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LAS PROTEÍNAS
BioquímicaM.V.Z. José Luis Cervantes
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ANTECEDENTES DE LAS PROTEÍNAS
• Son un grupo de biomoleculas con múltiples funciones cuyo escenario es la célula
• Existe una gran variedad de ellas con funciones específicas
• Son producto de la decodificación del ARNm en el ribosoma
• Resultan de la unión de una serie de aminoácidos (A.A.)
• Por lo tanto las A.A. son los monómeros de un grupo de polímeros denominados proteínas
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Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos
Carácter ácido
Radical
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Formación enlace peptídico
PIERDE
OH H
FORMAN
H20
PÉPTIDO
Enlace peptídico
AminoácidoAminoácido
PIERDE
Grupoamino Grupo
aminoGrupo
carboxilo
Grupocarboxilo
Agua
SE CONDENSAN
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Explica ¿como que se forma el enlace peptídico entre un aminoácido y otro?
Se forma mediante la unión entre el grupo carboxilo (COOH) del primer aminoácido con el grupo amino (NH2) del segundo aminoácido y como en el proceso se pierden 1 OXIGENO y 2
HIDROGENOS se libera una molécula de agua.
Los aminoácidos tienen la posibilidad de unirse para formar estructuras de mayor complejidad. En relación a esto existen cuatro niveles de organización para las proteínas
ENLACE PEPTÍDICO
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Estructura de la proteínas.
Se refiere al grado de organización de los aminoácidos en la molécula proteica.
Comprende varios niveles: primario, secundario, terciario, cuaternario.
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Combinaciones de los aminoácidos en la estructura primaria
Todas las proteínas tienen una estructura primaria
Indica los A.A. que la forman y el orden de los mismos
Están dispuestos en zig zag
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ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS
La cadena se va enrollando hasta formar un espiral
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Formaciones en la estructura secundaria de las proteínas
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Tercer Nivel de Organización: Estructura Terciaria.
Presenta forma globular
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Cuarto Nivel de Oraganización: Estructura Cuaternaria
Formada por un grupo proteica y otro no proteico
Grupo proteico
Grupo no proteico
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Clasificación de las proteínas:
Según su composición estructural pueden ser:Holoproteínas: formadas solo por cadenas
polipeptícasHeteroproteína: formadas por cadenas
polipetídicas (grupo proteico) y por una parte no proteica (grupo prostético)
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Algunas Holoproteínas:
A. Fibrosas:Colágeno: tendones, cartílagos, piel,
huesos.Miosina y actina: músculos (contracción)Fibrina: coagulación sangre.Elastina: elasticidad arterias.
B. Globulares:Albúminas: reservas de aminoácidos.Globulinas: anticuerpos (defensas)
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Algunas Heteroproteínas:
• Hemoglobina, posee un grupo prostético Hemo y transporta O2 y CO2 en la sangre
• Lipoproteínas• Glucoproteínas
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TIPOS DE PROTEÍNAS SEGÚN FUNCIÓN.
Transportadoras: hemoglobina y lipoproteínas.Contráctiles: actina, miosina.Defensivas: anticuerpos (inmunoglobulinas)Hormonal: insulina, glucagón.Estructurales: queratina, colágeno.Enzimáticas: lipasa, amilasa.De reservas: ovoalbúminas, caseína.
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EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Y FUNCIONES:
-Colágeno: tendones, cartílagos, córnea, piel, huesos, tejidos conjuntivos.-Miosina y actina: músculos (contracción)-Fibrina: coagulación sangre.-Elastina: elasticidad arterias.-Albúminas: reservas de aminoácidos.-Globulinas: anticuerpos (defensas)-Hemoglobina, transporte de O2 y CO2.
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¿QUÉ HEMOS APRENDIDO SOBRE LAS PROTEÍNAS?
• son biomoléculas que resultan de la síntesis de aminoácidos.
• Son producto de la traducción del código genético• Los amino ácidos son compuestos químicos
formados por un carbono con una función ácida, una función amina y un radical.
• Existen 20 amino ácidos: forman muchas proteínas diferentes: esenciales, no esenciales
• Existen dos categorías de proteínas: holoproteínas y heteroproteínas o conjugadas
• Las proteínas participan en todos los procesos biológico.