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Grundlagen der Biochemie
Modulverantwortlicher: Prof. Andrea Robitzki
Biochemie 01/1
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Grundlagen der Biochemie: Organisatorisches
BSc Biochemie
BSc Biologie
Pharmazie
BSc Chemie(Pflichtmodul)
BSc Chemie(Wahlpflichtmodul)
Biochemie
Biochemie 01/2
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Modulaufbau
BSc Biochemie/ BSc BiologiePharmazie
BSc Chemie
11-BCH-031211-BIO-031011-PHA-0305
17.10.19 – 07.02.20VorlesungPraktikumTutoriumKlausur
11-111-1151-NPflicht
17.10.19 - 20.12.19Vorlesung (2/3)
Tutorium Klausur
11-111-1152-NWahlpflicht
09.1.20 – 07.02.20Vorlesung (1/3)
Praktikum, TutoriumKlausur
10 E
CTS
5 EC
TS5
ECTS
Tutorium: Di, Mi, Do, FrTutorium: Di, Mi, Do, FrBiochemie 01/3
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Grundlagen der Biochemie: Organisatorisches
VorlesungDo 08:30-10:00Fr 08:30-10:00
(Gr. HS, Talstr. 33)Nacharbeitzu Hause
VorbereitungTutorium
Tutorium Modulprüfung
Biochemie 01/4
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Biochemie 01/5
Organisatorisches
Skript:(https://biochemie.lw.uni-leipzig.de/start/)Studium ---Studium online
https://biochemie.lw.uni-leipzig.de/de/studium/studium-online/
login: studentsPasswd: ColBchWS2019!
Lehrbücher:Voet/Voet/Pratt: Biochemistry, 4th EditionAlberts et al.: Molecular Biology of the Cell, 5th Edition
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Wer?
• Vorlesung: 4h/Woche• Prof. Mario Mörl• Prof. Dr. Annette Beck-Sickinger• Prof. Dr. Andrea Robitzki• Dr. Heinz-Georg Jahnke
• Skripte (Vorlesung, Tutorium, Praktikum)(https://biochemie.lw.uni-leipzig.de/start/)Studium ---Campus onlinelogin: students Passwd: ColBchWS2019!
• Praktikum (inkl. Seminar)• Dr. Christina Weinberg (BSc Biologie)• Dr. Jan Stichel (BSc Biochemie, WPfl. BSc. Chemie)• Dr. Dana Krinke (Pharmazie)
• Tutorium• Mareike Schenk (AG Beck-Sickinger)
Biochemie 01/6
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Vorlesung
Biochemie 01/7
Do/Fr Woche VL‐Woche Do Fr Tutorium Di‐Fr, KW
17./18.10 42 1 Einführung, Aminosäuren Peptide 43/Tut124./25.10. 43 2 Proteine Proteine 44/Tut2
31.10./1.11. 44 Feiertag Keine VL 45/Tut37./8.11. 45 3 Enzyme Enzymkinetik 46/Tut414./15.11. 46 4 Kohlenhydrate Kohlenhydrate 47/Tut521./22.11. 47 5 Kohlenhydrate Lipide 48/Tut628./29.11. 48 6 Lipide/Cofaktoren Nucleinsäuren, 49/Tut75./6.12. 49 7 Chromosomen, Histone Einf. ZellBC, Organellen 5012./13.12. 50 8 Replikation Transkription 51/Tut8
19./20.12. 51 9 TranslationProteinexpression/Gen‐technik 2/Tut9
9./10.1. 2 10 Einf Stoffwechsel/Enyzm Glykolyse 3/Tut10
16./17.1. 3 11Pyruvat‐DH, Citratcycl. Atmungskette 4/Tut11
23./24.1. 4 12Pentosephosphat, Glykogen, Gluconeogenese 5/Tut12
30./31.1. 5 13 Lipidstoffwechsel 6/Tut13
6./7.2. 6 14Signalübertragung, Regulation 7/Tut14
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Praktikum/Seminar
BSc BiologieDr. WeinbergGruppe A:15.10. – 25.10.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br
Gruppe B:28.10.2019 – 8.11.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br
Gruppe C:11.11.2019 – 22.11.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br
Gruppe D:25.11.2019 – 6.12.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br
BSc BiologieDr. WeinbergGruppe A:15.10. – 25.10.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br
Gruppe B:28.10.2019 – 8.11.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br
Gruppe C:11.11.2019 – 22.11.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br
Gruppe D:25.11.2019 – 6.12.2019Mo 11:00-18:30 Saal3Br Di 09:30-17:00 Saal3Br Do 10:15-17:45 Saal3Br Fr 12:30-20:00 Saal3Br
Praktikum (4 SWS) + begleitendes Seminar (1 SWS)BSc BiochemieDr. StichelGruppe A:21.10. - 01.11.2019:Mo 11:15-18:45 Saal6BrDi 12:00-19:30 Saal6BrMi 13:00-20:30 Saal6BrFr 10:30-18:00 Saal6BrDo 13:00-20:30 Saal6Br
