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NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Estructuraprimaria
Estructurasecundaria
Estructuraterciaria
Estructuracuaternaria
Residuosaminoácidos
Hélice a Cadena polipeptídica
Subunidades unidas
![Page 2: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/2.jpg)
ESTRUCTURA PRIMARIA
1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en cadenas no ramificadas2. Posición específica de cada aminoácido en la cadena secuencia específica3. Unión covalente aminoácido – aminoácido (enlace peptídico)4. La cadena de aminoácidos tiene dos extremos: uno amino, otro carboxilo
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Cadenas de aminoácidos unidos por uniones peptídicas.
2 – 40 aminoácidos PÉPTIDOS U OLIGOPÉPTIDOS
40 – 40,000 aminoácidos CADENAS POLIPEPTÍDICAS
O POLIPÉPTIDOS
![Page 4: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/4.jpg)
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO PORCONDENSACIÓN DE LOS a-AMINOÁCIDOS
eliminación
RESIDUOS
![Page 5: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/5.jpg)
LA CADENA POLIPEPTÍDICA TIENE POLARIDAD
RESIDUO
![Page 6: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/6.jpg)
COMPONENTES DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA
CADENA PRINCIPAL O ESQUELETO (REPETIDA)
CADENAS LATERALES (VARIABLE)
![Page 7: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/7.jpg)
Segunda mitad del código genético
DNA RNASecuencia proteína
Estructuratridimensional
trascripción traducción plegamiento
LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA ES ESPECÍFICA (ÚNICA)DETERMINADA POR LOS GENES
DNA RNAproteína tridimensional
replicación
Transcr. inversa
replicacióntraducción
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CADA PROTEÍNA ESTAFORMADA PORAMINOÁCIDOS
LAS PROTEÍNAS SON MACROMOLÉCULAS FUNDAMENTALES EN ELMETABOLISMO CELULAR
CADA PROTEÍNA TIENE UN ARREGLOESTRUCTURAL QUE ES EL REFLEJO DE SU
FUNCIÓN
Son 20Diferentes (carga, tamaño, solubilidad, etc)Propiedades ácido-base
PROTEÍNA ESPECÍFICA= SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICA
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ARREGLO = CADA PROTEÍNA TIENE UNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
¿DE QUÉ DEPENDE ESTE ARREGLO?
DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)Y DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS
DE SU SECUENCIA
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NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Estructuraprimaria
Estructurasecundaria
Estructuraterciaria
Estructuracuaternaria
Residuosaminoácidos
Hélice a Cadena polipeptídica
Subunidades unidas
ESTRUCTURA PRIMARIA.- Se refiere a la secuencia de aminoácidos en unaproteína.
DESCRIBE LOS ENLACES COVALENTES (ENLACE PEPTÍDICO Y PUENTES DISULFURO) QUE UNEN LOS RESIDUOS AMINOÁCIDOS DE UNA CADENA
POLIPEPTÍDICA
![Page 11: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/11.jpg)
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
1) ES PLANAR
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EL ENLACE PEPTÍDICO ES PLANO.- DETERMINADO POR LA
ESTRUCTURA RESONANTE DEL MISMO ENLACE
Incapacidad de rotación= CONFORMACIÓN RESTRINGIDA
![Page 13: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/13.jpg)
LONGITUDES DEL ENLACE PEPTÍDICO
C-N 1.49 A
C=N 1.27 A
O
O
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NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Estructuraprimaria
Estructurasecundaria
Estructuraterciaria
Estructuracuaternaria
Residuosaminoácidos
Hélice a Cadena polipeptídica
Subunidades unidas
ESTRUCTURA SECUNDARIA.- SE REFIERE A LA DISPOSICIÓN ESTABLEDE LOS AMINOÁCIDOS EN UNA REGIÓN LOCAL DEL PÉPTIDOLO CUAL DA LUGAR A PATRONES ESTRUCTURALES REPETIDOS
![Page 15: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/15.jpg)
ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO Y LOS GRUPOS ADYACENTESPapel de los enlaces sencillos: ángulos Fi ()= N-Cay Psi ()= C-Ca
ENLACE RÍGIDO
ENLACES FLEXIBLES
![Page 16: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/16.jpg)
ENLACES FLEXIBLES Y ENLACES RÍGIDOS EN UN DIPÉPTIDO
![Page 17: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/17.jpg)
LA ROTACIÓN DE LOS ÁNGULOS Y ORIGINA DIVERSOS ORDENAMIENTOS ESPACIALES
SÓLO SERÁN ESTABLES AQUELLOS QUE SE PUEDEN ACOMODARQUE SE PUEDEN ACOMODAREN EL ESPACIO DE MANERA FAVORABLE
![Page 18: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/18.jpg)
EL DIAGRAMA DE RAMACHANDRAN PREDICE LAS COMBINACIONESTANTO POSIBLES Y PROHIBIDAS DE Y
![Page 19: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/19.jpg)
-180º y 180o
ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO
CAPACIDAD DE FORMACIÓN DEPUENTES DE HIDRÓGENO
ENLACEPEPTÍDICO
![Page 20: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/20.jpg)
TIPOS BÁSICOS DE ORDENAMIENTO DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA
MIRAN HACIA UN MISMO LADO
O HACIA LADOS OPUESTOS
N
N
CC
![Page 21: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/21.jpg)
IMPLICACIONES DEL PRIMER ORDENAMIENTO
240O
12
3
120O240O
360O
3
4
ESTRUCTURAHELICOIDAL
![Page 22: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/22.jpg)
ESTRUCTURALAMINAR
120º Y -120º
![Page 23: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/23.jpg)
ESTRUCTURA SECUNDARIA
1) Arreglo periódico.2) Especialmente la cadena no está “estirada”.3) Promovida y estabilizada por puentes de H.
α hélice
β plegada
Giros, asas
* Cadena helicoidal
* 3.6 aminoácidos por vuelta (5.4A)
α hélice
* 3.6 aminoácidos por vuelta (5.4A)
* Los grupos R se encuentran hacia fuera de la hélice
* Formación de puentes de hidrógenocon periodicidad regular pues intervienen:H del NH O del C
* Enrolladas hacia la derecha
O
![Page 24: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/24.jpg)
a-hélice
Esqueleto covalente de la cadena polipeptídicaadquiriendo una “torsión” helicoidal
-45º A -50º
-60º
3.6 RESIDUOS 5.4 Ao
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α – HÉLICEDEXTRÓGIRA O DE ENROLLAMIENTO A LA DERECHA
![Page 26: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/26.jpg)
EN LA a-HÉLICE, LOS GRUPOS R SE ENCUENTRAN HACIA FUERA DE LA HÉLICE, AQUÍ SE MUESTRA LA CADENA DESDE “ARRIBA”
![Page 27: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/27.jpg)
HÉLICE a
![Page 28: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/28.jpg)
HÉLICE a
![Page 29: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/29.jpg)
Hoja b-plegada
•Es una forma de estructura secundaria
•Tiene una disposición planar en el espacio
•Está estabilizada por puentes de hidrógeno• (carbonilo e imino de la cadena polipeptídica)• (carbonilo e imino de la cadena polipeptídica)
•Las cadenas pueden correr en forma paralela o antiparalela
•Los grupos R se encuentran hacia arriba y hacia abajo del plano
![Page 30: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/30.jpg)
b-plegadaLos grupos R se encuentran hacia arriba o hacia abajo del plano
Las b-plegadas se pueden generar por varias cadenas polipeptídicas o por secciones diferentes desecciones diferentes dela misma cadenapolipeptídica
![Page 31: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/31.jpg)
HOJA b
![Page 32: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/32.jpg)
VUELTAS O GIROS Y ASAS.
-Estructuras secundarias en forma de U.
-Estabilizadas por puentes de H en sus extremos.
-Formadas por tres o cuatro residuos
- Se localizan en las superficie de las proteínas generalmente.
-Forman un doblamiento acentuado de la cadena polipeptídica que la reorienta hacia el -Forman un doblamiento acentuado de la cadena polipeptídica que la reorienta hacia el interior.
