PROTEÍNAS
ESTRUCTURA CLASIFICACIÓNFUNCIONES
Estructural
Enzimática
Hormonal
Defensa Transporte
Reserva
ContráctilAminoácidos
Enlacepeptídico
Péptidos oproteínas
Organizaciónestructural
unidos por
formando
tienen
E. terciaria
E. cuaternaria
E. secundaria
E. primaria
Plegamientoespacial
Proteínasoligoméricas
Secuencia deaminoácidos
hélice
Conformación
definida por
es la
sólo en
20(según R)
se distinguen
Heteroproteínas
Holoproteínas
Fibrosas
Globulares
Colágeno
Actina/Miosina
Ej
Nucleoproteínas
Lipoproteínas
Fosfoproteínas
Glucoproteínas
Cromoproteínas
Caseína
Cromatina
HDL, LDL
FSH, TSH...
Proteoglucanos
Hemoglobina
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.
Ej.Albúminas
Globulinas
ComposiciónSimple
EstructuraFuncional
Naturalezanativa
ComposiciónConjugadas
Proteínas.
Constituidas por C, H, O y N
Algunas presentan otros elementos
como S y P.
Son polímeros de aminoácidos dispuestos
en una estructura lineal.
Se estructuran a partir de 20 aa diferentes.
Muy abundantes en los seres vivos.
ESENCIALESNO ESENCIALES
AMINOACIDO DIPEPTIDO TRIPEPTIDO TETRAPEPTIDO OLIGOPEPTIDOS POLIPEPTIDOS PROTEINAS
•se distinguen 20 aminoácidos. Con los cuales se forman todas las proteínas.
• 10 son formados por los animales y se llaman No esenciales
•10 no son formados por los animales y se llaman Esenciales. Se consumen en la dieta.
Los 20 aminoácidos forman el alfabeto de las proteínas. Actúan de la misma manera en que las letras forman palabras y oraciones.
1.- Alanina (Ala) 11.- Treonina (Thr) *
2.- Valina (Val) * 12.- Cisteína (Cys)
3.- Leucina (Leu) * 13.- Tyrosina (Tyr)
4.- Isoleucina ( ile) * 14.- Asparagina (Asn)
5.- Prolina (Pro) 15.- Glutamina (Gln)
6.- Fenilalanina (Phe) * 16.- Acido aspártico (Asp)
7.- Triptofano ( Trp) * 17.- Acido Glutámico (Glu)
8.- Metionina (Met) * 18.- Lisina (Lis) *
9.- Glicina (Gly) 19.- Arginina (Arg) *
10.- Serina (Ser) 20.- Histidina (His) *
* Aminoacidos Esenciales
PROTEÍNAS
SE ORGANIZAN EN
4 NIVELESJERÁRQUICOS
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la secuencia de aa. de la proteína. Determinada por el ADN
• Nos indica qué aas. componen la cadena y el orden en que se encuentran.
• La función de una proteína depende de su secuencia
y de la forma que ésta adopte.
Corresponde a la disposición espacial de las cadenas de a.a.
Existen 2 tipos: α hélice y lámina β. Se originan gracias a la formación
de puentes de hidrógeno entre a.a. cercanos en la cadena polipetídica.
Un polipéptido puede presentar ambos tipos de estructura 2ria a lo largo de su cadena.
Ejemplo: colágeno.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La cadena se enrolla sobre sí misma.
Es plana. Se pliega en forma de zigzag. Constituida por segmentos cortos y
extendidos de a.a. que se alinean unos frente otros.
Es el plegamiento de la estructura 2ria sobre sí misma, permitiendo la disposición tridimensional de cada cadena polipeptídica.
Se mantiene gracias a interacciones hidrofóbicas y enlaces disulfuro (uniones débiles entre los grupos R de los a.a. que conforman la cadena polipeptídica).
Son proteínas globulares. Ejemplo: proteínas de membrana y las
inmunoglobulinas.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre.2.- los puentes de hidrógeno.3.- los puentes eléctricos.4.- las interacciones hidrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
dos, hexoquinasa cuatro, como en la
hemoglobina muchos, como cápsida del
virus de la poliomielitis
Clasificación de las proteínas:
A.- Según su naturaleza nativa:
1) Fibrosas: Tienen estructura secundaria, son duras, gran resistencia, elásticas, insolubles en agua. colágeno , elastina, miosina ,etc.
2) Globulares: Tienen estructura terciaria, su forma es globular, solubles en agua, dinámicas y participan de preferencia en procesos de regulación metabólica. Enzimas, anticuerpos, algunas hormonas etc.
B.- Según su composición:
1) Simples: formadas solo por aa, se les considera proteínas puras.( albúminas, globulinas, actina, etc.).
