Kontraksi Otot

Otot rangka berbentuk silindris dengan tebal antara 10 – 40 µm dengan panjang dapat mencapi 40 mm

serta mengandung ratusan nukleus. Oleh karena itu sel otot rangka biasa disebut serabut otot. Serabut otot

memeiliki banyak nukleus yang disebabkan oleh fusi mononukleat mioblas pada embrio.

Gambar 3.6. Penampang otot

Penampang melintang serabut otot terlihat seperti kabel yang tersusun dari banyak sekali serabut halus

berbentuk silindris yang disebut dengan myofibril. Miofibril dipisahkan satu sama lain oleh oleh suatu sistem

membran yang mengandung mitokondria, lipid droplet dan granula glikogen.Setiap myofibril mengandung unit

kontarktil yang berulang yang disebut dengan sarkomer. Setiap sarkomer tersusun dengan pola khas pita dan garis

yang meperlihatkan gambaran gelap terang (lurik). Pengamat pada serabut otot yang diwarnai dengan

menggunakan mikroskop elektron pola overlapping pada sebagian dari dua tipe filament yang berbeda, yang disebut

dengan filament tipis dan tebal. Setiap sarkomer memanjang dari garis Z sampai garis Z berikutnya dengan

beberapa daerah pita gelap dan terang, seperti terlihat pada gambar di bawah.

Gambar 3.7 Struktur sarkomer

Sarkomer memiliki sepasang pita terang, I band, yang berada di sebelah luar yang mengapit daerah yang

lebih gelap, A band, di mana A band mengapit H zone yang berwarna lebih terang. Pada bagian tengah H zone

terdapat garis M (M line). I band mengandung filament tipis sedangkan A band mengandung filament tebal. Bagian

luar daerah A dan H saling tumpang tindih dan mengandung kedua macam filamen. Penampang melintang pada

daerah yang saling tumpang tindih memperlihatkan bahwa filamen tipis tersusun heksagonal mengelilingi setiap

filamen tebal di mana setiap filamen tipis terletak di antara dua filamen tebal.

Gambar 3.7 Skema susunan filamen tebal dan filamen tipis

MODEL SLIDING FILAMENT

Semua otot rangka melakukan kontarksi dengan memendek. Unit kontraksi (pemendekan) adalah

sarkomer, yang menyebabkan pemebdekan seluruh otot. Petunjuk penting yang mendasari mekanisme kontraksi

otot adalah pola gelap terang dari sarkomer pada berbagai tahap proses kontraksi. Pada satu serabut otot yang

memendek, A band relative memiliki panjang yang tetap, sedangkan H band dan I band mengalami pemendekan

kemudian tampak menyatu. Pada saat pemendekan terjadi Z line tampak saling berdekatan serta semakin

berdekatan dengan ujung luar dari A band hingga tampak berhubungan satu sama lain.

Berdasarkan pengamatan di atas, dua kelompok peneliti Inggris, Andrew Huxley dan R. Niedergerke serta

Hugh Huxley dan Jean Jason mengajukan model untuk kontraksi otot. Menurut mereka, kontarksi otot tidak

disebabkan oleh pemendekan filamen tetapi sebih disebabkan oleh sliding satu sama lain. Sliding filamen tipis pada

sentral sarkomer dalam pengamatan menunjukkan menjadi penyebab peningkatan daerah yang saling tumpang

tindaih antar filamen dan menyebabkan pemendekan I dan H band.

Gambar 3.8 Skema model sliding filemen pada kontarksi otot

Komposisi dan susunan miofilamen

Filamen tipis dari sarkomer terutama mengandung aktin sedangkan filamen tebal mengandung miosin.

Protein lainyang banyak erdapat dalam serabut otot adalah titin, suatu molekul yang memiliki berat lebih dari 3 juta

dalton dan memiliki panjang lebih dari 1 µm serta merupakan protein terbesar yang pernah diamati. Titin berasal dari

M line dan memanjang sepanjang filamen miosin menuju ke A band dan berakhir pada Z line.

