laporan praktikum biokimia dasar pencernaan
TRANSCRIPT
LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA DASARACARA V
PENCERNAAN
Disusun oleh :Kelompok XXI
Zulfi Nur Amrina R PT/ 06227Farkhan Insani PT/ 06365Dini Dwi L PT/ 06384
Asisten : Dimas Hand Vidya Pradipta
LABORATORIUM BIOKIMIA NUTRISIBAGIAN NUTRISI DAN MAKANAN TERNAK
FAKULTAS PETERNAKANUNIVERSITAS GADJAM MADA
YOGYAKARTA2013
ACARA V
PENCERNAAN
Tujuan Praktikum
Praktikum pencernaan bertujuan untuk mengetahui pencernaan
nutrien pakan melalui hidrolisis enzim dan mengetahui organ sekreternya.
Tinjauan PustakaPencernaan adalah proses untuk memperkecil ukuran partikel
sedangkan pemasukan bahan makanan yang dapat di cerna melalui
selaput lendir usus dalam darah dan limpe disebut penyerapan
(absorbsi). Proses utama pencernaan adalah secara mekanik, enzimatik
ataupun mikrobial. Proses mekanik terdiri dari mastikasi atau
pengunyahan makanan dalam mulut dan gerakan-gerakan saluran
pencernaan yang dihasilkan oleh konsentrasi otot terpanjang usus.
Pencernaan enzimatis atau kimiawi dilakukan oleh enzim- enzim yang
dihasilkan oleh sel- sel dalam tubuh hewan dan yang berupa getah-getah
pencernaan. Pencernaan mikrobial juga dilakukan secara enzimatis yang
enzimnya dihasilkan oleh sel- sel mikroorganisme. Tempat utama
pencernaan mikrobial ini adalah dalam retikulum-rumen pada ruminansia
dan dalam usus besar pada ruminansia maupun pada non-ruminansia
(Tillman et al., 1998).
Menurut Poedjiadi (1995), proses pencernaan di lambung terjadi
secara kimiawi dengan enzim- enzim lambung yaitu pepsin, renin, dan
lipase. Di dalam lambung terdapat cairan yang berfungsi untuk mencerna
protein yaitu mengubah protein dengan cara hidrolisis. Cairan lambung
terdapat zat-zat organik yaitu HCl, NaCl, KCl, fosfat. Sedangkan molekul
anorganik yang terdapat dalam cairan tersebut adalah enzim pepsin, renin
dan lipase. Menurut Ganong (2003), enzim pepsin adalah enzim yang
memecah molekul protein menjadi molekul yang lebih sederhana yaitu
pepton dan protease. Enzim ini dihasilkan oleh sel-sel utama lambung
dalam bentuk pepsinogen, yaitu calon enzim yang belum aktif disebut
zimogen. Pepsinogen diubah menjadi enzim aktif dengan adanya asam
HCl, sedangkan pepsin yang terjadi dapat mengkatalis dalam reaksi
perubahan pepsinogen menjadi pepsin. Terbentuknya bagian ektif enzim,
maka dapat terjaadi kontak antara substrat dengan enzim, sehingga akan
terbentuk hasil reaksi. Pepsin merupakan katalis khusus untuk reaksi
hidrolisis protein dan membentuk pepon dan protease yaitu polipeptida
yang lebih kecil dari pada protein.
Organ tubuh yang mempunyai peranan penting dalam proses
pencernaan makanan dalam usus yaitu pankreas, empedu, dan usus.
Baik pankreas maupun empedu memproduksi yang disalurkan ke dalam
duodenum pada tempat dekat katub pilorus. Cairan yang dikeluarkan oleh
pankreas dan empedu mempunyai sifat basa. Cairan makanan yang di
bersifat asam akan dinetralkan dan akhirnya bersifat basa. Suasana basa
ini merupakan syarat bekerjanya enzim-enzim yang menjadi katalis dalam
proses pencernaan dalam usus ( Poedjiadi, 1995).
Cairan pankreas merupakan cairan yang jernih mempunyai berat
jenis 1,007 dan pH antara 7,5 sampai 8,2. Selam 24 jam dihasilkan
pankreas kira-kira 500 ml. cairan pankreas ini terdiri atas zat organik dan
zat anorganik. Zat organik yang terdapat di dalam pankreas ialah protein
dan beberapa enzim yaitu tripsin, kimotripsin, karboksipeptidase,
deoksiribo nuklease dan kolegase.
