MỤC LỤC

I. VAI TRÒ VÀ GIÁ TRỊ CỦA PROTEIN TRONG DINH DƯỠNG VÀ TRONG CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM.............................................................................................2

I.1) Vai trò sinh học của protein......................................................................................2I.2) Vai trò của protein trong thực phẩm.........................................................................3

II. CÁC MỨC CẤU TRÚC CỦA PROTEIN......................................................................3II.1. Cấu trúc bậc một......................................................................................................3II.2. Cấu trúc bậc hai........................................................................................................6II.3. Cấu trúc bậc ba.......................................................................................................10...........................................................................................................................................

III.PHÂN NHÓM PROTEIN............................................................................................11III.1. Protein đơn giản....................................................................................................12III.2. PROTEIN PHỨC TẠP.........................................................................................13

IV. CÁC TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN...........................................................................17IV .1. Khả năng hydrat hóa của protein.........................................................................17IV.2 Khả năng hòa tan của protein................................................................................18IV .3. Khả năng tạo nhớt của protein.............................................................................20IV.4. Khả năng tạo gel của protein................................................................................21IV.5 Khả năng tạo màng................................................................................................23IV .6 Khả năng tạo kết cấu của protein và sự tạo hình các sản phẩm thực phẩm:........23IV .7 Sự tạo sợi..............................................................................................................24IV .8 Khả năng tạo bột nhão của protein và kết cấu xốp của sản phẩm........................26IV .9 Khả năng cố định các chất thơm của protein và việc giữa mùi cho thực.............28IV .10 Khả năng nhũ hóa của proein và độ bền của các nhũ tương thực phẩm............31IV .11. Tính chất tạo bọt đặc trưng của các protein.......................................................35

I. VAI TRÒ VÀ GIÁ TRỊ CỦA PROTEIN TRONG DINH DƯỠNG VÀ TRONG CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM.I.1) Vai trò sinh học của protein.

Protein là thành phần không thể thiếu được của tất cả các cơ thể sống. protein là nền tảng về cấu trúc và chức năng của cơ thể vi sinh vật. Dưới đây là một số chức năng quan trọng của protein.

- Xúc tác: các protein có chứa năng xúc tác các phản ứng gọi là emzyme. Hầu hết các phản ứng trong cơ thể sống từ những phản ứng đơn giản nhất như phản ứng hydrat hóa hản ứng khử nhóm cacboxyl đến những phản ứng phức tạp như sao chép mã di truyền … đều do emzyme xúc tác.

- Vận tải : Một số protein có vai trò vận chuyển các chất trong cơ thể. Như hemoglobin, mioglobin mang oxi đếncác bộ phận cúa cơ thể, lipoprotein vận chuyển lipit từ gan tới các mô.

- Chuyển động : Nhiều protein trực tiếp tham gia vào trong quá trình chuyển động như co cơ chuyển vị trí của nhiễm sắc thể trong quá trình phân bào. Ở động vật có xương sống sự co cơ được thực hiện nhờ chuyển động trượt lên nhau của hai loại sợi protein : sợi to chứa protein miozin và sợi mảnh chứa các protein actin, troponizin và troponin.

- Bảo vệ: Các kháng thể trong máu động vật có xương sống là những protein đặc biệt có khả năng nhận biết và bắt những chất lạ xâm nhập vào cơ thể như protetin lạ, virut, vi khuẩn.

Ví dụ các interferon là những protein do tế bào động vật có xương sống tổng hợp và tiết ra để chống lại sự nhiễm trùng …

- Truyền xung thần kinh : một số protein có vai trò trung gian cho phản ứng trả lời của tế bào thần kinh đối với các khích thích đặc hiệu. Ví dụ vai trò làm chất màu thị giác rodopxin ở màng lưới mắt.

- Điều hòa : một số protein có chức năng điều hòa quá trình thông tin di truyền, điều hòa quá trình trao đổi chất. Các protein có hoạt tính hoocmon, các potein ức chế đặc hiệu emzyme có chức năng điều khiển quá trình trao đổi chất khác nhau.

- Kiến tạo chống đỡ cơ học: các protein ở dạng sợi như sclerotin trong lớp vỏ ngoài của côn trùng fibroin của tơ tằm tơ nhện, colagen, eslatin của mô liên kết, mô xương colagen bảo đảm độ bền và tính mềm dẻo của mô liên kết.

- Dự trữ dinh dưỡng : protein còn là chất dinh dưỡng quan trọng cung cấp các axitamin cho phôi phát triển, như ovalbumin trong lòng trắng trứng, zien của ngô …Giá trị dinh dưỡng của protein.

- Protein là hợp phần chủ yếu, quyết định, toàn bộ các đặc trưng của khẩu phần thức ăn. Chỉ trên nền tảng protein cao thì tính chất sinh học của các cấu tử khác mới thể hiện đầy đủ.

- Khi thiếu protein trong chế sộ ăn uống hằng ngày sẽ dẫn đến nhiều biểu hiện xấu cho sức khỏe như suy dinh dưỡng, sút cân mau, chậm lớn ( đối với trẻ em) , giảm khả năng miễn dịch, khả năng chống đỡ cũa cơ thể đối với một số bệnh.

- Thiếu protein sẽ gây ảnh hưởng xấu đến hoạt động bình thường của nhiều cơ quan chức năng như gan, tuyến nội tiết và hệ thần kinh.

- Thiếu protein cũng sẽ làm thay đổi thành phần hóa học và cấu tạo hình thái của xương ( lượng canxi giảm, lượng magie tăng cao. Do vậy mức protein cao chất lượng tốt ( đầy đủ các axitamin không thay thế ) là cần thiết trong thức ăn của mọi lứa tuổi. I.2) Vai trò của protein trong thực phẩm.

Ngoài giá trị sinh học và dinh dưỡng trong công nghệ sản xuất thực phẩm protein cũng có vai trò quan trọng:

- Protein là chất có khả năng tạo cấu trúc tạo hình khối, tạo trạng thái cho các sản phẩm thực phẩm. Nhờ khả năng này mới có quy trình công nghệ sản xuất các sản phẩm thực phẩm tương ứng từ các nguồn nguyên liệu giàu protein.

- Ví dụ: nhờ có protein tơ cơ của thịt, cá mới tạo ra được cấu trúc gel cho các sản phẩm như giò lụa kamaboko. Công nghệ sản xuất bánh mì là dựa trên cơ sở tính chất tạo hình, tính chất cố kết và tính chất giữ khí của hai protein đạc hữu của bột mì là gliadin và glutenin.

- Nhờ có các protein hòa tan của malt mà bọt CO2 trong bia mới đươc giữ bền, nhờ tính chất đặc thù của protein trong sữa mới chế tạo ra được 2000 loại phomat hiện nay trên thế giới.

- Gelatin của da có khả năng tạo gel và giữ gel bền bằng liên kết hydro mới có công nghệ tạo ra màng để bọc kẹo và bao bọc các viên thuốc.

protein còn gián tiếp tạo ra chất lượng của các sản phẩm thực phẩm.- Các axitamin (từ protein phân giải ra) có khả năng tương tác với đường

khi gia nhiệt để tạo ra được màu vàng nâu cũng như hương thơm đặc trưng của bánh gồm 70 cấu tử thơm.

- Hình thơm đặc trưng của chè gồm tới 34 cấu tử thơm cũng là nhờ các axitamin và các polyphenol của lá chè tương tác với nhau khi gia nhiệt

- Các protein còn có khả năng cố định mùi tức là khả năng giữ hương được lâu bền cho thực phẩmII. CÁC MỨC CẤU TRÚC CỦA PROTEIN.II.1. Cấu trúc bậc một

Cấu trúc bậc một của protein là thành phần và trình tự sắp xếp các gốc acid amin trong mạch polypeptide. Cấu trúc này được giữ vững nhờ liên kết peptide (liên kết đồng hóa trị).

Liên kết peptide (-CO-NH-) được tạo thành do phản ứng kết hợp giữa nhóm α-cacboxyl của một acid amin này với nhóm α--amin của nhóm amin của một acid amin khác, loại đi một phân tử nước.

Sản phẩm của phản ứng giữa hai acid amin là dipeptide. Nếu có 3, 4, 5,...hoặc nhiều acid amin kết hợp không lặp lại với nhau thì sẽ có: tripeptide, tetrapeptide, pentapeptide...và polypeptide.Cách gọi tên các peptide

Ghép tất cả các acid amin cấu tạo nên nó theo thứ tự sắp xếp của chúng trong chuỗi peptide bắt đầu từ acid amin thứ nhất, nhưng acid amin nào có nhóm cacboxyl tham gia trong lien kết peptide thì đuôi của nó đổi thành “yl”. Theo kết hợp này có lien kết peptide nằm trên một mạch thẳng không gian phân nhánh có hai đầu khác nhau gọi là đầu “N” (có nhóm α-amin tự do) và dấu “C” (có nhóm “yl”. -cacboxyl tự do). Đánh số thứ tự các gốc acid amin trong chuỗi peptide bắt đầu từ “N” và ký hiệu bằng dấu “+” và dấu “C” bằng dấu “-”.

Từ hai acid amin có thể tạo thành các peptide như sau:Ví dụ: ab, ba, bb: bốn dipeptideNếu có ba acid amin khác nhau (a, b, c) tạo thành tripeptide khác nhau.Nếu có n acid amin thì số đồng phân không lặp lại của n peptide là n!. Số đồng phân lặp lại còn lớn hơn nhiều.

Phân tử protein được cấu tạo từ 20 loại acid amin khaac1 nhau, nên số lượng đồng phân vô cùng lớn (2.1018). Tuy nhiên số đồng phân trong thực tế thường ít hơn đồng phân theo lỳ thuyết nhiều, do trong phân tử protein có các đoạn peptide giống nhau hoặc gần giống nhau.

Hiện nay cấu trúc bậc một của nhiều protein đã được thiết lập, protein có mạch ngắn nhất là từ 20-100 acid amin. Đa phần protein có số gốc acid amin giữa 100 và 500, có một số gốc còn tới hang ngàn gốc.

Cấu hình không gian của liên kết peptide và chuỗi peptide như sau: Bốn nguyên tử của lien kết peptide và hai nguyên tử cacbon α nằm trong

cùng một mặt phẳng, trong đó nguyên tử oxy và hydro lại ở vị trí trans so với C-N.

Các mạch bên R1, R2, R3... ở vị trí trans (φ=ψ=1800) thì nằm bên ngoài mạch polypeptide.

Chuỗi peptide có thể được biểu diễn bằng một dãy các mặt phẳng cách nhau bằng nhóm –HCR-

Chỉ có các liên kết hóa trị đơn giữa C và Cα và giữa N và Cα là có khả năng quay tự do với các góc xoắn φ và ψ xung quanh Cα.

Độ dài của lien kết C-N bằng 1,32A o ngắn hơn độ dài của liên kết đơn C-N bình thường (1,47A o), còn độ dài của liên kết C=O ở đây bằng 1,2 A o lại lớn hơn độ dài của lien kết C=O bình thường (1,215A o). do đó lien kết C-N có một phần mang đặc tính của liên kết đôi (khoảng 40%), nên có thể hình thành dang enol.

Liên kết peptide rất bền (hơn 400 J/mol). Độ bền của liên kết này có được là do sự cộng hưởng của hai dạng mesome (đồng phân không hoạt quang) như đã nói ở trên, do đó, một mặt, nhóm –NH- không được proton hóa giữa pH=0 và pH= 14, mặt khác, sẽ không có sự quay tự do của liên kết –C-N.

Cấu trúc bậc một là phiên bản dịch mã di truyền. Cấu trúc bậc một cho biết được quan hệ họ hang và lịch sử tiến hóa của thế giới sống.

II.2. Cấu trúc bậc hai

Sự sắp xếp thích hợp trong không gian của một chuỗi polypeptide tạo ra cấu trúc bậc hai.

Do các nguyên tử Cα có thể quay tự do xung quanh trục tạo thành bởi các liên kết đồng hóa trị đơn làm cho chuỗi polypeptide có rất nhiều hình thể.

Tuy nhiên trong những điều kiện bình thường, đặc biệt là pH và nhiệt đô, thì chuỗi protein có một hình thể đặc trưng gọi là hình thể tự nhiên. Về phương diện nhiệt động học, hình thể đó tương ứng với một hệ thống bền, có tổ chức và năng lượng tự do là cực tiểu. Đương nhiên để có được một hình thể như thế là tùy thuộc vào độ có cực, độ kỵ nước và độ cồng kềnh không gian của các mạch bên R.

Trong các protein, người ta đã phát hiện thấy các cấu trúc bậc hai chủ yếu như sau: Cấu trúc xoắn ốc: xoắn α, xoắn απ, xoắn γ và xoắn 310.

Cấu trúc nếp gấp β: cấu trúc tờ giấy xếp, cấu trúc mặt cong β.a) Cấu trúc xoắn α:

Cấu trúc xoắn alpha. A: mô hình giản lược, B: mô hình phân tử, C: nhìn từ đỉnh, D: mô hình không gian.

Cấu trúc xoắn α là cấu trúc có trật tự, rất bền vững, tương tự lò xo. Mỗi vòng xoắn ốc có 3,6 gốc acid amin (18 gốc thì tạo được 5 vòng). Các nguyên tử Cα

nằm trên đường sinh của hình trụ. Các mạch bên R hướng ra phía ngoài. Đường kính biểu kiến của xoắn ốc (không kể đến các mạch bên R) vào khoảng 0,6 nm. Khoảng cách giữa các vòng (hay là một bước) là 0,5nm. Góc xoắn là 26o. có thể có xoắn α phải và xoắn α trái (ngược chiều kim đồng hồ). Với các acid amin thì tạo xoắn trái không thuận lợi.

Xoắn ốc α được giữ chặt bởi một số lien kết hydro tối đa. Các liên kết hydro gần như song song với trục độ xoắn ốc và nối nhóm –NH- của liên kết peptide này với nhóm –CO- của liên kết peptide thứ ba kề đó. Cứ mỗi nhóm-CONH- tạo được hai liên kết hydro với hai nhóm –CONH- khác.

