![Page 1: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/1.jpg)
Bioenergética e Reacções RedoxMitocondriais
Cadeia Respiratória
Constituintes e caracterização da cadeia mitocondrial de transporte de electrões
Respiração Celular
Mecanismos de transporte de electrões na MitocôndriaFosforilação oxidativa
Oxi-reduções com e sem oxigénioFormas activas de oxigénio Sistema de protecção celular anti-oxidante
Realizado no âmbito da unidade curricular de Metabolismo e Endocrinologia do Curso de MEBM (2Ano)por: Grupo 2
André Zamith, nº58556Eduardo Bicacro, nº58615Pedro teixeira , nº58482
![Page 2: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/2.jpg)
• As células do organismo humano necessitam de energia para realizar as funções que permitem a sustentabilidade da vida.
• A fosforilação oxidativa é o culminar de um processo de obtenção de energia realizado pelos organismos - a respiração celular aeróbia.
• A fosforilação oxidativa tem lugar na matriz mitocondrial.
![Page 3: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/3.jpg)
Mitocôndria
É na matriz que ocorre o Ciclo de Krebs em eucariotas.
Membrana externa permeável à maioria das pequenas moléculas e iões.
Membrana interna pouco permeável (canais transportadores específicos).
![Page 4: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/4.jpg)
Resumo dos eventos até à conclusão da fosforilação oxidativa
Moléculas altamente energéticas
(passíveis de serem oxidadas)
Fluxo de electrões na cadeia mitocondrial
(reacções redox)
ENERGIA
Liberta(r. exergónica)
É consumida(r. endergónica)
Movimento de protões através da membrana interna
mitocondrial
Energia armazenada sob a forma de potencial
electroquímico
Síntese ATP (Teoria quimiosmótica Peter Mitchell, 1961)
![Page 5: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/5.jpg)
Constituintes da Cadeia Mitocondrial de transporte de
Electrões
![Page 6: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/6.jpg)
Desidrogenase
• É uma Oxirredutase.
• Enzima que oxida um substrato, transferindo um ou mais protões e um par de electrões para um aceitador.
• Existem diferentes tipos de molécula aceitadora que intervêm neste tipo de reacção, que seguidamente se apresentam.
Desidrogenase
2e- + H+
![Page 7: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/7.jpg)
NAD+ e NADP +
• NAD – Nicotinamida-adenina-dinucleótido (estrutra com 2 nucleótidos – nicotinamida e adenina).
• São coenzimas de desidrogenases.
(Grupo fosfato no caso de NADP+)
![Page 8: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/8.jpg)
FMN e FAD• Dá-se o nome de Flavoproteínas às desidrogenases com
coenzima FAD ou FMN• FMN – flavina-mononucleótido• FAD – flavina-adenina-dinucleótido
FMN FADRibitol
![Page 9: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/9.jpg)
Centro reactivo
• O potencial de redução padrão do nucleótido de flavina depende da proteína a que está associado. (interacções que este estabelece com ela)
FAD + 2H++ 2e-FADH2
![Page 10: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/10.jpg)
Coenzima Q10
• É uma benzoquinona solúvel em lípidos (consegue movimentar-se no interior da bicamada fosfolipídica).
• Pode aceitar um electrão, tornando-se o radical semiquinona.
• Se aceitar outro, denomina-se ubiquinol.
• Consegue transportar protões e electrões.
![Page 11: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/11.jpg)
Citocromo
• Proteína com um grupo prostéticoheme (com Fe).• Estado Oxidado – Fe3+ ; Estado Reduzido – Fe2+
• Mitocôndrias têm 3 tipos de citocromo: a, b e c.• Os diferentes tipos são distinguidos tendo em conta os
comprimentos de onda de máxima absorção de luz.
![Page 12: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/12.jpg)
• Os grupos heme a e b estão fortemente ligados à parte proteica do citocromo.
• O heme c, está ligado covalentemente através de dois resíduos de Cisteína.
• 4 anéis azotados numa estrutura cíclica - porfirina
![Page 13: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/13.jpg)
Proteínas Fe-S• O ferro surge associado a proteínas, mas não em grupos
heme. • A associação é feita através de átomos de enxofre
orgânicos, inorgânicos ou através de ambos os tipos.• Como os citocromos, participam em transferências de
apenas um electrão.