Tripsin adalah enzim yang memecah protein yang dihasilakan oleh
sel-sel pankreas dalam bentuk molekul tripsinogen yang tidak aktif.
Tripsinogen diaktifkan menjadi tripsin oleh enterokinase. Molekul tripsin
dapat bekerja dengan baik pada ph antara 8,0 sampai 9,0. Protein yang
telah didenaturasikan terlebih dahulu akan lebih mudah dipecah oleh
tripsin (Tortora, 1994). Enzim Tripsin diproduksi di pankreas dalam bentuk
trypsinogen zymogen tidak aktif. Bila pankreas dirangsang oleh
cholecystokinin, itu kemudian dikeluarkan ke dalam usus kecil. Setelah di
usus kecil, mengaktifkan enzim enteropeptidase ke tripsin dengan
pemutusan proteolitik. Para tripsin dihasilkan sendiri mengaktifkan
tripsinogen lebih (autocatalisis), sehingga hanya sejumlah kecil
enteropeptidase diperlukan untuk memulai reaksi. Mekanisme aktivasi
adalah umum bagi sebagian besar protease serin, dan berfungsi untuk
mencegah autodigestion pancreas. Enzim Tripsin disekresi ke dalam
duodenum, di mana ia bertindak untuk menghidrolisis peptida menjadi
balok kecil-bangunan mereka, yaitu asam amino (peptida ini adalah hasil
dari enzim pepsin menguraikan protein dalam lambung). Hal ini
memungkinkan penyerapan protein dalam makanan karena peptida
(meskipun lebih kecil dari protein) terlalu besar untuk diserap melalui
lapisan usus yang paling bawah. Tripsin mengkatalisis hidrolisis ikatan
peptida (Ganong, 2003).
Lipase adalah cairan pankreas berfungsi sebagai katalis dalam
proses hidrolisis lemak menjadi asam lemak, gliserol, monoasilgliserol dan
diasil gliserol. Aktivitas enzim lipase dapat bertambah dengan adanya ion
kalsium dan asam empedu. Lipase bekerja baik apabila lemak
mengandung asam lemak yang rantainya panjang atau mempunyai bobot
molekul besar dan banyak ikatan rangkap. Demikian pula enzim ini
bekerja lebih baik terhadap trigliserida daripada digliserida atau
monogliserida (Poedjiadi, 1994). Enzim lipase atau lengkapnya
triasilgliserol lipase adalah enzim yang menghidrolisis ester karboksilat.
Enzim ini memiliki sifat khusus dapat memecahkan ikatan ester pada
lemak dan gliserol. Selain itu lipase memiliki kemampuan mengkatalisis
reaksi organik baik dalam media berair maupun dalam media non-air
(Kamal,1994).
Zat-zat gizi organic terdapat dalam bentuk yang tidak larut
sehingga harus dipecah menjadi senyawa-senyawa yang kecil sebelum
mereka dapat masuk melalui dinding saluran pencernaan ke dalam darah
dan saluran limfe. Proses pemasukan bahan makanan yang dapat dicerna
melalui selaput lendir usus dalam darah dan limfe disebut penyerapan
absorbsi. Oleh karena itu enzim begitu penting dalam pencernaan dan
metabolisme zat makanan organic. (Hartadi, 1997).
Pemecahan lemak dengan cara hidrolisis dibantu oleh garam dan
asam empedu yang terdapat dalam cairan empedu dan berfungsi sebagai
emulgator. Garam asam empedu dapat memecah lemak dalam usus
menjadi partikel yang lebih kecil sebagai emulsi, sehingga luas
permukaan lemak bertambah besar, menyebabkan proses hidrolisis
berjalan lebih cepat. Pemecahan lemak dalam usus ini tidak berlangsung
secara sempurna menjadi gliserol dan asam lemak, tetapi masih terdapat
digliserida dan monogliserida sebagai hasil reaksi disamping gliserol dan
asam lemak (Poedjiadi, 1994). Sekitar separuh empedu dikeluarkan
diantara jam-jam makan dan dialirkan melalui duktus sistikus ke dalam
kandung empedu. Sisanya langsung mengalir ke dalam saluran empedu
utama, menuju ke usus halus. Jika makan, kandung empedu akan
berkontraksi dan mengosongkan empedu ke dalam usus untuk membantu
pencernaan lemak dan vitamin-vitamin tertentu (Tortora, 1994).