Gambar 3.9 Skema protein penyusun filamen

Selain aktin, filamen tipis mengandung dua protein lain yaitu tropomisin dan troponin. Tropomiosin

merupakan suatu molekul yang panjangnya bisa mencapai 40 nm, sedangkan troponon suatu protein yang

berbentuk globular yang tersusun atas 3 subunit. Setiap filemen tebal tersusun atas beberapa ratu molekul miosin

besama sejumlah kecil protein lain. Filamen tebal memiliki polaritas yang berlawanan dan terdapat pada bagian

tengan sarkomer yang berhubungan pada M line (lihat pada gambar di atas). Pusat dari filamen disusun oleh ekor

molekul miosin yang letaknya berlawanan arah dengan daerah kepala.

Otot Lurik

Satuan otot kerangka (skelet) umumnya disebut “serabut” (fibers) dan bukan sel. Bentuk

serabut silindris dan memiliki banyak inti sel yang terletak di tepi, berbatasan dengan sarkolema.

Pada manusia panjang serabut berkisar antara 3-4 cm, sedangkan pada hewan dapat mencapai 12

cm. Diameter berkisar antara 10-150µ. Bentuk panjang dan diameter serabut otot kerangka

tergantung pada beberapa faktor, antara lain:

a.       Jenis hewan (spesies)

b.      Keadaan gizi (state of nutrition)

c.       Umur, jenis kelamin dan cara kerja hewan yang bersangkutan.

Berikut bangun histologi otot lurik :

a.         Sarkolema

Pengamatan dengan mikroskop cahaya tampak sebagai selaput tipis dan tembus cahaya

(transparan), tetapi dengan mikroskop elektron tampak adanya selaput ganda (double membran),

yakni selaput luar setebal 40 Angstrom, ruang antara setebal 20 Angstrom, dan selaput dalam

setebal 40 Angstrom

Selaput luar mirip membran basal epitel yang dibalut serabut retikuler. Selaput dalam

(plasmalemma) terdiri dari dua lapis protein yang ditengahnya diisi lemak (lipid). Secara umum

sarkolema bersifat transparan, kenyal dan resisten terhadap asam dan alkali. Serabut-serabut otot

kerangka yang bergabung membentuk berkas serabut otot primer disebut fasikulus, yang dibalut

oleh jaringan ikat kolagen pekat (endomisium). Ada 5 sel utama yang dijumpai dalam fasikulus

yaitu: serabut otot, sel endotel, perisit, fibroblast dan miosatelit.

b.      Sarkoplasma

Sarkoplasma (Cytoplasmic matrix) mengandung:

                                   i.     Organoida, antara lain mitokondria (sarcosomes), ribosom, apparatus golgi, myofibril,

retikulum endoplasma

                                 ii.     Paraplasma, antara lain lipid, glikogen, dan myoglobin.

Selain itu terdapat pula enzim sitokrom oksidatif. Mitokondria terdapat berbatasan dengan

sarkolema dan dekat inti di antara myofibril. Sarkoplasmik retikulum bersifat agranuler (Smooth

ER.), karena ribosom pada otot kerangka terdapat bebas dari matriks. Sisterna pada sarkolasmik

retikulum terjalin pararel dengan myofibril, yang pada interval tertentu membentuk pertemuan

dengan jalinan transversal, disebut triade. Penelitian pada otot salamander (Amblistoma

punctatum), triade ini terdapat mengitari garis Z (Zwischenschreibe). Pada hewan lain dan

manusia tiap sarkomer memiliki dua triade di daerah pertemuan garis A (anisotrop) dan garis I

(isotrop). Organoida ini berfungsi menyalurkan impuls dari permukaan otot kerangka ke dalam

serabut yang lebih dalam letaknya.

c.       Myofibril

Dengan mikroskop cahaya myofibril tampak memiliki bagian cerah (cakram I) dan gelap

(caktam A), bila menggunakan pewarnaan hematoksilin besi (Heidenheia). Inilah yang

memberikan aspek bergaris melintang baik pada otot kerangka maupun otot jantung.

