makalah praktikum biokimia (enzim)
TRANSCRIPT
MAKALAH PRAKTIKUM BIOKIMIA
ENZIM
Disusun oleh:
Nama / NIM : - Andrew Setyawan (128114068)
- Ira Felisia (128114069)
- Daniel Christian H (128114070)
- Bernadeta Betanias P (128114071)
- Caritas Cindy T (128114072)
- Eugenius Yogia W (128114073)
- Nataya Anita Isabella P (128114074)
- Ayaga Divadi (128114075)
Kelompok : B1 – 2
FAKULTAS FARMASI
UNIVERSITAS SANATA DHARMA
YOGYAKARTA
2013
1
KATA PENGANTAR
Segala puji dan syukur penulis panjatkan kehadirat Tuhan Yang Maha Esa karena berkat
rahmat-NYA penulis dapat menyelesaikan makalah yang berjudul “Makalah Praktikum
Biokimia : Enzim”. Makalah ini disusun sebagai tugas praktikum biokimia. Selain itu, penulis
mempunyai harapan bahwa penulisan makalah ini dapat bermanfaat bagi orang lain.
Dalam penulisan makalah ini banyak menemui beberapa hambatan – hambatan, namun
semua itu dapat teratasi karena bantuan dari rekan – rekan, pada kesempatan ini penulis
mengucapakan terima kasih kepada :
1. dr. Fenty, M.kes., Sp.PK. selaku dosen pengampu praktikum biokimia.
2. Teman – teman asdos yang memberi bimbingan dalam pengerjaan.
3. Teman-teman yang telah membantu penulis untuk menyelesaikan makalah ini.
4. Semua pihak yang telah memberikan bantuan baik secara moral dan material yang
tidak dapat penulis ungkapkan satu per satu.
Seperti kata pepatah, “Tak ada ganding yang tak retak”, penulis menyadari bahwa
makalah ini masih jauh dari sempurna. Oleh karena itu penulis mohon maaf atas segala
kekurangan makalah ini. Karena itu penulis menerima saran dan kritik yang membangun.
Semoga makalah ini dapat membawa manfaat bagi kita semua.
Yogyakarta, 12 November 2013
Penyusun
2
DAFTAR ISI
hal
KATA PENGANTAR............................................................................................... 2
DAFTAR ISI.............................................................................................................. 3
I. PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang............................................................................................. 4
1.2 Tujuan........................................................................................................... 4
1.3 Rumusan Masalah....................................................................................... 5
II. PEMBAHASAN
2.1 Sejarah Enzim .............................................................................................. 6
2.2 Pengertian Enzim ........................................................................................ 7
2.3 Sifat – sifat Enzim ....................................................................................... 8
2.4 Klasifikasi Enzim ........................................................................................ 9
2.5 Faktor – Faktor yang Mempengaruhi Enzim ............................................. 12
2.6 Cara Kerja .................................................................................................... 14
2.7 Katalisator ................................................................................................... 14
2.8 Sifat Mengatur Sendiri dari Enzim .............................................................. 17
III. PENUTUP
3.1 Kesimpulan................................................................................................... 19
DAFTAR PUSTAKA................................................................................................ 20
3
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Beberapa jenis molekul dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Aktivitas dari enzim dapat
dipengaruhi oleh beberapa jenis molekul, salah satunya adalah inhibitor. Inhibitor merupakan
suatu senyawa yang dapat menghambat atau menurunkan laju reaksi yang dikatalisis oleh
enzim. Inhibitor irreversibel atau tidak dapat balik, dimana setelah inhibitor mengikat enzim,
inhibitor tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. Keadaan ini menyebabkan enzim tidak
dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi
katalitik molekul enzim. Sedangakan nhibitor reversibel atau dapat balik, bekerja dengan
mengikat sisi aktif enzim melalui reaksi reversibel dan inhibitor ini dapat dipisahkan atau
dilepaskan kembali dari ikatannya. Inhibitor dapat balik terdiri dari tiga jenis, yaitu inhibitor
yang bekerja secara kompetitif, non-kompetitif, dan un-kompetitif.
