Asam Amino dan Protein

Di dalam setiap sel yang hidup, protein merupakan bagian yang sangat penting. Pada sebagian besar jaringan tubuh, protein merupakan komponen terbesar setelah air.

Kekurangan protein dalam waktu lama dapat mengganggu berbagai proses dalam tubuh dan menurunkan daya tahan tubuh terhadap penyakit.

Protein dalam bahan makanan yang dikonsumsi manusia akan diserap oleh usus dalam bentuk asam amino

Bila suatu protein dihidrolisis dengan asam, alkali, atau enzim, akan dihasilkan campuran asam-asam amino

Sebuah asam amino terdiri dari gugus amino, sebuah gugus hidroksil, sebuah atom hidrogen, dan gugus R yang terikat pada sebuah atom C.

Di dalam tubuh manusia terjadi suatu siklus protein, artinya protein dipecah menjadi komponen-komponen yang lebih kecil yaitu asam amino dan atau peptida. Terjadi juga sintesis protein baru untuk mengganti yang lama.

Protein

Molekul yg sangat vital untuk organisme terdapt di semua sel

Polimer disusun oleh 20 mcm asam amino standar

Rantai asam amino dihubungkan dg iktn kovalen yg spesifik

Struktur & fungsi ditentukan oleh kombinasi, jumlah dan urutan asam amino

Sifat fisik dan kimiawi dipengaruhi oleh asam amino penyusunnya

Asam Amino

merupakan unit penyusun protein

Struktur:

satu atom C sentral yang mengikat secara kovalent: gugus amino, gugus karboksil, satu atom H dan rantai samping (gugus R)

7

Amino Acid StructureAmino Acid Structure

copyright cmassengale

• Gugus R rantai samping yang berbeda-beda pada setiap jenis asam amino• Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:

-. Struktur-. Ukuran -. Muatan elektrik-. Sifat kelarutan di dalam air

Asam amino standar Asam amino yang menyusun

protein organisme ada 20 macam disebut sebagai asam amino standar

Asam amino

Klasifikasi Asam amino

Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping) Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non

polar, ada/tidaknya gugus terionisasi

AROMATIK

POLAR

ACIDIC (-)BASIC (+)

NON POLAR

Asam amino non polar

Memiliki gugus R alifatik Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin Bersifat hidrofobik. Umum terdapat pada protein yang berinteraksi

dengan lipid

Asam amino polar Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin,

glutamin Bersifat hidrofilik mudah larut dalam air Cenderung terdapat di bagian luar protein

Asam amino dengan gugus R aromatik Fenilalanin, tirosin dan triptofan Bersifat relatif non polar hidrofobik Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV λ

280 nm sering digunakan utk menentukan kadar protein

Asam amino dengan gugus R bermuatan positif Lisin, arginin, dan histidin Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai

sampingnya Bersifat polar terletak di permukaan protein dapat

mengikat air.

Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif

Aspartat dan glutamat Mempunyai gugus karboksil pada rantai

sampingnya bermuatan (-) / acid pada pH 7

Fungsi Protein

Sebagai enzim

Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa makromolekul spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi transportasi karbon dioksida sampai yang sangat rumit seperti replikasi kromosom.

Alat pengangkut dan penyimpanBanyak molekul dengan BM kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan oleh protein-protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit, sedangkan mioglobin mengangkut oksigen dalam otot.

Pengatur pergerakanProtein merupakan komponen utama daging, gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul protein yang saling bergeseran.

Penunjang mekanisKekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen, suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut.

Pertahanan tubuh atau imunisasiPertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel-sel asing lain.

Media perambatan impuls syarafProtein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya rodopsin, suatu protein yang bertindak sebagai reseptor penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata.

Pengendalian pertumbuhanProtein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan

Sifat-sifat fisikokimia protein

Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama, tergantung pada jumlah dan jenis asam aminonya.

Berat molekul protein sangat besar Ada protein yang larut dalam air, ada pula

yang tidak dapat larut dalam air, tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak.

Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan garam, daya larut protein akan berkurang, akibatnya protein akan terisah sebagai endapan. Peristiwa pemisahan protein ini disebut salting out.

Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol maka protein akan menggumpal.

Protein dapat bereaksi dengan asam dan basa

Kebutuhan protein

Kebutuhan manusia akan protein dapat dihitung dengan mengetahui jumlah nitrogen yang hilang.

Kebutuhan protein untuk tubuh manusia rata-rata sebesar 1 g protein/kg berat badan per hari

KLASIFIKASI PROTEIN Berdasarkan fungsi biologik

a. protein struktural : kolagen, elastin, keratin, fibrin.b. enzimc. hormond. toxine. antibodif. Hemoglobin

Berdasarkan Komposisi- Protein sederhana- Protein terkonjugasi “gugus prostetik”

- Contoh : khromoprotein, fosfoprotein, glikoprotein, lipoprotein, nukleoprotein.

STRUKTUR PROTEINStruktur primer

- sifat kovalen pada ikatan peptida stabil, tidak dipengaruhi oleh : pH, pelarut.- Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang datar- R diproyeksikan pada arah tertentu pada bidang

Struktur sekunder - Terbentuk karena ikatan hidrogen- Bentuk spiral (α helix)- Gugus karbonil dari setiap asam amino membentuk

ikatan hidrogen dengan gugus amino dari asam amino ke tiga di sepanjang rantai polipeptida

Struktur tertier

- Dibentuk oleh interaksi antara gugus samping (R) dari

asam – asam amino.

- Hasil interaksi : pelipatan α – helix struktur

globular, gugus R yang hidrofobik disembunyikan di

dalam lipatan protein menjadi sangat larut dlm air.

- Contoh : insulin, hemoglobin dan albumin telur

- Ditemukan : ikatan disulfida, jembatan garam, ikatan

hidrogen, atraksi hidrofobik.

DENATURASI PROTEINSetiap perubahan terhadap struktur sekunder/tertier protein Molekul protein dapat pula mengendap peristiwa

koagulasi Denaturasi belum tentu mengakibatkan koagulasi.

Potein dapat saja mengendap, tetapi dapat kembali ke keadaan semula flokulasi

Faktor-faktor penyebab denaturasi protein : - perubahan pH : penggumpalan kasein- Panas : merusak ikatan hidrogen dan jembatan garam- Radiasi : sinar X dan U.V- Pelarut organik : aseton, alkohol.- Garam-garam dari logam berat : Ag2+, Hg2+, Pb2+

UJI KUALITATIF PROTEIN

Reaksi Xantoprotein

Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein. Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilalanin dan triptofan.

Reaksi Hopkins-Cole

Larutan protein yang mengandung triptofan dapat direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut.

Reaksi Millon

Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini Ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna.

Reaksi Natriumnitroprusida

Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang mempunyai gugus –SH bebas. Jadi protein yang mengandung sistein dapat memberikan hasil positif.

Reaksi Sakaguchi

Pereaksi yang digunakan ialah naftol dan natriumhipobromit. Pada dasarnya reaksi ini memberikan hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah.

Metode Biuret

Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian ditambahkan larutan CuSO4 encer. Uji ini untuk menunjukkan adanya senyawa yang mengandung gugus amida asam yang berada bersama gugus amida yang lain. Uji ini memberikan reaksi positif yaitu ditandai dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet.

UJI KUANTITATIF PROTEIN

Metode Kjeldahl

Metode ini merupakan metode yang sederhana untuk penetapan nitrogen total pada asam amino, protein, dan senyawa yang mengandung nitrogen.

Sampel Didestruksi dengan asam sulfat dan dikatalisis dengan katalisator yang sesuai sehingga akan menghasilkan amonium sulfat. Setelah pembebasan alkali dengan kuat, amonia yang terbentuk disuling uap secara kuantitatif ke dalam larutan penyerap dan ditetapkan secara titrasi.

Metode Titrasi Formol

Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol. Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga akhir titrasi dapat diakhiri dengan tepat. Indikator yang digunakan adalah p.p., akhir titrasi bila tepat terjadi perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang dalam 30 detik.