Pada satu serabut otot kerangka terdapat ribuan myofibril, sedangkan tiap myofibril

memiliki ratusan myofilamen yang bersifat submikroskopis.

Myofilamen terdiri dari 2 macam yaitu:

1.      Filament Miosin

Sering disebut filament kasar (coarse filaments), berdiameter 100 Angstrom dan panjangnya 1,5

µ. Filamen ini membentuk daerah A atau cakram A. Filamen ini tersusun pararel dan berenang

bebas dalam matriks. Bagian tengah agak tebal dari bagian tepi. Fungsi dari myosin adalah

sebagai enzim katalisator yang berperanan memecah ATP menjadi ADP + energi, dan energi ini

digunakan untuk kontraksi.

2.      Filamen Aktin

Panjangnya 1µ dan diameternya 50 Angstrom, terpancang antara 2 garis Z. Bagian tengahnya

langsing dan elastis. Filamen ini membentuk cakram I, meskipun sebagian masuk ke dalam

cakram A. Aktin dan myosin tersusun sejajar dengan sumbu memanjang serabut otot skelet.

Pada sediaan histologi yang baik selain cakram I dan A, tampak pula garis Z dan H bahkan garis

M.

a.    Garis Z (Zwischenschreibe) atau intermediate disc berupa garis tipis dan gelap yang membagi

cakram I sama rata. Daerah antara dua garis Z disebut “sarkomer” yang panjangnya sekitar 1,5µ.

b.    Garis H (Helleschreibe)

Terdapat dalam cakram A. Merupakan bagian agak cerah di kanan-kiri garis M, yang bebas dari

unsur aktin.

c.    Garis M (Mittelschreibe)

Terdapat di tengah-tengah cakram A, suatu garis yang disusun oleh bagian tengah filamen myosin

yang menebal.

Jadi dalam 1 sarkomer terdapat garis-garis Z-I-A-H-M-H-A-I-Z (tepatnya interval antara 2

garis Z, 1 pita A, dan ½ dari 2 garis I).

3.      Inti

Dalam satu serabut otot kerangka terdapat banyak inti, dapat ratusan. Pada mamalia bentuk

inti memanjang, terletak langsung di bawah sarkolema pada otot pucat, sedangkan pada otot

merah letaknya lebih dalam lagi.

Secara umum pada mamalia posisi inti di tepi, tetapi pada insekta dan vertebrata tingkat

rendah posisi inti terletak di tengah, seperti halnya otot jantung..

Susunan Otot Lurik :

Susunan serabut otot kerangka dalam membentuk muskulus ditunjang oleh jaringan ikat.

Tiap serabur dikelilingi oleh endomisium, suatu jaringan ikat halus dengan serabut retikuler dan

kapiler. Sejumlah serabut otot dibungkus oleh jaringan ikat pekat dengan banyak serabut kolagen

disebut fasikulus , sedangkan pembungkusnya disebut perimisium. Di luar perimisium diisi oleh

jaringan ikat longgar yang memberikan kelonggaran bagi vasikulus untuk bergerak. Beberapa

fasikulus bergabung membentuk muskulus dan dibalut oleh jaringan ikat pekat disebut

epimisium, sedangkan fasia terdapat disekitarnya.

Sebelum otot bertaut pada bungkul tulang baik pada origo dan lebih-lebih pada insersio,

terdapat tendon. Di daerah peralihan antara otot dan tendon endomisium, perimisium berangsur-

angsur menebal untuk kemudian membentuk serabut tendon. Pada daerah peralihan ini terdapat

tendon spindle yang memiliki ujung saraf.

C.     Kontraksi dan Relaksasi Otot

Filamen aktin biasanya berhubungan dengan myosin yang mana bertanggung jawab untuk

berbagai pergerakan sel. Myosin adalah prototipe dari penggerak molekuler - sebuah protein

yang mengubah energi kimia dalam bentuk ATP menjadi energi gerak yang menghasilkan

kekuatan dan pergerakan. Kebanyakan pergerakan umumnya adalah kontraksi otot yang

memberi model untuk memahami interaksi aktin dan myosin dan aktivitas penggerak dari

molekul myosin. Bagaimanapun juga, interaksi aktin dan myosin tidak hanya bertanggung jawab

pada kontraksi otot tetapi juga untuk berbagai pergerakan sel non otot termasuk pembelahan sel.