Sehingga dilakukan percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim dengan tujuan
untuk mengetahui pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim. Dimana dalam percobaan
pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim ini, digunakan inhibitor kompetitif yaitu malonat.
Dalam hal ini malonat yang menginhibisi reaksi yang dikatalisis oleh enzim suksinat
dehidrogenase.
1.2 Tujuan
1.2.1 Mahasiswa dapat memahami sifat – sifat enzim
1.2.2 Mahasiswa dapat mengetahui klasifikasi enzim
1.2.3 Mahasiswa dapat mengetahui faktor – faktor yang mempengaruhi enzim
1.2.4 Mahasiswa dapat mengetahui cara kerja enzim
1.2.5 Mahasiswa dapat mengetahui yang dimaksud dengan katalisator enzim
1.2.6 Mahasiswa dapat mengetahui yang dimaksud dengan sifat mengatur sendiri dari enzim
4
1.3 Rumusan Masalah
1.3.1 Apa saja sifat – sifat enzim ?
1.3.2 Seperti apa klasifikasi enzim ?
1.3.3 Apa saja faktor – faktor yang mempengaruhi enzim ?
1.3.4 Bagaimana cara kerja enzim ?
1.3.5 Apa yang dimaksud dengan katalosator enzim ?
1.3.6 Apa yang dimaksud dengan sifat mengatur sendiri dari enzim ?
5
BAB II
PEMBAHASAN
2
2.1 Sejarah Enzim
Hal-hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia
pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari sebagai satu jurusan tersendiri, tetapi sejumlah
program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari
dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang
ilmu pertanian.
Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh sekresi
perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun,
mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.
Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis
Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat
dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh
organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan
dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel
tersebut."
Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali
menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang berarti "dalam bahan
pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk
merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas
kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.
Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi
untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sederet
eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel
ragi tidak terdapat pada campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai
"zymase" (zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan nobel dalam bidang kimia atas
riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya. Mengikuti praktek
6
Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut.
Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada
nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa)
ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan
polimer DNA).
Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-
sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim
diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen
bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat
melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasienzim
urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa
protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan
oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan
kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.
Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim
ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim
yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung
beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai
oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi
tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana
enzim bekerja pada tingkat atom.
2.2 Pengertian Enzim
Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di dalam
protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein,
berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam
suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi
oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul
tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Jenis produk yang akan
dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis
7
sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan
metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.
2.3 Sifat – Sifat Enzim
A. Enzim adalah Protein
Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi
oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak
sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik.
B. Bekerja secara khusus/spesifik
Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat,
artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi
aktifnya.
C. Berfungsi sebagai katalis
Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan
tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk
menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.
D. Diperlukan dalam jumlah sedikit
Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim
untuk setiap kali reaksi.
E. Bekerja bolak-balik
Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-
balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan
sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.
8
2.4 Klasifikasi Enzim
Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis, daya
katalisisnya, dan cara terbentuknya.
2.4.1 Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya
a. Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel.
Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk
pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel,misal dalam proses
respirasi.
b. Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel.
Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul
yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel.
Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses
kehidupan sel.
2.4.2 Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
a. Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan elektron,
hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen
peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim
oksidase, oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.
b. Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul
yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut:
i. Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.
ii. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.
iii. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.
9
c. Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:
1. Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil.
2. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
3. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.
d. Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu
molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:
1. L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat
sehingga dihasilkan fumarat.
2. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus
karboksil.
e. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:
1. Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
2. Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
3. Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
4. Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton fosfat
5. Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA
f. Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul
pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang
mengkatalisis rekasi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P
10
2.4.3 Enzim lain dengan tatanama berbeda
Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas, misalnya enzim
pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim permease. Permease adalah
enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel.