Empedu terdiri dari: garam-garam empedu, elektrolit, pigmen
empedu, kolesterol, dan lemak. Fungsi empedu adalah untuk membuang
limbah tubuh tertentu (terutama pigmen hasil pemecahan sel darah merah
dan kelebihan kolesterol) serta membantu pencernaan dan penyerapan
lemak. Garam empedu menyebabkan meningkatnya kelarutan kolesterol,
lemak dan vitamin yang larut dalam lemak, sehingga membantu
penyerapannya dari usus. Hemoglobin yang berasal dari penghancuran
sel darah merah dirubah menjadi bilirubin (pigmen utama dalam empedu)
dan dibuang ke dalam empedu. Berbagai protein yang memegang
peranan penting dalam fungsi empedu juga disekresi dalam empedu
(Tortora,1994).
Materi dan Metode
Materi
Alat. Alat yang digunakan dalam praktikum ini adalah labu, tabung
reaksi, pembakar spiritus, pipet tetes, ketas saring, corong gelas, spatula,
gelas ukur, dan droplet.
Bahan. Bahan yang digunakan dalam praktikum ini adalah NaCl
0,2 %, air bersih, saliva encer, amilum 0,1 %, HCl encert, larutan Yod,
larutan pepsin, HCl 0,4 %, fibrin karmen, ekstrak pankreas netral, Na2CO3,
kongo merah fibrin, larutan empedu, air susu, fenol red, serbuk belerang,
asam asetat glasial, larutan MgSO4, BaCl 10 %, pereaksi fouchet, larutan
benedict, HNO3 pekat.
Metode
Uji daya amilolitik saliva. Air bersih digunakan untuk dikumur-
kumur kemudian kumuran tersebut ditambah dengan 20 ml 0,2% NaCl,
setelah itu kumuran ditampung dalam erlenmeyer lalu digojok dan disaring
sehingga diperoleh saliva encer. Tiga buah tabung reaksi masing-masing
diisi 2.5 ml saliva encer. Tabung pertama dididihkan lalu dinginkan segera
dan ditambahkan ke dalamnya 2.5 ml amilum 1% lalu ditempatkan pada
penangas air 37o C 10 menit, setelah itu dilakukan Uji Iod. Tabung kedua
diisi 2.5 ml saliva ditambah dengan 2.5 ml HCl encer dan ditambahkan
lagi dengan 2.5 ml amilum 1% lalu ditempatkan pada penangas air 37o C
selama 10 menit, kemudian diuji dengan Iod. Tabung ketiga diisi 2.5 ml
saliva ditambah dengan 2.5 ml amilum 1% lalu ditempatkan pada
penangas air 37o C selama 10 menit. Selanjutnya dilakukan uji iod
selanjutnya uji benedict. Jika hasil ujinya positif, maka ketiga tabung diuji
dengan osazon.
Uji hidrolisis protein oleh pepsin. Disiapkan tiga tabung reaksi.
Tabung pertama diisi dengan 1 ml pepsin, kemudian ditambahkan 1 ml
HCl 0,4% dan 1 potong karmen fibrin. Setelah itu, ditempatkan pada
penangas air dengan suhu 37o C selama 10 menit, kemudian diamati.
tabung kedua diisi 1 ml air ditambah dengan 1 ml HCl 0,4% dan 1 potong
karmen fibrin. Selanjutnya tabung ditempatkan pada penangas air dengan
suhu 37o C selama 10 menit, kemudian diamati. Tabung ketiga diisi 1 ml
pepsin dididihkan selama 1 menit dan didinginkan, setelah itu ditambah
dengan 1 ml HCl 0,4% dan ditambahkan pula 1 potong karmen fibrin lalu
ditempatkan pada penangas air dengan suhu 37o C selama 10 menit,
kemudian diamati.
Uji hidrolisis protein. Tabung pertama diisi dengan 1 ml ekstrak
pankreas netral ditambah dengan 2 tetes Na2CO3 2% dan 1 potong kongo
merah fibrin, lalu ditempatkan pada penangas air dengan suhu 37o C.
