enzim bio nr
TRANSCRIPT
ENZIMENZIM“kelompok 2”“kelompok 2”
Enzim
Protein(apoenzim) Nonprotein (kofaktor)
koenzim gugus prostetis
+ Holoenzim
Molekul Anorganik
Molekul Organik Kompleks
• Enzim merupakan senyawa organik bermolekul besar yang berfungsi untuk mempercepat jalannya reaksi metabolisme di dalam tubuh tanpa mempengaruhi keseimbangan reaksi
• Enzim tidak ikut bereaksi, struktur enzim tidak berubah baik sebelum dan sesudah reaksi tetap
E + S ↔ ES ↔ E + P
+ ↔ ↔
• Enzim sebagai biokatalisator
• Bagian enzim yang aktif adalah sisi aktif dari enzim
Sifat enzimSifat enzim1.Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang
menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, pH dll
2.Enzim merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa merubah keseimbangan reaksi
3.Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi berlangsung
4.Enzim bermolekul besar5.Enzim bersifat khas/spesifik
Mekanisme enzim dalam Mekanisme enzim dalam mempercepat reaksimempercepat reaksi
Tata nama enzimTata nama enzim
• Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat, biasanya ditambah akhiran ase
Contoh : Amilum enzimnya amilase
Protein enzimnya protease• Enzim dibagi ke dalam 6 golongan besar
berdasarkan reaksi yang dikatalisis
kelas Jenis reaksi yang dikatalisis1. Oksidoreduktase memisahkan dan menambahkan
elektron atau hidrogen
2. Transferase Reaksi emindahan gugus fungsional
3. Hidrolase memutuskan ikatan kimia dengan penambahan air
4. Liase membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus kimia
5. Isomerase Pemindahan gugus di dalam molekul, menghasilkan bentuk isomer
6. Ligase menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP
Kelompok dan Sub Kelompok Utama Kelompok dan Sub Kelompok Utama EnzimEnzim
1. Oksidoreduktase1. Oksidoreduktase
1. Dehidrogenase1. Dehidrogenase
2. Oksidase2. Oksidase
3. Reduktase3. Reduktase
4. Peroksidase4. Peroksidase
5. Katalase5. Katalase
6. Oksigenase6. Oksigenase
7. Hidroksilase7. Hidroksilase
3. Hidrolase3. Hidrolase
1. Esterase1. Esterase
2. Glikosidase2. Glikosidase
3. Peptidase3. Peptidase
4. Fosfatase4. Fosfatase
5. Tiolase5. Tiolase
6. Fosfolipase6. Fosfolipase
7. Amidase7. Amidase
8. Deaminase8. Deaminase
9. Ribonuklease9. Ribonuklease
5. Isomerase5. Isomerase
1. Rasemase1. Rasemase
2. Epimerase2. Epimerase
3. Isomerase3. Isomerase
4. Mutase (tidak 4. Mutase (tidak semua)semua)
6. Ligase6. Ligase
1. Sintetase1. Sintetase
2.Karboksilase2.Karboksilase
2. Transferase2. Transferase
1.1. Transaldolase Transaldolase
2.2. TransketolaseTransketolase
3.3. AsilAsil
4.4. GlukosilGlukosil
5.5. AlkilAlkil
6.6. TransaminaseTransaminase
7.7. fosforiltransferasfosforiltransferasee
8.8. KinaseKinase
9.9. FosfomutaseFosfomutase4. Liase4. Liase
1. Dekarboksilase1. Dekarboksilase
2. Aldolase2. Aldolase
3. Hidratase3. Hidratase
4. Dehidratase4. Dehidratase
5. Sintase5. Sintase
6. Liase6. Liase
Contoh Reaksi
Oksidoreduktase O
• CH3OH + NAD+ Alkohol dehidrogenase H – C – H + NADH + H+
(alkohol) (aldehid)
Transferase : kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi pemindahan gugus.
coo- COO- COO- COO-
H3+N C H + C O Alanin transferase C O + H3
+N C H
CH3 (CH2)2 CH3 (CH2)2
COOH COOHL-alanin -ketoglutarat piruvat L-glutamat
• Hidrolase : Kel. enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis.