Sehingga interaksi diataranya memerankan peran yang penting di biologi sel. Lebih jauh,

sitoskeleton aktin bertanggung jawab untuk pergerakan lambat sel menyeberangi permukaan

yang terlihat digerakkan secara langsung oleh polimerisasi aktin dengan baik oleh intreaksi aktin

- myosin.

Sel otot merupakan sel yang terspesialisasi untuk satu tugas, kontraksi dan spesialisasi ini

berada dalam struktur dan fungsi yang membentuk otot, prototipe untuk mempelajari pergerakan

pada tingkat sel dan molekuler. Terdapat 3 jenis otot pada vertebrata yaitu : otot rangka yang

berperan untuk semua pergerakan yang sadar. Otot jantung yang memompa darah dari jantung

serta otot polos yang berperan untuk pergerakan yang tak sadar dari organ seperti lambung,

intestine, uterus dan pembuluh darah. Pada otot rangka dan jantung elemen kontraktil

sitoskeleton terdapat pada susunan teratur yang memunculkan pola karakteristik dari garis yang

berseling. Berikut adalah karakterisasi struktur pada otot rangka :

Otot rangka diikat oleh serabut otot yang merupakan sel tunggal yang besar yang dibentuk

dari penggabungan banyak sel tunggal selama perkembangannya. Kebanyakan pada sitoplasma

terdiri dari myofibril yang merupakan serabut silindris dari 2 tipe filamen : filamen tebal myosin

(d = 15 nm) dan filamen tipis aktin (d = 7 nm). Setiap myofibril diatur sebagai ikatan unit

kontraktil yang disebut sarkomer yang berperan pada kenampakan garis dari otot rangka dan

jantung.

Sarkomer terdiri dari beberapa daerah yang dapat terlihat secara jelas menggunakan

mikroskop elektron. Ujung tiap sarkomer disebut garis Z. Di dalam tiap sarkomer, daerah gelap

(disebut daerah A karena mereka anisotropik ketika dilihat dengan cahaya terpolarisasi)

berseling dengan daerah terang (disebut daerah I karena isotropik). Daerah-daerah ini

berhubungan dengan kehadiran atau ketidakhadiran filamen myosin. Daerah I hanya terdiri dari

filamen yang tipis : aktin. Sedangkan daerah A terdiri dari filamen yang tebal : myosin. Filamen

myosin dan aktin tumpang tindih di daerah tepi dari daerah A, sedangkan daerah tengah (disebut

zona H) hanya terdiri dari myosin. Filamen aktin diikat pada ujung positifnya pada garis Z yang

termasuk penghubung protein α-actinin. Filamen myosin terjangkar pada garis M di bagian

tengah sarkomer.

Penambahan 2 protein (titin dan nebulin) juga berkontribusi pada struktur sarkomer dan

stabilitasnya. Titin adalah protein yang besar dan molekul titin tunggal memanjang dari garis M

sampai garis Z. Molekul titin yang panjang diduga menyerupai pegas yang menjaga filamen

myosin tetap berada di pusat sarkomer dan memelihara tegangan yang membuat otot akan

menyentak jika terlalu panjang. Filamen nebulin berhubungan dengan aktin dan diduga untuk

meregulasi kumpulan filamen aktin dengan bertindak sebgai pembatas yang menentukan

panjangnya.

2.    Mekanisme Kontraksi Otot

Dasar untuk mengetahui kontraksi otot adalah Model Pergeseran Filamen yang pertama

kali dikemukakan tahun 1954 oleh Andrew Huxley dan Ralph Niederge dan oleh Hugh Huxley

dan Jean Hanson. Selama kontraksi otot, setiap sarkomer memendek, menyebabkan garis Z

menutup bersama. Tidak ada perubahan pada ukuran daerah A tetapi daerah I dan zona H hampir

tidak terlihat. Perubahan ini diterangkan oleh filamen aktin dan myosin yang bergeser melewati

satu sama lain, sehingga filamen aktin berpindah menuju daerah A dan zona H. Kontraksi otot

dengan demikian akibat dari interaksi diantara filamen aktin dan myosin yang menghasilkan

pergerakan yang relatif satu sama lain. Dasar molekuler untuk interaksi ini adalah ikatan myosin

ke filamen aktin menyebabkan myosin berfungsi sebagai penggerak pergeseran filamen.

