Metabolismo Interno || Metabolismo de las proteínasLas proteínas constituyen un grupo numeroso de compuestos nitrogenados naturales. Comprenden, con ADN, ARN, polisacáridos y lípidos, cinco clases de complejas biomoléculas que se encuentran en las células y en los tejidos. Son los principales elementos de construcción (en forma de aminoácidos) para músculos, sangre, piel, pelo, uñas y órganos internos, entran a formar parte de hormonas, enzimas y anticuerpos, y sirven como fuente de calor y de energía.

Proteínas

Recambio proteicoCasi todas las proteínas del organismo están en una constante dinámica de síntesis (1-2% del total de proteínas), a partir de aminoácidos, y de degradación a nuevos aminoácidos. Esta actividad ocasiona una pérdida diaria neta de nitrógeno, en forma de urea, que corresponde a unos 35-55 gramos de proteína. Cuando la ingesta dietética compensa a las pérdidas se dice que el organismo está en equilibrio nitrogenado. 

El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es positivo cuando la ingesta nitrogenada supera a las pérdidas, como sucede en crecimiento, embarazo, convalecencia de enfermedades. Es negativo si la ingesta de nitrógeno es inferior a las pérdidas, tal como ocurre en: desnutrición, anorexia prolongada, postraumatismos, quemaduras, deficiencia de algún aminoácido esencial.

Vías de degradación de las proteínasDos son las vías por la que son degradadas las proteínas mediante proteasas (catepsinas).

1. Vía de la ubiquitina (pequeña proteína básica). Fracciona proteínas anormales y citosólicas de vida corta. Es ATP dependiente y se localiza en el citosol celular.

2. Vía lisosómica. Fracciona proteínas de vida larga, de membrana, extracelulares y organelas tales como mitrocondrias. Es ATP independiente y se localiza en los lisosomas.

Eliminación del nitrógeno proteicoEl excedente de aminoácidos del organismo tiene que ser degradado, y para ello el organismo elimina el grupo amino, formando amoníaco, que pasa a urea (ciclo de la urea), eliminándose este elemento por la orina. Una pequeña cantidad de amoníaco puede pasar a glutamina. El principal lugar de degradación de aminoácidos es el hígado.

El amoníaco es un compuesto muy tóxico, y por ello ello el organismo lo convierte en uno no tóxico, urea. Las características de la urea favorecen su formación: a) molécula pequeña, b) casi el 50% de su peso es nitrógeno, c) se necesita poca energía para su síntesis.

Formación de urea por el ciclo de la ornitinaEn los hepatocitos se localizan las cinco reacciones que constituyen el ciclo.1. Formación de carbamil-fosfato, paso irreversible catalizado por la enzima carbamil-fosfato-sintasa I.2. Formación de citrulina, mediante la ornitina-transcarbamilasa3. Síntesis de argininosuccinato. La argininosuccinato-sintasa cataliza la condensación de citrulina con ácido aspártico.4. Escisión de argininosuccinato a fumarato y arginina mediante la argininosuccinato-liasa.5. Escisión de arginina a ornitina y urea mediante la arginasa

Aminoácidos

Aminoácidos esenciales y no esencialesLos aminoácidos existentes en el organismo son 20. De ellos, 9 son esenciales y los otros 11 son no esenciales. 

Aminoácidos esenciales: histidina (His), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), lisina, (Lys), metionina (Met), treonina (Thr), fenilalanina (Phe), triptófano (Trp). 

Histidina y arginina se les considera esenciales durante períodos de rápido crecimiento celular (lactancia e infancia)

Aminoácidos no esenciales, y que pueden ser sintetizados por el organismo: tirosina (Tyr), glicina (Gly), alanina (Ala), cisteína (Cys), serina (Ser), ácido aspártico (Asp), asparaguina (Asn), ácido glutámico (Glu), glutamina (Gln), arginina (Arg), prolina (Pro).

Reacciones en el metabolismo de los aminoácidosLas dos reacciones principales en el metabólismo de los aminoácidos son: transaminación y deaminación oxidativa

Transaminación Es este un proceso, realizado en el citosol y en las mitocondrias, por el que un aminoácido se convierte en otro. Se realiza por medio de transaminasas que catalizan la transferencia del grupo alfa-amino (NH3+) de un aminoácido a un alfa-cetoácido, tal como piruvato, oxalacetato o más frecuentemente alfa-cetoglutarato. Consecuentemente se forma un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido.