Gruppe B:04.11. - 15.11.2019:Mo 11:15-18:45 Saal6BrDi 12:00-19:30 Saal6BrMi 13:00-20:30 Saal6BrFr 10:30-18:00 Saal6BrDo 13:00-20:30 Saal6Br
Gruppe C:18.11. - 29.11.2019:Mo 11:15-18:45 Saal6BrDi 12:00-19:30 Saal6BrMi 13:00-20:30 Saal6BrFr 10:30-18:00 Saal6BrDo 13:00-20:30 Saal6Br
BSc BiochemieDr. StichelGruppe A:21.10. - 01.11.2019:Mo 11:15-18:45 Saal6BrDi 12:00-19:30 Saal6BrMi 13:00-20:30 Saal6BrFr 10:30-18:00 Saal6BrDo 13:00-20:30 Saal6Br
Gruppe B:04.11. - 15.11.2019:Mo 11:15-18:45 Saal6BrDi 12:00-19:30 Saal6BrMi 13:00-20:30 Saal6BrFr 10:30-18:00 Saal6BrDo 13:00-20:30 Saal6Br
Gruppe C:18.11. - 29.11.2019:Mo 11:15-18:45 Saal6BrDi 12:00-19:30 Saal6BrMi 13:00-20:30 Saal6BrFr 10:30-18:00 Saal6BrDo 13:00-20:30 Saal6Br
BSc ChemieDr. StichelGruppe A: Saal6Br 17.02. - 28.02.2020:Mo – Fr, ganztägig
Gruppe B: Saal6Br 02.03. - 13.03.2020:Mo – Fr, ganztägig
BSc ChemieDr. StichelGruppe A: Saal6Br 17.02. - 28.02.2020:Mo – Fr, ganztägig
Gruppe B: Saal6Br 02.03. - 13.03.2020:Mo – Fr, ganztägig
PharmazieDr. KrinkeGruppe A: Saal7Br 17.02. – 28.02.2020:Mo – Fr, ganztägig
Gruppe B: Saal7Br 2.03. - 6.03.2020:Mo – Fr, ganztägig
PharmazieDr. KrinkeGruppe A: Saal7Br 17.02. – 28.02.2020:Mo – Fr, ganztägig
Gruppe B: Saal7Br 2.03. - 6.03.2020:Mo – Fr, ganztägig
Saal3Br:Brüderstr.34, EGSaal6Br/Saal7Br:Brüderstr.34, OG2
TutoriumGruppe 1:Di 08:00-09:00 KHBrGruppe 2:Mi 09:00-10:00 R410, BrGruppe 3:Mi 09:00-10:00 R457, BrGruppe 4: Di 08:00-09:00 KHTaGruppe 5: Mi 08:00-09:00 R410, BrGruppe 6:Mi 08:00-09:00 R457, BrGruppe7:Mi 10:00-11:00 KHTaGruppe 8:Do 13:00-14:00 KHTaGruppe 9:Do 13:00-14:00 KHBrGruppe 10:Di 08:00-09:00 R410, BrGruppe 11:Di 08:00-09:00 R457, BrGruppe 12:Fr 13:00-14:00 KHTa
TutoriumGruppe 1:Di 08:00-09:00 KHBrGruppe 2:Mi 09:00-10:00 R410, BrGruppe 3:Mi 09:00-10:00 R457, BrGruppe 4: Di 08:00-09:00 KHTaGruppe 5: Mi 08:00-09:00 R410, BrGruppe 6:Mi 08:00-09:00 R457, BrGruppe7:Mi 10:00-11:00 KHTaGruppe 8:Do 13:00-14:00 KHTaGruppe 9:Do 13:00-14:00 KHBrGruppe 10:Di 08:00-09:00 R410, BrGruppe 11:Di 08:00-09:00 R457, BrGruppe 12:Fr 13:00-14:00 KHTa
Biochemie 01/8
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Praktikum Grundlagen der Biochemie für Biologen
Biochemie 01/9
• Praktikum: 15.10.2019 – 6.12.2019betreut durch Tobias Friedrich & Mitarbeiter der AG Mörl
• Ansprechpartner für Organisatorisches: Dr. Christina Weinberg([email protected])
• Einschreibung hat bereits stattgefunden.
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Praktikum Grundlagen der Biochemie für Biochemiker
Biochemie 01/10
• Praktikum: betreut durch Mitarbeiter der AG Beck-Sickinger
• Ansprechpartner für Organisatorisches: Dr. Jan Stichel ([email protected])
• Einschreibung ab sofort, neben kleinem HS Brü34, Achtung: nur in die Liste für Biochemiker eintragen!
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Praktikum Grundlagen der Biochemie für Chemiker
Biochemie 01/11
• Ansprechpartner für Organisatorisches: Dr. Jan Stichel ([email protected])
• Einschreibung nach Weihnachten, neben kleinem HS Brü34.
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Praktikum Grundlagen der Biochemie für Pharmazeuten
Biochemie 01/12
• Ansprechpartner für Organisatorisches: Dr. Dana Krinke ([email protected])
• Weitere Infos nach Weihnachten
• Seminar und zwei Praktikumsblöcke
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Praktikum Grundlagen der Biochemie
Biochemie 01/13
• Einführungsseminar zum Praktikum (am 1. Tag)– WICHTIG: Teilnahme ist Voraussetzung für
Praktikumsteilnahme
• Skripte zum Praktikum sind auf Campus Online verfügbar zur Vorbereitung auf die Versuchstage lesen!
Mitzubringen sind: Schutzbrille, Kittel, Taschenrechner Edding (fine tip), Laborbuch Schloss für Spind
Sonstiges:
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Tutorium
Biochemie 01/14
Feiertage/Ausfall:Do: 31.10.19 und Mi: 20.11.19Fr. 1.11. , Di 17.12.