Tipe myosin yang terdapat pada otot (myosin II) adalah jenis protein yang besar yang

terdiri dari dua rantai berat yang identik dan dua pasang rantai ringan. Setiap ikatan gelap terdiri

atas gugus kepala globuler dan ujung α-heliks yang panjang. Ujung α-heliks dari dua rantai berat

yang kembar di sekitar satu sama lain di dalam struktur gulungan untuk membentuk dimer dan

dua rantai ringan yang terhubung dengan bagian leher tiap gugus kepala untuk membentuk

molekul myosin yang komplet.

Filamen tebal otot terdiri dari beberapa ribu molekul myosin yang berhubungan dalam

pergiliran pararel disusun oleh interaksi diantara ujung-ujungnya. Kepala globuler myosin

mengikat aktin membentuk jembatan diantara filamen tebal dan tipis. Ini penting dicatat bahwa

orientasi molekul myosin pada filamen tipis berkebalikan pada garis M sarkomer. Polaritas

filamen aktin sama berkebalikan pada garis M sehingga orientasi filamen aktin dan myosin

adalah sama pada kedua bagian sarkomer. Aktivitas penggerak myosin memindahkan gugus

kepalanya sepanjang filamen aktin pada arah ujung positif. Pergerakan ini mengegeser filamen

aktin dari kedua sisi sarkomer terhadap garis M, memendekkan sarkomer dan menyebabkan

kontraksi otot. Penambahan ikatan aktin, kepala myosin mengikat dan kemudian menghidrolisis

ATP yang menyediakan energi untuk menggerakkan pergeseran filamen. Pengubahan energi

kimia untuk pegerakan ditengahi oleh perubahan bentuk myosin akibat pengikatan ATP. Model

ini secara luas diterima bahwa hidrolisis ATP mengakibatkan siklus yang berulang pada interaksi

diantara kepala myosin dan aktin. Selama tiap siklus, perubahan bentuk pada myosin

mengakibtkan pergerakan kepala myosin sepanjang filamen aktin.

Walaupun mekanisme molekuler masih belum sepenuhnya diketahui, model yang diterima

secara luas untuk menjelaskan fungsi myosin diturunkan dari penelitian in vitro tentang

pergerakan myosin di sepanjang filamen aktin dan dari determinasi struktur 3 dimensi myosin.

Siklus dimulai dari myosin (tanpa adanya ATP) yang berikatan dengan aktin. Pengikatan ATP

memisahkan kompleks myosin-aktin dan hidrolisis ATP kemudian menyebabkan perubahan

bentuk di myosin. Perubahan ini mempengaruhi daerah leher myosin yang terikat pada ikatan

terang yang bertindak sebagai lengan pengungkit untuk memindahkan kepala myosin sekitar 5

nm. Produk hidrolisis meninggalkan ikatan pada kepala myosin yang disebut “posisi teracung”.

Kepala myosin kemudian mengikat kembali filamen aktin pada posisi baru, menyebabakan

pelepasan ADP + Pi yang menggerakkannya.

