasi sebelum dipanaskan warna larutannya hanya keruh , namun setelah
dipanaskan menjadi berwarna merah muda disertai adanya gumpalan. Untuk kuning
telur hasilnya semuanya memberikan warna bening disertai dengan terbentuknya
endapan merah. Pada putih telur endapan/ gumpalan merahnya lebih banyak
dibandingkan dengan yang terdapat pada kuning telur, ini menandakan bahwa pada
putih telur lebih banyak terdapat protein dibandingkan dengan kuning telur.
Uji millon dengan menggunakan sampel larutan ikan 1% - 5% semuanya
memberikan hasil negatif, yaitu tetap bening. Padahal seharusnya pada uji ini
Ayu Marisa (06111410002)
memberikan hasil positif karena didalam ikan juga terdapat protein. Hal ini mungkin
dapat terjadi karena kesalahan saat pembuatan larutan ikannya atau karena larutan ikan
yang dibuat terlalu encer, sehingga protein yang ada tidak dapat teridentifikasi.
Uji kedua dengan menggunakan reagen hopkins-cole dengan sampel berupa
alanin, valin, triptofan, glisin, arginin, dan albumin. Masing-masing sampel
dimasukkan ke dalam tabung reaksi sebanyak 2 mL. kedalam masing-masing sampel
ditambahkan 2 mL reagen Hopkins-Cole. Untuk sampel alanin, valin, glisin,dan
triptofan tidak mengalami perubahan, sedangkan untuk arginin terdapat endapan putih
dan warna larutannya putih serta untuk albumin menjadi keruh. Kemudian dilakukan
penambahan H2SO4 pekat ke dalam masing-masing sampel. Terjadi uji positif untuk
triptofan yaitu terdapatnya cincin ungu dan berubahnya warna larutan menjadi coklat,
sedangkan untuk albumin terjadi perubahan warna menjadi orange dan terdapat
gumpalan. Lalu untuk arginin menjadi bening dari sebelumnya warna larutannya putih.
Pada glisin, valin, dan alalnin tidak terjadi perubahan apapun, namun terjadi
penambahan panas. Hal ini dikarenakan pada ketiganya tidak mengandung gugus indol.
Terbentuknya warna ungu pada triptofan dapat terjadi karena dalam sampel tersebut
mengandung triptofan dimana hasil oksidasi triptofan dengan gugus aldehid dari asam
glioksilat dalam suasana asam sulfat akan membentuk warna ungu. Pada dasarnya, uji
Hopkins-Cole positif terhadap gugus indol yang terdapat pada asam amino triptofan.
Penambahan H2SO4 dalam reaksi ini selain berfungsi sebagai oksidator, juga sebagai
dehidrator bagi asam glioksilat.
Dan uji terakhir dengan menggunakan reagen ninhidrin 0,1 %. Untuk larutan
albumin, triptofan, valin, alanin, glisin, dan arginin semuanya setelah ditambahkan
reagen ninhidrin tetap bening, namun setelah di panaskan sampai mendidih warna
larutannya berubah menjadi ungu. Lalu untuk percobaan dengan larutan putih telur
dengan konsentrasi 1% - 6%, pada saat setelah ditambahkan reagen ninhidrin warna
larutannya berubah menjadi sedikit keruh dan setelah dipanaskan menjadi berwarna
ungu, sedangkan untuk larutan putih telur dengan konsentrasi 7%, setelah ditambahkan
reagen warna larutannya juga menjadi keruh, namun setelah dipanaskan warna
larutannya menjadi merah muda tidak menjadi ungu seperti yang lainnya. Lalu untuk
percobaan dengan kuning telur konsentrasi 1%, 2% dan 4% hasilnya menunjukkan uji
positif, yaitu setelah dipanaskan warna larutannya menjadi ungu, sedangkan larutan
Ayu Marisa (06111410002)
kuning telur dengan konsentrasi 3% dan 5% warna larutannya hanya menjadi keruh.
Perubahan warna ungu pada larutan yang diuji tersebut membuktikan bahwa pada
larutan protein tersebut terdapat gugus asam amino bebas.
Pada uji nindhidrin dengan sampel ikan 1% memberikan uji negatif, sedangkan
2% - 5% semuanya memberikan uji positif dengan berubahnya warna larutan menjadi
warna ungu, namun pada ikan konsentrasi 5% warna ungunya lebih tua dibandingkan
dengan ikan konsentrasi 2%-4%. Hal ini menandakan bahwa semakin tinggi konsentrasi
asam amino makan semakin insentif perubahan warna yang terjadi.
