sh4 dominio sh3 sh2 sh1 cola
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SH4 Dominio SH3 SH2 SH1 Cola localiz. único unión de unión de PTyr Región catalítica Regulac.membrana rico en Pro tirosin kinasa negativa
Gly2: miristilaciónRes.3: palmitoilacilón Autofosforilación
Tyr carbox.terminalregulación negativafosforilacion x Csk
Estructura de dominios y sitios regulatorios de laskinasas de la familia Src
Otros miembros: Yes, Hck, Fyn, Lck
Dominio SH2 de Fosfolipasa C- unido a péptido DNDpYIPLPDPK del PDGFR
pTyr
SH2
Src
Abl
Syk
PTP1C
PLC
GAP
Vav
p85
c-Crk
SHC
Nck
GRB2
ISGF3 3 SH2
33 SH2
SH2333
SH2Gly/Pro
SH2 SH23
SH2 33
SH23 3DBL
GAPSH2 SH23
SH2 SH2PLC PLC3
SH2 SH2 PTPasa
SH2 SH2 Kinasa
KinasaSH23
KinasaSH23
Pawson, T. & Gish, G.D. 1992. Cell 71: 359-362
Mecanismos regulatorios dependientes de fosforilaciónInteracción molecular con dominio SH2 en Src o PS-Binding Pocket en GSKII regula
actividad o reconocimiento de sustrato: Pi-lax lleva a autoinhibición
Unión de dominios SH2 de Src a fosfopéptidosUnión de dominios SH2 de Src a fosfopéptidos
Fosfopéptido Kd (uM) .
KG G Q pY E E I P I P 0.55
E P Q pY E E I P I Y L 0.09
E P Q pY E E I 0.18
P Q pY E E I P I 0.20
P E G D pY E E V L 0.16
E P Q pY E E V P I Y L 0.16
E P Q pY E E E P I Y L 0.21
T Q pY V P M L E 5.88
E P Q pY Q P G E N 14.3
P Q pY Q P G E N 29.4
Dominio SH2 de SrcIle146 rojo, Pro240 blanco
Estructura de dominios SH2 de Grb2 y Src unidos a fosfopéptidos
Cambio de Thr(AZUL) por Trp (ROJO) en (c ) cambia preferencia de péptido
Dominios PTB con similitud de secuencia a Shc
Margolis B. 1999. TEM 10(2): 162-167
Proteína que interactua con Jnk
Unión con NOS neuronal
Fagocitosis de células apoptóticas
Activadora de GTPasa
Unión con protdína precursora de amiloide
X N P X pY
Dominios PTB
péptido de IL4R
péptido de Nak
péptido de PDGFR
péptido de Trk
péptido de APP
péptido FPPPP
Asp 23 (turqueza) + Arg 1 (amarillo)
Dominio SH3 de Src con péptido R A L P P L P R Y
DOMINIOS WWDOMINIOS WW
SH3 DOMAINS
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