Kejadian biokimiawi yang penting dalam mekanisme kontraksi dan relaksasi otot dapat

digambarkan dalam 5 tahap yakni sebagai berikut :

a.    Dalam fase relaksasi pada kontraksi otot, kepala S1 myosin menghidrolisis ATP menjadi ADP

dan Pi, namun kedua produk ini tetap terikat. Kompleks ADP-Pi- myosin telah mendapatkan

energi dan berada dalam bentuk yang dikatakan sebagai bentuk energi tinggi.

b.    Kalau kontraksi otot distimulasi maka aktin akan dapat terjangkau dan kepala myosin akan

menemukannya, mengikatnya serta membentuk kompleks aktin-myosin-ADP-Pi.

c.    Pembentukan kompleks ini meningkatkan Pi yang akan memulai cetusan kekuatan. Peristiwa ini

diikuti oleh pelepasan ADP dan disertai dengan perubahan bentuk yang besar pada kepala

myosin dalam sekitar hubungannya dengan bagian ekornya yang akan menarik aktin sekitar 10

nm ke arah bagian pusat sarkomer. Kejadian ini disebut cetusan kekuatan (power stroke).

Myosin kini berada dalam keadaan berenergi rendah yang ditunjukkan dengan kompleks aktin-

myosin.

d.    Molekul ATP yang lain terikat pada kepala S1 dengan membentuk kompleks aktin-myosin-ATP.

e.    Kompleks aktin-ATP mempunyai afinitas yang rendah terhadap aktin dan dengan demikian aktin

akan dilepaskan. Tahap terakhir ini merupakan kunci dalam relaksasi dan bergantung pada

pengikatan ATP dengan kompleks aktin-myosin. Jadi, hidrolisis ATP digunakan untuk

menggerakkan siklus tersebut dengan cara cetusan kekuatan yang sebenarnya berupa perubahan

bentuk kepala S1 yang terjadi setelah pelepasan ADP.

Kontraksi otot rangka digerakkan oleh impuls syaraf yang merangsang pelepasan Ca2+ dari

retikulum sarkoplasmik (jaringan khusus membran internal yang mirip dengan retikulum

endoplasma yang menyimpan ion Ca2+ dengan konsentrasi yang tinggi). Ketika impuls syaraf

mencapai ujung syaraf yang berhubungan dengan sel otot, maka rangsang itu akan

menggerakkan vesikel sinap yang berisi neurotransmitter dalam hal ini Asetilcholin. Vesikel

sinap akan menempel pada membran prasinap untuk selanjutnya membuka dan melepaskan

neurotransmitter di celah sinap. Asetilcholin akan menempel pada reseptor postsinap sehingga

rmenyebabkan reseptor terbuka dan ion-ion yang berada di daerah celah sinap akan masuk.

Sarkolemma pun akan mengalami depolarisasi yaitu suatu keadaan dimana bagian luar dari sel

otot akan bermuatan negatif dan bagian dalam akan bermuatan positif. Depolarisasi ini

mengakibatkan adanya potensial aksi yang menjalar dengan cepat menuju pelipatan membran, T

tubules, yang memanjang ke dalam membran plasma di sekitar myofibril. Potensial aksi akan

memberi sinyal pada kanal Ca2+ di retikulum sarkoplasmik untuk membuka sehingga ion-ion

Ca2+ akan berpindah dari retikulum sarkoplasmik menuju sitoplasma sel otot (sarkoplasma).

Pelepasan Ca2+ dari retikulum sarkoplasmik meningkatkan konsentrasi Ca2+ di sitosol kira-kira

dari 10-7 menjadi 10-5 M. Berikut kerja retikulum sarkoplasma mengatur kadar ion Ca2+

intraselular dalam otot rangka :

Keadaan istirahat tercapai karena ion Ca2+ dipompakan ke dalam retikulum sarkoplasma

lewat kerja sistem pengangkutan aktif yang dinamakan Ca2+ ATPase yang memulai relaksasi.

Retikulum sarkoplasma merupakan jalinan kantong membran yang halus. Di dalam tretikulum

sarkoplasma, ion Ca2+ terikat pada protein pengikat Ca2+ yang spesifik yang disebut

kalsekuestrin. Sarkomer dikelilingi oleh membran yang dapat tereksitasi (sistem tubulus T) yang

tersusun dari saluran transversal (T) yang berhubungan erat dengan retikulum sarkoplasma.