2) Conjugadas: Además de aa. tienen también algunos grupos no proteicos como azúcares o lípidos (llamado grupo prostético), entre ellas se encuentran: Glucoproteínas, fosfoproteínas, lipoproteínas ,etc.
c) Según Funciones :
1. Estructural: constituyente orgánico de todas las estructuras celulares. Colágeno, elastina
2. Enzimática : Las enzimas, componentes proteicos que regulan todos los procesos metabólicos en el ser vivo. Pepsina , Maltasa.
3. Hormonal o Reguladora: son sustancias reguladoras de la función orgánica, muchas de ellas son proteínas o derivados de ellas. Ej. Insulina, h. crecimiento
4. Coagulación: Fibrinógeno y trombina.
5. Inmunológica: Defensa de agentes patógenos. Gamma globulina.
6. Transporte / almacenamiento de O2 : hemoglobina/ Mioglobina
7. Reserva energética de última instancia : albúmina
8. Contracción muscular : actina, miosina
Propiedades de las proteínas
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).
DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS.
Cambios en la estructura de las
proteínas que incluye las pérdida de las propiedades que determinan sus
funciones.
Aumento de la
temperatura
Cambios de pH
Exposición a rayos UV
¿Por qué se puede dar?
¿A qué se debe?
- Rompimiento de uniones débiles que mantiene estables las estructuras cuaternarias o
terciarias, lo que hace que pierdan su función. Sin embargo, los
enlaces peptídicos se mantienen unidos.
Renaturalización
Recuperación de la configuración normal de las
proteínas al restablecerse las condiciones de T° y pH
(normales).
1.Confeccione un mapa conceptual que contenga información de las proteínas y sus distintas estructuras (incluir enlaces, características, ejemplos).
MetabolisMetabolismomo
MetabolisMetabolismomo
Metabolismo El total de las reacciones que ocurren en una
célula.
Todas las células llevan a cabo funciones vitales:
Ingestión de nutrientesEliminación de desperdiciosCrecimientoReproducción
Las células obtienen del alimento la energía para cada una de estas funciones básicas.
Las reacciones donde sustancias simples se unen para formar sustancias más complejas se llaman reacciones anabólicas. Síntesis de proteínas
Insulina
Las reacciones en las cuales sustancias complejas se degradan para convertirse en sustancias más simples se llaman reacciones reacciones catabólicascatabólicas.. Degradación de almidón
Las células poseen compuestos químicos que controlan las reacciones que ocurren en su interior.
La sustancia que controla la velocidad a la que ocurre una reacción química sin que la célula sufra daño alguno ni se destruya se conoce como un catalizador.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores.
ENZIMASENZIMASENZIMASENZIMAS
Químicamente corresponden a
proteínas globulares (en su mayoría).
Químicamente corresponden a
proteínas globulares (en su mayoría).
Se conocen como Biocatalizadores.Se conocen como
Biocatalizadores.
Aceleran la velocidad de las reacciones químicas. No modifican el sentido de los
equilibrios químicos.
Aceleran la velocidad de las reacciones químicas. No modifican el sentido de los
equilibrios químicos.
Características…
No sufren cambios durante la reacción.No sufren cambios durante la reacción.
Son especificas a un sustrato.
Son especificas a un sustrato.
Actúan a cierta temperatura y
condiciones de pH.
Actúan a cierta temperatura y
condiciones de pH.
Son las unidades funcionales del
metabolismo celular
Son las unidades funcionales del
metabolismo celular
…Características
no son consumidas en la reacción, son
REUTILIZABLES.
Reacciones químicas Energía Romper
enlaces
Moléculas participantes
necesitan
para
de
Energía de Activación
denominada
Un catalizadorUn catalizador
sustancia sustancia
es una
que acelera una
reacción químicareacción química
hasta hacerla
instantánea o casi instantánea
instantánea o casi instantánea
Un catalizador acelera la reacción al
disminuir la energía de activación.
Un catalizador acelera la reacción al
disminuir la energía de activación.
Especificidad de
sustrato
Especificidad de
sustrato
Especificidad de acción.
Especificidad de acción.
CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICACARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
El sustrato (S) es la molécula sobre la que
el enzima ejerce su acción catalítica.
El sustrato (S) es la molécula sobre la que
el enzima ejerce su acción catalítica.
Cada reacción está catalizada por una enzima especifica.
Cada reacción está catalizada por una enzima especifica.
E + S ES E + P
Enzima
sustrato
Enzima Enzima
sustrato
Enzima
Complejo Enzima- Sustrato
(complejo activado)
Sitio activo
Productos
La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado
de transición.
La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado
de transición.
El sustrato El sustrato
se une a la
enzimaenzima
a través de
numerosas interacciones
débiles
numerosas interacciones
débiles
como son
puentes de hidrógenopuentes de hidrógeno electrostáticaselectrostáticas hidrófobashidrófobas
en un lugar específico
sitio activositio activo
Enzima
sustrato
Sitio activoSitio activo
Sitio activoSitio activo
es una
pequeña porción
pequeña porción
de la
enzimaenzima
constituído por
serie de aminoácidos
serie de aminoácidos
que interaccionan con el
sustratosustrato
Enzima
sustrato
Sitio activoSitio activo
Enzima
sustrato
Modelos de acción enzimática.Modelos de acción enzimática.