Las transaminasas que más habitualmente intervienen en la transaminación son: alanina-aminotransferasa (ALT) y asparto-aminotransferasa (AST). Requieren, como cofactor, piridoxal-fosfato (PLP), un derivado de la vitamina B6.

Deaminación oxidativaProceso, realizado en las mitocondrias, y en el que la enzima ácido glutámico-deshidrogenasa elimina el grupo amino del ácido glutámico. Se forma amoníaco que entra en el ciclo de la urea y los esqueletos carbonados vienen a ser productos intermedios glucolíticos y del ciclo de Krebs.

Los productos de deaminación de los aminoácidos son los siguientes:Aminoácido(s) Producto

Ile, Leu, Lys  Acetil-CoA

Tyr, Phe  Acetoacetato

Gln, Pro, Arg  Glu y alfa-cetoglutarato

His  Glu y alfa-cetoglutarato

Thr, Met , Val  Succinil-CoA

Tyr, Phe, Asp  Fumarato

Asp, Asn  Oxaloacetato

Ser, Gly, Cys  Piruvato

Trp  Alanina y piruvato

Síntesis de aminoácidosLa síntesis de los aminoácidos, con excepción de cisteína y tirosina, está unida al ciclo del ácido tricarboxílico (TCA), bien por transaminación o bien por fijación de amonio. El grupo alfa-amino es central a toda síntesis de aminoácidos y deriva del amonio de los grupos aminos del L-glutamato. De éstos se sintetizan glutamina, prolina y arginina. El ácido glutámico es la principal fuente de los grupos amino para la transaminación.La cisteína se forma, en el citosol celular, a partir de serina y del aminoácido esencial metionina.La tirosina se forma mediante hidroxilación del aminoácido esencial fenilalanina por la fenilalanina hidroxilasa. 

Referencias:- BENYON S: Metabolismo de las proteína. En, Lo Esencial en Metabolismo y Nutrición. Cursos “Crash” de Mosby..  Harcourt, Madrid, 1998- BAIZA L A.: Aminoácidos: biosíntesis, En, Hicks J J. Bioquímica..  Mac Graw-Hill Interamericana, , 2000- KICKS J J.: Aminoácidos: recambio y degradación, En, Hicks J J. Bioquímica..  Mac Graw-Hill Interamericana, , 2000

Proteínas

   Las proteínas son el único macronutriente que incluye nitrógeno en su estructura, además de

carbono e hidrógeno. Esto hace que en su oxidación, además de CO2 y agua, se produzca un

compuesto nitrogenado derivado: la urea.

Están compuestas por unidades en número y posición variable por monómeros o unidades

denominadas aminoácidos. Los aminoácidos con importancia en el cuerpo humano son 20, y

a partir de ellos se forman la totalidad de las diferentes proteínas.Yago Pérez. Dietista-Nutricionista

Clasificación de las Proteínas: los aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican según la capacidad del cuerpo humano para fabricarlos o no,

teniendo que ser incluidos en la dieta.

Los aminoácidos esenciales no pueden ser sintetizados por el organismo y deben ser

ingeridos en la dieta.

Aminoácidos Esenciales Aminoácidos No Esenciales

Leucina

Isoleucina

Lisina

Metionina

Valina

Triptófano

AlaninaProlinaGlicina

GlutaminaÁcido glutámico 

ArgininaCisteínaHistidina

SerinaÁcido aspártico

AsparraginaTirosina

Funciones de las Proteínas

Función estructural, formando parte de innumerables estructuras: la queratina en el pelo y

uñas, colágeno en huesos, tendones y cartílago, la elastina en los ligamentos, etc.

Reguladoras: algunas hormonas tiene naturaleza proteica. Las enzimas digestivas y algunos

neurotransmisores son proteínas.

Defensa: las inmunoglobulinas son proteínas con acción anticuerpo. La protrombina, el

fibrinógeno participan en el proceso de coagulación.

Transporte: en el plasma sanguíneo, las apoproteínas transportan los lípidos.

La albúmina transporta ácidos grasos libres, mientras que la hemoglobina es la proteína

presente en los glóbulos rojos, encargada de la captación del oxígeno.

Energética. En última instancia, en ausencia de hidratos de carbono y grasas, las proteínas

pueden ser utilizadas para la obtención de energía

Digestión de las Proteínas

En el estómago, el pepsinógeno se activa en presencia de ácido, producido a su vez por el

ácido clorhídrico secretado por las células de las paredes gástricas. Así el pepsinógeno se

transforma en su forma activa: pepsina.

La digestión de las proteínas comienza en el estómago por acción de la pepsina,

resultando en una mezcla de polipéptidos y aminoácidos libres.

