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Aminoácidos y Proteínas
Bioquímica KinesiologíaUNLAM 2014
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Proteínas
• Constituyen las moléculas orgánicas más abundantes de las células (50% del peso seco).
• Son macromoléculas , formadas por aminoácidos(monómeros) unidos mediante uniones peptídicas .
• Fundamentales para estructura-función de sistemas biológicos.
• Formadas por unidades estructurales, los α-aminoácidos.
• Aproximadamente 20 aminoácidos conforman todas las proteínas.
• También existen otros aminoácidos no protéicos.
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Proteínas- Funciones
Defensa
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Metabolismo de los aminoácidos
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Aminoácidos esenciales- no esenciales
No esencialesNo esencialesEsencialesEsencialesValinaValina AlaninaAlaninaLeucina Leucina ArgininaArgininaIsoleucinaIsoleucina GlutaminaGlutaminaFenilalaninaFenilalanina Glicina Glicina TriptofanoTriptofano ÁÁcido cido aspaspáárticorticoMetioninaMetionina ÁÁcido glutcido glutáámico mico TreoninaTreonina SerinaSerinaLisinaLisina ProlinaProlina
Histidina (infancia)Histidina (infancia) AsparraginaAsparraginaTirosinaTirosinaTaurina Taurina
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Aminoácidos
• Son las unidades estructurales (monómeros) que conforman las proteínas.
• Todos a excepción de la Prolina, tienen similar estructura química .
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Iminoácidos (Prolina)
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Aminoácidos- estructura química Grupo ácido carboxílico
Grupo amino
αααα
Darán la identidad a los 20 αααα-aminoácidos
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Aminoácidos- propiedades químicas
• Estereoisomería
• Comportamiento anfotérico
• Propiedades ácido-base
• Punto isoeléctrico
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Aminoácidos- Estereoisomería
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Aminoácidos- Estereoisomería
• Los aminoácidos aislados de los organismos vivosson en su grandísima mayoría pertenecientes a la serie L.
• Por lo tanto, la hidrólisis de una proteína dará lugar a aminoácidos con actividad óptica y pertenecientes a una misma serie óptica (Recordamos: +/-, levógiro, dextrógiro).
• Existen algunos aminoácidos aislados de bacterias y microorganismos que pertenecen a la serie D (excepción que confirma la regla de más arriba= L ).
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Propiedades ácido-base de los aminoácidos: anfoterismo
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.
ácido neutro básico
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Propiedades ácido-base de los aminoácidos: Punto Isoeléctrico
Glicina
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra(zwitterion) se denomina Punto Isoeléctrico (pI) .
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pKa, pI de los aminoácidos
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Niveles de organización de las proteínas
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Niveles de organización de las proteínas
Estructura Primaria(secuencia, puentes disulfuro, grupos prostéticos)
Estructura Secundaria (motivos tipo α-hélice, lámina β)
Estructura Terciaria (plegamiento en el espacio)
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Niveles de organización de las proteínas
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Estructura Primaria
• Viene dada fundamentalmente por la secuencia (orden) de los aminoácidos que componen la proteína .
• Debido al carácter bi-funcional de los aminoácidos, la cadena lineal (secuencia) una proteína (polímero de aminoácidos), tiene un sentido (extremos NH2 y COOH terminales).
• Por convención, se escribe la secuencia de izquierda a derecha delsde el extremo NH2 al COOH.
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Unión peptídica
Unión amida
DipéptidoAgua
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Es importante observar que los seis átomos (Cα, C=O, NH y Cα) son co-planares.
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Estructura secundaria
• Es decir, el enlace peptídico impone restricciones estéricas que condicionan la forma que puede tener una cadena polipeptídica.
• Ejemplos de esto lo constituyen la co-planaridad de los átomos en torno al enlace, y la disposición trans de los grupos R.
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Estructura terciaria• Está dada por el plegamiento de la cadena polipeptídica
en el espacio.
