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Dr. Claudio Martínez DebatVersión Original: Dra Mónica Marín
Año 2o19Sección Bioquímica
Módulo III:Vías de la información genéticaCódigo GenéticoTraducción
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ADN ARN PROTEINAS
Transcripción Traducción
Replicación
retrotranscripción
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Generalidades de la traducción:
• Proceso MUY conservado • Intervienen mas de 100 proteínas y ARNs• Muy elevado costo energético
En bacterias en crecimiento rápido, la traducción involucra:
• Hasta el 80% de la energía• 50% del peso seco de la célula
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Antecedentes
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El código genético
Relaciona el “lenguaje” de los ácidos nucleicos con el de las
proteínas
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El Código Genético
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Sobre el código genético• Se lee por tripletes (marcos de lectura)• No es solapante, codones contiguos• Es universal*
• Es redundante / degenerado• Existen excepciones!• Fue descifrado por experiencias de traducción
in vitro con ARN sintéticos
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Preguntas:
1) Escribir los codones STOP2) Escribir el codón de INICIO3) Escribir los codones de Prolina4) Escribir los codones de Arginina5) Escribir la secuencia codificante del péptido: Met-Phe-Ala
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Código genético
Descifrado por experiencias de «traducción in vitro» con ARN sintéticos
Extracto celular de E coli + ARN sintético + amino ácidos marcados.
Se determina el péptido sintetizado
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Preguntas:
1)¿Cómo haría para producir ARN sintético?UUUUUUUUUUUUUUU
2) Cuales serían los péptidos sintetizados in vitro empleando los siguientes ARNs : a)poli U (UUUUUUUU)b)UACUACUACUACUACUACUACc)AUAGAUAGUAGAUAGAU
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Elucidación del Código
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Sobre el código genético
• Se lee por tripletes• No es solapante• Es universal • Es redundante / degenerado• 64 codones: identifican los 20
aminoácidos, marcan inicio y terminación.
Para casi todo hay excepciones!
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Seleno-cisteína: (amino ácido 21) incorporada en la traducción, en el codón UGAen bacterias
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Una excepción al código genético no solapante:
(Sanger, 1976)El ADN del bacteriófago ØX174 codifica genes superpuestos(ADN: 5386 nucleótidos)
Voet&Voet
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Existen algunas excepciones a la “universalidad” del código genético,
codón usual alternativo
en mitocondrias y protozoarios
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Unión al aminoácido
Bucle TΨUBucle D
Bucleanticodón
3’ 5’
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¿Cuántos ARNts se necesitan para traducir los 61 codones?
Hipótesis del Balanceo (Crick):1- Las primeras bases del codón forman enlaces W-C.Es la parte más importante para la especificidad del Código.
2- La 1ª base de algunos anticodones determina el Nº de codones leídos por un ARNt determinado.(ver tabla)
3- Si un aác. es especificado por varios codones diferentes los codones que difieren en cualquiera de las dos primeras bases requieren ARNts diferentes.
4- La traducción de los 61 codones requiere un mínimo de 32 ARNts diferentes.
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Hipótesis del Balanceo: flexibilidad en la interacción codón-anticodón
5’ del anticodón 3’ del codónG une C / UC GA UU A / GI (inosina) A / U / C
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Inosina, en el anticodón
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G - C
G - U
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Preguntas:
¿Cuál es el número mínimo de tRNAs necesarios para la incorporación de ácido aspártico en las proteínas?
¿Cuántos tRNAs son necesarios para codificar Prolina?
¿Y para la Leucina?
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En la traducción intervienen:
El molde: el ARNmPrecursores : los 20 aminoácidosLos “adaptadores”: los ARNt
Catalizador: los ribosomasFuente de energía
ARNt aminoacilados
Las aa-tRNAs sintetasas
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Etapas de la Traducción
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Science, junio 2016
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en bacterias : ARNm poli-cistrónicos
ADN
Transcripto : ARNm
1) los ARNm
En eucariotas, los ARNm son monocistrónicos
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ORF: fase abierta de lectura(Open Reading Frame)
GUAUGGACCAUACGAACGACUCAUUUGACGUAGCGACA
GU AUG GAC CAU ACG AAC GAC UCA UUU GAC GUA GCG ACA
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Secuencia “Shine-Dalgarno” en el extremo 5’ del ARNm complementaria al ARNr 16S 5’ UTR: unión al ribosoma
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Secuencia “Shine-Dalgarno” en el extremo 5’ del ARNm complementaria al ARNr 16S5’ UTR: unión al ribosoma
ARNr 16S
ARNr 16S
ARNr 16SARNmProteína L10
Lac z
Cro
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5’UTR en E.coli (ejemplos)
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Estructura terciaria de un ARNt por difracción de rayos X
2) los tARNs
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I, inosine m1I, 1-metylinosinem1A, 1-methyladenosine t6A, N6-threonylcarbamoyladenosine i6A, N6-isopentenyladenosine Ar(p), 2´-O-ribosyladenosine (phosphate) Am, 2´-O-methyladenosine m5C, 5-methylcytidine ac4C, N4-acetylcytidinem3C, 3-methylcytidine Cm, 2´-O-methylcytidine m1G, 1-methylguanosine m2G, N2-methylguanosine 22m G, N2,N2-dimethylguanosine Gm, 2´-O-methylguanosine m7G, 7-methylguanosine yW, wybutosine Ψ, pseudouridine D, dihydrouridine m5U, 5-methyluridine Um, 2'-O-methyluridine mcm5U, 5-methoxycarbonylmethyluridinemcm5s2U, 5-methoxycarbonylmethyl-2 thiouridine ncm5U, 5 carbamoylmethyluridine ncm5Um, 5-carbamoylmethyl-2'-O-methyluridine.
