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Le cytosquelette

Cours du Pr Letournel

Ceci est une fiche de synthèse du cours sur le cytosquelette pour vous aider dans votre apprentissage. En aucun cas ce n’est une substitution au cours. Il faut connaitre TOUT le cours du Pr Letournel.

LES MICROTUBULES

Structure et composition

25 nm Hétérodimère :

- Tubuline alpha - Tubuline bêta à hydrolyse le

GTP en GDP

Une extrémité positive : en croissance (polymérisation) Une extrémité négative : en décroissance (dépolymérisation) MT complet = 13 protofilaments formant un « tube creux » Associés au MTOC via la tubuline gamma et le complexe TuRC

Principe de fonctionnement

Tubulines alpha et bêta + GTP (coiffe de GTP) à polymérisation « Phénomène de sauvetage » Tubuline alpha et bêta + GDP à dépolymérisation « Phénomène de catastrophe »

Assemblage (3 phases)

Nécessite de l’énergie Phase 1 (longue) : Nucléation Phase 2 (rapide) : Élongation Phase 3 : État d’équilibre entre polymérisation et dépolymérisation (longueur constante)

Molécules associées

MAP structurelles

- MAP2 : stabilise le corps d’UN microtubule

- TAU : lien entre les microtubules

- Plectine : lien entre MT, FI et MFA

- Protéine STOP : lien entre MT et FI

MAP motrices (déplacement des organites

- Kinésines : 2 chaînes lourdes + 2 chaînes légères, 3 domaines

Centre vers périphérie (+)

- Dynéines : 2 chaînes lourdes + plusieurs chaînes légères, 3 domaines

Périphérie vers centre (-)

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LES FILAMENTS INTERMÉDIAIRES Structure et composition

10 nm 6 classes (à savoir) Mais structure secondaire commune : tripartite (un domaine central très conservé, extrémités C-term et N-term) Origine commune Réseau supra-moléculaire formant une CHARPENTE

Assemblage

Polymérisation SPONTANÉE (pas besoin d’énergie) Sous le contrôle du domaine centra alpha hélicoïdal 1) Formation d’un dimère (polarité conservée) 2) Formation d’un tétramère (2x2 dimères) : de façon antiparallèle et décalée (la polarité disparait) 3) Association des tétramères latéralement et longitudinalement 4) Modifications post-traductionnelles (C-term et N-term) :

- Phosphorylation/déphosphorylation sur des sérines et thréonines avec des kinases spécifiques et des phosphatases.

Ex : • Kinase impliquée dans la division cellulaire Cdc2,

spécifique des lamines • Cdk5 est une kinase spécifique des neurofilaments. • Phosphatases spécifiques : ex des neurofilaments PP2A - Glycosylation, sur des sérines et des thréonines

Molécules associées

IFAPs - Plakines : lien à la membrane plasmique - Nesprine et emerine : lien à la membrane nucléaire - Calpaïnes : assurent la dégradation des FI

- Pas de protéine motrice associée aux filaments

intermédiaires. ® Utilise celles des MT

Fonctions Stabilité mécanique (= charpente) / Résistance des tissus

Fonctions - Structure (de la cellule ou de certaines parties) - Mouvements des organites (dynéines et kynésines) - Division cellulaire (fuseau mitotique) - Motilité (cils et flagelles)

Drogues Colchicine : s’oppose à la polymérisation Taxol : bloque la dépolymérisation

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Drogue Acrylamide : empêche la dépolymérisation

Pathologies

Mutation sur les kératines Mutations génétiques : Fragilité excessive de la peau = DERMATOSE BULLEUSE Excès de kératine = HYPERKERATOSE Mutations acquises : Épaississement anormale = PSORIASIS

Mutations sur les lamines Maladie héréditaire rare Vieillissement prématuré et accéléré : PROGERIA

LES MICROFILAMENTS D’ACTINE

Structure et composition

5 nm 1 seul monomère : actine G Actine :

- Fixe l’ATP

- Hydrolyse l’ATP en ADP

- S’assemble à une autre molécule d’actine associé à de l’ATP

Une extrémité négative en croissance dite « lente » quand l’actine est associée à de l’ADP Une extrémité positive en croissance « rapide » où la polymérisation peut se poursuivre et que l’actine est associée à de l’ATP

Nomenclature : actine G lorsque l’actine est sous la forme libre et actine F lorsqu’elle est polymérisée sous forme d’un microfilament Forme un réseau supramoléculaire sous la membrane

Association (3 étapes)

Nécessite de l’énergie Phase 1 (longue) : Nucléation Phase 2 (rapide) : Élongation Phase 3 : Stationnaire

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Molécules associées Protéines motrices Myosine :

- 2 chaînes lourdes + 4 chaînes légères

- 3 régions : une tête (activité ATPasique), extrémité C-term (stabilité), zone charnière

Protéines de structure Contrôlent l’assemblage, la

dépolymérisation, la polymérisation, la

dégradation des MFA - ARP2 : favorise la nucléation - Destrine : séquestre les monomères - Cap Z : groupe de protéines capable de se fixer aux extrémités, bloquant la polymérisation - Filamine : favorise la création de réseaux en formant des ponts entre les microfilaments - Alpha-actinine : favorise l’empaquetage

- Gelsoline : sectionne les MFA et donc accélère la réorganisation du réseau

Protéines intrinsèques du Globule rouge (GR) - Glycophorine à homodimère, GR, très glycosylée - Bande 3 à 12 hélices alpha, échangeur d’anions, transport du CO2 des tissus vers les poumons

Protéines extrinsèques du Globule rouge à Maintiennent la forme biconcave des GR

- Spectrine

- Ankyrine

- Protéine 4.1

- Dystrophine

Fonctions

- Contraction musculaire

- Déplacement de la cellule dans son environnement

- Armature des microvillosités

- Croissance de l’axone

- Exocytose/ endocytose

Drogue

Phalloïdine : bloque la dépolymérisation et tous mouvements à sa consommation excessive peut causer des hépatites mortelles