-Prolina favorece las vueltas o giros así como glicina, por tener un pequeño R.
-Sin estas vueltas, las proteínas serían largas cadenas de aminoácidos extendidas (aunque con α-hélices o β-plegadas), y no serían estructuras compactas.
-Las ASAS (loops) son más extensas y tienen diferentes formas.
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GIROS b
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![Page 35: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/35.jpg)
Cada aminoácido tiene preferencia porformar uno de los tres tipos de estructura secundaria
![Page 36: NIVELESDEESTRUCTURACIÓNDELASPROTEÍNASdepa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/NivelesEstructuracion... · 2018. 6. 19. · ESTRUCTURA PRIMARIA 1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en](https://reader035.vdocuments.pub/reader035/viewer/2022062606/5fe695c5f6fb681814014f6a/html5/thumbnails/36.jpg)
ESTRUCTURA TERCIARIA
1) Estructura tridimensional de la proteína.2) Presenta actividad biológica (estructura nativa).3) Está dada por la manifestación de las interacciones delos grupos R de los aminoácidos:
a) Interacciones hidrofóbicas.b) Interacciones electrostáticas.c) Puentes de hidrógeno.
ENLACES NO-COVALENTES
c) Puentes de hidrógeno.d) Puentes disulfuro.
4) Es una consecuencia de la estructura primaria y es por tanto, específica.
5) Es estable.6) Los grupos polares tienden a estar en la superficie7) Los grupos hidrofóbicos tienden a mantenerse internamente
NO-COVALENTES
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Fuerzas que generan y estabilizan la estructura terciaria de las cadenas polipeptídicas
PUENTES DE HIDRÓGENOELECTROSTÁTICASIÓNICAS/SALINAS
ELECTROSTÁTICAS
HIDROFÓBICAS
ELECTROSTÁTICASIÓNICAS/SALINAS
PUENTES DE HIDRÓGENO
HIDROFÓBICAS
PUENTES DISULFURO
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Puentes de Hidrógeno
O30
RFEN
RMET RILE
R97
103
70
NH3
+
M2+
Coordinación con iones metálicos
CHO
H
O C
CH2
CH2
O-
30
45
RLENRVAL
Interacciones hidrofóbicas
85
97
CH2
S
S
CH2
Puente disulfuro
COO-CH2
COO-
H3N+
CH2H2C CH2H2C
Interacciones electrostáticas
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ESTRUCTURA TERCIARIADEL CITOCROMO c
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MIOGLOBINA
EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS
MIOGLOBINAQUIMOTRIPSINA
CADENA β DE HEMOGLOBINA
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EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS
(a) CADENAS BETA DE LA HEMOGLOBINA. (b) PROTEINA DEL VIRUS DEL MOSAICO DEL FRIJOL
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EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS
(c) ISOMERASA DE TRIOSAS FOSFATO
(d) CARBOXIPEPTIDASA
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EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS
(e) CITOCROMO c
(f) INSULINA
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
* Es la estructura que se forma cuando dos o más polipéptidos se unen entre sí para formar una proteína con una función biológica.
* Los polipéptidos que forman una proteína se llaman subunidades u oligómeros.Éstos pueden ser idénticos o diferentes.
* Las interacciones que unen a los oligómeros pueden ser hidrofóbicas o puentes de Hidrógeno o iónicas o enlaces S – S.
* Si los monómeros que forman un dímero son iguales forman un homodímero, * Si los monómeros que forman un dímero son iguales forman un homodímero, por ejemplo y si son diferentes forman un heterodímero
* Puede haber proteínas diméricas, triméricas, tetraméricas, etc., que están formadas por dímeros, trímeros, tetrámeros, etc.
* Las proteínas con estructura cuaternaria pueden ser:GLOBULARES O FIBROSAS (aunque también las proteínas con sólo estructuraterciaria pueden ser globulares) .
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EJEMPLOS DE PROTEÍNAS CON ESTRUCTURA CUATERNARIA
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