resumen biopolimeros

BIOPOLIMEROS O POLIMEROS NATURALESPROF. Andrea Mena T.

NM4

Macromoléculas Vitales Proceden básicamente de los Precursores,

que son moléculas sencillas:Dióxido de Carbono : CO2

Agua : H2ONitrógeno : N2

Precursor:

CO2 ; H2O; N2

Monómero

Polímero Natural

(Biopolímeros)

HIDRATOS DE CARBONO CARBOHIDRATOS

C – H – O

MONOMERO = MONOSACARIDOS

2 GRUPOS FUNCIONALES

Grupo Hidroxilo (- OH)

Grupo Carbonilo

( C= O),

Presentan en su estructura 2 grupos:1. Grupo Hidroxilo (- OH) 2. Grupo Carbonilo ( C= O), este puede

estar como Aldehído (R – CO – H ) o como Cetona (R – C O – R )

Estructura: Cadena Abierta o Cadena Cerrada

Monosacáridos se unen a través de un enlace:

ENLACE GLUCOSÍDICO ENLACE GLUCOSÍDICO

Si se unen 2 monosacáridos: Disacárido.Ejemplo: - Lactosa (Glucosa – Fructosa) - Maltosa (2 glucosas) Sobre 10 monosacáridos se forma un

Polisacárido.Ej: Almidón (mezcla amilosa y la amilopectina)

Polisacáridos cumplen 2 funciones básicas en los seres vivos:

1- Acumuladores de energía como combustible biológico.

2- Soporte de estructuras en organismos superiores.

Almidón: Reserva alimenticia de las plantas.

Glucógeno: Reserva alimenticia de los animales.

Celulosa: Esqueleto de las paredes de las plantas.

Proteínas Son biomoléculas formadas por C, H, O y N.

Pueden contener S

- Péptido: Unión de un nº bajo de aa- Oligopéptido: El nº de aa no es mayor a

10- Polipéptido: El nº de aa es mayor a 10- PROTEÍNA: El nº de aa es superior a 50

Monómero= Aminoácidos (a.a)Unidos a través ENLACE PEPTIDICO

AMINOÁCIDOS

Es una clase de compuestos orgánicos que contienen un grupo Amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo R

GrupoAmino

GrupoCarboxilo

Carbono Alfa

** Existen 20 aa que se diferencian por sus grupos R

Existen 20 a.a

a.a Esenciales (8)

a.a No Esenciales(12)

Son aquellos que son Aportados por la dieta.

No son Sintetizados por Los Seres Humanos

Son aquellos queson Sintetizados por Los Seres Humanos

COMPORTAMIENTO QUÍMICO En disolución acuosa los a.a se

encuentran en forma dipolar:- Polo Positivo: Grupos Amino- Polo Negativo: Grupo Carboxilo.

Debido a esto los aa son ANFÓTEROS

ZwitterionForma dipolar iónica (cuando el aa se ioniza doblemente

NH3+ C H

COO-

R

De acuerdo al carácter acido – base : - Se pueden clasificar en :a) ÁcidosÁcidos : Son aquellos a.a que poseen mayor

cantidad de grupos –COOH.b) Básicos Básicos : Son aquellos a.a que poseen mayor

cantidad de grupos – NH2

c) Neutros:Neutros: Son aquellos a.a que poseen un grupo – COOH y un grupo – NH2

Un a.a podrá aumentar su carácter Un a.a podrá aumentar su carácter acido o básico mientras el radical ( R ) acido o básico mientras el radical ( R ) contenga a su vez grupos aminos o contenga a su vez grupos aminos o carboxílicos. carboxílicos.

Reacción Quimica entre a.aReacción Quimica entre a.a - Reacción de Polimerización por

Condensación.- Se elimina una molécula de agua.- Se forma un grupo amida entre ambos a.a

(CO – NH) Enlace PeptídicoEnlace Peptídico: Unión entre a.a La reacción se produce entre el –OH La reacción se produce entre el –OH

del COOH y el H del grupo – NHdel COOH y el H del grupo – NH22..

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS

PROTEÍNAS La organización de una Proteína esta definida por 4

niveles estructurales:

1. Estructura Primaria.2. Estructura Secundaria.3. Estructura Terciaria. 4. Estructura Cuaternaria .

1. Estructura Primaria

Es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína.

La secuencia de una proteína se escribe enumerando los a.a desde el grupo amino inicial hasta el grupo carboxilo terminal.

La cadena se enrolla helicoidalmente en torno a un eje, y se mantiene unida debido a las gran cantidad

de puentes hidrógenos.

2. Estructura Secundaria

Corresponde a la disposición de la secuencia de a.a en el espacio.

Conformaciones Espaciales

α- hélice

Conformación ß- Lámina Plegada

Las cadenas se alinean unas junto a otras formando láminas.

3. Estructura TerciariaEs el conjunto de plegamientos característicos que

sufre la cadena peptídica con una estructura secundaria determinada. Determina forma

tridimensional global de la proteína

El resultado del plegamiento es diferente según se trate de:

Proteínas globulares: la cadena se pliega como un ovillo hasta formar proteínas esferoidales y compactas.

Proteínas Fibrosas: Proteínas de aspecto alargado

4. Estructura CuaternariaEsta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles, de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo

proteico. Cada cadena polipeptídica se llama PROTÓMERO

PROPIEDADES DE PROTEÍNASDependen de los grupos funcionales contenidos en las

cadenas laterales de los aa

1.- Solubilidad: varía por factores como pH, conc. Salina, Tº. Proteínas globulares solubles en agua.

2.- Especificidad: Referida ala función que cumple una proteína.

3.- Desnaturalización: Corresponde a la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes. Se produce por cambios de tºy variaciones de pH.

4.- Capacidad amortiguadora de pH: Como son anfóteras pueden neutralizar las variaciones de pH que se produzcan en el medio

ÁCIDOS NUCLEICOS

MONOMERO: Nucléotidos

Base NitrogenadaPENTOSA

ACIDO FOSFORICO

Base Nitrogenada

Es una estructura carbonada cíclica. Existen 5: Adenina; Guanina; Uracilo;

Citosina; Timina.ADN: A,G,C,TARN: A,G,C, U

Se clasifican en 2 tipos:1. Pirimidinas(1 ANILLO): Uracilo, Timina y

Citosina2. Purinas (2 ANILLOS) : Adenina y

Guanina

Pentosa Es un monosacárido de 5 átomos de

carbono . ADN : La pentosa es DESOXIRRIBOSA ARN: La pentosa es Ribosa

DIFERENCIA: RIBOSA POSEE UN OH MÁS

Molécula de Ácido Fosfórico Es una molecula inorgánica formada por

H, P y O. H3PO4

Esta presente en el ADN y ARN. Se encuentra unida a la pentosa como

grupo fosfato:

PUENTES DE HIDROGENO

C – G = 3 PUENTES DE HT – A = 2 PUENTES DE H