Tutoren:1 – Hannah Knaudt2 – Oskar Zorc3 – Maren Wiermann/
Lisa Zielke4 – Lisa Kupsch5 – Jonathan Ruwe6 – Merle Großmann
Susan Schlüter7 – Jurij Kintz
Clara Morweiser8 – Merle Großmann
Susan Schlüter9 – Jurij Kintz
Clara Morweiser10 – Christin Wassermann11 – Emma Itting12 – Maren Wiermann/
Lina Zielke
1 2 3 4 5 6BC1 BC2 BC3 Bio1 Bio2 Bio3Di Mi Mi Di Mi Mi
8.00 ‐ 9.00 9.00 ‐ 10.00 9.00 ‐ 10.00 8.00 ‐ 9.00 8.00 ‐ 9.00 8.00 ‐ 9.00KHTa R410, Br R457, Br KHBr R410, Br R457, Br
7 8 9 10 11 12Bio4 Pharm1 Pharm2 Chem1 Chem2 Chem3Mi Do Do Di Di Fr
10.00 ‐ 11.00 13.00 ‐ 14.00 13.00 ‐ 14.00 8.00 ‐ 9.00 8.00 ‐ 9.00 13.00 ‐ 14.00KHTa KHTa KHBr R410, Br R457, Br KHTa
Tutoriumsgruppe
Tutoriumsgruppe
KHBr KHTa
Pharm3/Chem1
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Tutorium
Biochemie 01/15
Do/Fr Woche VL‐Woche Do Fr Tutorium Di‐Fr, KW
17./18.10 42 1 Einführung, Aminosäuren Peptide 43/Tut124./25.10. 43 2 Proteine Proteine 44/Tut2
31.10./1.11. 44 Feiertag Keine VL 45/Tut37./8.11. 45 3 Enzyme Enzymkinetik 46/Tut414./15.11. 46 4 Kohlenhydrate Kohlenhydrate 47/Tut521./22.11. 47 5 Kohlenhydrate Lipide 48/Tut628./29.11. 48 6 Lipide/Cofaktoren Nucleinsäuren, 49/Tut75./6.12. 49 7 Chromosomen, Histone Einf. ZellBC, Organellen 5012./13.12. 50 8 Replikation Transkription 51/Tut8
19./20.12. 51 9 TranslationProteinexpression/Gen‐technik 2/Tut9
9./10.1. 2 10 Einf Stoffwechsel/Enyzm Glykolyse 3/Tut10
16./17.1. 3 11Pyruvat‐DH, Citratcycl. Atmungskette 4/Tut11
23./24.1. 4 12Pentosephosphat, Glykogen, Gluconeogenese 5/Tut12
30./31.1. 5 13 Lipidstoffwechsel 6/Tut13
6./7.2. 6 14Signalübertragung, Regulation 7/Tut14
Tutorium 15 in der 1 Semesterwoche (KW7) für Wdh Klausurfragen
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Biochemie 01/16
Tutorium Ablauf – was ist neu?
14 Fragenblätter online zum Download
Bitte zu Hause vorbereiten und Fragen überlegen, die nicht verstanden wurden.
Ausgearbeitete Fragen (mit Name und Matrikel) ins Tutorium mitbringen, ggf. mit Lücken bei offenen Fragen, Diskussion mit den Tutoren und Klärung.
Ende des Tutoriums: Abgabe der beantworteten Fragen an den Tutor. Sind alle Fragen korrekt beantwortet: 1 Punkt für die MAK, maximal 14 Punkte können so erworben werden(Chemiker 2 x 7 Punkte). (15%, Klausur 96 hat Punkte für Chemiker 2 x 48 Pkte).
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Gruppe 1: Di 08.00 - 09.00; Kl HS Brü
B. Sc. Biochemie,BC1 Tutor: Hannah Knaudt
Biochemie 01/17
Ackermann AntonBecklas LeonBobrowski LeaBraunschweig JohannaButting MarliesDorabouth PanyavanhFleischmann JeninFranke SaskiaGehring RosaGerbsch AnnaGeufke MichaelaGroße FabianHeiser LaraHentschel MarieHolzleitner NoahJukiel JannikBioinformatik 1Bioinformatik2
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Gruppe 2: Mi 09.00 - 10.00; Raum 410 Brüderstr.
B. Sc. BiochemieBC2Tutor: Oskar Zorc
Biochemie 01/18
Käbe SarahKauschinger AnnaKerpen PhilippKirchhof KarolinKoch SabrinaKrebs PaulKümpfel RichyLinden KiraMüller LenaNadolny AlmutNestler MabelPelczyk TimReichardt SebastianRöhlig AnnalenaSailer ArturSchkommodau Lea-MarieBioinformatik 3Bioinformatik 4
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Gruppe 3: Mi 09.00 - 10.00; Raum 457 Brüderstr.
B. Sc. BiochemieBC3Tutoren:Maren WiermannLisa Zielke
Biochemie 01/19
Schmidbauer LouisaSchneekönig MichaelSchricker MariaSchubert AnsgarSchwarz LenaSchwerin KajaSeifert HendrikSest MoritzStahmer LeaTran Quynh AnhUlbrich YasminVogt ClaraWenedy AngieWerner LucyWislicenus KatharinaZiegler HannaBioinformatik 5Bioinformatik 6
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Gruppe 4: Di 08.00 - 09.00; Kl HS Brüderstr.