![Page 14: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/14.jpg)
Complexosda Cadeia Mitocondrial de transporte de Electrões
![Page 15: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/15.jpg)
(changepresenter)
![Page 16: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/16.jpg)
Cadeiade transporte de electrões na Mitocôndria
Cadeia Respiratória:
FosforilaçãoOxidativa
![Page 17: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/17.jpg)
Cadeia de transporte de electrões na Mitocôndria
• A transferência de electrões da molécula dadora (NADH) até à aceitadora (O2), é um processo globalmente exergónico que ocorre através de uma série de reacções redox intermédias. Este facto revela-se muito favorável do ponto de vista energético.
Potenciais de Redução Padrão dos Transportadores Electrónicos
(determinados experimentalmente)
Balanços Energéticos
![Page 18: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/18.jpg)
NADHE’O=-0.320V
O2
E’O=0.8166V
Electrões no sentido de potenciais crescentes
ΔG’0 = -nFΔE’0
ΔE’0 =1.1366
![Page 19: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/19.jpg)
Representação esquemática da cadeia de transporte electrónico
Setas pretas são as transferências de electrões
UQ – UbiquinonaCytc – Citocromo CIMM – Membrana Mitocondrial Interna
![Page 20: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/20.jpg)
Elementos dadoresde electrões com alta energia
NADH Cadeia de transporte de electrões para o oxigénio
Relembrar Ciclo de Krebs...
![Page 21: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/21.jpg)
Complexo I - NADH: quinona-oxidorredutase(EC 1.6.5.3) ; 850kDa ; 43 subunidades proteicas
![Page 22: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/22.jpg)
Complexo I
Componentes:• Flavoproteína-FMN.• Minimo 6 centros Fe-S
Catalisa a oxidação do NADH e a redução da coenzima Q a Ubquinol.
• Reacções Exergónicas:
• Reacção Endergónica:
• Reacção total do complexo I
NADH + CoQ + 5H+ in→ NAD+ + CoQH2 + 4H+
out
4H+ in→ 4H+
out
![Page 23: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/23.jpg)
![Page 24: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/24.jpg)
Vias de redução da Ubiquinona
![Page 25: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/25.jpg)
Complexo II - succinatodesidrogenase(EC 1.3.5.1) ; 140 kDa ; 4 subunidades proteicas
![Page 26: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/26.jpg)
Componentes:• Flavoproteina-FAD ;• Subunidades C e D são
proteínas integradas com grupos heme;
• Proteinas de Fe-S
Complexo IICatalisa a oxidação do Succinato e a redução da coenzima Q.
• Reacções Exergónicas:
• Reacção total do complexo IISuccinato + CoQ → Fumarato + CoQH2
Não ocorre bombeamento Protónico neste complexo
![Page 27: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/27.jpg)
![Page 28: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/28.jpg)
Complexo III – ubiquinona:citocromocoxirredutase(EC 1.10.2.2) ; 250 kDa ; 11 subunidades proteicas
![Page 29: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/29.jpg)
Componentes:• Citocromob e c1
• Grupos heme• Proteínas Fe-S
QH2 + 2 cytochrome c1 (FeIII) + 2 H+in → Q + 2 cytochrome c1 (FeII) + 4 H+
out
• Reacções Exergónicas:
• Reacção Endergónica:
• Reacção total do complexo I
4H+ in→ 4H+
out
Catalisa a oxidação doUbiquinole a redução do Citocromoc.
Complexo III
![Page 30: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/30.jpg)
![Page 31: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/31.jpg)
Complexo IV - citocromocoxidase(EC 1.9.3.1) ; 160kDa ; 13 subunidades proteicas
![Page 32: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/32.jpg)
Componentes:• CuA (centro binuclear de Cu)• Citocromo a• Centro binuclear Citocromo a3-CuB
Complexo IV
Catalisa a oxidação do citocromoc e a redução do Oxigénio a Água.
