Metabolismo de las proteinasDra. Mildred Pichardo

Gastroenterologa

Aproximadamente ¾ partes de los sólidos del organismo son proteínas

Estas comprenden:

• Proteinas estructurales• Enzimas• Nucleoproteínas• Proteínas transportadoras de oxígeno• Proteínas del músculo que producen la contracción• Otras…

Propiedades básicas

Los principales constituyentes de las proteínas son los aminoácidos (aa), 20 de los cuales están presentes en las proteínas corporales en cantidades significativas

Todos tienen dos características en común

• Un grupo ácido (-COOH)• Un radical de nitrógeno unido a la molécula cerca del radical ácido, generalmente

representado por el grupo amino (-NH2)

Los aminoácidos se agregan en largas cadenas por medio de enlaces peptídicos

Transporte y almacenamiento de aa

Aa en la sangre La concentración normal 35-65

mg/dl; 2 mg/dl por cada uno de los 20 aa

Se encuentran en forma ionizada

Responsables de 2 a 3 miliequivalentes de iones negativos en la sangre

Algunos dependen de su ingesta diaria, otros por la síntesis celular

Los productos de la digestión y absorción de proteínas son casi por completo aa

Luego de una comida aumenta la concentración de aa, pero solo en unos pequeños mg/dl

Esto ya que la digestión y absorción tarda 2-3 h permitiendo a las células, sobre todo el hígado que se absorban pequeñas cantidades de aa en 5-10 min

Casi nunca se acumulan grandes cantidades de aa en la sangre

Transporte activo de aa al interior celular

Las moléculas de casi todos los aa son muy grandes para difundir a través de los poros de las membranas celulares

Solo se pueden transportar cantidades significativas de aa a través de la membrana celular mediante un trasporte facilitado o activo utilizando mecanismos de trasnportadores

Una de las funciones especiales del transporte de los aa es evitar su pérdida en la orina

Almacenamiento de aa como proteínas en la célula

Inmediatamente después de su entrada en las células, los aa se combinan mediante enlaces peptídicos, a través del ARN mensajero y de los ribosomas, para formar proteínas celulares

Por lo que las concentraciones de aa libres dentro de la célula suele ser baja

Son almacenados sobre todo el forma de proteínas

Sin embargo, muchas proteínas intracelulares pueden descomponerse rápidamente de nuevo a aa, mediante la influencia de enzimas lisosómicas intracelulares, pudiéndose liberar a la sangre éstos aa recién formados

Siempre que las concentraciones plasmáticas de aa disminuyen por debajo de sus valores normales, los aa se transportan fuera de la célula para reponer su aporte en el plasma

De esta forma la concentración plasmática se mantiene en un valor constante

Existe un equilibrio constante entre los aa plasmáticos y las proteínas intracelulares del cuerpo, ya que se pueden sintetizar proteínas a partir de aa plasmáticos, y asu vez degradados y devueltos al plasma rápidamente

Cada tipo de célula tiene un límite superior para la cantidad de proteínas que puede almacenar

Una vez alcanzada ese límite, el exceso de aa en la circulación se degrada en otros productos y se utiliza para obtener energía o se convierte en grasa o glucógeno

Funciones de las proteínas plasmáticas

Los principales tipos de proteínas presentes

en el plasma son:

Albúmina:

proporciona presión coloidosmótica en el plasma, evitando la

pérdida de sangre de los capilares

Globulina:

responsables de la inmunidad natural y adquirida frente a los

patógenos

Fibrinógeno:

formación de fibrina , necesarias en la

coagulación sanguínea

Formación de proteínas plasmáticas

Casi toda la albúmina y el fibronógeno plasmático y del 50 al 80% de las globulinas se forman en el HIGADO

El resto de las globulinas se forman en los tejidos linfoides, sobre todo las gammaglobulinas las que forman los antiuerpos

La velocidad de formación hepática de proteína puede ser hasta de 30 gr/dia

Ciertas condiciones patológicas producen una pérdida rápida de proteínas:

Las quemaduras graves: denudan grandes áreas de la piel, perdiéndose grandes cantidades de plasma

Pacientes con insuficiencia renal crónica: a través de la orina

Aminoácidos esenciales y no esenciales

De los 20 aa, 10 están presentes normalmente en las proteínas animales y se pueden sintetizar en las células

Las otras 10 no se pueden sintetizar o se hacen en cantidades demasiado pequeñas para suplir las necesidades corporales, y son las llamadas aminoácidos esenciales, por lo que necesitan ser suministrados de la dieta, por eso son esenciales, mientras que los anteriores pueden ser sintetizados por el organismo

Aa esenciales Treonina

Metionina

Valina

Leucina

Isoleucina

Lisina

Arginina

Fenilalanina

Triptófano

Histidina

Aa no esenciales Glicina

Alanina

Serina

Cisteína

Ácido aspástico

Ácido glutámico

Asparagina

Glutamina

Tirosina

Prolina

La síntesis de aa no esenciales depende principalmente de la formación de α-cetoácidos apropiados, los precursores de los aa respectivos

