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CINETICA CHIMICA ED EQUILIBRI CHIMICI
La cinetica chimica è quella parte della chimica che studia la velocità delle reazioni. La velocità di una reazione chimica si esprime in moli (o mmoli o moli) di sostanza trasformata o prodotta nell'unità di tempo (sec, min o ore) per unità di volume (litro, millilitro)
Legge cinetica
V=K [A]a [B]b
K = costante di velocità
Definiamo ordine di reazione la somma degli esponenti che appaiono nella formula della legge cinetica.
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EQUILIBRIO CHIMICO
A + B C + D
V1 = K1 [A] [B]
V2 = K2 [C] [D]
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EQUILIBRIO CHIMICOAll’equilibrio:
V1 = V2 K1 [A] [B] = K2 [C] [D]
K1
K2
= K eq
[C] [D][A] [B]
Keq =
dove Keq è una costante (a temp. cost.) chiamata costante di equilibrio della reazione.
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Legge di azione di massa:Per una reazione chimica all'equilibrio, il rapporto tra il prodotto dei valori delle concentrazioni dei prodotti e quello dei valori delle concentrazioni dei reagenti è costante a temp. costante.
Principio dell'equilibrio mobile:
Dato un sistema all'equilibrio, se viene turbato l'equilibrio (per es. variando le concentrazioni dei reattivi o dei prodotti) la reazione si svolge in un senso tale da ripristinare l'equilibrio.
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TEORIA DELLE COLLISIONI
È NECESSARIO
1) CHE LE MOLECOLE SI URTINOVELOCITà PROPORZIONALE AL NUMERO DELLE COLLISIONI PER UNITà DI TEMPO TRA LE MOLECOLE REAGENTI
2) CHE GLI URTI SIANO EFFICACI
ENERGIAORIENTAMENTO
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Un catalizzatore è un composto chimico che ha le seguenti
proprietà:
1. accelera la velocità di una reazione chimica2. nella reazione non compare né tra i reagenti
né tra i prodotti3. non viene consumato durante la reazione4. non sposta l'equilibrio della reazione e non
modifica il G.5. è usato in quantità minime, non in quantità
stechiometriche6. agisce diminuendo l'energia di attivazione
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Ruolo degli enzimi nelle reazioni biologiche
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Una reazione può essere termodinamicamente spontanea (G°
negativo), ma decorrere ad una velocità così lenta a temperatura corporea da essere
incompatibile con i bisogni fisiologici
reazioni termodinamicamente possibili ma cineticamente impossibili
I catalizzatori biologici accelerano la velocità delle reazioni
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Ruolo degli enzimi nelle reazioni biologiche
Per esempio, l’ossidazione del glucosio in CO2 e H2O è spontanea e procede nella direzione dei prodotti, Tuttavia, senza enzimi, l’ossidazione del glucosio si verifica così lentamente alle temperature fisiologiche da non essere misurabile
Alla temperatura corporea, in presenza di enzimi, l’ossidazione del glucosio richiede soltanto alcuni secondi o minuti.
Gli enzimi quindi accelerano le reazioni all’interno del
limitato intervallo di temperatura che è tollerato negli organismi viventi.
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P
R
G*
energia libera (G)
coordinata di reazione
G°'
G*enz.
stato basale
stato di transizione
stato basale
reazionecatalizzata
reazione noncatalizzata
I catalizzatori biologici accelerano la velocità delle reazioni
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DEFINIZIONE DI ENZIMA
biocatalizzatore specifico di natura proteica
L’azione catalizzatrice degli enzimi si differenzia da quella dei catalizzatori non enzimatici per tre caratteristiche:
efficienza efficienza le reazioni enzimatiche si svolgono a velocità più elevate
specificitàspecificità ogni enzima catalizza, generalmente, una determinata reazione a carico di un substrato specifico
regolazioneregolazione variazione da uno stato di bassa o nulla attività dell’enzima a uno stato di massima attività
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substrati = sostanze trasformate nella reazione enzimatica
prodotti = sostanze che si formano nella reazione enzimatica
sito attivo, o sito catalitico = regione della molecola dell’enzima che interagisce specificamente con il substrato
Si definiscono:
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Sito di legame per il substrato:
Complementarietà geometrica
Complementarietà elettronica
Forze di legame del substrato:
Forze di Van der Waals, Forze elettrostatiche, legami idrogeno, interazioni idrofobiche, legami covalenti.
Modello chiave-serratura
Adattamento indotto (induced fit)
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E + S EPES E + P
Complesso ‘enzima substrato’Complesso ‘enzima substrato’
Il meccanismo con il quale l’enzima abbassa l’energia di attivazione è legato alla formazione di un composto intermedio, chiamato complesso enzima-substrato
La specificità del sito catalitico è stata simbolizzata dal concetto della chiave-serratura che esprime l’adattamento perfetto del substrato al sito attivo
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Teoria dell’adattamento indotto
Attualmente si ritiene che tale adattamento Attualmente si ritiene che tale adattamento non sia di tipo rigido, ma che il sito attivo si non sia di tipo rigido, ma che il sito attivo si adatti al substrato mediante un adatti al substrato mediante un cambiamento di conformazione che è cambiamento di conformazione che è indotto dal legame iniziale con il substrato indotto dal legame iniziale con il substrato stesso (teoria dell’adattamento indotto)stesso (teoria dell’adattamento indotto)
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La specificità:
La specificità, cioè la preferenza assoluta per una determinata reazione e per un determinato substrato, è alla base del criterio di classificazione degli enzimi:– È assoluta, se l’enzima catalizza una
determinata reazione a carico di un substrato (es: glucochinasi)
– È relativa, se l’enzima agisce su un gruppo di substrati (es: esochinasi)
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Nomenclatura enzimatica
CLASSI AZIONE CATALITICA
1) ossidoreduttasireazioni di ossido-riduzione
2) trasferasitrasferimento di gruppi atomici (es: transaminasi)
3) idrolasirottura di legami per mezzo dell’acqua (esterasi-fosfatasi-proteasi)
4) liasiRottura non idrolitica e formazione di legami covalenti (decarbossilasi, aldolasi)
5) isomerasireazioni di isomerizzazione
6) ligasiformazione di legami accoppiati all’idrolisi dell’ATP (sintetasi e carbossilasi)
Suddivisione per classi si aggiunge il suffisso –asi al nome della reazione catalizzata
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Natura degli enzimi: Proteine semplici
Metallo-proteine: Proteina + cofattore (ione metallico: Fe++, Zn++, Mn++,Mg++, Cu++)
Proteine coniugate: formati da una componente proteica (apoenzima) ed una non proteica (coenzima)
parte proteica Apoenzima
parte non proteica CoenzimaOloenzima
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