Tabung kedua diisi 1 ml ekstrak pankreas netral ditambah dengan 2 tetes
Na2CO3 2% dan 1 potong kongo merah fibrin kemudian ditambahkan lagi
2 tetes larutan empedu, lalu ditempatkan pada penangas air dengan suhu
37o C. Tabung ketiga diisi 1 ml air ditambah dengan 2 tetes Na2CO3 2%
dan 1 potong kongo merah fibrin, lalu ditempatkan pada penangas air
dengan suhu 37o C selama 10 menit kemudian diamati.
Uji hidrolisis amilum. Tabung reaksi diisi dengan 1 ml amilum 1%
lalu ditambahkan dengan 1 ml ekstrak pancreas netral dan 2 tetes
Na2CO3 kemudian diinkubasi pada suhu 37o C selama 10 menit,
kemudian larutan ditambah dengan reagen benedict lalu dipanaskan.
Diamati endapan yang terjadi di dalam larutan.
Uji hidrolisis lemak. Disiapkan tiga tabung reaksi. Tabung pertama
diisi dengan 2 ml susu lalu ditambahkan dengan 1 ml ekstrak pancreas
netral dan 4 tetes fenol red, setelah itu ditambahkan pula Na2CO3 2%
sebanyak 4 tetes sampai larutan berwarna merah muda, kemudian
diinkubasi pada suhu 37o C selama 10 menit. Tabung kedua, 2 ml susu
ditambah dengan 1 ml ekstrak pancreas netral dan 2 tetes larutan
empedu, setelah itu ditambahkan pula 4 tetes fenol red dan 4 tetes
Na2CO3 2% sampai larutan berwarna merah muda, kemudian diinkubasi
pada suhu 37o C selama 10 menit. Tabung ketiga, 2 ml susu ditambah
dengan 1 ml air dan 4 tetes fenol red, kemudian ditambahkan juga Na2CO3
2% sebanyak 4 tetes sampai larutan berwarna merah muda, kemudian
diinkubasi pada suhu 37o C selama 10 menit.
Uji penurunan tegangan muka oleh garam kholat.. Disiapkan
dua tabung. Tabung pertama diisi dengan 2 ml air dan ditambahkan
serbuk belerang. Tabung kedua, diisi 2 ml empedu ditambah dengan
serbuk belerang, kemudian diamati perubahan yang terjadi pada kedua
tabung tersebut diamati.
Uji fouchet. 0,5 ml empedu masak ditambah dengan 2 ml aquades
dan ditambah pula dengan 2 tetes MgSO4 dan 0,5 ml BaCl2 10%
kemudian dimasak sampai terbentuk endapan. Endapan pada kertas
saring ditetesi dengan 1 tetes reagen Fouchet.
Uji gmelin. 3 ml HNO3 pekat ditambah dengan 1 ml empedu
melalui dinding tabung, setelah itu diamati perubahan yang terjadi pada
larutan.
Hasil dan Pembahasan
Uji daya amilolitik saliva. Tujuan uji daya amilolitik saliva adalah
untuk mengetahui adanya daya amilolitik pada saliva. Hasil yang diperoleh
adalah tabung pertama setelah saliva encer dididihkan dan didinginkan
lalu ditambah larutan amilum selanjutnya dimasukkan pada penangas air
dan diuji dengan Iod maka warna larutan menjadi hitam (seperti tinta). Hal
ini menunjukkan bahwa tidak terjadi hidrolisis amilum di dalam larutan. Hal
ini terjadi karena adanya perlakuan pemanasan dan pendinginan yang
menyebabkan enzim menjadi rusak sehingga tidak dapat menghidrolisis
amilum (pati). Menurut Poedjiadi (1995), saliva terdiri atas 99,24 % air
dan 0,58 % terdiri atas ion-ion dan zat organik seperti musin, enzim
amilase atau ptialin. Menurut Kamal (1994), enzim adalah suatu protein,
maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi,
maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian
konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya
akan menurun. Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu 60 0C.