Vì mỗi liên kết peptide đều tham gia vào việc tạo liên kết hydro và vì các diphol (lương cực mang điện) được hình thành và cũng được hướng theo chiều như thế nên cấu trúc xoắn α có độ bền rất lớn. Hơn nữa cấu trúc này lại có mật độ dày đặc (thực tế hấu như không có khoảng trống bên trong xoắn) nên sẽ làm giảm tương tác với các phân tử khác (chẳng hạn không có liên kết hydro với các phân tử nước).

Xoắn α rất phổ biến trong mọi protein. Có protein tỷ lệ xoắn đến 75% (như trong hemoglobin và myoglobin) nhưng cũng có protein tỷ lệ xoắn rất thấp (như trong kimotripsin).

Các acid amin như Ala, Leu, Phe, Tyr, Cys, Met, His, Glu, Val có khả năng tạo ra xoắn α bền trong khi đó các acid amin như Ser, Lys, Arg, Thr, Gly cũng tạo được xoắn α nhưng không bền. Nếu có prolin xen giữa các bước sẽ phá vỡ độ đồng đều của xoắn làm cho nó có hình thể khác đi. Ví dụ: trong casein, các gốc prolin phân bố rất đồng đều làm cho phân tử casein có cấu trúc hình thể cuộn thống kê.

Vì vậy nếu biết được cấu trúc bậc một của một protein thì cóp thể dự đoán được tỷ lệ xoắn α cũng như vị trí của cấu trúc xoắn α trong phân tử protein đó.

Thỉnh thoảng trong một số vùng của protein hình cầu còn có cấu trúc xoắn 310, là một dạng xoắn α với ba gốc acid amin một vòng.

Cấu trúc xoắn απ và xoắn γ thì có 4,4 và 5,2 gốc acid amin trong một vòng, thường ít gặp hơn.

Cấu trúc gấp nếp β

Ví vụ một của cấu trúc nếp gấp beta (các mũi tên chỉ hướng chuỗi axit amin)

Cấu trúc gấp nếp β là một cấu trúc hình chữ chi. Xoắn α có thể chuyển thành cấu truc gấp nếp β khi không còn các liên kết hydro (chẳng hạn là do nhiệt).

Các mạch đã duỗi ra sẽ liên kết với nhau bằng liên kết giữa các phân tử để tạo ra cấu trúc tờ giấy xếp. Các mạch polypeptide có thể song song (A và B trong hình 3.3) hoặc đối song song ( B và C trong hình 3.3). Các gốc bên R của các acid amin có thể ở trên hoặc ở dưới mặt phẳng của tờ giấy do đó độ tích điện hoặc độ cồng kềnh không gian của chúng ít có ảnh hưởng đến sự tồn tại của cấu trúc này. Tuy nhiên một số acid amin Asp, Glu, His, Lys, Pro, Ser không thể tham gia vào cấu trúc này. Có điều là tất cả liên kết peptide đều tham gia vào sự hình thành cấu trúc này.

Hình 3.3. Cấu trúc không gian của ba chuỗi po;ypeptide có cấu trúc tờ giấy xếp (cấu trúc ß): P-hai chuỗi A và B song song; AP- hai chuỗi A và B đối song song.

Cấu trúc mặt cong β là cấu trúc rất thường găp (3.4). Các chuỗi polypeptide có thể tự gấp lại thành một cấu hình có góc và được ổn định nhờ một liên kết hydro. Có thể coi cấu trúc mặt cong β như là điểm xuất phát của xoắn α với bước bằng không.

Hình 3.4. Sơ đồ cấu trúc mặt cong ß: các hình bình hành chỉ vị trí của mối liên kết peptide; đường chấm chấm chỉ cầu nối hydro.

Trong một số protein còn có cấu trúc tương tự xoắn ốc gọi là polyprolin I (xoằn trái với 3,3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình thể cis) và polyprolin I (xoắn trái 3 gốc/1 vòng, liên kết peptide có hình thể tras, khoảng cách của hai gốc tính từ hình chiếu của chúng trên các trục là 0,31nm). Hai cấu trúc này cò thể chuyển đổi cho nhau và thường thì II trong môi trường nước bền hơn. Cấu trúc tương tự xoắn ốc này thường gặp trong collagen, là protein rất giàu trong da, gân, xương và sừng.

Cấu trúc hình thể cuộn thống kê hay xoắn ngẫu nhiên là một cấu trúc không xác định, không có cả mặt phẳng lẫn trục đối xứng. cấu trúc kiểu này sẽ hình thành khi những nhóm bên R của các gốc acid amin có mang điện tích hoặc có án ngữ không gian khiến cho chúng không thể tạo ra được cấu trúc xoắn. Khi đó mặt polypeptide sẽ có cấu trúc trong đó khoảng cách giữa các nhóm mang điện tích cùng dấu sẽ là cực đại do đó năng lượng tự do của sự đẩy tĩnh điện là cực tiểu.

Chuỗi polyisoluecine cũng tạo ra được cấu trúc này là do án ngữ không gian của mạch bên.

II.3. Cấu trúc bậc baChuỗi peptid với các vùng có cấu trúc bậc hai xác định (xoắn α, tờ giấy

xếp, mặt cong β ) và kém xác định (xoắn ngẫu nhiên) sắp xếp lại thành cấu trúc ba chiều sẽ tạo 1 dạng cấu trúc gọi là cấu trúc bâc 3.

Hình 3.5. Cấu trúc bậc ba của mioglobin

Phần các protein hình cầu có cấu trúc bậc 3 đã biết, đều hoà tan trong nước. Ở những protein này các gốc acid amin kỵ nước quay vào phía trong, còn các gốc acid amin ưa nước thỉ được phân bố chủ yếu ở bề mặt một cách khá đều đặnTrường hợp, một protein không hoà tan trong nước, hoà tan trong dung môi hữu cơ thì các acid amin kỵ nước(ví dụ:các lipoprotein) lại phân bố trên bề mặt của phân tử.

Nếu như ở cấu trúc bậc 2 việc làm bền cấu trúc chủ yếu là do liên kết hydro, thì ở cấu trúc bậc 3 sự ổn định của phân tử chủ yếu là do các tương tác kỵ nước, thứ đến là các liên kết hydro. Ở vùng có liên kết hydro thì có thể tương tác được với các phân tử khác như nước.

II.4. Cấu trúc bậc bốnCác “phần dưới đơn vị” có cấu trúc bậc ba liên hợp lại với nhau bằng liên

kết phi đồng hoá trị(liên kết hydro, tương tác tĩnh điện,tương tác kỵ nước,dipol- dipol) tạo ra cấu trúc gọi là cấu trúc bậc bốn. Các phần tử dưới đơn vị này có thể là

giống nhau hoặc không giống nhau và sự sắp xếp của chúng không bắt buộc phải đối xứng.

Hình 3.6. Cấu trúc bậc bốn của hemoglobin

Ví dụ: phân tử hemoglobin (Hb) do bốn “phần tử đơn vị” gồm hai chuỗi α và hai chuỗi β (α2 β2). Mỗi chuỗi đều tiếp xúc với hai chuỗi β, giữa các chuỗi cùng một loại một số ít tương tác. Dưới tác dụng của ure, Hb có thể bị phân ly thuận nghịch như sau:

α2 β2 2α + 2βMỗi chuỗi có một nhóm hem, là trung tâm để kết hợp oxy. Một phân tử Hb

có thể kết hợp với bốn phân tử oxy:Hb + 4O2 Hb(O)4

Khi kết hợp với cấu trúc bậc bốn của Hb bị thay đổi, thể tích phân tử giảm, các phần dưới đơn vị dịch gần nhau hơn. Khi tách oxy, thể tích phân tử tăng trở lại.

III.PHÂN NHÓM PROTEIN.Do cấu trúc phức tạp, sự đa dạng về cấu trúc và chức năng của protein nên

việc phân loai chúng thường gặp nhiều khó khăn. Để thuận lợi, người ta thường dựa vào hình dạng, tính tan họăc chức năng, thành phần hóa học để phân nhóm protein, dựa vào thành phần hóa học của các protein hình cầu đựoc chia làm hai nhóm lớn.

- protein đơn giản.- protein phức tạp: phân tử của nó bao gồm phần protein và phần không

phải protein gọi là “nhóm ngoại” tùy theo bản chất hóa học của nhóm ngoại có thể

phân thành các nhóm nhỏ như:metaloprotein, phosphoprotein, lipoprotein, nucleprotein, glicoprotein, cromoprotein.

Theo cách phân chia trên, khó vạch ra một ranh giới rõ rệt giữa các protein hấp phụ kịm loại, sacarit (hoặc chỉ chứa một lựơng rất nhỏ các chất này trong phân tử), với các protein phức tạp có chứa các chất trên là bộ phận cấu tạo nên phân tử. Do đó một số protein thuộc nhóm protein đơn giản giới thiệu dưới đây cũng có chứa sacarit.III.1. Protein đơn giản.

Dựa theotính tan, ta có thể phân thành những nhóm nhỏ như sau.a) Albumin: tan trong nước, bị kết tủa ở nồng độ muối (NH4)2SO4 khá cao

(70%- 100% độ bão hòa). Các protein thuộc nhóm này phổ biến ở tế bào động vật và thực vật. Tinh thể albumin lòng trắng trứng, albumin huyết thanh được xử dụng rộng rãi trong nhiều lĩnh vực. Khối lượng phân tử của protein nhóm này rất khác nhau, từ 12000 – 60000 dalton, hoặc có thể đến 170000 dalton.

b) Globulin: không tan họăc tan rất ít trong nước, tan trong dung dịch loãng của muối trung hòa ( NaCl, KCl, NaSO4, K2SO4). Các protein nhóm này thường bị kết tủa ở nồng độ (NH4)2SO4 bán bảo hòa. Globulin có trong huyết thanh máu, lòng trắng trứng, …Ở thực vật, globulin có trong lá và đặc biệt là trong hạt các cây họ đậu. Globulin là protein dự trữ chủ yếu của các cây họ đậu, chiếm khoảng 60 – 80% protein tổng số của các hạt này. Ở nhiều hạt hòa hảo, globulin chỉ chiếm khoảng từ 2 – 13% protein tổng số hạt và tập trung chủ yếu ở tầng alorong của hạt.

Các protein thuộc nhóm này cũng có khối lượng phân tử rất khác nhau, và thường chứa sacarit.

c) Prolamin: không tan trong nước hoặc dung dịch muối khoáng, tan etanol hoặc izpropanol 70 – 80%. Promalin hầu như chỉ có trong phần nội nhủ chứa tinh bột của các hạt hòa hảo. Ví dụ, gliadin của hạt lúa mì, hordein của đại mạch, zien của ngô … Ở một số hạt hòa hảo, hàm lượng protein tan trong cồn có thể chiếm đến 30 – 60% protein tổng số hạt. Hàm lượng promalin có trong lúa mì ít hơn nhiều, vào khỏang 5%.

Prolamin có khối lượng phân tử rất khác nhau. Ví dụ từ chế phẩm gliadin của hạt lúa mì có thể tách được bốn protein kí hiệu là F1, F2, F3, F4, có Mr tương ứng 15000, 44000, 27000 và 10000 dalton, các protein này còn khác nhau thành phần axitamin. Loại có Mr lớn (F1) có nhiều pro và glu ( cả hai loại axitamin này chiếm 60% số gốc axitamin trong phân tử. Protein F4 có thành phần axitamin gần với albumin globulin.

Phần lớn các protein gliadin có cấu trúc bậc bốn. Ví dụ, protein F1 của hạt lúa mì có ba phần dưới đơn vị, 40000, 50000 và 53000 dalton.

d) Glutelin: chỉ tan trong dung dịch kiềm họăc axit loãng. Glutelin có tong nội nhũ của hạt hòa hảo và một số hạt của các cây khác. Ví dụ, glutekin của lúa mì, orizerin của lúa. Hàm lượng orizerin trong hạt lúa chiếm 80% protein tổng số hạt.Ở các hạt hòa hảo khác glutelin chỉ chiếm từ 5 – 40% protein tổng số của hạt.

Các prtein thuộc nhóm này có Mr rất cao, và rất khác nhau, đa số có Mr từ 50000 đến vài triệu dalton.

Glutelin được nghiên cứu kĩ nhất là glutelin của là glutelin của lúa mì. Sau khi khử các cầu disulfua trong phân tử của nó, dùng phương pháp điện ly tách được 15 loại phần dưới đơn vị có Mr 11600 đến 133000 dalton. Gltelin có cấu trúc bậc bốn phức tạp.

Promalin và glutelin là các protein dự trữ điển hình của hạt hòa hảo, chúng kết hợp với các thành phần khác trong nội nhũ của hạt tạo thành hợp phức có khối lượng phân tử rất lớn, gọi là gluten. Gluten có cấu trúc không gian cực kì phức tạp

Trong hạt hòa hảo còn có một số protein không tan trong bốn dung dịch kể trên.

f). Histon: protein kiềm có chứa nhiều axitamin kiềm như Lys, Arg, dễ tan trong nước, không tan trong dung dịch amoniac loãng. Người ta dã tách được từ nhiễm sắc thể của tế bào ơcariot năm dạng histon H1, H2A, H2B, H3, H4. sự khác nhau giữa các dạng đựơc tóm tắt trong bảng dưới.

Một số tính chất của năm dạng histon.Histon Tỉlệ Lys/Arg Số gốc amin Mrdalton H1H2AH2BH3H4

201,252,50,720,79

215129125135102

2100014500138001530011300

Cấu trúc bậc một của H3 và H4 có tính bảo thủ rất lớn, hầu như không thay đổi trong hàng triệu năm kể từ khi có sự phân hướng động vật và thực vật trong quá trình tiến hóa. III.2. PROTEIN PHỨC TẠP. a).Nucleoprotein

Nhóm ngoại là axit nucleic, apoprotein là polypeptit hay protein có tính kiềm, vì vậy chúng kết hợp với nhau khá chặt. muốn tách riêng chúng phải dùng dung dịch muối hoặc axit loãng. Nucleoprotein tập trung trong nhân tế bào, riboxom.