B. Sc. BiologieBio1Tutor: Lisa Kupsch
Biochemie 01/20
Agamemnonos Ifigeneia
Ahmadi Foroushani Delaram
Behrends Daniel
Bömer Brit
Braune Laurin
Brüggemann Maren
Bück Moritz
Conrad Leonie
Dahlke Jessica
Demmler Theresa
Dreilich Vanessa
Fiedler Liesbeth
Fleck Joris
Fochler Johannes
Friedrich Emily
Fuchs Paul
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Gruppe 5: Mi 08.00 - 09.00; R410 Brüderstr.
B. Sc. BiologieBio2Tutor: Jonathan Ruwe
Biochemie 01/21
Fuhrmann Celina
Geuter Joschua
Gihlein Lea
Göpfert Maximilian
Haase Matthäus
Habighorst Myriam Marieke
Hahn Franziska
Helm Robert
Junghardt Nadja
Kallmeyer Sarah
Karl Sophie
Klemm Finja
Koch Jule
Kromp Jessica
Krüger Antonia
Lorenz Paul
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Gruppe 6: Mi 08.00 - 09.00; R457 Brüderstr.
B. Sc. BiologieBio3Tutoren:Merle GroßmannSusann Schlüter
Biochemie 01/22
Mank Henriette
Meister Johannes
Nelz Marleen
Nemetschek Adrian
Nolte Matthias
Pindur Jana
Prokopchuk Mykola
Raabgrund Anika
Rittmeier Lara
Roderer Michelle
Schiewek Lilofee
Schirmer Lisann
Schmidt Joanna Susanna
Schmittinger Franziska
Schulz Sebastian
Schuster Cornelius
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Gruppe 7: Mi 10.00 - 11.00; Kl HS Talstr.
B. Sc. BiologieBio4Tutoren:Jurij KintzClara Morweiser
Biochemie 01/23
Schwanke Frances
Schwarz Mara-Tabea
Sehrt Johanna
Seiter Marius
Sowoidnich Leonie
Stärke Pia
Tarasinski Ricarda
Türoff Jacqueline
Tutone Zoe
Wagner Lisa-Maria
Walker Frieder
Walther Nadine
Wittstock Jasmin
Wolf Lukas
Zheng Tianyang
Zschiesche Mina
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Gruppe 8: Do 13.00 - 14.00; Kl HS Talstr.
PharmaziePharm1Tutoren:Merle GroßmannSusann Schlüter
Biochemie 01/24
Al Saadi AminaBenndorf JuliaBiermann Melina KatjaBraunreuther JohannaBuchholz JuliaDietzmeyer FranzDoan Ngoc AnhFreyberg LucasGrosch LarsHedrich RaphaelHeizmann MathildeHeller JohannesHorn MichelleJamo SeyranKampik VincentKappel LeonaKatzmarek LottaKibria NicoKijek Kurt Guido Wolf
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Gruppe 9: Do 13.00 - 14.00; Kl HS Brüderstr.
PharmaziePharm2Tutoren:Jurij KintzClara Morweiser
Biochemie 01/25
Kiphuth David FoxKrainz JohannaKubat JonasKühl PaulaLiebezeit AntonLingner Chango Max A.Naimi MazullahNeuhaus Emma CarolinePatschinsky FlorianPenzold AlexandraPfeiffer LuisaPfüller JenniferRoß SarahSchneider ElsaSchubert DoreenSchulze SarahSultan MohammadnoorTraichel WiebkeWegner Josefine
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Gruppe 10: Di 08.00 - 09.00; R410 Brüderstr.
B. Sc. Chemie/PharmaziePharm3/Chem1Tutor:Christin Wassermann
Biochemie 01/26
Weißenborn JudithWergin AdrianWilke Laura-SophieZiehnert Saskia MonaZschau OliviaHilburger GeorgAdam MartinBauer LeoniBleich JudithBrokemper JanBuhlmann MartinButenschön ErikButter ErikEibenstein LucBalzer Jan bis WeihBradaczek Laetitia Xenia bis WeihBusching André bis WeihButtkus Hannah bis WeihDietrich John bis WeihGötze Tom bis WeihGünther Tobias bis WeihHeft Tabea bis Weih
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Gruppe 11: Di 08.00 - 09.00; R457 Brüderstr.
B. Sc. ChemieChem2TutorEmma Itting
Biochemie 01/27
Fritzsche NicoGötze TomGraefe NorbertGunkel JonasHanisch MarcHemmerling AntonHergett AlexanderHolzknecht SieglindeHümbert ArminKapplinghaus SvenjaLorenz JonasMonossova MariaMüller MarleneOfori KevinPlatzek PaulHildebrandt Johanna bis WeihKahle Laura bis WeihKorell Alexander bis WeihMückschel Jan bis WeihNerlich Dominik bis WeihNoack Tom Jonathan bis WeihOelsch Anne Maria bis WeihPelz Maren bis Weih
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Gruppe 12: Fr 13.00 - 14.00; Kl HS Talstr.
B. Sc. ChemieChem3TutorenMaren WiermannLisa Zielke
Biochemie 01/28
Pohl RichardSchlegel PhillipSeidenstücker Karl ChristianSeiß MaximilianSternberg Hannes JakobStock Otto LloydStolzenburg Lauravan Riesen MaximilianVogel JakobWadsack Myriam SiriWeihmann AntoniaWeiß AntonWohlfahrt LisaWolniewicz Mara AnnaReimann Timm bis WeihReuther Philipp bis WeihSchebek Paul bis WeihSenff Paula bis WeihSimoneit Martin bis WeihStremmel Linus bis WeihUeltzen Katharina bis WeihWinkler Sara bis WeihZwanck Izabella bis Weih
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Klausurplan kommt noch….