Tabung kedua, saliva dan amilum dicampur lalu ditambah larutan
HCl, maka warna larutan menjadi hitam. Warna larutan hitam
menunjukkan hasil uji negative atau tidak terjadi hidrolisis amilum. Hal ini
dapat terjadi akibat penambahan HCl yang menyebabkan enzim menjadi
rusak karena suasananya asam. Menurut Poedjiadi (1994), saliva
mempunyai pH antara 5,75 sampai 7,05. Enzim amylase mulai tidak aktif
pada pH 4,0, karena setelah makanan ditelan dan masuk kelambung,
proses hidrolisis oleh enzim amylase tidak berjalan lagi. Enzim amylase
mampu bertahan di dalam lambung 15-30 menit, karena cairan di dalam
lambung bersifat sangat asam yaitu mempunyai pH antara 1,6 sampai 2,6.
pH rendah atau tinggi dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi
dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim.
Tabung ketiga diisi dengan saliva dicampur dengan pati dan diuji
Iod, maka hasilnya positif. Hal ini dibuktikan dengan warna larutan yang
sama seperti warna larutan Iod, yaitu warna ungu. Warna ungu
menunjukkan terjadi reaksi hidrolisis pada amilum (pati). Begitu pula
ketika diuji dengan Benedict, hasil ujinya adalah positif. Hidrolisis ini terjadi
karena tidak adanya perlakuan yang menyebabkan enzim menjadi rusak
atau terdenaturasi sehingga enzim dapat bekerja optimal. Pemanasan air
pada suhu 37o C dimaksudkan untuk mengkondisikan suhu reaksi sesuai
dengan suhu tubuh manusia.
Uji hidrolisis protein oleh pepsin. Tujuan uji hidrolisis protein dan
pepsin adalah untuk mengetahui adanya hidrolisis protein oleh enzim
pepsin. tabung 1 diisi pepsin dan HCL, ditambah 2 potong karmen fibrin
dan dipanaskan, maka karmen fibrin menjadi mengembang dan
larutannya berwarna orange bening. Warna orange menunjukkan bahwa
pepsin sebagai enzim dapat menghidrolisis karmen fibrin (sebagai sumber
protein). Menurut Poedjiadi (1995), pepsin adalah suatu enzim yang
memecah molekul protein menjadi pepton dan proteosa. Pepsinogen
diubah menjadi pepsin yang aktif dengan adanya asam HCl, sedangkan
pepsin yang terjadi dapat menjadi katalis dalam reaksi perubahan
pepsinogen menjadi pepsin.
Pepsinogen HCl Pepsin
Tabung 2 diisi air, HCl dan karmen fibrin dan ditempatkan pada
penangas air, maka karmen fibrin tidak mengalami perubahan warna
(tetap). Hal ini berarti bahwa karmen fibrin (sebagai sumber protein) tidak
mengalami hidrolisis karena tidak adanya enzim (pepsin) yang dapat
menghidrolisis, sedangkan penambahan air tidak dapat membantu proses
hidrolisis karena air bukanlah enzim.
Tabung 3 diisi pepsin lalu dididihkan dan ditambah HCl ditambah
karmen fibrin lalu dipanaskan, maka karmen fibrin mengembang tapi tidak
sempurna warna larutan tidak merah. Hal ini berarti bahwa karmen fibrin
(sebagai pritein) tidak mengalami hidrolisis karena pepsin (sebagai enzim)
rusak akibat perlakuan pemanasan. Menurut Kamal (1994), enzim adalah
suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses
denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan
demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan
reaksinya akan menurun. Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu
60 0C. Penambahan HCl untuk mengaktifkan pepsinogen menjadi pepsin,
dan pamanasan pada suhu 37o C untuk mengkondisikan suhu reaksi
dengan suhu tubuh manusia.
Uji hidrolisis protein. Tujuan uji hidrolisis protein adalah untuk
mengetahui adanya hidrolisis protein oleh pankreas. Hasil yang diperoleh
adalah tabung 1 diisi ekstrak pankreas netral ditambah Na2CO3 dan kongo
merah fibrin lalu dipanaskan, maka kongo merah fibrin agak melunak dan
timbul warna merah. Hal ini menunjukkan bahwa kongo merah fibrin
(sebagai substrat) terhidrolisis oleh adanya sumber enzim dari ekstrak
pankreas. Menurut Poedjiadi (1995), pankreas mengandung protein dan
beberapa enzim yaitu, tripsin, kimotripsin dan peptidase yang berfungsi
untuk menghidrolisis protein. Baik tripsin maupun kemotripsin mampu
menghidrolisis protein, pepton, dan proteosa menjadi polipeptida dan
mempunyai pH optimum 8,0 sampai 9,0.