4 Cit-c (reduzido) + 8 H+in+ O2 → 4 Cit-c (oxidado) + 2 H2O + 4 H+
out
• Reacções Exergónicas:
• Reacção Endergónica:
• Reacção total do complexo I4H+
in→ 4 H+out
![Page 33: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/33.jpg)
![Page 34: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/34.jpg)
Quanta energia se conseguiu armazenar?
ΔG’0 = -nFΔE’0=-220kJ/mol (de NADH)
Força motriz protónica devido ao gradiente de concentração e potencial da membrana.
= 20kJ/mol (de H+)
200kJ/10mol (de H+)
Grande parte da energia foi armazenada. Permite a sintese de ATP
![Page 35: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/35.jpg)
ATP SintaseATPases – enzimas que efectuam transporte activo (com gasto de ATP);
Quando funcionam de forma inversa são denominadas ATP sintases;
Domínios: F0 e F1
Porção integradaSubunidades:
a ; b ; c
Porção periféricaSubunidades:
α ; β ; γ ; δ
FosforilaçãoOxidativa
![Page 36: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/36.jpg)
ATP SintaseComo é realizada a síntese?
Junto à superfície da porção F1
a reação ADP+P ocorre quase espontaneamente.
•O que requere energia é a quebra da ligação que se estabelece entre a enzima e a ATP formada.
•O mecanismo funciona por mudanças conformacionais das subunidades β.
FosforilaçãoOxidativa
![Page 37: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/37.jpg)
(changepresenter)
Transporte de Electões (Grande Eficácia)
Contudo há uma percentagem que não se liga premanentemente ao Oxigénio
Resulta na formação de formas activas de oxigénio
![Page 38: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/38.jpg)
Formas activas de oxigénio
Sistema de protecção celular anti-oxidante
![Page 39: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/39.jpg)
Formas Activas de oxigénio
• Embora:Transferência de 4 electrões e 4 protões reduza o oxigénio em água (Inofensivo)• Durante esse processo ocorre:Transferência de 1 ou 2 electrões para produzir um superóxido e peróxido,
respectivamente (Potencialmente perigoso)
OxigénioMolecular (Grande Poder Oxidante)
Ideal Aceitador de Electrões para a Cadeia
Estas espécies reactivas de oxigénio e os seus produtos de reacção (Ex:radical Hidroxilo), são muito perigosas para as celulas.Estas lesões celulares podem contribuir para o desencadear de doenças.
(Reactive oxygenspecies – ROS)
![Page 40: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/40.jpg)
Formas activas de oxigénio
![Page 41: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/41.jpg)
ROS• iões de oxigénio• radicais livres • peróxidos
ROS
Geralmente pequenas moléculas altamente reactivas devido à presença de pares de electrões de valência desemparelhados.
![Page 42: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/42.jpg)
Formação das ROS
• As formas activas de oxigénio são formadas por :
- interacção de radiação ionizada com moléculas- enzimas específicas para o efeito em células fagocíticas (por ex.: macrófagos)
- produto indesejado da respiração celular.
• 1-4% do oxigénio que reage com a cadeia respiratória sofre uma redução incompleta, originando ROS;
• A mitocôndria é o principal produtor de ROS;
• O ião superóxido é frequentemente formado quando uma molécula de O2 é prematura e incompletamente reduzida .
![Page 43: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/43.jpg)
As zonas mais vulneráveis são o complexo I e complexo IIITodo o Ciclo Q é também uma das principais fontes de ROS
Superóxido HO2 (forma especialmente reactiva)
(Complexo I)
![Page 44: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/44.jpg)
Efeitos prejudiciais das ROS- Danos no DNA- Oxidações de ácidos gordos poli insaturados- Oxidações de aminoácidos em proteínas.- Oxidação de co-factores- Esta, além de produtora, é um alvo destes mesmo ROS’s que vão interferir no mDNA.
![Page 45: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/45.jpg)
Sistemas de Protecção Celular
• As células apresentam uma variedade de defesas contra os efeitos nocivos das ROS.
