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Universidade Federal do Rio de Janeiro Ins1tuto de Química
Departamento de Bioquímica
ESTRUTURA E FUNÇÃO DE PROTEÍNAS III
Professor Rafael Dias Mesquita CT bloco A, sala 535 Slides gen*lmente cedidos pela Profa Danielle Oliveira
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Dois exemplos de função de proteínas globulares:
Ø Mioglobina e hemoglobina – transporte de oxigênio;
Ø Enzimas
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• 2 condições fundamentais à vida:
-‐ Autoreplicação
-‐ Catálise de reações químicas
Enzimas
• Catalisadores de sistemas biológicos
q Alto poder catalíHco q Aceleram as reações químicas
q Alto grau de especificidade q Funcionam em ambientes aquosos
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• Funcionam em condições brandas de reação:
Catalisadores químicos VS. Enzimas
-‐ Meio aquoso
-‐Temperatura ambiente
-‐ Pressão atmosférica
• Catálise química requer temperaturas elevadas e condições extremas de pH (ácida ou alcalinas)
-‐ pH ~ neutro
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• Enzimas são centrais a todos os processos bioquímicos
• Controle e regulação de vias metabólicas
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Enzimas
Ø Proteínas globulares
Ø Catalisadores dos sistemas biológicos
Ø Alto poder catalíMco
Ø Aceleração das reações químicas biológicas
Ø Altamente específicas às reações que catalisam
Ø Funcionam em ambientes aquosos
Ø CompaTveis com a vida
Ø Controlam e regulam as vias metabólicas
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Como as enzimas funcionam?
E + S ES EP E + P
• Catalisador– aumenta a velocidade da reação sem influenciar o equilíbrio
S P
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Exemplos de enzimas digesHvas
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Enzimas
Ø Necessidade de enovelamento correto – estruturas primária, secundária, terciária e quaternária (se Mver) MANTIDAS
Ø Estrutura necessária para formação do SÍTIO ATIVO – região da proteína onde ocorre a ligação ao substrato e catálise
Ø Algumas enzimas dependem de outras moléculas para seu funcionamento correto: Co-‐fatores (íons, por exemplo); coenzimas (derivadas das vitaminas); grupos prostéMcos
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Cofatores
• Algumas enzimas requerem somente os seus resíduos de aminoácidos para a aHvidade catalíHca;
• Outras requerem um componente químico adicional chamado de cofator e coenzimas;
Íons Inorgânicos
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Vitaminas como precursores de coenzimas
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Mecanismos de controle sobre as enzimas
Mecanismo de Controle
Expressão gênica (controle lento)
AMvidade da enzima (controle rápido)
Produção da enzima
Modificação covalente
Regulação alostérica
Enzima ON e OFF Controle da cinéMca
enzimáMca
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AHvidade da enzima depende do pH óHmo de funcionamento
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AHvidade da enzima depende da temperatura óHma dela
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• De acordo com a organização estrutural, as proteínas podem ser classificadas em: fibrosas e globulares;
Proteínas
Fibrosas Globulares
• Um único Hpo de estrutura 2ª;
• Insolúveis;
• Suporte, proteção e formato
• Diversos Hpos de estrutura 2a;
• Solúveis;
• Inúmeras funções;
Estrutura terciária
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• De acordo com a organização estrutural, as proteínas podem ser classificadas em: fibrosas e globulares
Proteínas
Fibrosas Globulares
Estrutura e Função de Proteínas
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Proteínas fibrosas α-Queratina
• Estrutura em α-‐hélice
• Estabilizada por pontes dissulfeto (até 18 % de cisteínas)
• Duas cadeias polipepedicas formam uma super hélice– aumento da força
• ConsHtui cabelos, unhas, garras, bicos, chifres... (mamíferos)
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Proteínas fibrosas α-Queratina
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Proteínas fibrosas Colágeno
• Estrutura em hélice diferente da α-‐hélice– possui somente 3 resíduos por volta
• Sequência de tripepedeos: Gly-‐X-‐Y, onde X= Pro e Y= HyPro
• Tecido conjunHvo– tendões, carHlagens, ossos... (garanHr resistência)
• Espiral enrolada formada por 3 cadeias polipepedicas– cadeias α
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Proteínas fibrosas Colágeno
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Proteínas Fibrosas Colágeno
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Proteínas fibrosas Fibroína da seda
• Cadeia polipepedica em folha β • Produzida por insetos e aranhas
• Conformação estendida– não possui propriedades elásHcas • Rica em Ala e Gly
Micrografia eletrônica dos feixes de fibroína saindo das fiandeiras de uma aranha
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Proteínas Musculares
• Proteínas transformam energia química em movimento
• Actina e miosina – principais proteínas do músculo ~ 80% da massa protéica
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Proteínas Musculares
• Músculo esquelético – feixes paralelos de fibras musculares
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Sarcômero: unidade contráHl da fibra muscular
v ConsHtuído por fibras de proteínas responsáveis pela contração muscular
v Filamento fino formado por ACTINA
v Filamento grosso formado por MIOSINA
v ParHcipação de outras proteínas regulatórias
na contração muscular
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SíMo de ATP SíMo de Ca2+
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Proteínas Musculares • Contração muscular
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AcHna • Proteína globular (acHna G), monomérica
• Sofre polimerização formando um filamento (acHna F)
• Possui síHo de ligação à miosina (filamento grosso) – no repouso está coberto
pela tropomiosina
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Miosina • Proteína hexamérica, formada por duas subunidades pesadas e quatro
subunidades leves
• SíHo de ligação à acHna e ao ATP (é uma ATPase!) (na cabeça)
• cauda formando o filamento
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Proteínas Musculares • Mecanismo molecular da contração muscular
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Proteínas Musculares • Mecanismo molecular da contração muscular
SíMo de ATP SíMo de Ca2+
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Fibra muscular ü Podem ser de três Mpos: Tipo I, Mpo II (IIa e IIb) e mistas
ü Fibras do Mpo I: metabolismo aeróbico, muitas mitocôndrias – contração lenta ü Demoram para entrar em fadiga ü QuanMdade grande de mioglobina – coloração avermelhada ü Endurance, caminhada, maratona
ü Fibras do Mpo II: metabolismo anaeróbico, fermentaMvo (produção de lactato) ü Pouca quanMdade de mitocôndrias ü Ciclo de contração rápida, alta concentração de glicogênio ü Fibras brancas, rápidas ü Entram em fadiga rapidamente ü Exercícios de explosão, levantamento de peso, corridas curtas (sprinters)
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Composição aproximada do músculo esqueléHco de mamíferos