Por ejemplo, el ácido pirúvico, que se forma en grandes cantidades durante la rotura glucolítica de la glucosa, es el cetoácido precursor del aa alanina

Luego, por el proceso de transaminación se transfiere un radical amino al a-cetoácido

La glutamina esta presente en los tejidos en grandes cantidades y una de sus principales funciones es servir como almacén de radicales amino

La transaminación la favorecen varias enzimas entre ellas las aminotransferasas, que derivan de la piridoxina (vit B6)

Sin esta vitamina, los aa no esenciales se sintetizan solo escasamente, por lo que la formación de proteínas no puede desarrollarse con normalidad

Uso de las proteínas para obtener energía

Una vez que las células están llenas hasta el límite de proteínas almacenadas, cualquier aa adicional se degrada y se usa para obtener energía o se almacena como grasa o glucógeno en menor medida

Esta degradación ocurre casi enteramente en el hígado e inicia con una desaminación

Para iniciar este proceso, el exceso de aa en las células, especialmente en el hígado, induce la activación de grandes cantidades de aminotransferasas, enzima responsable de iniciar la mayor parte de la desaminación

Desaminación significa extracción de los grupos amino de los aa, que se produce mediante la trasaminación, o transferencia de grupos amino a alguna sustancia receptora

Durante la desaminación se produce amoníaco, el cual desaparece casi por completo mediante su conversión a urea

Casi toda la urea formada en el cuerpo humano se sintetiza en el hígado

Si el hígado falla por una enfermedad grave, el amoníaco se acumula en la sangre; este a su vez es extremadamente tóxico, especialmente para el cerebro, llevando a menudo a un estado llamado coma hepático

Después de su formación, la urea difunde desde las células hepáticas a los líquidos corporales y se excreta por los riñores

Oxidación de los aa desaminados

Los cetoácidos resultantes pueden oxidarse para liberar energía con fines metabólicos de la misma forma que se usa el acetil coenzima A derivada del metabolismo de los hidratos de carbono y de los lípidos

La cantidad de ATP formada por cada gramo de proteína es de 4 calorías

Además los aa desaminados, se pueden convertir en acetil-CoA, que puede polimerizarse en ácidos grasos, y también podrían formar ácido acetoacético (cuerpo cetónico)

La conversión de aa en glucosa o glucógeno se llama gluconeogénesis y la conversión de aa en cetoácidos o ácidos grasos se llama cetogénesis

18 de los 20 aa desaminados tienen estructuras químicas que les permite convertirse en glucosa y 19 se pueden convertir en ácidos grasos

Degradación obligatoria de las proteínas

Cuando una persona no ingiere proteínas, una cierta proporción de las proteínas del cuerpo se degrada en aa que después se desaminan y oxidan

Esto supone 20 a 30 gr/dia, denominándose pérdida obligatoria de proteínas

Para evitar una pérdida neta de proteínas corporales, debemos ingerir un mínimo de 20 a 30 gr/dia, recomendándose una ingesta diaria de 60-70 gr

Efecto de la inanición sobre la degradación protéica

El organismo utiliza casi por completo hidratos de carbono o grasas para obtener energía mientras disponga de ellos

Tras varias semanas de inanición, cuando se empieza a agotar las grasas almacenadas, los aa de la sangre empiezan a ser desaminados y oxidados con rapidez para obtener energía

De ahí en adelante las proteínas de los tejidos se degradan con rapidez (hasta 125 gr/dia) y las funciones celulares se deterioran de forma precipitada

Debido a que los hidratos de carbono y las grasas se utilizan de forma preferente para obtener energía respecto a las proteínas, los hidratos de carbono y las grasas se llaman ahorradores de proteínas

Regulación hormonal del metabolismo proteico

aumenta la síntesis de proteínas celulares, ya que esta hormona aumenta la liberación de grasa de sus depósitos, haciéndola disponible para obtener energía, reduce la oxidación de aa aumentando la cantidad de aa disponibles para que los tejidos sinteticen proteínas

Hormona de crecimiento:

la ausencia de insulina reduce la síntesis proteica a casi cero; la insulina aumenta la disponibilidad de glucosa a las células, por lo que se reduce el uso de aa para obtener energía

Insulina:

los glucocorticoides secretados en la corteza suprerrenal reducen la cantidad de proteínas en la mayor parte de los tejidos, mientras que aumenta la concentración de aa en el plasma

Glucocorticoides:

la hormona sexual masculina aumenta el depósito de proteínas en los tejidos de todo e cuerpo, especialmente de las contráctiles en el músculo; el estrógeno (hormona femenina) provoca un depósito leve de proteína pero insignificante comparado con la masculina

Testosterona:

aumenta el metabolismo de todas las células. Si se dispone de una cantidad insuficiente de carbohidratos y grasas para obtener energía, la tiroxina puede aumentar la síntesis de proteínas

Tiroxina:

El hígado como órgano Dra. Mildred Pichardo

Gastroenteróloga

Anatomía fisiológica del hígado

La unidad funcional básica es el lóbulo hepático