Ketika membran sarkomer tereksitasi oleh impuls syaraf, sinyal yang ditimbulkan

disalurkan ke dalam sistem tubulus T dan saluran pelepasan ion Ca2+ dalam retikulum

sarkoplasma di sekitarnya akan membuka dengan cepat serta melepaskan ion Ca2+ ke dalam

sarkoplasma dari retikulum sarkoplasma. Konsentrasi ion Ca2+ dalam sarkoplasma meningkat

dengan cepat hingga 10-5 mol/L. Tempat pengikatan Ca2+ pada TpC dalam filamen tipis dengan

cepat diduduki oleh Ca2+. Kompleks TpC- 4 Ca2+ berinteraksi dengan TpI dan TpT untuk

mengubah interaksinya dengan tropomyosin ini. Jadi, tropomyosin ini hanya keluar dari jalannya

atau mengubah bentuk F aktin sehingga kepala myosin ADP-Pi dapat berinteraksi dengan F aktin

untuk mengawali siklus kontraksi.

Peningkatan konsentrasi ion Ca2+ memberi sinyal kontraksi otot melalui gerakan prekursor

protein yang terikat pada filamen aktin : tropomyosin dan troponin. Tropomyosin adalah protein

serabut yang terikat di sepanjang alur filamen aktin. Pada otot lurik, tiap molekul tropomyosin

terikat pada troponin yang merupakan komplek 3 polipeptida: troponin C (mengikat Ca2+),

troponin I (inhibitor), dan troponin T (mengikat tropomyosin). Ketika konsentrasi Ca2+ rendah,

kompleks troponin dengan tropomyosin menghalangi kontraksi aktin dan myosin sehingga otot

tidak berkontraksi. Pada konsentrasi ion Ca2+ tinggi, Ca2+ terikat pada troponin C menggeser

posisi kompleks dengan mengganti posisi inhibisi dan mengakibatkan proses kontraksi terjadi.

3.      Mekanisme Relaksasi Otot.

Komplek troponin tampak unik pada otot lurik dan terdiri atas 3 polipeptida. Troponin

pada otot lurik terdiri atas troponin T (TpT), troponin I (TpI) dan troponin C (TpC). Mekanisme

pengaturan konsentrasi Ca2+ pada otot lurik dan otot jantung berdasarkan aktin yang bekerja.

Pada otot lurik tidak terdapat control kontraksi kecuali system tropomiosin-troponin terdapat

bersama-sama dengan filament aktin dan myosin.

TpI mencegah pengikatan kepala myosin dengan tapak pelekat F-aktin melalui perubahan

bentuk F-aktin via molekul tropomiosin ke dalam posisi yang melintangi langsung tapak

pengikatan kepala myosin pada F-aktin. Kedua cara tersebut mencegah pengaktifan enzim

ATPase myosin yang diperantarai pengikatan kepala myosin pada Faktin. Dengan cara demikian

TpI menghalangi siklus kontraksi tahap 2. Peristiwa ini menjelaskan keadaan terhambat yang

ditemukan pada otot lurik pada keadaan relaksasi. Relaksasi terjadi apabila :

a.      Penghentian rangsangan saraf membiarkan sarkolema sel untuk menghidupkan kembali polaritas

dan menerima kembali permeabilitasnya. Bila membrane terpolarisasi lagi, ion yang masuk ke

sarkoplas secara aktif diangkut kembali ke dalam gelembung reticulum sarkoplasmik sehingga

konsentrasi Ca2+ dalam sarkoplasma menurun hingga di bawah 10 mol/L. Pengangkutan Ca2+

sebagai akibat pelepasannya kembali Ca2+ ke reticulum sarkoplasma oleh ATPase.

b.     TpC•4 Ca2+ kehilangan Ca2+, troponin lewat interaksinya dengan tropomiosin menghambat

interaksi dengan kepala myosin F-aktin selanjutnya

c.      Dengan adanya ATP kepala myosin terlepas dari F-aktin. Dengan demikian, ion Ca2+

mengendalikan kontraksi otot   lewat mekanisme alosentrik yang diperantarai di dalam otot TpC,

TpI, TpT, tropomiosin dan F-aktin. Penurunan konsentrasi ATP dalam sarkoplasma mempunyai

2 efek utama yaitu pompa Ca2+ di reticulum sarkoplasma berhenti mempertahankan konsentrasi

Ca2+ yang rendah di dalam sarkoplasma sehingga interaksi antara myosin dengan F-aktin akan

ditingkatkan. Serta pelepasan kepala myosin dari Faktin akan bergantung pada ATP tidak dapat

terjadi dan kontraktur akan terbentuk.