2.4.4 Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya
a. Enzim konstitutif
Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal, sehingga
enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup. Walaupun demikian ada
enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan
enzim-enzim yang berperan dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar
substratnya.
b. Enzim adaptif
Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu. Induksi
menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa ribu kali. Enzim
adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh
adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam
medium yang mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga
awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa
waktu baru menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E. colimembentuk enzim beta
galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang dikatalisis.
Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan mengkatalisis reaksi
hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan menambahkan akhiran –ase
pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase
menghidrolisis amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan tersebut terbukti
tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi dengan reaksi yang
berbeda. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi reduksi terhadap fungsi alkohol gula
dan ada pula yang mengkatalisis reaksi oksidasi pada substrat yang sama.
11
Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan –ase, namun ditambahkan pada jenis
reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase mengkatalisis reaksi pengeluaran
hidrogen, enzim transferase mengkatalisis pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari
kesulitan penamaan karena semakin banyak ditemukan enzim yang baru, maka International
Union of Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak
meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak buku-buku
yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.
2.5 Faktor – Faktor yang Mempengaruhi Enzim
2.5.1 Suhu
Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap
mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat bekerja optimum
pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400 C. Pada suhu 00 C, enzim tidak aktif. Jika
suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya dinaikkan lebih tinggi lagi sampai
batas sekitar 40 – 500 C, enzim akan bekerja lebih aktif lagi. Namun, pemanasan lebih lanjut
membuat enzim akan terurai atau terdenaturasi seperti halnya protein lainnya. Pada keadaan ini
enzim tidak dapat bekerja.
Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0oC.
Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10oC.
Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37oC. Enzim ternyahasli pada suhu tinggi
iaitu lebih dari 50oC.
2.5.2 Derajat Keasaman (pH)
Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis enjim yang
bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja optimum pada suasana
netral ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim tersebut tidak akan bekerja atau
bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim bekerja optimal pada suasana basa atau
asam tetapi ditempatkan pada keadaan asam atau bas, enzimtersebut akan rusak.
Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja pada pH
rendah.
Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH optimum.
12
pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.
Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak balas paling
cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak paling cekap pada pH 8.
2.5.3 Inhibitor
Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back inhibitor
adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang terakumulasi dalam jumlah
yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang bersangkutan.
1. Inhibitor Kompetisi
Pada inhibitor kompetisi terjadi penambahan substrat dapat mengurangi daya hambatnya, karena
inhibitor bersaing dengan substrat untuk mengikta bagian aktif enzim. Misalnya enzim suksinat
dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi asam uksinat menjadi fumarat, jika
dalam proses ini dutambahkan asam malonat, maka enzim suksinat dehidrogenase akan menurun
aktivitasnya.
Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi akan normal kembali. Sehingga
aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada konsentrasi inhibitor, konsentrasi substrat, dan
aktivitas relatif inhibitor dan substrat.
2. Inhibitor Nonkompetisi
Inhibitor nonkompetisi pengauhnya tdak dapat dihilangkan dengan adanya penambahan substrat
lain, dimana inhibitor ini akan berikatan dengan permukaan enzim tanpa lepas dan lokasinya
tidak dapat diganti oleh substrat. Sehingga daya kerja inhibitor sangat tergantung dari
konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor terhadap enzim.
2.5.4 Konsentrasi Substrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat yang
tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika
jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat. Pada keadaan substrat berlebih,
kerja enzim tidak sampai menurun tetapi konstan.
13
Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan molekul substrat.
Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas dengan molekul substrat.
Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak balas dengan
molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar tindak balas
kerana kepekatan enzim menjadi faktor pengehad.
2.6 Cara Kerja Enzim
2.6.1 Teori gembok anak kunci (key-lock)
Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis
substrat saja Gambar 3.4 A) Substrat sesuai dengan sisi aktif seperti gembok kunci
dengan anak kuncinya. Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. Jika enzim
mengalami denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat
tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga mempunyai pengaruh yang sama.