Hidrófilo
Hidrofóbico
Enzimas :-Superóxidodismutase (SOD)-Catalase-Ascorbatoperoxidase
Antioxidantes :-Vitamina C-Ácido úrico-Glutatião-Vitamina E-Ubiquinol
Reagem com oxidantes no citoplasma e plasma sanguíneo
Protecção das membranas celulares da peroxidação lipídica
![Page 46: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/46.jpg)
Acção Enzimática
M(n+1)+ − SOD + O2− → Mn+ − SOD + O2
SuperóxidoDismutase
Mn+ − SOD + O2− + 2H+ → M(n+1)+ − SOD + H2O2
M = Cu (n=1) ; Mn (n=2) ; Fe (n=2) ; Ni (n=2) – Consoante o tipo de Dismutase
![Page 47: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/47.jpg)
Catalase
A característica importante a reter – elevada velocidade de conversão
2 H2O2 → 2 H2O + O2
![Page 48: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/48.jpg)
Acção Antioxidante
• Capaz de atrasar ou prevenir a oxidação de outras moléculas• Remoção de radicais livres e inibição de oxidações oxidando-se a si próprio.
Vitamina C (ascorbato)
É a coenzima da ascorbatoperoxidase.
Ascorbate + Hydrogenperoxide → Dehydroascorbate + Water
C6H8O6 + H2O2 → C6H6O6 + 2 H2O
![Page 49: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/49.jpg)
Ácido Úrico
Aproximadamente metade da capacidade antioxidante do plasma sanguíneo.Forte capacidade de doar electrões.
Glutatião
Tripéptido sintetizado no fígado.Presente na maioria das células (reservas próprias da mitocôndria e núcleo)2 estados oxidação – defesa antioxidante importante para os organitos.
![Page 50: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/50.jpg)
Cadeia mitocondrial de transporte electrónico (mecanismos de defesa inerentes)
Voltar Slide Comlexo II
![Page 51: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/51.jpg)
ROS: acção benéfica
ROS (pequenas quantidades)• Sinalização celular• Recrutamento de plaquetas – migração de
plaquetas para o local da ruptura (sinalização oxidativa)
• Sistema imunitário• Mobilização de sistemas de transporte iónico
![Page 52: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/52.jpg)
Stress oxidativo
![Page 53: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/53.jpg)
Sumário geral
Cadeia RespiratóriaConstituintes e caracterização da cadeia mitocondrial de transporte de electrões
Respiração Celular
Mecanismos de transporte de electrões na Mitocôndria
Fosforilação oxidativa
Oxi-reduções com e sem oxigénio
Formas activas de oxigénio
Sistema de protecção celular anti-oxidante
![Page 54: BRRM - Bioenergetica e reacçSes Redox Mitocondriais Finalissima](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062321/55cfe3a15503467d968b552c/html5/thumbnails/54.jpg)
Bibliografia• Nelson DL; Cox MM (Apr 2005).
LehningerPrinciplesofBiochemistry, 4th ed, W. H. Freeman
• Harper'sIllustratedBiochemistry (Murray, Mcgraw-Hill Medic, 26th ed
• Luís S. Campos, Entender a Bioquimica
• Secção “MetabolicPathwaysofBiochemistry” da George Washington University
• Lodish - Molecular CellBiology 5th• Oxford
DictionaryofBiochemistryand Molecular Biology
• CellBiologyAnimations – fromtheinstitute John Kyrk
http://www.johnkyrk.com/mitochondrion.html
• InteractiveConceptsof Biochimestry – Willy internet website – InteractiveAnimationaboutOxidativePhosphorylation
http://www.wiley.com/legacy/college/boyer/0470003790/animations/electron_transport/electron_transport.htm
• Nicholls DG; Ferguson SJ (Jul 2002). Bioenergetics 3. AcademicPress.
• Matill HA (1947). Antioxidants. AnnuRevBiochem 16: 177–192
• Voet D; Voet JG (Mar 2004). Biochemistry, 3rd ed, Wiley
• Lectures Antony Crofts, 1996, UniversityofIllinoisatUrbana-Champaign
• LecturesBioquimica e Biologia Molecular – Instituto Superior Técnico
(Bioenergética e reacções redoxmitocondriais)
Realizado no âmbito da unidade curricular de Metabolismo e Endocrinologia do Curso de MEBM (2Ano)por: Grupo 2
André Zamith, nº58556Eduardo Bicacro, nº58615Pedro teixeira , nº58482