4.      Ion Ca2+ Memerankan Peranan Sentral Dalam Pengaturan Kontraksi Otot.

a.    Pengaturan berdasarkan aktin (terdapat dalam otot lurik)

Pengaturan berdasarkan aktin terdapat pada otot rangka serta jantung vertebrata yang memiliki

corak yang sama, lurik. Satu-satunya faktor yang potensial untuk membatasi proses pengaturan

dalam siklus kontraksi otot kemungkinan adalah ATP. Sistem otot rangka dihambat pada saat

istirahat; penghambatan ini dihilangkan untuk mengaktifkan kontraksi. Faktor penghambat otot

lurik adalah sistem troponin yang terikat dengan tropomyosin dan F aktin dalam filamen tipis.

Dalam otot lurik tidak terdapat kontrol kontraksi kecuali sistem troponin-tropomyosin terdapat

bersama-sama dengan filamen aktin dan myosin. Tropomyosin terletak di sepanjang alur F aktin

dan 3 buah kompleks troponin yaitu TpT, TpC, dan TpI. TpI mencegah ikatan kepala myosin

dengan tempat pelekatan F aktin melalui perubahan bentuk F aktin via molekul tropomyosin atau

hanya melalui pengguliran tropomyosin ke dalam posisi yang merintangi langsung tempat

melekatnya kepala myosin pada F aktin. Kedua cara tersebut mencegah pengaktifan enzim

ATPase myosin yang terjadi dengan perantaraan pengikatan kepala myosin pada F aktin. Dengan

cara demikian, sistem TpI menghalangi siklus kontraksi.

b.    Pengaturan berdasarkan myosin (terdapat dalam otot polos)

Otot polos mempunyai struktur molekuler yang serupa dengan struktur molekuler otot lurik

kendati sarkomernya tidak segaris. Otot polos mengandung molekul α-aktinin dan tropomyosin

sebagaiman halnya otot lurik. Otot polos tidak memiliki sistem troponin dan rantai ringan

myosin otot polos berbeda dengan otot lurik. Sekalipun begitu, kontraksi otot polos juga diatur

oleh ion Ca2+. Berikut mekanisme kontraksi pada otot polos:

                                 i.      Fosforilasi rantai tipis-p myosin memulai kontraksi otot polos

Myosin otot polos mengandung rantai ringan-p yang mencegah pengikatan kepala myosin pada F

aktin. Rantai tipis-p harus mengalami fosforilasi dahulu sebelum memungkinkan pengaktifan

myosinATPase oleh F aktin. Kemudian aktivitas ATPase akan menyebabkan hidrolisis ATP.

Fosfat pada rantai ringan myosin dapat membentuk khelasi dengfan ion Ca2+ yang terikat pada

kompleks tropomyosin-TpC-aktin sehingga terjadi peningkatan kecepatan pembentukan

jembatan silang antara kepala myosin dengan aktin. Fosforilasi rantai ringan-p memulai siklus

kontraksi pelekatan-pelepasan pada otot polos.

                                ii.      Enzim kinase rantai myosin diaktifkan oleh kalmodulin 4 Ca2+ dan kemudian melakukan

fosforilasi rantai tipis-p.

Sarkoplasma otot polos mengandung enzim kinase rantai ringan myosin yang bergantung

kalsium. Aktivasi ion Ca2+ pada enzim kinase rantai ringan memerlukan pengikatan kalmodulin

Ca2+. Enzim kinase rantai ringan yang diaktifkan oleh kalmodulin 4 Ca2+ melakukan fosforilasi

rantai ringan-p yang kemudian akan berhenti menghambat interaksi myosin-F aktin. Siklus

kontraksi kemudian dimulai.