2.6.2 Teori cocok terinduksi (induced fit)
Sisi aktif enzim lebih fleksibel dalam menyesuaikan struktur substrat. Ikatan
antara enzim dan substrat dapat berubah menyesuaikan dengan substrat. Inhibitor
Merupakan zat yang dapat menghambat kerja enzim. Bersifat reversible dan irreversible.
2.7 Katalisator
Istilah katalisator berawal dari penelitian Berzelius (1836) tentang proses proses
pemercepatan laju reaksi dan menjabarkannya sebagai akibat adanya gaya katalisis. Sebutan
“gaya” katalisis ternyata tidak terbukti, tetapi istilah katalisator tetap digunakan untuk
menyebuitkan pengaruh substansi tertentu yang ikut dalam proses tanpa mengalami
perubahan. Senyawa yang menurunkan laju reaksi biasa disebut sebagai katalisator negatif
atau inhibitor, yang saat ini lebih dikenal dengan istilah katalis.
Definisi katalis pertama kali dikemukakan oleh Ostwalsd sebagai suatu substansi yang
mengubah laju suatu reaksi kimia tanpa merubah besarnya energi yang menyertai reaksi
tersebut. Pada tahun 1902 Ostwald mendefinisikkan katalis sebagai substansi yang mengubah
laju reaksi tanpa terdapat sebagai produk pada akhir reaksi, dengan kata lain katalisator
14
mempengaruhi laju reaksi dan berperan sebagai reaktan sekaligus produk reaksi. Selanjutnya
pada tahun 1941, Bell menjelaskan substansi yang dapat disebut sebagai katalis suatu reaksi
adalah ketika sejumlah tertentu substansi ditambahkan maka akan mengakibatkan laju reaksi
bertambah dari laju pada keadaan stoikiometri biasa. Jika substansi tersebut ditambahkan
pada reaksi maka tidak mengganggu kesetimbangan.
Penggolongan katalis dapat didasarkan pada fasenya yaitu katalis homogen dan katalis
heterogen. Katalis heterogen adalah katalis yang ada dalam fase berbeda dengan pereaksi
dalam reaksi yang dikatalisinya, sedangkan katalis homogen berada dalam fase yang sama.
Katalis homogen umumnya bereaksi dengan satu atau lebih pereaksi untuk membentuk suatu
perantara kimia yang selanjutnya bereaksi membentuk produk akhir reaksi, dalam suatu
proses yang memulihkan katalisnya. Berikut ini merupakan skema umum reaksi katalitik, di
mana C melambangkan katalisnya:
3 A + C → AC …………(1)
4
B + AC → AB + C …………(2)
5
A + B + C → AB + C …………(3)
6
Meskipun katalis (C) bereaksi dengan reaktan oleh reaksi 1, namun katalis dapat dihasilkan
kembali oleh reaksi 2, sehingga untuk reaksi keseluruhannya menjadi reaksi (3).
7
Beberapa katalis ternama yang pernah dikembangkan di antaranya:
8
• Katalis Asam-Basa
9
Katalis asam-basa sangat berperan dalam perkembangan kinetika kimia. Awal penelitian
kinetika reaksi yang dikatalisis dengan suatu asam atau basa bersamaan dengan
perkembangan teori dissosiasi elektrolit, dimana Ostwald dan Arrhenius membuktikan bahwa
kemampuan suatu asam untuk mengkatalisis reaksi tersebut adalah tidak bergantung pada
sifat asal anion tetapi lebih mendekati dengan sifat konduktivitas listriknya. Penelitian lain
yang menggunakan katalis asam basa antara lain Kirrchoff yang meneliti hidrolisis pati oleh
15
pengaruh asam encer, Thenard yang meneliti dekomposisin hidrogen peroksida oleh
pengaruh basa dan Wilhelmy yang meneliti tentang inversi tebu yang dikatalisis dengan
asam.