Trong nhiễm sắc chất, có các đơn vị lặp lại là nucleoxom, giữa các nucleoxom là các đoạn ADN kết. Nucleoxom bao gồm một đoạn ADN khoảng 160- 240 cặp bazo quấn quanh một lõi gồm bốn cặp phân tử của bốn dạng histon H2A, 2B,3 và 4 ( hình. 3.9). Dạng H1 có ít hơn so với các dạng khác và ở mặt ngoài của nucleoxom gắn vào đoạn ADN kết có thể có vai trò như cầu giữa các nucleoxom khác nhau.

Nucleoprotein trong tinh dịch cá do axit nucleic kết hợp với protamin. Protamin là một polypeptit có Mr ˂ 5000 dalton, có tính kiềm,chứa nhiều arginin.

Cấu trúc nucleoprotein.

b). cromproteinNhóm ngoại là hợp chất có màu. Tùy theo đặc tính của nhóm ngoại ta có

các cromoprotein có màu khác nhau. Vì dụ, hem ( porphác cirin chứa sắt) có màu đỏ, là nhóm ngoại của mioglobin ; hemoglobin, xitocrom c, catalaza, riboflavin có màu vàng, là nhóm ngoại của các flavoprotein ( các dehydrogenaza hiếu khí…).Các cromoprotein có hoạt tính sinh học cao, tham gia trong bhie62u quá trình sống quan trọng như hô hấp, oxy hóa khử, quá trình thu nhận ánh sáng (rodopxin). Sau đây sẽ giới thiệu chi tiết hơn về hemoglobin.c). HemoglobinHemoglobin (Hb) bao gồm bốn chuỗi polypeptit, mỗi chuỗi kết hợp với một nhóm ngoại hem.

+ Nhóm ngoại hem có vòng protopocphirin và nguyên tử sắt. Vòng pocphirin được cấu tạo từ bốn vòng piron, các vòng này nối với nhau qua cầu meten tạo thành vòng tetrapiron. Bốn nhóm metyl, hai nhóm propionat gắn với vòng protopocphirin. Các nhóm này có thể gắn vào các vị trí khác nhau của vòng theo 15 cách khác nhau nhưng chỉ một cách có trong hệ thống sinh học gọi là protopocphirin IX (1, 3, 5, 8 – tetrmetyl – 2, 4 – divinyl – 6, 7 – dipropionic pocphinrin). Công thức cấu tạo như sau : nguyên tử sắt trong hem có thể có hóa trị hai (fero) hoặc hóa trị 3 (feric), hemoglobin có các tên tương ứng là ferohemoglobin và ferihemoglobin ( còn gọi là metemoglobin). Chỉ có ferohemoglobin (Fe2+ ) mới kết hợp với O2. Nhóm ngoại hem của tất cả các dạng Hb đều có cấu trúc như trên. Sự sai khác giữa các dạng Hb là ở phần apoprotein của nó.

+ Apoprotein của Hb. Như trước đây (trong phần cấu trúc bậc bốn của protein đã giới thiệu, Hb do bốn chuỗi polypeptit kết hợp lại với nhau

nhờ các tương tác yếu. Mỗi chuỗi có một nhóm ngoại hem, như vậy Hb có thể kết hợp với bốn phân tử oxy. Có nhiều dạng khác nhau, trong cơ thể bình thường có ba dạng là HbA, HbA2 và HbF.

HbA : Hb chủ yếu của người lớn cấu tạo từ hai chuỗi , hai chuỗi , do đó Hb =

HbA2 : Hb thứ yếu, chỉ chiếm khoảng 2% tổng số Hb trong cơ thể người lớn. Nó có cấu tạo là (hai chuỗi , hai chuỗi )

HbF : Hb của bào thai, có cấu tạo là , .Chuỗi gồm 141 gốc axitamin, các chuỗi , , đều bao gồm 146 gốc

axitamin, có trình tự axitamin trong phân tử khá giống nhau, chỉ khác nhau ở một số ít vị trí. So sánh trình tự axitamin trong phân tử Hb của các loài khác nhau cho thấy chỉ có chín vị trí ít thay đổi, trong đó có các gốc ở gần nhóm hem, các gốc tham gia trong trung tâm kết hợp O2 . Như vậy những vị trí thay đổi là vị trí bảo đảm chức năng sinh học của Hb.

Mỗi nhóm kết hợp với apoprotein qua ba liên kết phối trí giữa sắt và nitơ của vòng imidazol của các gốc His ( vị trí phối trí thứ năm ).

Hb kết hợp với O2 qua liên kết phối trí thứ sáu với sắt :Hb + O2 HbO2. Trong HbO2 sắt vẫn giữ hóa trị hai.Sự kết hợp O2 của phân tử Hb có tính chất “hợp tácˮ : sau khi một phân tử

oxy kết hợp vào một trung tâm kết hợp oxy, trong phân tử Hb sẽ kích thích sự kết hợp thêm phân tử oxy khác với chính phân tử HbO2 ấy.

Nhờ sự “hợp tácˮgiữa các trung tâm liên kết oxy trong phân tử Hb đá làm tăng khả năng phân phát oxy của Hb lên hai lần so với khi các trung tâm này hoạt động riêng lẻ. Tóm lại là làm tăng hiệu quả vận chuyển oxy của Hb.

Oxyhemoglobin sẽ oxy ( ở điều kiện áp suất riêng phần của oxy bị giảm ), do đó oxy được vận chuyển từ phổi đến các tế bào mô ở khắp cơ thể.

Ái lực của Hb với O2 còn giảm khi tăng nồng độ H+, nồng độ CO2 ( ở một pH xác định). Do đó, ở các mô hoạt động trao đổi chất mạnh ( khi co cơ ), tạo thành nhiều axit, CO2 sẽ làm tăng sự tách O2 khỏi oxyhemoglobin. Mối liên hệ giữa khả năng kết hợp O2, H+, CO2 gọi là hiệu ứng Bohr.

Ngoài O2, Hb còn tham gia vận chuyển H+, CO2 . Có ba cặp nhóm kết hợp proton là: nhóm amin đầu N và hai gốc His. ba cặp nhóm này có vi môi trường khác nhau trong oxy và dezoxy – Hb. Trong dezoxy – Hb môi trường trực tiếp của chúng tích điện âm nhiều hơn, kết quả là chúng lấy H+ khi giải phóng O2.

CO2 kết hợp với nhóm amin đầu N của Hb. Dạng không ion hóa của nhóm α-amin đầu N của Hb phản ứng thuận nghịch với CO2 tạo thành dạng cacbamat:

R-NH2 + CO2 = RNHCOO- + H+

Khi kết hợp với CO2 làm giảm ái lực của Hb với O2, CO2 kết hợp với dezoxy – Hb chặt hơn là với oxy – Hb.

Tóm lại, ta thấy Hb có khả năng kết hợp với O2, H+, CO2 ở bat rung taam khác nhau, tương tác giữa các trung tâm này được truyền bằng những thay đổi dạng không gian của phân tử protein, gọi là tương tác alosteric. Tính chất alosteric

của Hb xuất phát từ tương tác giữa các phần dưới đơn vị α và β của chúng, Hb là một protein alosteric.

Ngoài những tính chất nói trên, Hb còn có thể kết hợp với cacbon monooxyt ( CO), hơn nữa ái lực của Hb với CO gấp 200 lần ái lực của Hb với O2. Vì vậy, CO là chất độc nguy hiểm, nó đẩy O2 khỏi oxy – Hb làm O2 không được vận chuyển đến tế bào, mô, cơ thể bị ngạt ( ngộ độc khí than ): Hb + CO HbCO

Oxy hóa Hb, tạo thành metemoglobin ( Fe3+) mất khả năng kết hợp với O2. Các hợp chất chứa xianua,H2O2, KMnO4 đều có tác dụng này, ở điều kiện nhẹ nhàng không làm biến tính globin, chỉ oxy hóa Fe2+:d). Lipoprotein.

Lipoprotein đống vai trò quan trọng trong quá trình vận chuyển lipit trong cơ thể. Nhóm ngoại là lipit. Lipit không tan trong nước, nhưng sau khi kết hợp với protein, phần kị nước lipit cuộn vào trong, phần apoprotein tạo thành lớp vỏ bọc xung quanh, do đó nó có thể được vận chuyển vào môi trường nước, ví dụ như máu

Trong huyết tương có một số lipoprotein khác nhau về tỷ trọng va có vai trò khác nhau trong quá trình vận chuyển lipit. Ví dụ, chilomicron có tỷ trọng thấp nhất ( d < 0,940 ), vận chuyển triaxylglixerol, cholesterol và các lipit khác của thức ăn từ ruột non đến mỡ, gan và mất đi sau 5 giờ.Loại Lipoprotein khác có tỷ trọng 0,940 – 1,006 vận chuyển triaxylglixerol được tổng hợp trong cơ thể đến mô mỡ. Cholesterol lại được vận chuyển đến mô mỡ nhờ Lipoprotein có tỷ trọng 1,006 – 1,063. Lipoprotein có tỷ trọng 1,663 – 1,210 có vai trò vận chuyển cholesterol từ mô ngoại đến gan. e).Glicoprotein.

Nhóm ngoại là sacarit. Các sacarit trong glycoprotein có thể là monosacarit, oligosacarit và dẫn xuất của chúng. Hàm lượng sacarit trong phân tử thay đổi khá nhiều, có thể đạt tới 80% khối lượng phân tử glicoprotein.

Glicoprotein có trong tất cả các mô động vật, thực vật và vi sinh vật. thuộc nhóm Glicoprotein có nhiều protein của máu ( các globulin miễn dịch, fibrinogen, …) ; muxin trong nước bọt và màng nhầy ; một số enzyme ( bromelin, ribonucleaza B của tuyến tụy,…), các protein cấu trúc của màng tế bào. Các Glicoprotein của màng tế bào, phần sacarit của nó quay ra mặt ngoài của màng nguyên sinh chất.

Nhóm ngoại sacarit có thể có vai trò định hướng glicoprotein trong màng, và còn có thể có vai trò “nhận biếtˮ giữa các tế bào.

Các gốc sacarit thường kết hợp với nhóm OH của Thr, Ser và thường là qua gốc N- axetylglucozamin hoặc N- axetylgalactozamin.f). Phosphoprotein.

Nhóm ngoại là axit phosphoric, kết hợp với apoprotein qua OH của Ser hoặc Thr của protein. Phosphoprotein phổ biến trong cơ thể sinh vật, tahm gia điều hòa nhiều quá trình quan trọng. Thuộc nhóm này có một số enzyme ( phosphoglucomutaza, phosphorilaza A,…), cazein của sữa, vitelin của lòng đỏ trứng. Cazein có Mr = 75 000 – 1 000 000 dalton, có đủ các axitamin cần thiết.

Trong sữa, cazein ở dạng tiền chất cazeinogen ( chiếm 80% protein trong sữa bò) bị kết tủa ở pH axit.

Dưới tác dụng của kimozin và một số proteinaza axit khác, khi có ion Ca2+, cazein được chuyển thành cazein không tan ( làm đông sữa). kết tủa cazein được giữ trong dạ dày lâu hơn và được hấp thụ hoàn toàn hơn. Các dạng cazein khác nhau ( α,β,γ) có thành phần axitamin và hàm lượng phospho khác nhau. hàm lượng phospho trong phân tử α,β,γ – cazein là 0,96, 0,52 và 0,1% theo thứ tự tương ứng.

g).Metaloprotein.Định nghĩa Metaloprotein cũng có một số vấn đề chưa thống nhất. theo

định nghĩa chung của protein phức tạp, trong phân tử Metaloprotein có chứa kim loại thì kim loại là bộ phận cần thiết trong phân tử của nó. Các kim loại thường gặp là : Fe, Mg, Cu, Zn, Mn, Mo,…

Các Metaloprotein có thể có nhiều chức năng khác nhau sau đây :-vận chuyển và dự trữ kim loại ( transferin và feritin chứa sắt, xeruplazmin chứa đồng), liên kết giữa kim loại và apoprotein không bền.-trực tiếp tham gia trong hoạt động xúc tác của enzyme, khi loại bỏ kim loại thì enzyme mất hoạt tính xúc tác. Ví dụ, tirozinaza (enzyme chứa Cu), cacboxypeptidaza (enzyme chưa Zn), santinoxydaza (enzyme chứa Mo), hệ thống nitrogenaza tham gia trong quá trình cố định đạm (chứa Fe và Mo). Kim loại liên kết bền với protein ;- kim loại ở trong nhóm ngoại, ví dụ, Fe trong hem, nhóm ngoại của nhiều protein, enzyme.IV. CÁC TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN.IV .1). Khả năng hydrat hóa của proteinRất nhiều sản phẩm thực phẩm là những hệ thống chất rắn do đó các tính chất lý hóa, tính chất lưu biến và cả tính chất cảm quan của chúng sẽ phụ thuộc vào tương tác của protein và các hợp phần khác với nước nghĩa là phụ thuộc vào khả năng hydrat hóa.Hơn nữa, các sản phẩm thục phẩm protein dạng khô khi sử dụng cũng phải được hydrat hóa.Như vậy quá trình hydrat hóa và tái hydrat hóa của protein là rất phổ biến trong thực phẩm

Quá trình hydrat hóa một protein ở trạng thái khô bao gồm các giai đoạn sau:Bốn giai đoạn đầu của quá trình hydrat hóa có liên quan với các hiện tượng

như trương nở, thấm ướt ,giữ nước , cố kết và bám dính. Giai đoạn 5 sẽ tạo ra độ phân tán, độ nhớt hoặc độ đặc.Khi protein có độ hòa tan tức thời có nghĩa là 5 giai đoạn đầu xảy ra rất nhanh chóngProtein tương tác với nước qua các nối peptit hoặc qua các gốc acid amin của mạch bên

Các nhân tố như nồng độ, pH, nhiệt độ, thời gian, lực ion và sự có mặt các hợp phần khác sẽ có ảnh hưởng đến tương tác protein và protein-nướcNước hấp thụ tổng số sẽ tăng cùng với nồng độ protein

Khi thay đổi pH sẽ làm thay đổi sự ion hóa và sự tích điện của phân tử protein do đó sẽ làm thay đổi lực hút và lực đẩy giữa các protein cũng như khuynh hướng của protein liên hợp với nước.