Biochemie 01/29
Mitte Januar 2020BSc Chemie (11-111-1151-N): 14.00 -15.00
Um den 20.2.BSc Biochemie (11-BCH-0312), BSc Biologie (11-BIO-0310): 10.00 - 12.00BSc Chemie (11-111-1151-N) 1.Wdh: 10.00 - 11.00
Um den 20.3.BSc Chemie (11-111-1152-N): 10.00 - 11.00BSc Biochemie (11-BCH-0312), BSc Biologie (11-BIO-0310) 1.Wdh: 10.00 - 12.00
Ende AprilPharmazie (11-PHA-0305): 10.00 - 12.00BSc Chemie (11-111-1152-N): 1.Wdh: 10.00 - 11.00
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Grundlagen der Biochemie
Modulinhalte:
• Grundlagen biochemischer Reaktionen
• Einführung in die Molekularbiologie und die Stoffwechselbiochemie
Biochemie 01/30
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Aufbau der Vorlesung
• Aminosäuren, Peptide, Proteine (Aufbau, Funktion)• Kohlenhydrate• Lipide• Nukleotide, Nukleinsäuren• Einführung in die Molekularbiologie: Chromosomen,
DNA-Replikation, DNA-Reparatur• Transkription, Translation• Grundlagen der Gentechnik• Vitamine, Cofaktoren• Grundlagen des Stoffwechsels• Mitochondrien, Atmungskette• Stoffwechsel von Lipiden, Aminosäuren, Nukleotiden• Zellkommunikation, Stofftransport• Signalkaskaden, Zellzyklus
Biochemie 01/31
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Biochemie – was ist das?
24 SeitenSchüßler Salze, etc.
nicht nur der Umfang war homöopathisch…
1520 Seitenkeine Schüßler Salze mehr…
1926 (Leipzig): 2016:
1900 2016
Biochemie 01/32
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Biochemie – was ist das?
1900 2016
Auch die Professoren haben sich verändert…
Emil Fischer Paul Ehrlich
Kary Mullis
Howie Jacobs
Biochemie 01/33
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Biochemie – was ist das?
Chemische Reaktionen und Verbindungen:
• in der Zelle
• zwischen Zellen
• in komplexen Organismen
Biochemie 01/34
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Stoffwechselwege
Biochemie 01/35
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Molekulare Zusammensetzung E. coli
Proteine 15 %Nukleinsäuren 7 %Polysaccharide 3 %Lipide 2 %andere kleine org. Moleküle 2 %anorganische Ionen 1 %
Wasser 70 %
Biochemie 01/36
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Molekulare Zusammensetzung H. sapiens
Proteine 17 %Nukleinsäuren 1 %Kohlenhydrate 1 %Fette 17 %Mineralsalze 4 %
Wasser 60 %
Biochemie 01/37
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Wasser – H2O
+ +
_
• keine lineare Anordnung
• Sauerstoff zieht Bindungselektronen an
Biochemie 01/38
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Wasserstoffbrücken
Wasserstoffbrückenbindung
H-Brücken-Akzeptor
H-Brücken-Donor
Biochemie 01/39
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Voraussetzung für H-Brücken: Elektronegativität
• Tendenz, zusätzliche Elektronen aufzunehmen• Skala von 2 bis 4• abhängig von der Position im Periodensystem
pos. Kernladung steigt an
Abschirmung der Kernladung durch innere Elektronen ist bei höherwertigen Elementen größer
Biochemie 01/40
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Polarisierte Bindungen
Bindung zwischen Atomen unterschiedlicher Elektronegativität
Bindungselektronen werden verschobenBindung ist polarisiert: Bindungs-Dipolmoment
Biochemie 01/41
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partielle Ladungsverteilung
d-d+ O N
H
HC
O HC
O H
O
NN
S OO
O P
Keto-Gruppe Amino-Gruppe Hydroxyl-Gruppe Carboxyl-Gruppe
N-N-Doppelbindung Sulfon-Gruppe Phosphat-Gruppe
Biochemie 01/42
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Dipole in Biomolekülen?
