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Señales y comunicación celular
BIOLOGIA CELULAR Y
MOLECULAR
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Figura 15-1 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Una vía sencilla de señalización intracelular activada por una molécula señal extracelular
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Figura 15-3 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Las moléculas señal se unen a receptores de la superficie celular o receptores intracelulares
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Figura 15-4 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Cuatro formas de señalización entre células
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Figura 15-5 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Señalización endócrina y nerviosa coordinando actividades del organismo
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Figura 15-6 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Las señales extracelulares actúan de manera lenta o rápida, cambiando el comportamiento de la célula diana
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Figura 15-7 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Señalización a través de uniones de tipo gap. Las células comparten moléculas señalizadoras pequeñasEj. AMP cíclico, Ca++
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Figura 15-8 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Dependencia de múltiples moléculas señalizadoras extracelulares
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Figura 15-9 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Diferentes respuestas inducidas por un mismo ligando señalizador
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Figura 15-10 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Diferentes destinos de acuerdo con un gradiente de morfógeno durante el desarrollo
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Figura 15-12 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Papel de óxido nítrico (NO) en la relajación de la musculatura lisa de la pared de los vasos sanguíneos
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Figura 15-13 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Algunas moléculas señalizadoras no gaseosas que se unen a receptores nucleares. Todas son pequeñas e hidrofóbicas
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Figura 15-14 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
La superfamilia de los receptores nucleares
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Figura 15-15 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Respuestas primaria y secundaria inducidas por la activación de un receptor nuclear de hormonas
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Figura 15-16 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Tres clases de receptores de superficie celular1. Acoplados a canales iónicos2. Acoplados a proteínas G3. Acoplados a enzimas
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Figura 15-17 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Vía hipotética de señalización intracelular desde un receptor de membrana hasta el núcleo
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Figura 15-18 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Dos tipos de proteínas de señalización intracelular que actúan como “interruptores moleculares”
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Figura 15-19 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Regulación de GTPasa monomérica
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Figura 15-20 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Integración de señales
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Figura 15-21 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Tres tipos de complejos de señalización intracelular1. Preformado2. Sobre receptor activado3. Sobre fosfoinositol
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Figura 15-23 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Respuestas a señales graduales y respuestas de tipo interruptor. La importancia de analizar las células individualmente para detectar respuestas todo o nada
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Figura 15-26 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Retroalimentación positiva o negativa en la señalización
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Figura 15-29 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Algunos mecanismos que permiten la desensibilización (adaptación) de las células diana a una señal extracelular
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SEÑALIZACIÓN A TRAVÉS DE RECEPTORES DE
SUPERFICIE CELULAR ACOPLADOS A PROTEÍNAS G
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Figura 15-30 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Esquema de un receptor acoplado a proteína G(GPCR: G-protein-coupled receptors)
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Figura 15-31 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Estructura de una proteína G (trimérica)
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Figura 15-32 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Activación de una proteína G mediante un GPCR activado
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Figura 15-34 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Síntesis/degradación del AMP cíclico y activación de la proteína kinasa dependiente de AMPcíclico (PKA)
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Tabla 15-1 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
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Figura 15-36 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Regulación de la expresión génica como resultado del aumento del AMP cíclico intracelular
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Tabla 15-2 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Las proteínas G también pueden activar una vía de señalización de fosfolípidos de inositol y fosfolipasa C (PLCβ)
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Figura 15-37 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Síntesis de fosfoinosítidos - PI(4,5)P2
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Figura 15-38 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Hidrólisis de PI(4,5)P2 por PLCβ
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Figura 15-39 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Activación de PKC por activación de GPCR y aumento del calcio citosólico
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Figura 15-40 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
La fecundación causa un aumento del calcio citosólico
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Figura 15-41 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Principales mecanismos para mantener concentraciones muy bajas de calcio
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Figura 15-44 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Papel de la Ca++/calmodulina en la regulación de CAM-kinasa II
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Figura 15-47 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Algunas proteínas G regulan canales iónicos. En olfato y vista (bastones) lo hacen a través de GMP cíclico
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Tabla 15-3 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
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Figura 15-51 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
GRK y arrestinas en la desensibilización de GPCR
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SEÑALIZACIÓN A TRAVÉS DE RECEPTORES DE
SUPERFICIE CELULAR ACOPLADOS A ENZIMAS
1. Receptores de tirosín kinasa2. Receptores asociados a tirosín kinasa3. Receptores de serin/treonín kinasa4. Receptores asociados a histidina kinasa5. Receptores de guanilato kinasa6. Receptores de tirosín fosfatasa
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Figura 15-52 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Receptores de tirosín kinasa (TRK) y subfamilias
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Tabla 15-4 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
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Figura 15-53 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Activación e inactivación de RTK por dimerización. El receptor mutado puede dimerizar pero no permite su activación (“regulación dominante negativa”, útil a nivel experimental).
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Figura 15-54 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Anclaje de proteínas señalizadoras intracelulares a fosfotirosinas en un RTK activado
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Figura 15-55 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Unión de un receptor activado de PDGF a proteínas que contienen dominio SH2
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Tabla 15-5 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
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Figura 15-58 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Activación de Ras por RTK activadoEj. Diferenciación en ojo de mosca
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Figura 15-60 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
El módulo de fosforilación serin/treonin de MAP kinasa activado por Ras
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Figura 15-63 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Generación de sitios de unión a fosfoinositoles por PI3-3 kinasa
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Figura 15-64 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Estimulación de la supervivencia celular a través de la señalización por PI´3-kinasa
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Figura 15-66 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Cinco vías activadas por GPCR, RTK o ambas
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Figura 15-68 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Vía “rápida” de JAK-STAT activada por citokinas
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Tabla 15-6 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
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Figura 15-69 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Vía “rápida” dependiente de SMAD activada por TGFβ
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Figura 15-76 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Vía Notch por “proteólisis regulada”
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Figura 15-77 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Vía Wnt/β-catenina por “proteólisis regulada”
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Figura 15-79 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Activación de NFκB por TNFα
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Figura 15-70 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Algunas de las kinasas más descriptas. Los dominios catalíticos tienen una secuencia similar ¿evolucionaron de una kinasa primordial común?
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Figura 15-81 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
La pluricelularidad y la comunicación celular evolucionaron de manera independiente en animales y plantas