Ở điểm đảng điện các tương tác giữa protein-protein là cực đại do đó sự hydrat hóa và trương nở là cực tiểu.

Khi tăng nhiệt độ sẽ làm giảm các liên kết hydro do đó khả năng hấp thụ nước của protein cũng giảm theo

Khi đun nóng sẽ gây biến tính và tập hợp protein làm cho bề mặt cuả phân tử protein bị giảm do đó khả năng giữ nước của các nhóm có cực ở protein cũng giảm theo.

Ở nồng độ muối thấp sự hydrat hóa của các protein có thể làm tăng nhưnmg khi nồng độ muối cao thì các tương tác giữa muối và nước trội hơn các tương tác giữa nước và protein do đó khử nước của protein.

Khả năng hấp thụ nước và khả năng giữ nước của protein thịt sẽ tăng lên nhất là khi nấu khi có mặt NaCl ( 3 đến 8%; 0,5 đến 1,5M ) là do sự dính thêm các ion làm mở rộng thêm mạng lưới protein natri polyphosphat với nồng độ khoảng 0,3% cũng rất có hiệu quả nhất là khi kết hợp với muối NaCl.

Người ta cũng thấy khi trộn từ 10 đến 20% isolate protein của đậu tương (dưới dạng proteinat) vào thịt bâm sẽ làm cho thịt bâm giữ nước tốt hơn và ít phụ thuộc vào pH hơn.Nểu trước khi trộn vào thịt băm, proteinat đậu tương được đem hydrat hóa sơ bộ với một dung dịch muối thì khi nấu khả năng giữ nước còn tăng hơn nhiều.

Sự hấp thụ và sự giữ nước của protein có vai trò rất lớn đến tính chất và kết cấu của nhiều sản phẩm ( như bột nhào để làn bánh mì, thịt băm). Khi nước hấp thụ vào làm tẩm ướt protein nhưng không làm protein hòa tan thì sẽ làm cho protein trương lên do đó cũng sẽ tạo cho thực phầm cò độ đậm đặc ,độ nhớt và bám dính. IV.2) Khả năng hòa tan của protein.

Thông thường các thực phẩm dạng lỏng và giàu protein thì người ta muốn protein phải ở trạng thái hòa tan cao, trái lại ở thịt giả cần tạo cấu trúc thì người ta lại muốn protein không hoà tan

Độ hòa tan là chỉ số rất quan trọng đối với các protein được sử dụng trong các đồ uống. Chẳng những thế người ta còn muốn các protein này hòa tan này hòa

tan được trong các pH khác nhau và bền chịu với nhiệt.Trong thực tế, biết độ hòa tan cũng sẽ rất có ích khi xác định các điều kiện tối ưu để trích ly, tinh chế cũng như phân đoạn các protein từ nguồn tự nhiên. Ngoài ra , biết được khả năng hòa tan của protein trong các điều kiện khác nhau cũng sẽ là gợi ý nhất trong việc định hướng sử dụng protein này

Về phương diện nhiệt động học sự hòa tan tương ứng với một sự phân ly đồng thời các phân tử dung môi và các phân tử protein và tiếp đó là sự phân tán các phân tử protein vào dung môi để có 1 bề mặt tiếp xúc liên pha giữa protein và dung môi tối đa.Như vậy để tự hòa tan được, protein này phải tương tác với dung môi càng nhiều càng tốt.Sự hòa tan của protein phụ thuộc vào pH, lực ion, kiểu dung môi và nhiệt độ

Khi pH cao hơn hoặc thấp hơn điểm dẳng nhiệt, protein sẽ tích điện âm hoặc dương, khi đó các phân tử nước sẽ tương tác với những phần tử tích điện này do đó góp phần làm cho protein hòa tan. Ngoài ra các chuỗi protein mang điện tích cùng dấu sẽ đẩy nhau do đó làm cho chúng tự phân ly và tự giãn mạch dễ dàng hơn.

Có thể làm tăng độ hòa tan và khả năng tách cuả protein khi ở pH trung tính hoặc pH kiềm bằng cách tăng khả năng tích điện thuần túy của nó. Để thực hiện điều này, thường người ta suxinyl hóa hoặc malonyl hóa các gốc lizin để biến chúng thành các thành phần mang nhóm cacboxyl dễ dàng ion hóa hơn.Hoặc cho protein tương tác với các phân tử lưỡng cực như natri dodexilsufat có vùng ưa béo của protein sẽ tích điện âm

Các ion muối trung tính ( 0,5-1M) sẽ tác dụng với các phần tích điện của protein do đó sẽ làm giảm lực hút tĩnh điện giữa các nhóm tích điện ngược dấu đứng cạnh tranh.Ngoài ra sự sonvat hóa phân tử protein nhờ các ion muối cũng sẽ làm tăng tính tan của protein. Ở nồng độ muối cao (trên 1M), các phân tử nước không đủ để sonvat hóa protein vì chúng đã liên kết gần hết với muối .Tương tác protein- protein sẽ trội hơn tương tác protein- nước, protein sẽ tập hợp và kết tủa

Các dung môi như etanol ,axeton khi thêm vào dung dịch nước protein sẽ làm giảm hằng số điện môi của môi trường.Các lực đẩy tĩnh điện giữa các phần tử protein sẽ giảm do đó sẽ làm protein tập hợp và kết tủa. Ngoài ra các dung môi sẽ cạnh tranh với protein để giành lấy các phân tử nước nên cũng làm giảm độ hòa tan của protein

Độ hòa tan của protein tăng khi nhiệt độ tăng từ 0 đến 40 ,50oC . Ở nhiệt độ cao hơn 40-500C chuyển động nhiệt của các phần tử proteinđủ lớn để phá hủy các liên kết vốn làm bền cấu trúc bậc hai và bậc ba do đó protein bị tập hợp lai.Độ hòa tan của đa số protein bị giảm một cách mạnh mẽ và không thuận nghịch trong quá trình đun nóng. Tuy nhiên việc xử lí nhiệt đôi khi là cần thiết để đạt một số mục tiêu khác ( như diệt vi sinh vật, khử mùi xấu hoặc khử bớt nước…) mặc dù độ hòa tan của protein tất yếu sẽ bị giảm.

Không phải hễ protein có độ hòa tan ban đầu cao thì mới có được các tính chất chức năng khác tốt. Ai cũng biết sự hấp thụ nước của một protein đôi khi có thể tốt hơn khi được làm biến tính và làm” bất tan” đến một mức độ thích hợp.

chẳng hạn, khả năng tạo gel của protein sẽ có được sau khi làm biến tính và làm “bất tan” một phần. Khả năng tạo bọt, tạonhũ tương cũng liên quan với độ giản mạch, mức độ tập hợp và mức độ”bất tan nhất định của protein. Ngược lại các protein lactoserum và một proteinkhác lại cần có độ hòa tan ban đầu khá cao để chúng nhũ tương, tạo bọt và tạo gel tốt. Có lẽ, điều lợi chủ yếu của độ hòa tan ban đàu đó là tạo tiền để cho các phần tử hoặc các hạt protein khuếch tán được nhanh chóng và trọn venjdo đó khi gel tạo ra sẽ có một kết cấu mịn và trơn. Độ hòa tan ban đầu cao làm cho sự khuyếch tán cúa protein đến bề mặt liên pha không khí/nước và dầu/nước được dễ dàng do đó làm cho hoạt động bề mặt của protein được tốt hơn.IV .3. Khả năng tạo nhớt của protein.

Các thực phẩm lỏng có chứa protein hòa tan, (bia, canh..)thường cần có một độ nhớt nhất định để tao ra được cảm vị đặc trưng.Khi vật chịu tác dụng của ứng suất ngoài đủ lớn thì bị biến dạng dư Đối với hệ lỏng , keo, gel và dung dịch cao phân tử, thì bị biến dạng dư biểu hiện ở sự chảy.

Thường ở chế độ chảy lớp ,trong thể tích pha lỏng có xuất hiện những lớp chảy song song ứng với tốc độ chảy khác nhau.Lớp ứng với tốc độ chảy lớn nhất là ở vùng chịu ứng suất lớn hoặc ở chính giữa ống chảy.Sở dĩ có tốc độ khác nhau là do ma sát nội tại giữa các lớpCác yếu tố ảnh hưởng đến độ nhớt của chất lỏng protein

Đường kính biểu kiến của các phân tử (hoặc các tiểu phần )bị phân tán phụ thuộc vào các thông số sau:

- Các đặc tính bên trong của của phân tử protein như khối lượng, kích thước, thể tích, cấu trúc, sự bất đối của phân tử, các điện tích, độ dễ dàng của của biến dạng ( pH, lực ion, nhiệt độ có thể làm biến đổi các đặc tính này do sự giản mạch của phân tử);

- Các tương tác protein-protein quyết định kích thước của các tập hợp. Nói chung, các hợp phần protein thường được dùng ở nồng độ cao nên tương tác protein-protein sẽ chiếm ưu thế.

- Các tương tác protein-dung môi sẽ ảnh hưởng đến sự trương nở, độ hòa tan và cầu hydrat hóa thủy động bao quanh phân tử.

Có thể giải thích các đối xử trên đây của protein như sau- Sự định hướng dần dần của các phần tử trong hướng chảy cũng làm giảm

lực cản do các ma sát gây ra;- Sự biến dạng của cầu hydrat hóa bao quanh protein theo hướng chảy ( nếu

protein được hydrat hóa và phân tán rất mạnh mẽ);- Sự phá hủy các liên kết hydro và các liên kết yếu khác cũng gây ra sự

phân li các tập hợp hoặc các mạng protein. Trong mọi trường hợp, đường kính biểu kiến của phân tử hoặc của các tiểu phần trong hướng chảy đều giảm.

Độ nhớt của đa phần chất lỏng protein đều tăng theo luật số mũ cùng với nồng độ protein là do các tương tác protein-protein. Khi các tương tác protein-ptotein là vừa đủ ( như trong bột nhào và trong gel protein) thì sẽ làm cho protein

có tính nhớt-dẻo và chất lỏng protein chỉ chảy khi lực cắt đạt đến một mức độ nào đó gây phá hủy nhiều tương tác này.

Các thay đổi pH, nhiệt độ, lực ion cũng như thêm các ion Ca2+ ,các tác nhân oxy hóa, các thuốc thử dẫn đến phá hủy các lien kết hydro hoặc đisulfua đều có thể làm thay đổi sâu sắc độ nhớt của dung dịch protein. Tuy nhiên độ nhớt của phần lớn protein đều tăng lên trong môi trường kiềm vì sự tích điện âm dẫn đến sự giãn mạch và sự kéo dài cực đại. Người ta lợi dụng điểm này để chế hóa các sợi protein của đâu tương.

Độ nhớt , độ đặc của các hệ thống protein đều là những tính chất chức năng quan trọng của các thực phẩm lỏng như đồ uống, canh , nước chấm vv…Hiểu biết độ nhowtscuar protein cũng quan trọng để tối ưu hóa các công đoạn như bơm, trộn, đun nóng, làm lạnh và làm khô bằng sấy phun IV.4. Khả năng tạo gel của protein IV.4.1) Một số nét chung về sự hình thành gel protein.

Khả năng tạo gel là một tính chất chức năng quan trọng của nhiều protein. Nó đóng vai trò chủ yếu trong chế biến nhiều loại thực phẩm. Một số sản phẩm sữa như: phomai, gel long trắng trứng,… là những sản phẩm có cấu trúc gel.

- Chúng ta cẩn phân biệt sự tạo gel với các hiện tượng khác như: sự liên hợp, sự tập hợp, sự kết tủa, sự kết tụ và đông tụ.

+ Các phản ứng liên hợp liên quan đến các tiểu phần của phân tử. + Các phản ứng tập hợp sẽ tạo thành các phức có kích thước lớn. + Kết tủa là các phản ứng tập hợp nhưng kèm theo mất hoàn toàn hoặc mất

một phần khả năng hòa tan. + Kết tụ là các phản ứng tập hợp không trật tự nhưng protein không bị biến

tính. + Đông tụ là phản ứng tập hơp không trật tự xảy ra cùng với sự biến tính

protein, các liên kết protein – protein chiếm ưu thế so với các liên kết protein – dung môi, tạo thành các khối đông tụ có kích thước lớn.

Hiện tượng gel hóa là sự tập hợp các phân tử bị biến tính và tạo thành một mạng lưới protein co trật tự.

Khả năng tạo gel không chỉ sử dụng để tạo độ cứng, độ đàn hồi cho một số sản phẩm thực phẩm mà còn để cải tiến khả năng hấp thụ nước, tạo độ dày, tạo lực liên kết giữa các tiểu phần cũng như để làm bền các nhũ tương và bọt.IV.4.2 Điều kiện tạo gel:

Nhiệt độ thường là yếu tố cần thiết đầu tiên để tạo gel. Theo sau sự gia nhiệt người ta thường làm lạnh để tạo nhiều liên kết hydro cho kết cấu gel được bền. Đôi khi acid hóa hoặc kiềm hóa nhẹ để đưa pH về điểm đẳng điện, làm cho gel tạo thành chắc hơn. Có thể them muối, đặc biệt là ion Ca2+ để làm tăng tốc độ tạo gel hoăc tăng độ cứng của gel. Phản ứng tạo gel có thể biểu diễn bằng sơ đồ sau: to to to hoặc làm lạnh

(Pn)n npn npd (pd)n

Trong đó: Pn : protein tự nhiên ban đầuPd : protein bị biến tính

IV.4.3. Cơ chế tạo gel: Cơ chế và các tương tác có quan hệ đến việc hình thành mạng protein ba

chiều đặc trưng cho gel hiện vẫn chưa được hiểu biết hoàn toàn. Tuy nhiên, trong mọi trường hợp, người ta thấy rằng sự duỗi ra của các mạch polypeptide (biến tính) luôn là cần thiết, xảy ra trước giai đoạn tương tác có trật tự giữa protein – orotein và tập hơp phân tử.