O O O
O P O P O + H2O Pirofosfatase 2 HO P O-
O O- O
Pirofosfat Fosfat
Liase : membentuk ikatan rangkap dengan melepaskan satu gugus.
COO-
H O
C O + H+ Pirufat dekarboksilase C + CO2
CH3 CH3
Pirufat Asetaldehid
Isomerase: kelompok enzim yang mengkatalis reaksi pengubahan struktur dalam molekul sehingga terbentuk suatu isomer.
C COO-
H3+N C H alanin rasemase H C NH3
+
CH3 CH3
L-alanin D-alanin
Ligase: kelompok enzim yang mengkatalis menggabungkan dua molekul yang disertai dengan hidrolisis ATP.
COO- COO-
H3+N C H + ATP + NH4
glutamin sintease H3+N C H + ADP + Pi
(CH2)2 (CH2)2
COOH C
L-alanin H2N O
L-glutamin
Mekanisme pembentukan Mekanisme pembentukan kompleks enzim substratkompleks enzim substrat
• Lock and Key analogyEnzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan substrat.
Lock and key model
• Induced Fit theorypengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn substratnya.
Kinetika Reaksi EnzimatisKinetika Reaksi Enzimatis
E + S ES E + PK1 K2
K3
K1 : kecepatan konstan pembentukan ES komplekK2 : kecepatan konstan konfersi ES komplek ke PK3 : kecepatan konstan pemecahan ES komplek ke E bebasEnzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi, steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama dengan kecepatan pemecahannya
PENGARUH KONSENTRASI SUBSTRAT TERHADAP PENGARUH KONSENTRASI SUBSTRAT TERHADAP KECEPATAN AWAL REAKSI ENZIMATIKKECEPATAN AWAL REAKSI ENZIMATIK
Secara matematik, persamaannya adalah:
v0 = Vmaks [S]
KM + [S]
dengan
v0 = kecepatan awal pada konsentrasi substrat [S]
Vmaks = kecepatan maksimum
KM = tetapan Michaelis-Menten enzim bagi substrat tertentu
Lineweaver-Burk double reciprocal plot
Y = m x + b
Persamaan Lineweaver-BurkPersamaan Lineweaver-Burk
1 = KM 1 + 1
V0 Vmax [S] Vmax
Manfaat : dalam penelitian
Faktor yang mempengaruhi Faktor yang mempengaruhi AKTIVITAS ENZIMAKTIVITAS ENZIM
• Konsentrasi substrat• Konsentrasi enzim• Suhu• pH• aktivator• Inhibitor
Pengaruh temperatur & pHPengaruh temperatur & pH
inhibitor
reversible
kompetitif Non kompetitif
irreversible
Penghambatan aktifitas enzim ada dua tipe:1.Kompetitif: zat penghambat mempunyai
struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect)
2.Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi dengan substrat
Inhibitor Inhibitor
penghambatan competitive
• inhibitor bersaing dgn substrat untuk terikat pd sisi aktif
• Biasanya inhibitor berupa senyawa yg menyerupai substratnya, & mengikat enzim membentuk komplek EI
• krn terikat scr reversible penghambatan nya bias, yaitu ketika ditambah substrat maka penghambatan berkurang
Inhibitor nonkompetitif reversibel :
dapat berikatan denga enzim bebas maupun kompleks enzim substrat
Terikat pada tempat yang berbeda denga pengikatan substrat:inhibitor terikat pada sisi lain dari enzim (bkn sisi aktif)
• Enzim mjd tidak aktif ketika inhibitor terikat walau enzim mengikat substrat
• Mempengaruhi Vmax