X. Kesimpulan
1. Pada uji millon, uji dikatakan positif jika terbentuknya endapan merah yang menunjukkan adanya asam amino tirosin .
2. Pada uji millon, larutan albumin, putih telur, dan kuning telur menunjukkan uji postif Sedangkan untuk alanin, valin, glisin, arginin, ikan 1%-5% menunjukkan uji negatif.
3. Pada putih telur lebih banyak mengandung asam amino, ditunjukkan dengan banyaknya endapan merah pada putih telur lebih banyak dibandingkan pada kuning telur.
4. Pada uji hopkins-cole, uji dikatakan positif jika terbentuknya cincin berwarna ungu pada larutan sampel yang menunjukkan adanya gugus indol.
5. Pada uji hopkins-cole yang memberikan uji positif hanyalah larutan triptofan, sedangkan pada albumin terjadi perubahan warna larutan dan terbentuknya endapan, dan untuk alanin, valin, glisin, dan arginin, semuanya memberikan uji negatif.
6. Pada uji nindhidrin, dikatakan positif jika terjadinya perubahan warna larutannya menjadi ungu yang menunnjukkan adanya gugus asam amino bebas.
7. Pada uji ninhidrin dengan larutan albumin, triptofan, valin, alanin, glisin, dan arginin, larutan putih telur dengan konsentrasi 1% - 6%, kuning telur konsentrasi 1%, 2% dan 4% hasilnya menunjukkan uji positif, sedangkan larutan kuning telur dengan konsentrasi 3% dan 5% serta putih telur 7% menunjukkan uji negatif.
8. Pada uji ninhidrin dengan ikan 1 % memberikan uji negatif, untuk ikan 2% -5% memberikan uji positif.
Ayu Marisa (06111410002)
Daftar Pustaka
Anonim. 2012. Laporan Tetap Praktikum Biokimia.
http://ruanglingkupgurukimia.blogspot.com/2012/05/laporan-tetap-
praktikumbiokimia-i.html (diakses pada 11 September 2013)
Dewantara,Bajawan. 2011. IDENTIFIKASI ASAM AMINO MELALUI UJI
KUALITATIF.http://peyexxblog.blogspot.com/ (diakses pada 28 agustus 2013)
Setia Budi, Darmawan. 2008. AMINO DAN PROTEIN.
http://darmaqua.blogspot.com/2008/04/amino-dan-protein.html ((diakses pada
28 agustus 2013)
Tarsana, I Kadek Agus.2010. IDENTIFIKASI KANDUNGAN ASAM AMINO PADA
PUTIH TELUR DENGAN UJI MILLON, HOPKINS-COLE, NINHIDRIN, PbS
DAN REAKSI NITROPRUSIDA. http:
//agustarsana.blogspot.com/2010/11/identifikasi-kandungan-asam-amino-
pada.html (diakses pada 11 September 2013)
Ayu Marisa (06111410002)
Pertanyaan
Uji Millon
1. Apa yang terjadi jika garam merkuri ditambahkan ke dalam protein?
Yang terjadi jika garam merkuri ditambahkan ke dalam protein adalah
terbentuknya endapan merah dan berubahnya warna larutan (bisa menjadi keruh
ataupun merah muda).
2. Mengapa larutan albumin terkoagulasi?
Larutan albumin terkoagulasi karena albumin pada percobaan kali ini
dipanaskan sampai suhu tertentu yang menyebabkan ia bisa terkoagulasi akibat
panas tersebut. Sedangkan sifat protein akan terkoagulasi apabila dipanaskan
hingga 50oC atau lebih dimana panas tersebut meningkatkan energi kinetik dan
menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar sangat cepat
sehingga mengacaukan ikatan molekul pada albumin tersebut.
3. Larutan protein yang mana memberikan uji negatif? Mengapa?
Larutan protein yang memberikan uji negatif adalah alanin, valin, glisin, arginin, ikan, menunjukkan uji negatif. Karena yang memberikan uji positif untuk uji millon ini adalah larutan protein yang memiliki gugus hidroksifenol didalamnya atau bisa juga karena kesalahan saat pembuatan larutannya.
Uji Hopkins-Cole
1. Protein apakah yang tidak memberikan uji positif?
Jawaban: Hampir semua protein uji tidak memberikan hasil uji positif, kecuali
triptofan.
Uji Ninhidrin
1. Warna apa yang terbentuk?Warna yang terbentuk adalah warna ungu.
2. Gugus apa yang memberikan uji positif?Gugus yang memberikan uji positif adalah gugus asam amino bebas.
Ayu Marisa (06111410002)
Ayu Marisa (06111410002)
top related