Biochemie 01/43
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Wechselwirkungen mit Wasser
Wasserstoffbrücken
OH
H
NH
H
OH
H
O Wasserstoff-Donor
Wasserstoff-Akzeptor
Biochemie 01/44
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Wasserstoffbrücken
mit Hydroxylgruppen mit Ketogruppen
mit Carboxylgruppen mit Aminogruppen
Biochemie 01/45
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Wasserstoffbrücken-Bindung
H O
CAkzeptorfreies Elektronenpaar:O, N, S
DonorO-HN-H
Stärke: Abstand und Richtung
Biochemie 01/46
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Stärke der H-Brücken
• 2-63 kJ/mol• gerichtete Kraft:
O
H OO H O >
linear > gewinkelt
• Länge: O—H---O 2,70 ÅO—H---O- 2,63 ÅO—H---N 2,88 ÅN—H---O 3,04 ÅN+—H---O 2,93 ÅN—H---N 3,10 Å
stark
Biochemie 01/47
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Wasserstoffbrücken-Bindung
Mage: H-bond/kin1DNA mit -Repressor
Biochemie 01/48
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Intramolekulare Wasserstoffbrücken
Basenpaare in RNA hairpin
L-Dopa
Biochemie 01/49
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Biotin - Streptavidin
Biotin - Streptavidin:
Biotin (Vitamin H)
Streptavidin-TetramerBiochemie 01/50
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Biotin - Streptavidin
Biotin - Streptavidin:
• 7 Wasserstoffbrücken• optimale Geometrie
• Ki= =
2,5 x 10-13 M= 250 femtomol/l= 60 pg/l= -76 kJ/mol
[Ligand] x [Protein][Ligand x Protein]
Biochemie 01/51
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Wechselwirkungen
• Wasserstoffbrücken-Bindungen• Elektrostatische Wechselwirkungen• Van der Waals Wechselwirkungen
E > H > V• Metall-Komplexierung• Kationen-p-Wechselwirkung
Biochemie 01/52
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Wechselwirkungen
Biochemie 01/53
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Elektrostatische Wechselwirkungen
Ionische Wechselwirkungen• ungerichtetCoulomb‘sches Gesetz:• Abstand im Quadrat• Ladungsstärke• Medium: (DVakuum= 1, DH O= 80)
2
NCO
O
-
+
DrqqF 2
21=
q = Ladungr = AbstandD = Dielektrizitätskonstante
Biochemie 01/54
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Van der Waals Wechselwirkungen
Biochemie 01/55
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Wechselwirkungen
Biochemie 01/56
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Metall-Komplexierung
Metallkomplex-Bindung:freie ElektronenpaareMetall-Kationen: Zn2+, Fe2+, Mn2+ ...
Thermolysin (Zn-Endopeptidase):
Biochemie 01/57
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Metall-Komplexierung
Thermolysin-Inhibitor 5.1
O N
O
PX
R
O
O O
O
Zn2+
Ala 113
-H
Phosphonamid (-PO2NH-)Phosphonat (X= -O-)Phosphinat (X=CH2-)
Biochemie 01/58
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Metall-Komplexierung
Mage: c1Basics/kin5:Doppeleisenzentrum
Ribonukleotid Reduktase
NH
N
N
NH
Zn2+
OO
His 196
His 69
Glu 72Glu 270
O OO
H
H
Carboxypeptidase A:
Biochemie 01/59
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Wechselwirkungen
Biochemie 01/60
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Hydrophobe Wechselwirkungen
• beruhen nicht auf van-der Waals-Anziehungenzwischen hydrophoben Resten, sondern aufVerdrängung von Wassermolekülen aus demBereich zwischen lipophilen Seitengruppen
• aliphatische und aromatische Kohlenwasserstoffe, Halogensubstituenten, Heterocyclen
Cl
OFuran
SThiophen
Biochemie 01/61
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Wechselwirkungen
Biochemie 01/62
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Kationen--Wechselwirkungen
Elektronensenkrecht zurRingebene
zusätzlich zur einfachen kovalenten Bindung Austausch weiterer Elektronen (z. B. Doppelbindung):„Wolke“ negativer Ladung um Primärbindung, kann mit positiven Ladungen interagieren.
Biochemie 01/63
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Kationen-p-Wechselwirkungen
Kationen (NRH3+)
Biochemie 01/64
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Interaktionen
Interaktionen:• Wasserstoffbrücken• Ionische Wechselwirkungen• Metall-Komplexe• Dipolwechselwirkungen• Hydrophobe Wechselwirkungen• Kationen- -Wechselwirkungen
Wasser
Biochemie 01/65
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Biomoleküle
ProteinePeptideAminosäuren
ProteinePeptideAminosäuren
Nuklein-Säuren Nuklein-Säuren
Fette, Lipide TerpeneSteroide
Fette, Lipide TerpeneSteroide
Alkaloide
VitamineCo-Faktoren VitamineCo-Faktoren
Farbstoffe PigmenteGerbstoffe
Wasser
KohlenhydrateZucker KohlenhydrateZucker
Biochemie 01/66
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Bausteine: Aminosäuren
Adrenalin (aus Tyrosin)
Penicillin (aus Cystein und Valin)
Biochemie 01/67
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Aminosäuren
a-Aminosäure
Biochemie 01/68
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Aminosäuren
Zwitterion
In wässriger Lösung:
Säure- und Base-Eigenschaften: amphoteres Molekül
Biochemie 01/69