10
• Katalis Ziegler-Natta
11
Katalis Ziegler-Natta ditemukaan poleh Ziegler pada tahun 1953 yang digunakan untuk
polimerisasi etana, yang selanjutnya pada tahun 1955 Natta menggunakan katalis tersebut
untuk polimerisasi propena dan monomer jenuh lainnya. Katalis Ziegler-Natta dapat dibuat
dengan mencampurkan alkil atau aril dari unsur golongan 11-13 pada susunan berkala,
dengan halida sebagai unsur transisi.Saat ini katalis Ziegler-Natta digunakan untuk produksi
masal polietilen dan polipropilen.
12 Katalis Friedle-Crafts
13 Pada tahun 1877 Charles Friedel dan James M.Crafts mreakukan penelitian tentang
pembuatan senyawa amil iodida dengan mereaksikan amil klorida dengan aluminium dan
yodium yang ternyata menghasilkan hidrokarbon. Selanjutnya mereka menemukan bahwa
pemakaian aluminium klorida dapat menggantikan alumunium untuk menghasilkan
hidrokarbon. Dengan demikian Friedel dan Crafts merupakan orang pertama yang
menunjukkan bahwa keberadaan logam klorida sangat penting sebagai reaktan atau katalis.
Hingga saat ini penerapan kimia Friedel-Crafts sangat luas terutama di industri kimia.
14
• Katalis dalam Reaksi Metatesis
15 Pada tahun 1970 Yves Chauvin dari Institut Francais du Petrole dan Jean-Louis Herrison
menemukan katalis logam karbena (logam yang dapat berikatan ganda dengan atom karbon
membentuk senyawa), atau dikenal juga dengan istilah metal alkilidena. Melalui senyawa
logam karbena ini, Chauvin berhasil menjelaskan bagaimana susunan logam berfungsi
sebagai katalis dalam suatu reaksi dan bagaimana mekanisme reaksi metatesis. Metatesis
dapat diartikan sebagai pertukaran posisi atom dari dua zat yang berbeda. Contohnya pada
reaksi AB + CD -> AC + BD, B bertukar posisi dengan C.
16
• Katalis Grubbs
16
17 Perkembangan penemuan Chauvin dan Schrock terjadi tahun 1992 ketika Robert Grubbs dan
rekannya Grubbs berhasil menemukan katalis metatesis yang efektif, mudah disintesis, dan
dapat diaplikasikan di laboratorium secara baik. Mereka menemukan tentang logam rutenium
tantalum, tungsten, dan molybdenum (komplek alkilidena) sebagai logam yang paling cocok
sebagai katalis. Katalis menjadi standar pembanding untuk katalis yang lain. Penemuan
katalis Grubbs secara tidak langsung menambah peluang kemungkinan sintesis organik di
masa depan.
18 · Sistem Katalis Tiga Komponen
19 Sebuah sistem katalis dengan tiga komponen berhasil digunakan untuk membuat polimer
bercabang dengan struktur-struktur yang tidak bisa didapat dengan sebuah katalis tunggal
atau sepasang katalis yang bekerja bergandengan. Pada tahun 2002 Guillermo C. Bazan,
seorang profesor kimia dan material di University of California, Santa Barbara; mahasiswa
pascasarjana Zachary J. A. Komon; dan rekan kerja di Santa Barbara dan Symyx
Technologies sudah mendemonstrasikan sebuah sistem dengan tiga katalis yang homogen;
ketiga campuran bekerja sama mengubah sebuah monomer tunggal – etilen – menjadi
polietilen bercabang. Jumlah dan jenis cabang yang dihasilkan dapat dikontrol dengan
menyesuaikan komposisi campuran katalisnya. Tiga katalis ini terdiri dari dua persenyawaan
organonikel dan sebuah persenyawaan organotitanium. Satu dari katalis dengan unsur dasar
nikel mengubah etilen menjadi 1-butena, sedangkan yang lainnya mengubah olefin menjadi
penyebaran dari 1-alkena. Persenyawaan titanium menggabungkan etilen dari hasil reaksi-
reaksi lainnya menjadi polietilen.