Nucleósidos modificadas en los tRNA de S. cerevisiae
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Modificado de : Transfer RNA modifications and modifying enzymes in Saccharomyces cerevisiae Johansson and Byström
Topics in Current Genetics, 2005, Vol. 12, 87-118
Estructuras de nucleósidos modificados de los tRNAS de S. cerevisiae
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Ejemplos de bases nucleotídicas modificadas encontradas en los tRNAs
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Aminoacilación de ARNts por las aa-ARNt sintetasas
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Reacción en dos etapas
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Reacción en dos etapas
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Tasa de error: 1 / 10000Las aa-tRNAs sintetasas hacen “corrección de prueba”:1º sitio activo(aminoacilación)2º sitio activoCorrector de Aminoacilaciones incorrectas Ej.: Ile-ARNtIle
Interacción e/ aac-ARNt-sintetasa ARNt:“2º Código Genético”
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Elementos de reconocimiento en los ARNt
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3) Los ribosomas
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Componentes del ribosoma 70S procariota
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Posible estructura secundaria del ARN 16 S
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Interacciones del ARNt con el ribosoma determinadas por entrecruzamiento (“cross-linking”).
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Etapas de la Traducción
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Iniciación de la síntesis de proteínas en procariotas.
IF : Factores de IniciaciónIF1, IF2, IF3
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(Iniciación)
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(Iniciación)
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Resumen de la Iniciación :
- sub-unidad 30S + ARNm + fMet-tRNA
-Requiere los Factores de Iniciación: IF1, IF2, IF3
- Requiere GTP-IF2- unión del tRNA-fMet en el sitio P, codón AUG
- unión sub-unidad 50S
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Tres sitios en el ribosoma:
P, péptidoA, aminoácido
E, salida
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Elongación• Requiere los factores de elongación:
EF-Tu, EF-Ts, • Requiere GTP• Reciclado del factor EF-Tu
• Formación de sucesivos enlaces peptídicos• Requiere los factores de elongación:
– EF-Tu, (y EF-Ts):
ubicación de cada aa-tRNA en sitio A– EF-G (translocación)
• EF-Tu y EF-G: requieren unión e hidrólisis de GTP• Reciclado del factor EF-Tu: por EF-Ts
• Un enlace peptídico requiere: 2 GTP + 1 ATP
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Formación del enlace peptídicoSitio P Sitio A Sitio ASitio P
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• El aa entrante se ubica en el sitio A, (codón-anticodón)
• Formación del enlace peptídico: reacción peptidil transferasa, catalizada por el ARN (el 23S de la subunidad mayor)
• Translocación
Formación del enlace peptídico (2)
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►
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Formación del enlace peptídico
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Translocación
► ►
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Regeneración del factor EF-Tu-GTP por intercambio EFTu - EFTs .
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Terminación de la traducción en procariotas.
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IF1, IF3 1 / 7 - Disociación del 70SIF3 1 / 7 + Unión tRNA iniciador
EF-Tu 10 + unión tRNA al sitio AEF-Ts 1 + unión GTP al EF-TuEF-G 1 + facilita la traslocación
RF1 1 / 20 - disociación (UAA, UAG)RF2 1/20 - disociación (UAA, UGA)RF3 ? + GTPasa, promueve disociación
Factor No/rib. une GTP función
Factores auxiliares en la traducción de procariotas
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Antibióticos que inhiben la síntesis de proteínas.