• Es en general muy diversa, pero se distinguen dos formas básicas:
– Globulares: Las proteínas globulares suelen ser solubles en agua y soluciones salinas (y son estabilizadas por hidratación y concentración de iones. Pertenecen a este grupo las enzimas, proteínas de membrana (receptores, anticuerpos), proteínas de transporte, etc. Poseen α-hélices internas y láminas β el exterior (hacia el solvente).
– Fibrosas o filamentosas: En general estructurales (β-queratina, colágeno, elastina); poco solubles en agua.
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Proteínas globulares
Anticuerpo
Receptor de Factor de Crecimiento Epidermal
?
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Proteínas fibrosas
αααα - hélice 3(αααα - hélice) colágeno (C.T.)
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Estructura terciaria• Este plegamiento está estabilizado por interacciones
electrostáticas (no covelentes) de diverso tipo:
– Fuerzas de Van der Waals: de naturaleza débil, sólo se ponen de manifiesto entre grupos muy próximos
– Uniones iónicas: entre los grupos COO- y NH3+,
así como entre éstos grupos e iones presentes en el medio (Na+,K+,Cl-,etc.)
– Puentes de hidrógeno: en mayor medida entre COO-, NH3
+, NH+,SH y NH2, N, S de residuos (R) laterales.
– Interacciones hidrofóbicas: entre residuos no polares (leucina, isoleucina, valina, fenilalanina, triptófano, metionina, etc.)
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Estructura terciaria
• Además, pueden estabilizarse mediante uniones covalentes, como el puente disulfuro (S-S), que se establece entre dos cisteínas:
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Estabilización de estructura terciaria
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Estabilización de estructura terciaria
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Estabilización de la estructura terciaria
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Estabilización de la estructura terciaria
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Estructura terciaria- Dominios Protéicos
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Estructura cuaternaria• Cuando dos o más cadenas polipeptídicas se unen
entre sí para dar la estructura final de la proteína nativa , se dice que esta posee estructura cuaternaria.
• Esto genera complejos macromoleculares complejos de elevado peso molecular.
• En la estructura cuaternaria, cada cadena polipeptídica recibe el nombre de subunidad.
• Las fuerzas que estabilizan éstas proteínas son las mismas que las que hemos visto hasta ahora, por suerte…
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Estructura cuaternaria
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Estructura cuaternaria -Hemoglobina
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Estructura cuaternaria-Hemoglobina
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Anemia falciforme
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Conformación nativa-desnaturalizada
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Clasificación de las proteínas• Hemos visto que de acuerdo a su forma, las proteínas
pueden ser globulares o fibrosas.
• De acuerdo a su composición, además pueden ser:
– Las compuestas únicamente por aminoácidos, denominadas proteínas simples,
– Las que se encuentran asociadas a otras moléculas (DNA, lípidos, azúcares, moléculas orgánicas, metales, etc.), denominadas proteínas conjugadas. En este caso la Holoproteína = Apoproteína + Grupo Prostético.
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Clasificación de las proteínas
Matriz del Tejido Conjuntivo, modificadas con GAGs
Proteoglicanos
Grupos fosfato en SerFosfoproteínas
El grupo prostñetico les confiere color (hemoproteínas)
Cromoproteínas
Están modificadas por azúcares en Ser, Thr (Anticuerpos, receptores)
Glucoproteínas
Portan lípidos de variada índole (colesterol, fosofolípidos, etc.)
Lipoproteínas
Histonas, unión a DNA (empaquetamiento)
Nucleoproteínas CONJUGADAS
Colágenos, queratinas. Predominan Gly, Pro e hidroxi-Pro. Insolubles en agua.
Escleroproteínas
Vegetales, forma el glútenGlutelinas
Alto contenido de ArgProtaminas
Vegetales. Ricas en ProlinaProlaminas
Solubles en aguaAlbuminasSIMPLES
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