Khi protein bị biến tính các cấu trúc bậc cao bị phá hủy, liên kết giữa các phần tử bị đứt, các nhóm bên của acid amin trước ẩn ở phía trong thì bây giờ xuất hiện ra ngoài. Các mạch polypeptide bị duỗi ra, gần nhau, tiếp xúc với nhau và liên kết lại với nhau thành mạnh lưới vô định hình, rắn, trong đó có chứa đầy pha phân tán là nước. IV.4.4) Tính chất tạo gel của protein trong thực phẩm giàu protein:a) Sữa:

- Khả năng đông tụ của các mixen casein được sử dụng trong chế biến các loại phomat và các sản phẩm khác từ sữa. Sự đông tụ thường được khởi đầu bằng tác dụng proteolitic của chymosine trên casein (nhưng nhất thiết phải có ion Ca2+

và có một nhiệt độ cao hơn 15oC).Acid hóa sữa ở pH đẳng điện của casein cũng làm cho sữa đông tụ. Khi pH

> 6 các mixen casein rất bền với nhiệt nhất là khi được gia nhiệt ở chính trong sữa thì phải ở nhiệt độ 140oC mới làm chúng đông tụ được. Sở dĩ có tính bền này là do tỷ lệ có trật tự của cấu trúc bậc hai hoặc bậc ba của các casein rất thấp. Chỉ sau khi cô đặc tính bền này mới giảm xuống.

Các protein lactoserum trong dung dịch khi có nồng độ trên 5% sẽ tạo gel tốt ở nhiệt độ 70-85oC. Các gel thu đươc ít cứng và kém đàn hồi hơn gel từ ovalbumin hoặc từ protein đậu tương. Các gel có tính thuận nghịch có thể là do tạo ra cầu disulfua giữa các phân tử. Các dịch đậm đặc protein lactoserum có hàm

lượng lactose và canci thấp, có bị biến tính chút it thì tạo ra gel rất giống gel từ long trắng trứng.b) Trứng:

Các protein của long trắng trứng được coi là tác nhân tạo gel hoặc tác nhân gắn kết tốt nhất. Conalbumin và ovalbumin bị biến tính ở 57-65oC và 72-84oC, khi nồng độ protein trên 5% có thể tạo gel trên một khoảng pH rất rộng (từ 3-11).c) Thịt, cá:

Khả năng tạo gel bởi nhiệt của các protein miofibri (tơ cơ) ở thịt và cá là cơ sở kết cấu của nhiều sản phẩm thực phẩm. do tạo ra mạng lưới gel nên các protein này là tác nhân gắn kết trong thịt “tái tạo”, trong các loại giò, hoặc là tác nhân làm bền nhũ tương trong xúc xích, hoặc là tác nhân làm mịn và đàn hồi trong Ramaboko. Tính chất lưu biến đặc trưng của của các sản phẩm có tính cao cấp này phụ thuộc vào bản chất và độ tươi của nguồn protein ( protein khi chế biến phải không bị biến tính bởi nhệt, bởi lạnh, và không bị proteolizo), sự có mặt của muối trung tính và điều kiện gia nhiệt để tạo gel. Để gel tạo ra đẹp thì them một tỷ lệ nhất định muối ăn (2-3%) để trích ly ra một lượng đủ miozin. Ngoài ra cũng có thể thêm các hợp phần protein không phải thịt: như protein của đậu phụ để tăng khả năng hấp thụ nước và giữ nước, hoặc natri caseinat để tăng khả năng nhũ hóa và làm đặc, hoặc huyết tương máu để tạo cho gel rất cứng khi nấu tuy không làm tăng được độ nhớt cho thịt ở xúc xích. IV.5) Khả năng tạo màng.

Do có khả năng tạo kết cấu các protein là cơ sở cấu trúc của nhiều thực phẩm. Như prtein myofibril tạo cấu trúc nguyên sơ cho thịt cá, tạo ra cấu trúc đặc trưng cho giò và kamaboko.Gliadin và glutenin tạo ra cấu trúc xốp cho ruột bánh mì. Casein tạo cấu trúc cho phomai và gelatin tạo ra mành mỏng.

Từ protein hòa tan của thực vật hoặc của sữa người ta cũng tạo được kết cấu dạng sợi hoặc dạng màng mỏng có độ nhuyễn, có khả năng giữ nước tốt và có thể giữ được các đặc tính này trong quá trình hydrat hóa và gia nhiệt sau này. Các protein đã được kết cấu này thường được dùng để thay thế hoặc pha chế thêm với thịt .

Có thể thu được các màng mỏng lipoprotein tự hình thành trên bề mặt sữa đậu nành để ở 95oC trong vài giờ, là do sự bốc hơi nước và sự đông tụ nhiệt các protein. Các màng mới lại tạo ra khi bóc màng cũ ra khỏi bề mặt.IV .6) Khả năng tạo kết cấu của protein và sự tạo hình các sản phẩm thực phẩm:

Do có khả năng tạo kết cấu, các protein là cơ sở cấu trúc của nhiều thực phẩm. Như protein miofibril tạo ra cấu trúc nguyên sơ cho thịt cá, tạo ra cấu trúc đặc trưng cho giò và kamaboko. Gliađin và glutenin tạo ra cấu trúc xốp cho ruột bánh mì. Casein tạo ra cấu trúc cho phomat va gelatin tạo ra màng mỏng.

Từ protein của thực vật hoặc của sữa, người ta cũng tạo được kết cấu dạng sợi hoặc dạng màng mỏng có độ nhuyễn, có khả năng giữ nước tốt và có thể giữ được các đặc tính này trong quá trình hydrat hóa và gia nhiệt sau này. Các protein đã được kết cấu này thường được dùng để thay thế hoặc pha chế thêm với thịt.

Một số phương pháp tạo kết cấu đã được dùng trong thực tế để tái tạo lại các protein động vật như thịt bò hoặc thịt gia cầm.Dưới đây sẽ trình bày cơ sở hóa lý của 1 số phương pháp tạo hình. Đông tụ nhiệt và sự tạo màng mỏng

Các dung dịch đặc của dung dịch đậu tương có thể cho đông tụ bằng nhiệt trên 1 bề mặt kim loại phẳng kiểu thiết bị sấy trục lăn. Các màng thu được thường mỏng, mịn và ngậm nước, có thể cuộn lại, ép và cắt.Có thể thu được các màng mỏng lipoprotein tự hình thành trên bề mặt sữa đậu nành để ở 95 độ C trong vài giờ, là do sự bốc hơi nước và sự đông tụ nhiệt các protein. Các màng mới lại tạo ra khi bóc màng cũ khỏi bề mặt.IV .7) Sự tạo sợi

Việc kéo sợi các protein thực vật ( đặc biệt là protein đậu tương ) và các protein sữa có nhiều điểm tương tự với việc kéo sợi tổng hợp.

Để tạo sợi, nhất thiết là phải đi từ các isolat có chứa ít nhất 90% protein, thường có từ 4 đến 5 giai đoạn kế tiếp nhau nhưng cũng có thể thực hiện liên tục:

a) Chuẩn bị 1 dung dịch protein có nồng độ cao ( 10-40% ) bằng cách đưa pH lên trên 10 (pH như thể có thể làm hỏng giá trị dinh dưỡng). Trong điều kiện đó các lực đẩy tĩnh điện sẽ phân li toàn bộ phân tử thành các “dưới đơn vị” cũng như sẽ làm cho các chuỗi polipeptit được giãn mạch trọn vẹn. Dịch thu được có độ nhớt cao cần phải bài khí và làm trong để tránh phá hủy sợi trong quá trình kéo;

b) Cho dịch đã chuẩn bị qua 1 bản có đục lỗ (trên 1000 lỗ) với đường kính lỗ 50-150 µm. Khi các phân tử protein đã giãn mạch đi qua các lỗ này chúng sẽ tự định hướng theo chiều của dòng chảy. Các phân tử có xu hướng kéo căng ra và tự xếp song song với nhau;

c) Các sợi đã hình thành, vừa ướt và nhão vừa đi ra khỏi khuôn kéo được nhúng ngay vào trong 1 bể đựng axit và natri clorua để protein được đông tụ lại nhờ pH đẳng điện và nhờ hiệu ứng muối kết. Vì đã có sự định hướng song song và sự vuốt thẳng mạch, các phân tử protein của từng sợi sẽ tương tác với nhau bằng cầu hydro và cầu ddissulfua để hình thành 1 sợi protein ngậm nước;

d) Các sợi protein đã đông tụ được kéo ra khỏi bể trên trục lăn. Tốc độ quay của trục lăn phải như thế nào để các sợi được vuốt ra và để các chuỗi polipeptit hoàn thành việc sắp xếp, tự liên hợp lại chặt hơn và để tạo được nhiều cầu nối giữa các phân tử hơn. Sự kết tinh từng phần này sẽ làm tăng độ bền cơ học và sự gắn bó các sợi với nhau nhưng cũng có thể làm giảm khả năng giữ nước của chúng.

e) Các sợi tiếp đó được nén và (hoặc) được gia nhiệt giữa các trục lăn để khử đi 1 phần nước do đó làm tăng lực cố kết và độ cứng. Các tác nhân nối kết như gelatin, lòng trắng trứng, gluten hoặc các polysacarit tạo gel có thể được thêm vào trước khi gia nhiệt. Cũng có thể thêm các phụ gia thực phẩm khác như chất thơm hoặc lipit. Các bó sợi được cắt. tập hợp lại và đem ép, sẽ cho ta những sản phẩm tương tự dămbông gần giống với thịt gia cầm hoặc thịt cá.Phần lớn các protein hình cầu (có M > 10 000) đều có thể kéo thành sợi. Sự giãn mạch khởi đầu cần thiết của protein tự nhiên có thể thu được không qua xử lý

kiềm mà bằng cách đun nóng hoặc bằng cách hòa tan protein trong các dung môi hữu cơ. Trong trường hợp sau cùng, dung môi được bay hơi dần dần trong khi các sợi đi ra khỏi khuôn kéo.

Điều lí thú là có nhiều phomat có thể bị nóng chảy khi đun nóng trong sự có mặt hoặc vắng mặt natri phosphat. Một sự gia nhiệt như thế sẽ phá hủy cấu trúc mixen của casein và dẫn đến kết cấu gel và nhũ hóa đặc trưng của phomat nóng chảy. Một số bị thủy phân chút ít thường có xu hướng tạo sợi khi bị nóng chảy.IV .7.1) Phương pháp đùn nhiệt dẻo

Hiện nay kĩ thuật hay dùng nhất để tạo hình các protein thực vật là phương pháp đùn nhiệt dẻo. Phương pháp này sẽ tạo ra các hạt hoặc các mảnh khô có dạng sợi và có lỗ xốp. Sau khi tái hydrat hóa sản phẩm sẽ có 1 kết cấu nhuyễn - mịn. Với phương pháp này không cần phải dùng một isolat protein làm nguyên liệu cơ sở mà có thể sử dụng các bột hoặc các dịch đặc protein của đậu phụ (có 45-70% protein) sẽ rẻ hơn nhiều. Các casein, gluten có thể được thêm vào hoặc được tạo hình theo kiểu như thế. Có thể thêm 1 lượng nhỏ tinh bột hoặc amiloza để cài biến kết cấu cuối cùng. Nhưng nếu thêm vào 1 lượng chất béo lớn hơn 5-10% thì sẽ gây nhiều bất lợi. Nếu thêm 3% NaCl hoặc CaCl2 đều có tác dụng làm cứng thêm cấu trúc.Kỹ thuật đùn - nhiệt dẻo có thể tóm tắt như sau.

Hỗn hợp protein và polysacarit đã hyđrat hóa đến 10-30% nước, nhờ một vít vô tận đưa vào xylanh, và cùng một lúc hỗn hợp phải chịu một áp suất cao (10 000-20 000 KP), ở nhiệt độ cao và cường độ lực cắt lớn. Trong thời gian từ 20 đến 150s hỗn hợp được đưa lên 150-200 độ C và đi qua từ trạng thái bụi đến thể đặc nhão. Sau khi đùn nhanh qua một khuôn kéo hẹp thì trở lại áp suất khí quyển, nước bên trong lúc này bị bốc hơi tức thời tạo ra các bọt hơi, rồi các bọt này tự giãn nở ra. Sau khi làm lạnh và rắn lại, khung protein - polysacarit có cấu trúc khô và rất phồng. Quan sát dưới kính hiển vi người ta thấy sản phẩm có kết cấu bọt và có các sợi được định hướng theo phương của dòng chảy. Sau khi tái hyđrat hóa trong nước khoảng 60 độ C, sản phẩm xốp này sẽ hấp thụ một lượng nước bằng 2-4 lần trọng lượng và cho một cấu trúc sợi, xốp, hơi đàn hồi và có độ nhuyễn khá giống với thịt. cấu trúc này bền khi thanh trùng.

Để tạo được kết cấu tốt, bằng phương pháp đùn nhiệt dẻo, các protein phải có độ hòa tan ban đầu khá, có khối lượng phân tử cao để trong quá trình đi qua khuôn kéo chúng thu được các tính chất lưu biến thích hợp.

Cơ sở hóa lý của phương pháp đùn hiện chưa được biết chính xác. Có điều các hạt protein và các thành phần tế bào nhất thiết phải bị phá hủy. Có thể là trong khi đùn do tác dụng của nhiệt độ cao và lực cắt mạnh mà protein sẽ bị giãn mạch. Các phân tử hoặc các tập hợp phân tử sẽ tự định hướng theo phương của dòng chảy khi đi qua khuôn kéo. Do xảy ra quá trình tập hợp và đông tụ nhiệt nên protein nguyên là hòa tan trong nước trở thành không hòa tan nữa. Chắc chắn là đã có sự tham gia của liên kết hydro, tương tác ưa béo và các cầu đisulfua, trong đó sự trao đổi cầu diissulfua có lẽ là một phản ứng quan trọng bởi lẽ các thuốc thử oxy hóa đều gây bất lợi cho quá trình tạo kết cấu này. Các cầu đồng hóa trị khác

(như lizinoalanil, lationil, ε-N-(γ-glutamil)-lizil ) có tạo ra nhưng không nhiều vì người ta thấy có 1 ít xistein và arginin bị tổn thất.

