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La struttura delle proteine
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Funzioni delle proteine
• Strutturali
• Contrattili
• Trasporto
• Riserva
• Ormonali
• Enzimatiche
• Protezione
……………
Struttura della proteina
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Struttura secondaria:
ripiegamento locale della catena polipeptidica con andamento
ripetitivo regolare (si considera la disposizione spaziale dello
scheletro del polipeptide, senza considerare la disposizione delle
catene laterali).
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Il legame peptidico
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Il gruppo peptidico, come conseguenza
delle interazioni di risonanza, è una
struttura rigida e planare con le
caratteristiche tipiche del doppio legame
Il legame C-N è circa 0.13 Å più corto del legame N-Cα;
mentre il il legame C=O è circa 0.02 Å più lungo di
quello delle aldeidi o dei chetoni.
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I due carboni alfa sono in configurazione trans
(unica possibile eccezione Pro)
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Per convenzione gli angoli di torsione
φ (N-Cα) e ψ (Cα-C) sono uguali a 180°
quando il polipeptide è nella
conformazione completamente estesa
In linea di principio gli angoli φ e ψ possono assumere qualunque
valore compreso tra -180° e +180°, ma molti di questi valori
sono impediti per problemi di interferenza sterica tra gli atomi
dello scheletro polipeptidico e quelli della catena laterale
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Collisione !!!
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Struttura secondaria:
ripiegamento locale della catena polipeptidica con andamento
ripetitivo regolare (si considera la disposizione spaziale dello
scheletro del polipeptide, senza considerare la disposizione delle
catene laterali.
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Il grafico di Ramachandran
Le zone in verde indicano
indicano gli angoli Ψ e Φ
stericamente consentiti.
= Alfa elica destrorsa
L = Alfa elica sinistrorsa
↑↑ = foglietto b parallelo
↑↓ = foglietto b antiparallelo
C = elica del collagene
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L’α elica (Pauling e Corey, 1951)
3,6 residui per giro
Catene laterali verso l’esterno
Passo di 5,4 Å
Legame idrogeno ottimale
(2,8 Å) tra C=O e N-H di
quattro residui successivi
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elica vista dall’alto
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Il dipolo elettrico di un
legame peptidico viene
trasmesso lungo l’elica
mediante i legami
idrogeno intercatena,
generando un dipolo
complessivo dell’elica
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Limitazioni alla formazione di α eliche (condizioni
che alterano la stabilità)
• Repulsione o attrazione elettrostatica tra residui con -R
carichi (consecutivi)
• Dimensione dei gruppi -R adiacenti (ingombro sterico)
• Presenza di prolina (Pro) : ripiegamento destabilizzante,
impossibilità di formare il legame idrogeno con gli altri residui
• Presenza di glicina (Gly) : elevata flessibilità
conformazionale avvolgimenti meno rigidi.
• Interazione tra gli amminoacidi terminali dell'elica :
formazione di un dipolo elettrico (gli aa con R- vicino a N-term,
aa con R+ vicino a C-term)
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La conformazione beta delle catene polipeptidiche Pauling e Corey 1951
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La conformazione beta delle catene polipeptidiche
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Connessioni tra catene adiacenti
nei foglietti β
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Rappresentazione schematica della
carbossipeptidasi A
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La struttura terziaria e quaternaria delle proteine
Proteine fibrose e proteine globulari
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Proteine fibrose
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Avvolgimento dell’α-cheratina
(parte centrale)
Ripetizione di seq. Aa :
a-b-c-d-e-f-g, con a e d
non polari e allineati sui
lati delle due eliche.
3,5 residui/giro
passo 5,4 Å
Le due eliche formano
un coiled coil
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Diversi livelli di organizzazione della cheratina
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Sezione trasversale
di un capello
Cellule morte con fasci
di fibrille di cheratina ad
alto contenuto di S-S
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La fibroina della seta
Foglietti b antiparalleli estesi
Ripetizione
(-Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-)n
Flessibile ma non estensibile
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La tripla elica del collageno
Gly-X-Y spesso X = Pro Y = HyPro Prolil idrossilasi Vitamina C
Vari tipi di catene
(nei mammiferi 30
catene in 19
combinazioni)
Conformazione elicoidale
sinistrorsa con tre residui
circa per giro
Tre catene si avvolgono
l’una sull’altra con
andamento destrorso
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Interazioni molecolari nel collagene
I residui Gly sono vicini all’asse dell’elica
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Le fibre sono stabilizzate
dalle interazioni
idrofobiche tra le tre
eliche vicine.
Ci sono anche legami
covalenti trasversali.
Questi NON sono ponti
disolfuro, bensì…
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… i legami trasversali si formano tra due residui di His e
Lys (innescate dalla lisil ossidasi) e aumentano con l’età.