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Aminosäuren
H3N CH CCH3
OO
H3N CH CCH3
OHO
H2N CH CCH3
OO
+OH-
+OH-
+H3O+
+H3O+
Biochemie 01/70
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Titrationskurve einer Aminosäure
Glycin, R=H
pK1 (Carboxylgruppe): 2,3pK2 (Aminogruppe): 9,6
Biochemie 01/71
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Aminosäuren: pH und PKa
Biochemie 01/72
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Puffersysteme
pH 2,2-3,6 pH 8,8-10,6pH
pK1 pI pK2
% B-
Glycin
Biochemie 01/73
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Proteinogene Aminosäuren
aliphatisch
aromatisch
polar, neutral positiv geladen
negativ geladen
Biochemie 01/74
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Proteinogene Aminosäuren
schwefelhaltig
zyklisch
sauer basisch
groß
klein
Biochemie 01/75
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Proteinogene Aminosäuren
essentielle Aminosäuren
IsoleucinLeucinLysin
MethioninPhenylalanin
ThreoninTryptophan
Valin
nicht essentielleAminosäuren
AlaninAsparaginAspartatGlutaminGlutamat
GlycinProlinSerin
20 Aminosäuren:
semi-essentielle Aminosäuren
ArgininHistidinCysteinTyrosin
Biochemie 01/76
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Aminosäuren: Codierung
Biochemie 01/77
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Aminosäuren: Namen
Glycin: griech. glykeros (süß); aus Gelatine-HydrolysatAlanin: abgeleitet von Aldehyd; aus Acetaldehyd dargestelltSerin: lat. sericum (Seide); aus Seiden-HydrolysatTyrosin: griech. tyros (Käse); aus Käse isoliertArginin: lat. argentum (Silber); charakteristisches SilbersalzLysin: griech. lysis (Lösung); aus Casein-HydrolysatAsparagin: griech. asparagos (Spargel); aus Spargel isoliertGlutamin: lat. glutinum (Leim); aus Weizenkleber isoliert
Biochemie 01/78
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Aliphatische Aminosäuren
Raumerfüllung, hydrophobBiochemie 01/79
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Aliphatische Aminosäuren
Biochemie 01/80
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Zyklische Aminosäuren
Hydrophob, -Kationen-Wechselwirkungen, großBiochemie 01/81
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Zyklische Aminosäuren
10.46 (phenol)
Biochemie 01/82
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Aminosäuren mit polaren, neutralen Seitenketten
Hydroxylgruppe Amidgruppe
HydrophilBiochemie 01/83
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Aminosäuren mit polaren, neutralen Seitenketten
5.6
Biochemie 01/84
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Aminosäuren mit geladenen Seitenketten
positiv oder negativ geladenBiochemie 01/85
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Aminosäuren mit geladenen Seitenketten
5.2
5.2
6.0
Biochemie 01/86
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Aminosäuren mit Schwefel-haltigen Seitenketten
Cystein Methionin
Sulfhydrylgruppe Thioetherbindung
Biochemie 01/87
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Cystein: Sulflhydrylgruppe
Mage: c1Basics/kin2(Disulfidbindung)
Biochemie 01/88
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Dissoziationskurve von Histidin
Biochemie 01/89
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Nicht-proteinogene Aminosäuren
>250!
Biochemie 01/90
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Nicht-proteinogene Aminosäuren
Canavanin
Arginin
Gelber Blasenstrauch (Colutea arborescens) • Stickstoffspeicher
• Abwehrstoff
Caryedes brasiliensis
Samenkäfer (Bruchidae):• Diskriminatorische aa-tRNA-Synthetase• Abbau von Canavanin
Biochemie 01/91
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Aminosäureabkömmlinge
(Glutamat) (Histidin) (Tyrosin)(Tyrosin)
(Harnstoffsynthese) (Co-Faktor)(Aminosäure-Antagonist)
(Met- Stoffwechsel)(Blausäure-Entgiftungs-produkt in Pflanzen)
Biochemie 01/92
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Aminosäuren: Chiralität und Analytik
Chiralität
Biochemie 01/93
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Aminosäuren: Chiralität
Biochemie 01/94
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Aminosäuren: Chiralität
Es gibt Moleküle, bei welchen sich Bild und Spiegelbildnicht zur Deckung bringen lassen:
CHIRAL (cheir: griech. Hand)
• physikalische Eigenschaften sind identisch: Siedepunkt,Schmelzpunkt, Löslichkeit, spektroskopisches VerhaltenAusnahme: Drehung des linear polarisierten Lichtes
• chemischen Eigenschaften sind häufig identisch: ReaktivitätAusnahme: Wechselwirkungen mit optisch aktiven Verbindungen
• biologische/pharmazeutische Eigenschaften sind häufignicht identisch
Bild und Spiegelbild: EntaniomereBiochemie 01/95
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Nachweis der Chiralität
Optisch aktive Moleküle mit Drehwert
Biochemie 01/96
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Die Fischer-Projektion
Asymmetrisch substituiertes C-Atom!