Cũng có thể tạo hình bằng cách cho đông tụ nhiệt trong 1 máy đùn với protein có hàm lượng nước trên 60-80%. Trong điều kiện này các màng hoặc các gel được tạo ra sẽ ngậm nước nhưng không phồng. Người ta có thể thêm các tác nhân tạo mạng lưới như glutaralđehit để làm tẳng độ cứng cho sản phẩm. Kỹ thuật này có thể dùng để tạo hình máu, thịt, cá ( đã rút xương bằng phương pháp cơ học) cũng như các thứ phẩm động vật khác.IV .8) Khả năng tạo bột nhão của protein và kết cấu xốp của sản phẩm

Tính chất chức năng duy nhất và đặc biệt của các protein từ gluten bột mì là khả năng tạo thành 1 bột nhão có tính cố kết và tính nhớt dẻo sau khi được nhào trộn với nước ở nhiệt độ bình thường. Chính đây là cơ sở của sự biến đổi bột mì thành bột nhão rồi tiếp đó qua lên men và nướng, bột nhão chuyển hóa thành bánh mì. Trong bột mì, ngoài các protein của gluten (gliađin và glutenin) còn có các hạt tinh bột, các pentozan, các lipit có cực và không cực và các protein hòa tan. Tất cả những chất này đều góp phần vào việc tạo ra mạng lưới của bột nhão và (hoặc) kết cấu cuối cùng của bánh mì. Gliađin và glutenin thường chiếm 1 tỉ lượng rất cao (75-95%) trong gluten. Kích thước phân tử của chúng lại lớn do đó quyết định phần lớn các tính chất kĩ thuật của gluten.

Trước hết, gliađin và glutenin có chứa ít axit amin ion hóa được nên chúng hòa tan kém trong dung dịch nước trung tính, nhưng lại giàu glutamin (trên 33% trọng lượng) và các axit amin chứa nhóm hydroxil do đó làm cho gluten có khả năng hấp thụ nước và có tính cố kết bám dính cao.

Trong gliađin và glutenin, cũng chứa khá nhiều axit amin không cực (51% số gốc axit amin) nên dễ phát sinh các tương tác ưa béo vốn có tác dụng tập hợp các phân tử protein cũng như đính thêm các phân tử lipit vào protein do đó cũng làm tăng thêm khả năng cố kết và bám dính của gluten.

Trong 2 chất chính này, glutenin là hợp phần tạo ra độ đàn hồi, lực cố kết và mức độ chịu nhào trộn. Còn gliađin lại làm cho bột nhão có tính lưu, tính kéo giãn và khả năng trương nở làm tăng thể tích của bánh.Trong gluten còn có các liên hợp phân tử protein có khối lượng cao (qua cầu đissulfua) do đó cũng làm tăng cho gluten có khả năng tạo sợi tốt.IV .8.1) Cơ chế tạo thành bột nhão

Bột nhão thường chỉ chứa bột mì, nước, natri clorua. Thành phần và vai trò các chất trong bột nhão trình bày ở bảng dưới.

Bảng Thành phần các chất trong bột nhão

Thành phầnSố lượng (theo trọng lượng)

Vai trò

Bột mìNước Natri cloruaNấm menMaltMuối amonĐường (sacaroza hoặc Glucoza) Bột sữa (đã tách bơ)LipitCanxi propionatVitamin

100 50-65 2 2 0.5 0.5 6 6 4 0.2 Vết

Nguồn gluten, tinh bột, lipit Tác nhân hóa dẻo Tạo vị, làm cứng gluten Lên men để tạo CO2 Nguồn amilaza, proteaza Cơ chất cho nấm men Tạo vị, màu, cơ chất cho nấm men

Tạo vị, màu, tác dụng đệm pH Cải biến kết cấu Tác nhân chống vi sinh vật Tăng giá trị dinh dưỡng

Khi bột được thêm nước, natri clorua và nhào trộn trong 10-20’, các protein của gluten sẽ hấp thụ nước, định hướng, sắp xếp lại thành hàng và giãn mạch từng phần, nên sẽ làm phát sinh các tương tác ưa béo và hình thành các cầu đissulfua mới (qua phản ứng trao đổi -SH/-S-S-). Một mạng protein 3 chiều có tính nhớt đàn hồi được thiết lập, dần dần những tiểu phần gluten ban đầu biến thành những màng mỏng bao lấy xung quanh các hạt tinh bột và những hợp phần khác có trong bột mì (h.II.15). Khối bột trở thành đàn hồi và dễ chảy gọi là bột nhão.

Thường thì loại bột “mạnh”, cần phải có thời gian nhào trộn dài để bột nhão thu được có tính cố kết cao. Với loại bột “yếu”, nếu cường độ và thời gian nhào trộn quá 1 mức nào đó, sẽ làm phá hủy các cầu đisulfua (nhất là khi không có không khí) và bột nhão sẽ chảy.Hình II.15

Sau khi trộn nấm men và để lên men trong 2-3h. Khí cacbonic tạo ra làm bột nhão phồng lên dưới dạng những túi khí được bao bằng màng mỏng gluten. Mạng lưới protein đặc trưng này có những tính chất sau:

- Tính dễ kéo giãn, làm cho màng có thể thay đổi được hình dạng;- Tính không thấm khí, làm cho màng giữ lại được các khí cacbonic tạo ra

khi lên men mà màng trương phồng được;- Tính đàn hồi cũng góp phần giữ khí cacbonic và hình thành 1 cấu trúc xốp

cho sản phẩm;- Khả năng giữ nước cao do đó làm cho sản phẩm có độ mềm sau khi nướng.

Thực tế cho thấy nếu thêm vào các chất khử như xistein sẽ phá hủy các cầu đisulfua do đó làm cho lực cố kết của bột nhão bị giảm xuống. Ngược lại nếu thêm các tác nhân oxy hóa như kali bromat sẽ làm tăng độ cứng và độ đàn hồi.

Hình II.16Các lipit trung tính và có cực của chính bột hoặc được thêm vào bột nhão sẽ

tương tác với gliađin và glutenin do đó có thể làm yếu hoặc tăng cường mạng gluten. Có thể là do khi ở trong bột, gliaddin và glutenin đã bị giãn mạch từng phần và càng trở nên nhiều hơn trong quá trình nhào trộn bột. Song hình như các protein này vẫn chịu được các tốn thát phu khi ở nhiệt độ nướng bình thường (dưới 100 độ C). Ở nhiệt độ trên 70-80 độ C các protein của gluten giải phóng nước và tiếp đó lượng nước này liền được các hạt tinh bột đã hồ hóa từng phần hấp thụ. Tuy nhiên các protein của gluten cũng có vai trò rất quan trọng: truong quá trình nướng, chúng có khả năng giữ lại nước do đó làm cho ruột bánh có độ mềm (40-50% nước).

Trong thời gian nướng, các protein hòa tan của bột mì ( albumin, globulin) đều được biến tính và tập hợp lại và chính sự tạo gel này cũng góp phần hình thành ruột bánh.

Thông thường người ta muốn thêm vào sản phẩn các protein từ bên nguoif để làm giàu giá trị dinh dưỡng. Song các protein “ngoại” này không phải tất cả đều thích hợp với sự hình thành một mạng gluten vừa ý. Các protein hòa tan trong nước thường làm suy giảm lực nở. Có thể tránh được hệ quả không mong muốn này bằng cách dùng protein của đậu tương hoặc của sữa đã được biến tính nhiệt vừa phải tốt hơn là dùng dưới dạng nguyên thủy. Việc thêm các lipit có cực hoặc là các glycolipit của bột mì (môn và đigalactosil điglixerit) hoặc là chất hoạt động bề mặt tổng hợp (este phi ion của sacaroza hoặc stearoil-2-lactilat natri đã được ion hóa) sẽ cho phép phối trộn được với các protein ngoại hoặc các bột ngũ cốc khác mà không làm hỏng cấu trúc của bánh. Điều đó chứng tỏ tầm quan trọng của các glycolipit trong việc thiết lập nên các liên kết hydro và các liên kết ưa béo (kỵ nước) trong mạng gluten.

Cũng có thể thêm các gluten đã tách biệt vào bột mì để tăng cường mạng lưới của bột nhào. Gluten cũng được dùng như một tác nhân nối-kết trong các sản phẩm thịt khác nhau do tính chất bám dính của nó.IV .9) Khả năng cố định các chất thơm của protein và việc giữa mùi cho thực phẩm.

Chúng ta thường thấy một số chế phẩm protein cũng như một số thực phầm giàu protein tuy có giá trị dinh dưỡng và giá trị thực phẩm cao, song dôi khi vẫn có mùi không hấp dẫn. Thường tạo ra các mùi khét, mùi đậu cũng như vị đắng, vị thô. Các hợp chất này thường liên kết với protein và những hợp phần khác của thực phẩm. chúng chỉ được giải phóng ra mà ta có thể cảm thụ được sau khi nấu hoặc nhai nhuyễn. Một số được liên kết vững chắc đến nổi khi trích li bằng hơi nóng hoặc bằng hơi nóng hoặc bằng dung môi cũng không thể loại hết được.

Nếu như việc khử các chất mùi không mong muốn ra khỏi protein khó khăn, vì chúng được protein giữ quá chặt, thì ngược lại, người ta có thể xử dụng mặt tích cực này protein vào việc tải các chất thơm mong muốn. Chẳng hạn để mang một mùi thơm của thịt đến các protein thực vật đã được kết cấu. Không những vậy, điều rất ly tưởng là tất cả những hợp chất bay hơi của một hình thơm mong muốn nào đó phải được liên kết bền vững trong thời gian bảo quản, có thể cả trong khi gia công xử lý nhưng khi vào miệng vẫn giải phóng nhanh và toàn bộ mà không bị biến đổi. Vấn đề chỉ có thể được giải quyết bằng cách nghiên cứu cơ chế mà các hợp chất bay hơi liên kết với protein.IV .9.1) Các tương tác giữa chất bay hơi và protein.

Mùi thơm của một số thực phẩm thường do các hợp chất bay hơi có nồng độ rất thấp nằm ở gần bề mặt. Các nồng độ này phụ thuộc vào một cân bằng phân chia giữa khối thực phẩm và “ không gian ban đầu “ của nó. Franzen và kinsella (1974) đã chứng minh rằng khi thêm protein vào một hệ thống mẫu “nước – chất thơm” thì sẽ làm giảm nồng độ các chất bay hơi trong “không gian ban đầu”.Việc cố đinh hương thơm có thể bao gồm sự hấp thụ ở bề mặt thực phẩm hoặc xâm nhập vào bên trong thưc phẩm bằng khuếch tán. Cần phân biệt hai kiể hấp thụ trên chất rắn:

+ Hấp phụ lý học có tính thuận nghịch do các tương tác vanderwaals.+ Hấp phụ hóa học do liên kết đồng hóa trị hoặc liên kết tĩnh điện.Trong trường hợp đầu năng lượng giải phóng bởi phản ứng nhỏ hơn 20 KJ.

mol-1. Việc cố định chất thơm bằng hấp thụ ngoài ra các kiểu tương tác trên còn có các tương tác hydro và tương tác ưa béo ( kỵ nước ) tham gia. Các hợp chất có cực như các rượu thì được liên kết bằng cầu hidro còn các hợp chất bay hơi có khối lượng phân tử thấp thì tương tác kỵ nước (ưa béo) với các gốc axitamin không phân cực của protein.

Trong một số trường hợp, các hợp chất bay hơi sẽ dính vào protein bằng các liên kết đồng hóa trị và quá trình là bất thuận nghịch.chẳng hạn gắn aldehit và xeton vào nhóm amin và nhóm cacboxyl,nói chung đều là những quá trình không thuận nghịch. Các bazo schiff thuận nghịch có thể được hình thành giữa các hợp chất bay hơi chứa nhóm cabonyl với các nhóm - amin hay α – amin của protein hoặc của axit amin. Việc gắn bất thuận nghịch sẽ dễ dàng hơn trong trường hợp chất bay hơi có khối lượng phân tử cao. Chẳng hạn protein của đậu tương có thể cố định bất thuận nghịch 10% octanol và 50% 2 – dodecanol khi cả hai chất này có cùng nồng độ. Kiểu cố định bất thuận nghịch như thế thường có thể làm mất mùi thơm của các hợp chất bay hơi ban đầu.

Quá trình cố định các hợp chất bay hơi bởi protein chỉ có thể xảy ra khi các “vùng để cố định” đều “sẵn sàng” nghĩa là khi các vùng này chưa tham gia các các tương tác protein – protein hoặc các tương tác khác. Quá trình cố định thuận nghịch bằng liên kết phi đồng hóa trị một hợp chất bay hơi vào một protein sẽ tuân theo phương trình scatchard:

(ở điều kiện cân bằng)

Trong đó : Vf : số mol hợp chất bay hơi được cố định bởi một mol protein.V : nồng độ phân tử của hợp chất bay hơi ở dạng tự do.K : hằng số liên hợp.n : tổng số miền để cố định (tự do+ bị chiếm) của một mol protein.

K và n có thể tính toán được qua thực nghiệm khi ở điều kiện cân bằng vói các giá trị V và Vf khác nhau.

Vf tăng khi nồng độ V của hợp chất bay hơi ở dạng tự do tăng. Cần chú ý rằng phương trình scatchard không có mặt sự phụ thuộc giữa Vf và nồng độ protein. Điều đó chỉ đúng với protein một chuỗi, như serumal bumin của bò, nhưng sẽ không chính xác với những protein oligome như glyxinin của đậu tương. Ở glyxinin này số phân tử hợp chất bay hơi liên kết bởi một mol protein sẽ giảm khi nồng độ protein tăng ( với cùng một hợp chất bay hơi không đổi ). Sở dĩ như vậy là do các tương tác protein – protein trở nên nhiều hơn khi tăng nồng độ protein. Các phép do hấp phụ ( phân tích không gian đầu, cân bằng thẩm tích ) đều cho biết rằng số các miền sẽ tăng lên dần dần cùng với quá trình cố định hợp chất bay hơi. Trong khi cố định sẽ xãy ra khi giãn mạch của protein do đó nhiều gốc axitamin kỵ nước sẽ trở nên sẵn sàng hơn để cố định sau này.