Tabung 2 diisi ekstrak pankreas netral, Na2CO3, kongo merah fibrin
dan larutan empedu dicampurkan, lalu dipanaskan, maka kongo fibrin
terlihat agak melunak dan timbul warna merah yang lebih pekat yang
menunjukkan bahwa kongo merah fibrin (sebagai substrat) mengalami
hidrolisis sempurna, karena selain adanya ekstrak pankreas netral
sebagai sumber enzim, juga karena penambahan larutan empedu
menyebabkan hidrolisis semakin kuat dan cepat.
Tabung 3 diisi air, Na2CO3, dan kongo merah fibrin dicampur lalu
dipanaskan, maka kongo merah fibrin (sebagai substrat) terlihat masih
keras dan tetap seperti semula serta tidak timbul warna merah melainkan
hanya timbul warana pink yang menunjukkan bahwa tidak terjadi hidrolisis
pada kongo merah fibrin karena tidak adanya enzim yang dapat
menghidrolisis. Air tidak dapat menghidrolisis karena tidak memiliki enzim.
Penambahan larutan Na2CO3 sebagai pembentuk suasana basa yang
sesuai dengan keadaan suhu pada sistem pencernaan manusia.
Pemanasan pada suhu 37o C dimaksudkan untuk mengkondisikan reaksi
sesuai suhu badan manusia.
Uji hidrolisis amilum. Tujuan uji hidrolisis amilum adalah untuk
mengetahui proses hidrolisis amilum. Hasil yang diperoleh dari uji
hidrolisis amilum adalah larutan diuji Iod sampai 18 kali warna larutan
hijau. Hal ini terjadi karena adanya kontaminasi dari alat praktikum yang
digunakan oleh praktikan. Sedangkan menurut teori Uji Iod dimaksudkan
untuk mengetahui tahapan hidrolisis amilum, terlihat bahwa amilum telah
membentuk glukosa yang dibuktikan dengan terbentuknya warna ungu.
Menurut Poedjiadi (1995), tahapan warna larutan saat hidrolisis
amilum adalah amilum ditambah yod menghasilkan warna biru,
amilodextrin ditambah yod berwarna ungu, eritrodextrin ditambah yod
berwarna merah, akrodextrin ditambah yod tidak berwarna, maltose
ditambah yod tidak berwarna, glukosa ditambah yod tidak menghasilkan
warna. Larutan hasil reaksi diuji dengan larutan Benedict terbentuk warna
merah bata dan terdapat endapan. Uji Benedict dimaksudkan untuk
mengetahui gugus reduksi, dan hasil ujinya adalah positif dengan
terbentuknya endapan merah bata. Hasil uji menunjukkan bahwa amilum
telah terhidrolisis oleh ekstrak pankreas netral. Amilase yang terdapat di
cairan pankreas sama dengan amilase dalam saliva, yaitu berfungsi
sebagai katalis dalam proses hidrolisis amilum, dekstrin dan glikogen
menjadi maltose.
Uji hidrolisis lemak. Tujuan hidrolisis lemak adalah untuk
mengetahui proses hidrolisis lemak. Hasil yang diperoleh dari uji hidrolisis
lemak adalah larutan yang mengalami hidrolisis menghasilkan warna
orange keruh dan orange pekat sedangkan larutan yang tidak terjadi
proses hidrolisis lemak berwarna pink. Hidrolisis lemak terjadi karena ada
pankreas dan empedu di dalam larutan.
Menurut Poedjiadi (1995), pankreas mensekresikan enzim lipase
yang berfungsi sebagai katalis dalam proses hidrilisis lemak menjadi asam
lemak, gliserol, monoasilgliserol, dan diasilgliserol. Pemecahan lemak
dengan cara hidrolisis dibantu oleh garam asam empedu yang terdapat
dalam cairan empedu dan berfungsi sebagai emulgator. Dengan adanya
garam asam empedu sebagai emulgator, maka lemak dalam usus dapat
dipecah-pecah menjadi partikel-partikel kecil sebagai emulsi, sehingga
luas permukaan lemak bertamabah besar. Hal ini menyebabkan proses
hidrolisis berjalan lebih cepat. Fungsi susu di dalam reaksi sebagai
substrat, ekstrak pankreas sebagai sumber enzim, larutan empedu
sebagai pengemulsi lemak, fenol red sebagai indikator warna. Larutan
diinkubasi pada suhu 370C karena untuk menyesuikan suhu pencernaan
di dalam tubuh sehingga enzim dapat bekerja optimum.