Concentración de enzima y sustrato.
Disponibilidad de Cofactores enzimaticos.
Cofactor. Cofactor.
Cuando se trata de iones o moléculas
inorgánicas. Ej.CO+2, Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+,
Mg2+).
Cuando se trata de iones o moléculas
inorgánicas. Ej.CO+2, Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+,
Mg2+).
Coenzima. Coenzima.
Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de
vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima
en el que la vitamina es el coenzima.
Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de
vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima
en el que la vitamina es el coenzima.
Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no protéicas. En función de su naturaleza se denominan:
Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no protéicas. En función de su naturaleza se denominan:
la actuación de determinadas enzimas
la actuación de determinadas enzimas
coenzimas coenzimas
distintas rutas metabólicas
distintas rutas metabólicas
una deficiencia de ellas
una deficiencia de ellas
importantes defectos metabólicos
importantes defectos metabólicos
son necesarias para
ya que funcionan como
que intervienen en
puede originar
VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales
C (ácido ascórbico)
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno
Escorbuto
B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehídos
Beriberi
B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN Dermatitis y lesiones en las mucosas
B3 (ácido pantotinico)
Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del sueño
B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADPPelagra
B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.Depresión, anemia
B12 (cobalamina)
Coenzima en la transferencia de grupos metilo.Anemia perniciosa
Biotina Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoácidos.
Fatiga, dermatitis...
Temperatura
Enzima Temp. Ópt. (oC)
Mamíferos 37
Bacterias y algas aprox. 100
Bacterias Árticas aprox. 0
Bacterias en muestra de hielo antigua
A medida que la temperatura va aumentando progresivamente hasta llegar a la temperatura optima, la velocidad en que la enzima cataliza una reacción
también aumenta
A medida que la temperatura va aumentando progresivamente hasta llegar a la temperatura optima, la velocidad en que la enzima cataliza una reacción
también aumenta
Al aumentar la temperaturasobre su temperaturaoptima, la actividadenzimática disminuyeporque se dificulta la uniónenzima-sustrato.
-Si se sobrepasan los 50ºC,ocurre unadesnaturalización de lasproteínas.
pH
Pepsina 1.5
Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Enzima pH óptimo
La actividad enzimática es eficaz dentro de un rango de pH que depende del tipo de enzima y de su sustrato.
Valores que traspasen este rango pueden causar desde la alteración del sitio activo hasta la desnaturalización de la enzima.
HIDROLASAS: rompen enlaces incorporando agua ( un radical +H y otro -OH)
LIGASAS: rompen enlaces utilizando la energía liberada del ATP.
LIASAS: adicionan diversos grupos funcionales a los dobles enlacen (C=O / C=C). Desaminasas: favorecen la formación de dobles enlaces (rompen enlaces C- N)
TRANSFERASAS: Transfiere grupos funcionales de una molécula a otra, las quinasas transfieren grupos fosfatos desde el ATP a un sustrato.
OXIDO-REDUCTASAS: participan en reacciones de oxido reducción que implican perdida de dos H por parte del sustrato(oxidación) o ganancia de electrones (reducción).
ISOMERASAS: convierten sustratos isómeros en otros.
Reacciones enzimáticas deficientes
MUTACIONESLetales
EnfermedadesHereditarias
Estas enfermedades normalmente tienen su origen en la pérdida de la actividad de determinada enzima del metabolismo o en cambios en la estructura de una proteína debido a que el gen que codifica estas moléculas ha sufrido una mutación.
Las mutaciones con frecuencia se originan por la sustitución de una simple base nitrogenada por otra.
Enfermedad hereditaria recesiva que afecta a una de cada 40.000 personas.
Se caracteriza por la incapacidad para digerir, absorber o metabolizar el azúcar que contiene la leche, la lactosa.
Los bebés afectados vomitan la leche o presentan niveles elevados de galactosa en la orina.
La acumulación de galactosa produce insuficiencia renal y retraso en el crecimiento, incluso retraso mental.
Reposición de la sustancia que el enfermo no puede metabolizar (la fenilamina en PKU, la galactosa en la galactosemia).
#Reposición de productos (hormonas en deficiencias hormonales hereditarias).
Administración de vitaminas para reforzar la actividad enzimática por el aumento de ingestión de su coenzima (vitamina D en el raquitismo dependiente de esta vitamina).
Reposición enzimática (todavía en fase experimental).
Fenilcetonuria Enfermedad de Tay-sachs Anemia drepanocitica Enanismo acondroplàsico Enfermedad de Huntington Daltonismo Hemofilia Distrofia muscular.
ENFERMEDAD
CARACTERISTICAS GENERALES
FRECUENCIA EN LA POBLACIÓN
CAUSAS ESPECIFICAS