Các hợp chất bay hơi không phân cực sẽ xâm nhập và tương tác với tâm ưa béo( kỵ nước) của protein làm đời chỗ các tương tác ưa béo protein – protein ở trong một phân tử hoặc ở giữa các phân tử. Do đó sẽ khử bền protein và có thể làm biến đổi độ hòa tan của protein.IV .9.2) Các yều tố ành hưởng tới quá trình cố định chất thơm.

Nói chung, tất cả các yếu tố làm thay đổi hình thể của protein đều có ảnh hưởng tới quá trình cố định các hợp chất bay hơi.

Nước thường làm tăng sự cố định các hợp chất bay hơi có cực nhưng gần như không ảnh hưởng đến sự cố định các hợp chất bay hơi không cực. Trong protein khô sự khuếch tán hợp chất bay hơi gần như bị hạn chế. Khi tăng nhẹ hoạt độ nước sẽ làm sẽ làm tăng độ linh động của các hợp chất bay hơi có cực và tạo cho chúng khả năng tìn đến “ miền để cố định dễ dàng hơn.

Trong môi trường nhiều nước hoặc trong các dung dịch thì khả năng sẵn sàng để cố định các hợp chất bay hơi của các axit amin có cực hoặc không có cực thường bị ảnh hưởng bởi nhiều nhân tố.

Casein cố định các hợp chất cacbonyl, các rược hoặc các ester ở Ph trung tính hoặc kiềm ở Ph acid.

Các ion Cl- và SO42- bình thường có tác dụng làm bền cấu trúc tự nhiên của

các protein hình cầu, nhưng khi ở nồng độ cao có thể làm thay đổi cấu trúc cảu nước, làm yếu các tương tác kỵ nước do đó làm giãn mạch protein. Kết quả là làm cho liên kết của hợp chất cacbonyl với nước được tốt hơn

Các hóa chất có xu hướng phân ly protein hoặc khử các cầu disulfua đều làm cho quá trình cố định các hợp chất bay hơi chất bay hơi tốt hơn.

Tuy nhiên sự phân ly các protein oligome thành các dưới đơn vị thường có tác dụng làm giảm sự liên kết các hợp chất bay hơi không có cực vì các miền giữa

các phân tử trước đây có tính kỵ nước sẽ có xu hướng bị biến mất và bị che khuất dần dần cùng với sự thay đổi hình thể của đơn phân.

Một sự proteolyzo quan trọng cũng làm giảm quá trình cố các hợp chất bay hơi. Chẳng hạn 1Kg protein đậu tương có thể cố định được 6,7 mg 1 – hexanal thì sau khi thủy phân bởi proteaza axit tính nguồn vi khuẩn, lượng hexanal mà protein liên kết được chỉ là 1mg. Vậy là sự proteolyzo có thể có ích làm giảm mùi đậu của protein đậu tương. Việc biến đổi 1 – hexanal, đã được liên kết thành acid caproic bởi một andehit dehydrogenaza cũng có tác dụng làm giảm mùi xấu này.

Khi biến tính protein bởi nhiệt, ngược lại, sẽ làm tăng sự cố định các hợp chất bay hơi. Chẳng hạn, một dung dịch nước chứa 10% isolat protein đậu tương được gia nhiệt đến 900C trong thời gian 1h và 24h với sự có mặt của 1 – hexanal, sau dó đem sấy thăng hoa kết quả, lượng hexanal được liên kết tăng lên gấp 3 và 6 lần so với dung dịch protein không dược gia nhiệt.

Các phương pháp khử nước như sấy thăng hoa thường làm giải phóng hơn 50% các chất thơm vốn ban đầu đã liên kết với một protein kiểu như casein . khả năng giữ các chất thơm bay hơi se tốt nhất khi khả năng áp suất hơi của chúng thấp nhất và khi chúng có nồng độ thấp.

Khi có mặt các lipit sẽ có tác dụng tốt đối với việc cố định và giữ các hợp chất bay hơi chứa nhóm cacbonyl, kể cả chất sinh ra sự oxy hóa lipit. IV .10) Khả năng nhũ hóa của proein và độ bền của các nhũ tương thực phẩm.IV .10.1) Sự hình thành và phá hủy nhủ tương. Các nhủ tương là những hệ phân tán của hai chất lỏng không trộn lẫn vào với nhau một trong hai có mặt dưới dạng những giọt nhỏ của pha bị phân tán, còn chất lỏng kai dưới dạng pha (tác nhân) phân tán liên tục. Phần lớn các nhũ tương thưc phẩm đều là kiểu dầu trong nước (D/N) hoặc nước trong dầu (N/D). Thuật ngữ “nước” để chỉ một chất lỏng có cực, ưa nước thường là một dung dịch nước, còn thuật ngữ dầu chỉ một chất lỏng ưa béo (mỡ nóng chảy, dầu thực vật, tinh dầu)

Nhiều nhủ tương thực phẩm cũng chứa cả bọt khí và những chất rắn bị phân tán.

Bảng liệt kê một số nhủ tương thực phẩm.

Thực phẩmKiểu nhũ

tương

Tỉ lệChất nhủ hóa và liều lượngdầu

nướckhông khí dẩu+nước

Sữa đã đồng hóa (3,5% chất béo)

D/N 0,04 0

Không cần thêm chất nhũ hóa tổng hợp vì đã có

protein và phospholipit trong sữa

Maoynne (sốt dầu lòng đỏ trứng) (80%

D/N 5,3 0 Lexitin của trứng đôi khi thêm glixerylmonostearat

chất béo)chất làm bền ưa nước với

lượng rất ít.

Macgarin (80% chất béo)

N/D5

0Lexitin, protein

glyxerylmonostearat với lượng khoảng

Bơ (50% chất béo) N/D 5 Rất ítKhông cần thêm chất nhũ

hóa.

Kem đá D/N 0,2 1

Protein, glixerinmonoteara, tác nhân làm bền ưa nước và nhân tao gel với lượng

khoảng 1%.

Đường kính của giọt chất lỏng bị phân tán là 0,1 – 50 m. Phần trăm thể tích (hay thể tích phần ) của pha bị phân tán thay đổi trong khoảng khá rộng. Thể tích (phần) của pha bị phân tán với các giọt hình cầu có khích thước đồng đều và tiếp xúc sit với nhau là bằng 0,741 hay 74,1% thể tích toàn bộ tỉ lệ này có thể cao hơn nếu các giọt có cùng khích thước nhưng không phải hình cầu mà bị biến dạng do chèn ép lẫn nhau.

Việc hình thành các giọt nhũ tương sẽ đi đôi với việc tạo nên một bề mặt liên pha quan trọng giữa hai pha lỏng không trộn lẫn được. Bề mặt phân chia này sẽ tăng theo luật số mũ khi đường kính của các hạt giảm ( với cùng một lượng bị phân tán ) và có thể đạt đến 1m2.ml-1 nhủ tương .

Mọi chất lòng bị phân chia đều có xu hướng giảm càng nhiều càng tốt bề mặt tiếp xúc của nó với không khí hoặc với một chất lỏng khác không trộn lẫn được nên việc tạo ra bề mặt liên pha quan trọng sẽ đòi hỏi cung cấp một năng lượng ES tỉ lệ với điện tích A và sức căng bề mặt liên pha ( khoảng từ 12 đến 25 dyn.cm-1 đối với phần lớn bề mặt liên pha dầu nước).

ES = A. Để cung cấp năng lượng này người ta sẽ dùng các thiết bị trôn nhanh, máy

dồng hóa hoặc hệ thống siêu âm. Tuy nhiên, nhũ tương thường không bền vì có ba hiện tượng khử bền chủ

yếu sau.1) Sự nổi lên hoặc sự lắng xuống của các giọt. Ta đều biết, dưới ảnh hưởng

của trọng lực, vật sẽ rơi với tốc độ tăng dần cho đến khi lực ma sát cản Ff (do môi

trường xảy ra sự rơi) Ff = 6rv

trở nên cân bằng với lực hấp dẫn Fg :

Fg = r3( - 0)g

Bắt đầu từ thời điểm đó sự rơi sẽ diễn ra với tốc độ không đổi v0.

V0 = r2

Trong đó:

v0 : tốc độ rơi xuống hay dâng lên của giọt.r : bán kính giọt.

: trọng lượng riêng của pha bị phân tán: trọng lượng riêng của pha phân tán.

: hệ số nhớt của pha liên tục.g : gia tốc trọng trường.

Sự lắng xuống sẽ càng chậm khi kích thước của giọt càng nhỏ,hiệu số trọng lượng riêng giữa hai càng bé và độ của phân tán càng cao.

Với các nhũ tương dầu/nước có cao thì sự chảy của pha liên tục giữa cac giọt bị phân tán thường xảy ra hơn cả.

2). Sự kết tụ của các giọt do sự giảm đột xuất các điện tích nên kéo theo làm giảm các lực đẩy tĩnh điện giữa các giọt do đó làm tăng tốc độ phân lớp.

3) Sự hợp giọt một cách tự phát sẽ làm tăng dần kích thước của các giọt và cuối cùng dẫn đến phân chia hai pha thành hai lớp ngăn cách nhau bằng một bề mặt phân chia phẳng và điện tích sẽ cực tiểu. Sự sa lắng, sự kết tụ và va chạm do chuyển động Brown, hoặc sự chuyển động khuấy khác sẽ lảm cho các giọt gần lại nhau và thường đến trước sự hợp giọt.

Tuy nhiên các hiện tượng sau đây có tác dụng làm bền nhũ tương:1). Có đường kính các giọt nhỏ có thể thu được bằng cách khuấy mạnh,

bằng cách đồng hóa ( trường hợp các cầu béo của sữa, khi qua lỗ hẹp dưới áp suất lớn 150 – 250 kg/cm2 bị giảm khích thước đi 1/5) và có một lượng thích hợp tác nhân hoạt động bề mặt.

2). Có độ nhớt của pha liên tục cao cũng là yếu tố làm bề mặt nhũ tương do làm chậm đươc sự lắng gạn cũng như chống lại sự kết tụ.

3). Có mặt các điện tích cùng dấu trên bề mặt các giọt cũng góp phần làm bền nhũ tương. Có các điện tích là do hiện tượng ion hóa hoặc do hấp thụ các ion . Các giọt đã được tích điện sẽ được bao quanh bằng một lớp khuếch tán kép đối với các ion. Các lực đẩy tĩnh điện này sẽ thể hiện ra, khi các lớp khép của hai giọt đi vào tiếp xúc và xâm nhập lẫn nhau, nên sẽ chống lại lực hút van der waals giữa các giọt .

4). Có mặt một lớp bề mặt liên pha bền (chẳng hạn được cấu tạo bằng một màng protein ) có khả năng chống lại một cách cơ học sự hợp giọt.

5). Có một sức căng bề mặt liên pha yếu ( nhỏ hơn 5dyn.cm-1 ) do bản chất của hai pha này hoặc do thêm các tác nhân hoạt động bề mặt.

Các tác nhân nhũ hóa sau đây thường được sử dụng làm bền nhũ tương các nhũ tương.

1). Các chất điện ly vô cơ để cung cấp điện tích cho các giọt.2). Các phân tử chất hoạt động bề mặt có cấu trúc lưỡng cực sẽ tự dịnh

hướng để hai cực háo nước và kị nước của chúng ứng với hai phía của bề mặt liên pha dầu/nước. Khi có mặt những phân tử như thế ở bề mặt liên pha sẽ làm giảm được sức căng bề mặt liên pha. Thế điện cực ở bề mặt liên pha sẽ làm giảm được sức căng bề mặt liên pha. Các chất hoạt động bề mặt có khả năng ion hóa cũng có thể cung cấp điện tích cho giọt bị phân tán.

3). Các chất cao phân tử hòa tan được trong pha liên tục hoặc để làm tăng độ nhớt của pha này ( như các polysacaric có tác dụng làm đặc) hoặc để được hấp thụ vào bề mặt liên pha (như protein ).

4). Các chất không hòa tan có mức độ phân chia rất nhỏ và có thể thấm ướt được bởi cả hai pha, khi được hấp thụ vào bề mặt liên pha sẽ tạo ra vật chắn chống lại sự hợp giọt.

Các chất nhũ hóa làm bền nhũ tương cho hiệu quả cao hơn khi dùng một chất. Chọn chất nhũ hóa thường làm như sau: tính tỉ lệ bách phân của khối lượng phân tử và phần ưu nước của phân tử. Đem tỉ lệ bách phân này chia cho 5 thì được chỉ số cân bằng thân dầu - thân nước,viết tắt là HLB. Ví dụ, glyxeryl – monostearat có HLB = 3,8.

Chẳng hạn chọn chất nhũ hóa cho nhũ tương gồm hai chất: một chất rất háo nước và chất kia rất ưu béo. Đầu tiên trộn hai chất lại với nhau theo những tỉ lệ khác nhau, rồi tìm xem ứng với tỉ lệ nào sẽ hình thành nhũ tương bền nhất. Tỉ lệ này sẽ tương ứng với một HLB tổng thể nào đó. Tiếp đó tìm chất nhũ hóa có củng HLB. Thường những tác nhân và hổn hợp có HLB cao sẽ làm bền các nhũ tương dầu/nước, còn các nhũ tương nước/dầu lại được làm bền bởi các tác nhân có HLB thấp. Các chất tẩy rửa hoặc chất làm bền ( pha phân tán nước cao) đều có HLB cao.IV .10.2) Các protein là những chất làm bền các nhũ tương thực phẩm

Nhiều sản phẩm thực phẩm là những nhũ tương như sữa, kem, kem đá, bơ, phomat nóng chảy, lòng đỏ trứng, thịt băm nhỏ để làm xúc xích, trong đó các hợp phần protein của chúng thường có tác dụng làm bền hệ thống keo này.