2.8 Sifat Mengatur Sendiri dari Enzim
Beberapa sistim multi enzim mempunyai sifat untuk mengatur sendiri kecepatan
reaksinya, dimana kadang produk akhir dapat menjadi inhibitor untuk reaksi awal, kecepatan
keseluruhan reaksi sangat bergantung pada konsentrsi produk akhir. Untuk konversi dari L-
treonin ke L-isoleusin mempunyai lima tahap reaksi dengan menggunakan lima jenis enzim
yang berbeda.
17
A. Konversi dari L-treonin ke L-isoleusin
Jika L-isoleusin terdapat dalam konsentrasi yang tinggi dalam sistim, maka reaksi
langkah pertama akan dihambat.
Pada kebanyakan reaksi enzim, sistim pengaturan diri sendiri, basanya enzim yang
mengkatalisis reaksi tahap pertama dihambat olh hasil metabolisme tahap akhir, enzim ini
dikenal sebagai enzim alosterik dan metabolit dan yang menghambat disebut efektor atau
modulator.
Sebagian besar enzim yang diatur secara alosterik dibangun dari dua atau lebih rantai
atau subunit polipeptida. Setiap subunit mempunyai tempat aktifnya sendir, dan tempat
alosterik umumnya berlokasi di mana subunit-subunit itu menyatu. Keseluruhan kompleks
akan berganti-ganti di antara dua keadaan konformasi, satu keadan secara katalitik aktif dan
yang satunya lagi inaktif. Pengikatan activator ke suatu tempat alosterik akan mengstabilkan
konformasi yang mempunyai tempat aktif yang fungsional, sementara pengikatan inhibitor
alosterik akan mengstabilkan bentuk inaktif enzim tersebut.
Daerah kontak antqara subunit-subunit suatu enzim alosterik berhubunga sedemikian
rupa sehingga perubahan konformasi dalam satu subunit akan diteruskan atau ditransmisikan
ke semua subunit lainnya. Melalui interaksi subunit-subunit ini, suatu molekul aktivator atau
inhibitor tunggal yang berikatan dengan salah satu tempat alosterik itu akan mempengaruhi
tempat aktif semua sub unit.
B. Pengaturan Alostrik
Pengaturan alosterik bagian a sebagian besar enzim alosterik tersusun dari dua atau lebih
subunit polipeptida yang masing-masing memiliki tempat aktif. Enzim ini akan berganti-
ganti di antara dua keadaan konformasi, aktif dan inaktif. Jauh dari tempat aktif terdapat
tempat alosterik, reseptor spesifik untuk pengaturan enzim itu, yang dapat berfungsi sebagai
activator atau sebagai inhibitor.
18
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Enzim adalah senyawa organik yang berperan sebagai katalis yaitu untuk mempercepat
proses dan reaksi kimia yang sedang berlangsung. Enzim bekerja secara spesifik pada satu jenis
substrat. Namun, ada satu enzim yang dapat bekerja pada beberapa jenis substrat. Enzim sangat
berguna untuk bagi manusia, hewan, dan tumbuhan. Oleh karena itu, keberadaan enzim sangat
dibutuhkan untuk kelangsungan kehidupan di alam ini.
19
DAFTAR PUSTAKA
Girindra, A. 1986. Biokimia 1. Gramedia. Jakarta.
Houston, M.E. 1995. Biochemistry Primer For Exercise Science. Human Kinetics.
Champaign.USA.
Kay, E.R.M. 1966. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology. Collier-
Macmillan.Canada.
Lehninger, A..L., et al. 1997. Principles of Biochemistry. 2nd .Worth Publisher. New York.
Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.
Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 2. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.
Winarno, F,G. 1989. Kimia Pangan dan Gizi. Gramedia. Jakarta.
Wirahadikusumah, M. 1981. Biokimia : Proteine, Enzima & Asam Nukleat. ITB. Bandung.
20