Emil Fischer1852 – 1919Professor für ChemieUniversität Erlangen
C*Biochemie 01/97
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Die Fischer-Projektion
1. Längste C-Kette senkrecht2. Höchste Oxidationsstufe oben3. Horizontale Bindungen vor, vertikale hinter der Papierebene4. L= funktionelle Gruppe levo=links, D=funktionelle Gruppe dextro=rechts
Biochemie 01/98
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Die Fischer-Projektion
D-AsparaginD-Asn
n
D-AsparaginD-Asn
n
L-AsparaginL-Asn
N
L-AsparaginL-Asn
N
Biochemie 01/99
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Diastereoisomere
Stereoisomere
Diastereoisomere
Biochemie 01/100
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Stereoisomere
StereoisomereMoleküle mit der gleichen Konstitution, aber
unterschiedlichen Geometrien oder Topologien
StereoisomereMoleküle mit der gleichen Konstitution, aber
unterschiedlichen Geometrien oder Topologien
EnantiomereStereoisomere, die sich
zueinander spiegelbildlich verhalten und identische
Strukturen haben
EnantiomereStereoisomere, die sich
zueinander spiegelbildlich verhalten und identische
Strukturen haben
DiastereomereStereoisomere, die sich nicht
wie Bild und Spiegelbild zueinander verhalten, die
unterschiedliche Strukturen und unterschiedliche
physikalisch-chemische Eigenschaften haben
DiastereomereStereoisomere, die sich nicht
wie Bild und Spiegelbild zueinander verhalten, die
unterschiedliche Strukturen und unterschiedliche
physikalisch-chemische Eigenschaften haben
L-, D- Threonin
L-allo-, D-allo-ThreoninL-Threonin, L-allo-Threonin
D-Threonin, D-allo-ThreoninBiochemie 01/101
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Sonderfall Cystin
Biochemie 01/102
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CIP-Nomenklatur (Cahn-Ingold-Prelog)
1. Bestimmung des chiralen Zentrums2. Bestimmung der Drehrichtung (Ordnung der Substituenten):3. Substituent mit niedrigster Priorität (4) unter die Bildebene4. Kreisbewegung von Substituent 1 bis 3:
rechtsgängig: R-Konfiguration (lat.: rectus)linksgängig: S-Konfiguration (lat.: sinister)
Ordnungszahlen:Br > O > C > H
S
Biochemie 01/103
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CIP-Nomenklatur (Cahn-Ingold-Prelog)
Fischer-Projektion CIP-Projektion
Biochemie 01/104
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CIP-Nomenklatur: Regeln
1. Identifizierung von 4 Substituenten am chiralen C-Atom
2. Zuordnung der PrioritätSubstituent direkt am Chiralitätszentrum:höchste Ordnungszahl=höchste PrioritätI>Br>Cl>F>O>N>C>H>freies Elektronenpaar
3. Bei identischen SubstituentenZweitatom mit höchster Ordnungszahl,Dreifachbindung zählt dreifach, Doppelbindung doppeltSH>OH>NH2>COOH>CHO>CH2OH>C6H5>CH3>H
4. Rangniedrigster Substituent liegt hinter der Papierebene
5. Sinkt die Priorität im Uhrzeigersinn, dann R-Konfiguration,Sinkt die Priorität gegen den Uhrzeigersinn, dann S-Konfiguration
Biochemie 01/105
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CIP-Nomenklatur
Fischer
Keilstrich
CIP
Biochemie 01/106
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CIP-Nomenklatur
HSCH2 CH2SH
Fischer
Keilstrich
CIP
S hat höhere Ordnungszahl als O! Biochemie 01/107
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CIP-Nomenklatur
Biochemie 01/108
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Aminosäuren: Nachweismethoden
Dünnschicht-Chromatographie(2-dimensional),TLC
Detektion mit Ninhydrin-SprühreagenzHitze, Wasser
Aminosäuregemisch
Laufmittel 1
Lauf
mitt
el 2
Biochemie 01/109
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Dünnschichtchromatographie
(reagiert mit Aminogruppen)
Biochemie 01/110
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Dünnschichtchromatographie
Biochemie 01/111
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Aminosäuren: Nachweismethoden
Dünnschicht-Chromatographie(2-dimensional),TLC
Detektion mit Ninhydrin-SprühreagenzHitze, Wasser
Aminosäuregemisch
Laufmittel 1
Lauf
mitt
el 2
Ionenaustausch-Chromatographie
Derivatisierung mit Ninhydrin-Sprühreagenz
Absorption =570nm
A
t [h]
Biochemie 01/112
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Ionenaustausch-Chromatographie
Biochemie 01/113
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Ionenaustausch-Chromatographie
Nach-Säulen Derivatisierung:
Ninhydrin
Biochemie 01/114
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Aminosäuren: Nachweismethoden
Dünnschicht-Chromatographie(2-dimensional),TLC
Detektion mit Ninhydrin-SprühreagenzHitze, Wasser
Aminosäuregemisch
Laufmittel 1
Lauf
mitt
el 2
Ionenaustausch-Chromatographie
Derivatisierung mit Ninhydrin-Sprühreagenz
Absorption =570nm
A
t [h]
Derivatisierung
RP-HPLC
Detektion im UV,Fluoreszenz
A
t [min]
Biochemie 01/115
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Reverse Phase-HPLC
Biochemie 01/116
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Chromatogramm von Dansyl-Aminosäuren
Zeit
Abso
rptio
n
sehr genau: Trennung von Leucin und Isoleucin möglich!Detektion im femto-mol-Bereich
Biochemie 01/117
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Aminosäuren: Nachweismethoden
Dünnschicht-Chromatographie(2-dimensional),TLC
Detektion mit Ninhydrin-SprühreagenzHitze, Wasser
Aminosäuregemisch
Laufmittel 1
Lauf
mitt
el 2
Ionenaustausch-Chromatographie
Derivatisierung mit Ninhydrin-Sprühreagenz
Absorption =570nm
A
t [h]
Derivatisierung
RP-HPLC
Detektion im UV,Fluoreszenz
A
t [min]
Qualitativ, schnell, ohne apparativen Aufwand
Quantitativ, Apparat unempfindlich, langsam
Quantitativ, Apparat empfindlich, schnell
Biochemie 01/118
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UV Spektren
257 nm274 nm 280 nm
Biochemie 01/119
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UV Spektren
Absorptionsspektrum cytoplasmatische Invertase(31x Tyr, 16x Trp)
nativdenaturiert
Biochemie 01/120
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Tryptophan-Fluoreszenz
Emission: 300 - 350 nm
Biochemie 01/121
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Aminosäuren
-Aminosäure:
Säure/BaseD/L-Enantiomere
Seitenketten, Eigenschaften
Biochemie 01/122