Chẳng hạn với sữa, màng của các cầu béo đóng vai trò chất nhũ hóa tự nhiên và bảo vệ các cầu béo chống lại hiện tượng hợp giọt. Màng này được cấu tạo từ các lớp triglixerit, photpholipit lipoprotein không tan và protein hòa tan được hấp thụ kế tiếp nhau. Trong sữa tươi, lớp protein hòa tan là imunoglobulin. Nếu sữa chưa đồng hóa thì sẽ xảy ra sự gắng gạn các cầu béo và sẽ hình thành kem. Khi đồng hóa độ bền nhũ tương tăng lên do làm giảm kích thước của cầu béo và cũng do các siêu mixen casein được tân tạo ra(do đồng hóa) sẽ thay chỗ các imunoglobulin và được hấp thụ vào trên các cầu béo.

Các protein được hấp thụ vào bề mặt liên pha giữa các giọt dầu bị phân tán và pha nước liên tục, sẽ tạo ra những tính chất cơ lý như độ dày, độ nhớt, độ đàn hồi, độ cứng, có tác dụng chống lại sự hợp giọt. Sự ion hóa các axit amin mạch bên của protein(xảy ra tùy theo pH )cũng sẽ tạo ra lực đẩy tĩnh điện làm cho độ bền của nhũ tương tăng lênProtein nói chung, là những chất làm bền rất bình thường của nhũ tương dầu/ nước.Có thể là do bản chất háo nước của đa số protein nên khi được hấp thụ thì phần lớn nhất của phân tử sẽ nằm về phía “nước” của bề mặt liên phaIV .10.3) Các yếu tố ảnh hưởng đến sự nhũ hóa

Thông thường có một mối tương quan thuận giữa độ hòa tan của protein và khả năng nhủ hóa hoặc độ bền của nhũ tương.Cá protein không hòa tan chỉ góp phần rất nhỏ vào quá trình nhũ hóa có lẻ vì các protein phải tự hòa tan và di chuyển đến bề mặt liên pha trước khi những tính chất bề mặt của chúng được thể hiện.Tuy nhiên các tiểu phần protein rắn có thể đóng vai trò chaats ổn định các nhũ tương đã tạo thành.

PH có ảnh hưởng đến tính chất nhũ hoá của protein. Một số protein ở điểm đẳng điện ít hòa tan do đó sẽ làm giảm khả năng làm bền nhũ tương của chúng.Ngoài ra các protein ở trạng thái đó không thể góp phần vào sự tích điện bề mặt của các giọt.Sự gia nhiệt bình thường sẽ làm giảm độ nhớt và độ cứng của màng protein đã được hấp thụ ở bề mặt liên pha do đó làm giảm độ bền của nhũ tương. Tuy nhiên do khả năng tạo gel của một màng protein ở bề mặt liên pha làm cho nước được giữ tốt, lại làm tăng độ nhớt bề mặt và độ cứng của nó, vì thế sẽ làm bền nhũ tương.Cũng như thé sự tạo gel của protein miofibrin sẽ góp phần làm cho các nhũ tương thịt kiểu xúc xích bền với nhiệt, là do khả năng giữ nước, giữ béo và lực cố kết lớn hơn.

Khi thêm chất hoạt động bề mặt có kích thước phân tửu thấp sẽ không có lợi cho độ bền của nhũ tương vốn đã được làm bền bởi protein. Vì các chất hoạt động bề mặt kiểu này sẽ làm giảm độ cứng của màng protein và làm giảm các lực đang giữ protein ở bề mặt liên pha.

Tốc độ khuếch tán của một số protein từ trong lòng pha nước đến bề mặt liên pha có thể bị yếu đi là do nồng độ của chúng trong pha nước đã bị giảm thấp ( do protein bị hấp thụ vào trên giọt dầu). Vì vậy để tạo được một màng có bề dày và có các tính chất lưu biến mong muốn thì nồng độ protein ban đầu phải cao. Thực tế, người ta nồng độ protein phải từ o,5 đến 5 % để nồng độ của nó ở bề mặt liên pha có từ 0,5 đén 20 mg/m2 .4.Tính chất bề mặt của protein

Đặc trưng quan trọng tiêu biểu nhất cho các tính chất nhũ hóa của một protein hòa tan là khả năng khuếch tán đến bề mặt liên pha dầu/nước và được hấp thụ ở đây. Người ta thừa nhận rằng ngay khoảnh khắc khi một phần của phân tử protein vừa được vào tiếp xúc với bề mặt liên pha thì các góc axit amin không cực sẽ tự hướng về phía pha không nước, năng lượng tự do của hệ giảm xuống và phần còn lại của protein sẽ đươc hấp thụ một cách tự phát.Trong thời gian hấp thụ phần lớn các protein sẽ tự giãn mạch hoàn toàn và sẽ trải ra thành một lớp đơn phân ( khoảng 1 mg/m2, có bề dày từ 10 – 20AO) nếu có một bề mặt trống lớn.

Theo một số tác giả, protein càng kị nước thì nồng độ protein ở bề mặt liên pha sẽ càng cao, sức căng bề mặt liên pha sẽ càng nhỏ và nhũ tương sẽ càng bền. Tuy nhiên độ kỵ nước(ưa béo) chung của protein(được biểu thị bằng tỷ lệ thể tích giữa các gốc axitamin háo nước và kỵ nước(p) hoặc bằng độ kỵ nước trung bình (GO) sẽ không có một tương quan chặt chẽ với tính chất nhũ hóa.

Thật ra, các protein mềm dễ uốn thì có khả năng tự giãn mạch và tự trải rộng ra khi tiếp với bề mặt chất béo sẽ nhanh chóng tương tác ưa béo với các giọt chất béo, sẽ tạo ra các màng mỏng hấp thụ có tính nhớt đàng hồi tốt và sẽ làm cho các nhũ tương rất bền.

Các protein hình cầu có một cấu trúc bền và một độ háo nước bề mặt cao như các protein lactoserum, lisozim và ovalbuminđều là những tác nhân nhũ hóa bình thường vì chúng có thể giãn mạch khi được gia nhiệt thích hợp mà vẫn không làm mất độ hoa tan. Các caseinat là những chất nhũ hóa tốt nhất vì chúng có độ hòa tan cao, có cấu trúc phân ly, có độ giãn mạch tự nhiên hình thể thông kê và có cách biệt các vùng rất háo nước và rất ưa béo của chuỗi peptit . Các mixen casein (sữa bột đã tách kem), actomiozin (protein của thịt và cá), các protein của đạu tương( nhất là các isolat đậu phụ), các hợp phần protein của huyết tương và globin của máu đều có những tính chất nhũ hóa rất tốt.

IV .11.) Tính chất tạo bọt đặc trưng của các protein

Bằng thực nghiệm người ta đã chứng tỏ việc hình thành bọt và việc ổn định bọt đòi hỏi tính chất hơi khác nhau.

Sự hình thành bọt bao gồm sự khuyếch tán các protein hoà tan đến bề mặt liên pha không khí/nước.Tại đây chúng mới phát triển dãn mạch,tự tập trung tự trải ra một cách nhanh chóng để làm giảm sức căng bề mặt liên pha không khí/nước.Tại đây chúng mới phải tự giãn mạch,tự tập trung và tự trải ra một cách nhanh chóng để làm giảm sức căng bề mặt liên pha.Thường thì các phân tử mềm,dễ uốn,nghèo cấu trúc bậc hai và bậc ba(chẳng hạn casein )sẽ tác dụng hiệu quả như là một chất hoạt động bề mặt.Một sự dãn mạch thích hợp các protein hình cầu bằng cách gia nhiệt vừa phải bằng cách tác nhân biến tính (các chất khử liên kết cầu disulfua)hoặc một số proteolizơ nhẹ nhàng,cục bộ đều làm cho chúng dịnh hướng tốt bề mặt liên pha sẽ làm tăng khả năng tạo bọt của chúng miễn là sự dản mạch không kèm theo sự tập hợp hoặc sư tổn thất độ hoà tan thường có mối tương quan trực tiếp giữa độ ưa béo(kỵ nước)bề mặt của protein khả năng làm sức căng bề mặt của nó.Các dẫn suất ưa béo của các casein và của các protein khác, có khả năng tạo bọt rất tốt vì chúng định hướng và trải ra ở bề liên pha không khí/nước rất dễ dàng

Còn để có một bọt bền thì màng protein tạo xung quanh mỗi bọt khí phải dầy,cố kết,đàn hồi liên tục không thấm khí. Dường như các protein hình cầu có khối lượng phân tử cao và khó bị dãn mạch ở bề mặt sẽ tạo ra những màng hấp thụ dầy do đó làm cho bọt rất bền. Có thể để tạo ra màng mỏng bên như thế thì nhiều lớp protein đã bị dãn mạch từng phần trước tiên phải tự liên hợp với nhau trong bề mặt liên pha bằng các tương tác ưa béo và có thể bằng các liên kế hydro và liên kết tĩnh điện

Các protein,để làm bền bọt phải có khả năng chuyển từ vùng có sức căng bề mặt liên pha đến vùng có sức căng bề mặt cao,kéo các phân tử nước và tái thiết lập được độ dày ban đầu của vách(hiệu ứng Maragoni).Cuối cùng các mạch bên có cực của màng mỏng protein cũng phải cố định được nước cho các vách để làm giảm được tổn thất nước do hiện tượng chảy (rút nước).

Các protein có khả năng tạo bọt tốt là : lỏng trắng trứng, globin và hemoglobin, gelatin, các protein của lactoserum, các mixen casein, casein , các protein của lúa mì, các protein của đậu tương và một số dịch chảy thủy phân của protein.

Casein có cấu trúc ít trật tự (có đuôi mềm dễ uốn làm giảm nhanh sức căng bề mặt liên pha và làm bọt hình thành dễ dàng nhanh chóng.Casein K tự giãn mạch một cách chậm chập trong khi tạo bọt (do có cầu disulfua giữa các phân tử) và tự trải ra ở bể mặt liên pha kém hơn casein . sự hình thành bọt chậm nhưng màng mỏng protein hấp phụ lại dày và bền do đó bọt thu được khá bền. cấu trúc cầu có cấu trúc trật tự của serum albumin khá mềm nên dễ giãn mạch và dễ hấp phụ một phần ở bề mặt liên pha của bọt, cấu trúc dư của phân tử bị hấp phụ cũng đủ để bọt thu được có độ bền tốt. trong trường hợp lòng trắng trứng, do các hợp phần protein của chúng có các tính chất hóa lý bổ sung cho nhau nên bọt tạo ra nhanh, bọt nhẹ, bền và chịu được nhiệt tốt. tuy có nhiều điểm giống

nhau giữa sự hình thành nhũ tương và hình thành bọt nhưng lại không có một mối tương quan chặt chẽ giữa tính chất nhũ hóa và tính chất tạo bọt. có thể cấu trúc dư của protein cần thiết cho việc làm bền các bọt hơn là đối với việc làm bền nhũ tương.

Trong các thực phẩm có kết cấu bọt việc làm bền các bọt là do protein. Chẳng hạn, ở lòng trắng trứng dậy bọt, các bọt được ổn định là nhờ pha liên tục bị đông tụ : các protein của lòng trắng trứng được hấp phụ vào bề mặt liên pha khí / nước bị động tụ do “ đánh khuấy ” hoặc do gia nhiệt sẽ tạo ra màng cứng làm cho bọt được bền. hoặc như ở bánh mì, khi nướng các protein của gluten bị động tụ tạo thành màng chắc do đó bảo vệ được bọt. thành phần của kem đá thường có sữa, kem,đường,chất thơm (từ quả, nước quả hoặc từ chất thơm tự nhiên :socola, cà phê, vani…) và một lượng chất làm bền không quá 1 % (có thể gelatin thực phẩm, lòng trắng trứng , thạch , pectin hoặc alginat kiềm nghĩa là những keo hóa nước ). Hỗn hợp được thanh trùng trong 25-30 phút ở nhiệt độ 65-82oC, để vài giờ ở nhiệt độ 4oC. Khi đó chất béo đóng rắn làm cho kem có kết cấu khô, tác nhân làm bền sẽ tạo gel với pha nước làm giảm sự tạo gel với pha nước làm tăng độ nhớt của hỗn hợp do đó sẽ ngăn cản hoặc làm giảm sự tạo ra các tinh thể đá to. Làm lạnh nhanh đến nhiệt độ -6 oC. Đánh khuấy với không khí để tạo bọt, để tạo độ giãn nở và tăng thể tích , sau đó để kem ở nhiệt độ không quá -180C.Trong trường hợp này, bọt bền là do màng protein tạo gel và đông lại

Hiện tượng kem bị “vỡ” rất nhanh khi tan chảy là do màng protein bao quanh mỗi bọt khí quá mềm nên không khí từ các bọt thoát ra.

TÀI LIỆU THAM KHẢO

1. Lê Ngọc Tú, Bùi Đức Hợi, Lưu Duẩn, Ngô Hữu Hợp, Đặng Thị Thu, Nguyễn Trọng CẩnHoá học thực phẩmNhà xuất bản khoa học và kỹ thuật Hà Nội -19992. Lê Ngọc Tú, Phạm Quốc Thăng và những người khác Hoá sinh công nghiệpNhà XB DH và THCN Hà Nội 19773. Trần Thị LuyếnCác phản ứng cơ bản và biến đổi của thực phẩm trong quá trình công nghệNhà xuất bản nông nghiệp TP Hồ Chí Minh 2006 4. Nguyễn Trọng Cẩn , Đỗ Minh Phụng, Nguyễn Anh TuấnNguyên liệu chế biến thuỷ sảnNhà xuất bản nông nghiệp TP Hồ Chí Minh -20065 Kỹ thuật thực phẩm đại cươngĐại học bách khoa- khoa đại học tại chức Hà Nội 19696.Lưư Duẩn, Lê Bạch Tuyết và những người khácCác quá trình công nghệ cơ bản trong sản xuất thực phẩmNhà xuất bản giáo dục 19967. Nguyễn Đức Lượng , Cao Cường và những người khácCông nghệ enzymeNhà xuất bản đại học quốc gia TP. Hồ Chí Minh-2004