Uji penurunan tegangan permukaan oleh garam Kholat. Tujuan
uji garam kholat adalah untuk mengetahui fungsi garam kholat. Hasil yang
diperoleh dari uji garam kholat adalah serbuk belerang tenggelam dalam
cairan empedu.
Menurut Poedjiadi (1995), garam asam empedu yang terdapat
dalam cairan empedu dan berfungsi sebagai emulgator. Dengan adanya
garam asam empedu sebagai emulgator, maka lemak dalam usus dapat
dipecah-pecah menjadi partikel-partikel kecil sebagai emulsi, sehingga
luas permukaan lemak bertambah besar disebabkan proses hidrolisis
berjalan lebih cepat dan permukaan tegangan menurun, sehingga benda
yang massa jenisnya ringan pun bisa larut. Fungsi garam kholat dalam
proses pencernaan berfungsi untuk melarutkan lemak, sebab lemak
massa jenisnya ringan tidak bisa larut dalam air, sehingga dilarutkan oleh
empedu. Hasil uji menunjukkan empedu mengandung garam kholat untuk
menurunkan tegangan permukaan.
Uji fouchet. Tujuan uji fouchet adalah untuk mengetahui pigmen
empedu. Hasil yang diperoleh dari uji fouchet adalah terbentuk endapan
berwarna hijau kebiruan setelah endapan hijau muda ditetesi dengan
pereaksi fouchet.
Menurut Poedjiadi (1995), empedu memiliki pigmen warna yang
disebut bilirubin. Bilirubin berwarna hijau muda. Bilirubin bila dioksidasi
menjadi biliverdin maka warnanya akan berubah menjadi hijau tua. Reaksi
yang terjadi adalah
MgSO4 + BaCl2 MgCl2 + BaSO4 (sebagai endapan)
Endapan + R. Fouchet warna hijau kebiruan (pigmen biliverdin).
Uji gmelin. Tujuan uji gmelin untuk mengetahui pigmen empedu.
Hasil yang diperoleh dari uji gmelin adalah terbentuk cincin warna kuning
kemerahan setelah empedu ditambahkan ke dalam HNO3 pekat.
Menurut Poedjiadi (1995), pigmen empedu bereaksi dengan HNO3
pekat maka terjadi proses hidrolisis, yaitu HNO3 pekat menghidrolisis
pigmen empedu sehingga menghasilkan cincin warna yang terdiri dari
warna hijau, biru, ungu, merah dan kuning kemerahan. Hasil uji
menujukkan empedu memiliki pigmen warna. Fungsi HNO3 reaksi adalah
untuk menghidrolisis pigmen empedu.
Kesimpulan
Proses pencernaan makanan melalui hidrolisis enzim antara lain
terjadi di mulut, lambung, pankreas, dan empedu. Nutrien yang dihidrolisis
meliputi karbohidrat, protein dan lemak. Hidrolisis karbohidrat dilakukan
enzim amilase yang diskresikan oleh mulut dan pankreas. Hidrolisis
protein dilakukan oleh enzim pepsin yang disekresikan oleh lambung dan
pankreas. Hidrolisis lemak dilakukan oleh enzim lipase yang dihasilkan
oleh usus, lambung dan pankreas. Cairan empedu memiliki pigmen warna
dan berfungsi untuk menurunkan tegangan permukaan.
Daftar Pustaka
Ganong, W. F. 2003. Fisiologi Kedokteran. Jakarta : Penerbit Buku Kedokteran.
Hartadi. 1997. Ilmu Pangan dan Gizi Edisi ke 2. Gadjah Mada University Press. Yogyakarta.
Kamal, Muhammad. 1994. Rangkuman Nutrisi Ternak 1. Gadjah Mada University Press. Yogyakarta.
Poedjiadi, Anna. 1995. Dasar-Dasar Biokimia. Universitas Indonesia Press. Jakarta.
Tillman. 1998. Biokimia HARPER Edisi 22. Penerbit Buku Kedokteran. Yogyakarta.
Tortora, Gerrad, Nicholas P. Anagnostakos. 1994. Principle of anatomy and Physiologi. New York : Harper & Row Publisher.