CUESTIONARIO: 1. A qué se denomina estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína.

Estructura primaria

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos, es decir, la

combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico.

Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características más

importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico,

gracias a la formación depuentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico,

es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes

tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se

encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y

comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenada

Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina (Hoja plegada beta).

Hélice alfa

Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con

unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los

carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está

estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas

las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.6

Lámina beta

La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de

la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de

hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar

a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa.

Estructura terciaria

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una

determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el

interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización

por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes,

entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

Estructura cuaternaria[

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas,

conforman un ente, unmultímero, que posee propiedades distintas a la de

sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no

covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.

Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser

un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.

2. En que tipo de enlaces se basan estas estructuras

ESTRUCTURA PRIMARIA: Está dada por el enlace peptídico.Su ruptura implica hidrólisis.

ESTRUCTURA SECUNDARIA: FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA PRIMARIAEstá dada por los puentes de hidrógeno.Su ruptura implica desnaturalización.

Puede ser: Alfa hélice

Beta u hoja plegada Triple hélice.

ESTRUCTURA TERCIARIA: FORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN EL ESPACIOEstá dada por los puentes de hidrógeno, puentes salinos,

enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas.Su ruptura implica desnaturalización.

ESTRUCTURA CUATERNARIA FORMA COMO SE UNEN LAS ESTRUCTURAS TERCIARIAS A SUS GRUPOS PROSTETICOS O LAS SUBUNIDADES ENTRE ELLASEstá dada por los puentes de hidrógeno, puentes salinos,

enlaces disulfuro, interacciones hidrofóbicas, enlaces covalentes.Su ruptura implica desnaturalización.

3. Cuál es las características estructural de la hemoglobina - peso molecular (PM) de la Hb en 67000 daltons- tetrámero y compuesto de dos pares de cadenas polipeptídicas distintas, las cuales fueron denominadas alfa (α) y beta (β) y supusieron que cada cadena estaba pegada a un grupo hemo.- La hemoglobina A, la predominante en el adulto se compone de 2 cadenas α y 2 β en distribución tetraédrica. Las interacciones son fundamentalmente entra cadenas α y β. No entre similares.

-Es una proteína aldosterica, es decir unión coperativa de oxigeno por unión al grupo HEMO .

4. Cuál es la estructura NO proteica de la hemoglobina El grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno.5. Cuál es la función de la hemoglobina La hemoglobina tiene como funcion transporte de gases respiratorios.- cuando se encuentra con el oxígeno forma un compuewsto quimico llamado oxihemoglobina que lleva al oxigeno hasta los tejidos, .Ahi en los tejidos se vuelca a la cangre otro gas el dioxido de carbono, que en parte se combina con la hemoglobina y foprma carbohemoglobina, cuando este compuesto llega a los pulmones, se desdobla, el dioxido de carbono se expulsa y vuelve a formarse oxihemoglobina

BOHINSKI, Robert. Bioquímica. Edit. Fondo Educativo Interamericano. 1976 MACARULLA, Jose. Biomoléculas: Lecciones de Bioquímica estructural. Editorial Reverté.1978 España STRYER, Lubert. Bioquímica, Tomo 1. Edit. Reverté, 4º edición

PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA (4ª ED.) LEHNINGER (EN PAPEL) DAVID L. NELSON; MICHAEL M. COX , OMEGA, 2005

ISBN 9788428214100