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Taller de Bioingeniería
Clase: Mecanismos de regulación enzimática y catálisis.
Presenta:
Dr. Jorge Lozada Lechuga
Juan C. Bonilla, a 27 de septiembre del 2012
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Enzimas Regulatorias
3. Pro-enzimas Activadas por proteolisis.
Muchas enzimas se secretan como proenzimas o
zimógenos, que son catalíticamente inactivos.
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Efecto De La Concentración De Sustrato Sobre
La Velocidad Enzimática
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Los principios generales de las reacciones químicas se aplican también a las reacciones enzimáticas.
Modelo de Michaelis-Menten:Cálculo de la KM y la Vmax de una enzima
Cinética Enzimática
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Leonor Michaelis Maude Leonora Menten
Cinética de Michaelis - Menten
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Cinética de Michaelis - Menten
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Vmax
KM
1/2 Vmax
Cinética de Michaelis - Menten
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Cinética de Michaelis - Menten
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Catalasa H2O2 25.0
Hexoquinasa ATP 0.4
D-Glucosa 0.05
D-Fructosa 1.5
Anhidrasa carbónicoa HCO3- 9.0
Quimotripsina Gliciltirosinilglicina 108.0
N-Benzoiltirosinamida 2.5
-Galactosidasa D-Lactosa 4.0
Treonina deshidrogenasa L-Treonina 5.0
Km de algunas enzimas
ENZIMA SUSTRATO Km (mM)
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La KM es un parámetro de Actividad Enzimática
La KM es inversamente proporcional con la afinidad de la enzima.
Valor de KM grande, baja afinidad.
Valor de KM pequeño, alta afinidad.
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pendiente
Transformación de los Dobles Recíprocos
(Lineweaver-Burk)
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Inhibidores
Reactivos químicos específicos que pueden inhibir a la mayor parte de las enzimas.
INHIBIDORES
Irreversibles
Reversibles
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• Inhibición permanente
• Unión irreversible por medio de enlaces covalentes.
• Modificaciones químicas de los grupos catalíticos.
• Modificada la enzima, está siempre inhibida.
Para distinguirlo de los reversible se someten a diálisis y si no se separan enzima e inhibidor, éste es permanente.
Inhibidor Irreversible
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Inhibidor Irreversible
Fluorofosfato de diisopropilo (DFP)
Acetilcolinesterasa
Acetilcolina
Acetato + Colina
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• La unión del inhibidor y la enzima es reversible.
• Al quitar el inhibidor del medio, se recupera la actividad.
Hay 3 tipos:
Competitiva
No Competitiva
Acompetitiva (Alostérica)
Inhibidor Reversible
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Inhibición Competitiva
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Inhibición acompetitiva
I
El inhibidor se une a una SUBUNIDAD reguladora
La subunidad catalítica une al sustrato y cataliza la reacción
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Cinéticas de Inhibición
CompetitivoVmax igualKM diferente
No competitivoVmax diferenteKM igual
Sin inhibitor
1
V
1/[S]0
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Gracias por su atención
Dr. Jorge Lozada LechugaDr. Jorge Lozada LechugaUniversidad del Valle de México, campus Cuernavaca