eritromicinaestreptomicina
CloramfenicolBloquea peptidil transferasa
Tetraciclina ( sitio A)
Puromicina( sitio A)
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Traducción en eucariotasMuchas Semejanzas, algunas diferencias con los
procariotas• Transcripción y traducción NO están acoplados• Los ARNm• “Maquinaria” traduccional
– Ribosomas– Factores traduccionales
• Iniciación: reclutamiento diferencial
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Inicio de la traducción
Secuencias “Kozak” (R una purina, A/G)Shine-Dalgarno
(GCC)RCCATGG
3 factores de iniciación(IF1, IF2, IF3)
> 13 factores de iniciación(eIF1, eIF2, eIF3, etc)
procariotas eucariotas
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Inicio de la traducción en eucariotas
43S : Complejo ternario (eIF2-GTP-Met-tRNAi) + 40S
48S : 43S + eIF3, 4A, 4B, 4G, 4E, PABP + unión al ARNm
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cap binding 4EDEAD helicasa 4AeIF 4G
Complejo eI4F
PABP – eIF4GCircularización del ARNm :
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Complejo de iniciación 48S
• eIF2-GTP• eIF3 (800 kDa): multímero• eIF4A, 46 kDa, RNA helicasa• eiF4B, RNA binding protein• eIF4H, estimula la actividad
RNA helicasa de 4A• eIF4E (25 kDa): unión a 5’CAP• eIF4G, esencial en el
ensamblaje del complejo 48S
• PABP, 70 kDa, unión al poliA
Esquema del complejo de iniciación de C elegans
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•48S: rastreo hasta encontrar el 1er AUG. • Rastreo requiere hidrólisis de ATP por eIF4A (helicasa)•eIF5 y 5B estimulan hidrólisis del GTP- eIF2, llevando a la unión de la subunidad 60S•Factores de elongación participan antes de la formación el 1er enlace peptídico
Inicio de la traducción
(Kozak)
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eIF2-GDP se recicla a eIF2-GTP.Participa eIF2B : factor intercambiador de nucleótidos de G
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ORFs solapantes
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Más de 100 modificaciones postraduccionales
Incorporación covalente de coenzimas (biotina, ácido lipoico, fosfato de piridoxal,..)
Procesamiento : Eliminación de aminoácidos o péptidosGlucosilación. Glicosilación
Sobre Ser-Thr. O- glucosilación. Facilitan interacciones con otras moléculas (por ej. proteoglucanos como receptores de baja afinidad,..) y el plegamiento.
Fosforilación (reversible). Mecanismo rápido de activación/desactivación. Quinasas / Fosfatasas
Metilación (reversible). (por ej. metilación de histonas).Acetilación (reversible).Unión de ácidos grasos. Descrito para src / ras: palmitoilación sobre Cys
ayudan al posicionamiento en la membrana plasmática.
Algunos ejemplos:
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Modificaciones postraduccionales
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Glicosilación
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Translocación al RE
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Degradación de proteínas
General: degradación lisosomalEspecífica:
Unión covalente de Ubiquitina (proteína de 10 kDa). Poli-Ubiquitinación, y degradación en el proteasomaE3 ligasas: confieren la especificidad
Otras tipo Ubiquitina: ej SUMO (sumoilación de proteínas)
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El proteasoma
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Nota: todas las imágenes contenidas en este documento son de dominio público y libremente accesibles vía Internet. El presente material refleja el trabajo de preparación de las clases correspondientes por parte de los docentes responsables, no tiene fines de lucro y sí docentes, sin pretender sustituir a la bibliografía recomendada
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ADN ARN PROTEINAS
Transcripción Traducción
Replicación
retrotranscripción
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Ciclo de un retrovirus
Genoma: ARNContiene una transcriptasa reversa El ADNc se inserta en el genoma de la célula huésped.
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Ciclo de un retrovirus
- Genoma: ARN- Contiene una transcriptasa reversa - El ADNc se inserta en el genoma de la célula huésped.
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Transcriptasa reversa (TR)
• Entra a la célula huésped junto con el genoma viral.
• Enzima multifuncional• Es un dímero (51 y 66 kDa)• Sintetiza ADN a partir de molde de ARN• Sin actividad exonucleasa : sin capacidad de
corrección de pruebas• Alta tasa de error : mutagénesis espontánea
elevada.
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3'-Azido-2'3'-Dideoxitimidina (AZT)
• AZT : 1era droga autorizada para el tratamiento de las infecciones con HIV.
• Este nucleósido actúa como inhibidor de la transcriptasa reversa del virus..
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Otros inhibidores de la TR
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En el laboratorio; la TR es utilizada para clonado de secuencias codificantes
• ARNm purificados• Síntesis del ADNc (complementario) con la
Trancriptasa Reversa• Síntesis de la 2da hebra de ADN • Inserción en un plásmido
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Una mutación intergénica
supresora puede superar el efecto de
una mutación “sin sentido”
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Terminación de la traducción en procariotas.