![Page 38: La struttura delle proteine - Homepage | DidatticaWEBdidattica.uniroma2.it/.../lezione_2_-_struttura_delle_proteine.pdf · La struttura delle proteine . ... (si considera la disposizione](https://reader031.vdocuments.pub/reader031/viewer/2022022720/5c6599bd09d3f2826e8ce17b/html5/thumbnails/38.jpg)
Conformazioni diverse conferiscono alle proteine
• proprietà diverse
• dimensioni e forme diverse
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Proteine globulari
![Page 40: La struttura delle proteine - Homepage | DidatticaWEBdidattica.uniroma2.it/.../lezione_2_-_struttura_delle_proteine.pdf · La struttura delle proteine . ... (si considera la disposizione](https://reader031.vdocuments.pub/reader031/viewer/2022022720/5c6599bd09d3f2826e8ce17b/html5/thumbnails/40.jpg)
Le eliche e i foglietti possono combinarsi in vari modi
![Page 41: La struttura delle proteine - Homepage | DidatticaWEBdidattica.uniroma2.it/.../lezione_2_-_struttura_delle_proteine.pdf · La struttura delle proteine . ... (si considera la disposizione](https://reader031.vdocuments.pub/reader031/viewer/2022022720/5c6599bd09d3f2826e8ce17b/html5/thumbnails/41.jpg)
Motivi proteici
![Page 42: La struttura delle proteine - Homepage | DidatticaWEBdidattica.uniroma2.it/.../lezione_2_-_struttura_delle_proteine.pdf · La struttura delle proteine . ... (si considera la disposizione](https://reader031.vdocuments.pub/reader031/viewer/2022022720/5c6599bd09d3f2826e8ce17b/html5/thumbnails/42.jpg)
Distribuzione delle catene laterali
![Page 43: La struttura delle proteine - Homepage | DidatticaWEBdidattica.uniroma2.it/.../lezione_2_-_struttura_delle_proteine.pdf · La struttura delle proteine . ... (si considera la disposizione](https://reader031.vdocuments.pub/reader031/viewer/2022022720/5c6599bd09d3f2826e8ce17b/html5/thumbnails/43.jpg)
I polipeptidi di grandi dimensioni si organizzano in domini
G3PD
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La struttura quaternaria ha aspetti funzionali rilevanti
Meno informazione genetica Maggiore fedeltà di sintesi Molteplicità dei siti funzionali Migliore possibilità di regolazione
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Simmetria nelle proteine oligomeriche
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Ripiegamento e stabilità delle proteine
La conformazione nativa di una proteina è quella a
cui si associa la sua funzione biologica.
Il termine stabilità può essere definito come la
tendenza a mantenere la conformazione nativa
In condizioni fisiologiche le proteine sono solo
marginalmente stabili
(G compreso tra 15 e 65 kJ/mole)
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Forze che stabilizzano le proteine
• Effetto idrofobico tendenza delle sostanze non polari a minimizzare il
contatto con l’acqua
• Interazioni elettrostatiche ad es. formazione di ponti H, forze di Van der Waals
• Legami chimici trasversali ad es. ponti disolfuro
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Profilo di idropaticità
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Denaturazione e rinaturazione
delle proteine
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I legami disolfuro possono essere rotti da agenti riducenti
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![Page 52: La struttura delle proteine - Homepage | DidatticaWEBdidattica.uniroma2.it/.../lezione_2_-_struttura_delle_proteine.pdf · La struttura delle proteine . ... (si considera la disposizione](https://reader031.vdocuments.pub/reader031/viewer/2022022720/5c6599bd09d3f2826e8ce17b/html5/thumbnails/52.jpg)
Gli agenti caotropici
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L’esperimento di Anfinsen (1957)
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Il paradosso di Levinthal
Come fa una proteina a raggiungere la sua conformazione nativa?
- Proteina di 100 amminoacidi
- Supponiamo almeno 10 diverse conformazioni per aminoacido = 10100 conformazioni possibili
- Se il ripiegamento è casuale e richiede, ad esempio, 10-13 sec per sperimentare ciascuna conformazione possibile, ci vorrebbero 1077 anni per testare tutte le conformazioni possibili alla ricerca della migliore.
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L’avvolgimento (folding) delle proteine avviene
attraverso un numero limitato di intermedi
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Disolfuro isomerasi
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Gli chaperoni molecolari
7 x GroES
7 x GroEL/ATP
7 x GroEL
Consentono il folding all’interno di una cavità,
impedendo l’interazione con altre molecole proteiche
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Alcune patologie sono legate ad un errato ripiegamento delle proteine
Proteina del Prione
Nativa aggregata altre proteine
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Le proteine sono molecole flessibili
mioglobina