Esta continúa en el duodeno, tras la secreción de enzimas proteolíticos procedentes del

páncreas. La presencia de proteínas en el duodeno produce la secreción de enteroquinasa,

que transforma el tripsinógeno o forma inactiva, entripsina.

Como resultado se obtienen pequeños péptidos: tetrapéptidos, tripéptidos y dipéptidos. Éstos

son hidrolizados a aminoácidos por la acción de las enzimas de las membranas celulares

intestinales: las aminopeptidasas.

Los aminoácidos producidos pasan directamente a la sangre.

Metabolismo de las Proteínas

Las proteínas se digieren y utilizan aproximadamente en un 90 - 95 %. Una vez digerida, los

aminoácidos resultantes pueden ser utilizados en multitud de procesos. podemos distinguir dos

tipos de procesos, opuestos entre sí:

1. Anabolismo proteico

A las acciones destinadas a la creación de estructuras, se le denomina en general anabolismo.

El organismo precisa de aminoácidos continuamente para llevar a cabo la formación de

proteínas, ya sean por desgaste, por destrucción producida por una patología o para favorecer

el crecimiento corporal.

El anabolismo proteico ocurre sólo si en la dieta hay cantidad suficiente de hidratos de carbono

y grasas. En caso contrario, las proteínas se utilizan como fuente de energía.

2. Catabolismo proteico

El cuerpo utiliza a diario proteínas para desarrollar sus mútliples funciones corporales. El

catabolismo hace referencia a las acciones destinadas al uso de las proteínas, que produce su

inevitable degradación, tanto en el caso de proteínas corporales, como aquellas que proceden

de la dieta.

Puesto que los aminoácidos no pueden almacenarse, los aminoácidos sobrantes son oxidados.

Este proceso se da en el hígado, y como resultado se obtienen dos moléculas, una

nitrogenada, con un grupo amino y que formaráamoníaco y posteriormente urea, que es

excretada en la orina; y una molécula cetoácida, que puede ser oxidada para producir

energía, utilizarse para la creación de aminoácidos no esenciales o ser almacenada

directamente como una grasa.

Calidad proteica y valor biológico

Algunos aminoácidos son esenciales en nuestra dieta y deben aportarse porque el cuerpo no

puede fabricarlos.

En función de la presencia de esos aminoácidos en los alimentos, éstos poseen lo que se

denomina un mayor valor biológico. Las proteínas de los alimentos poseen mayor valor

biológico cuanto mejor sea su contenido en aminoácidos esenciales. El valor biológico se

determina por el número de aminoácidos que se incorporan a las estructuras celulares.

Las proteínas de la leche de vaca y el huevo son las que poseen mayor valor biológico. A

estas se les atribuye un valor imaginario de 100, a partir del cual se compara el resto de

proteínas.

Por importancia de calidad proteica, los alimentos se ordenan de la siguiente forma:

1. Leche y Huevos (valor biológico = 100)

2. Pescados y Carnes (valor biológico = 75)

3. Legumbres (valor biológico = 60)

4. Cereales (valor biológico = 50)

Complementación proteica

Conociendo el valor biológico de las diferentes proteínas de los alimentos, podemos

combinarlos para obtener una mezcla de alimentos con amimnoácidos esenciaes, y por tanto

mejorar el valor biológico que tiene por sí solos.

En general, las carnes, pescados y legumbres son deficitarias en el aminoácido

metionina, que es esencial.

Los vegetales y cereales sin embargo, son deficitarios en lisina.

La combinación de ambos alimentos mejora su valor biológico individual, consiguiéndose platos

de muy alto valor biológico. Un ejemplo típico es la complementación de lentejas con arroz. Las

lentejas, deficitarias en metionina, aportan la lisina escasa en el arroz, mientras que este aporta

la metionina de que carecen las lentejas.

Aunque un plato sea rico en proteínas si es deficitario en un aminoáciso, espcialmente senscial,

la síntesis proteica se detiene. Igual que si contamos con ingredientes para un plato pero nos

falta uno no podemos seguir cocinando.

La complementación proteica es muy importante a la hora de planificar los menús.

Sin embargo, recientes estudios sobre dietas vegetarianas, muestran que no es necesaria la

complementación de cereales y vegetales en el mismo plato o comida cuando se trata de

dietas bien planificadas.

Requerimientos y Recomendaciones Nutricionales de Proteínas

El aporte de proteinas en la dieta debe suponer al menos el 10 % del valor energético total, y

menor del 15 %.

Las necesidades varian en fucnión de la edad y el sexo, según la siguiente tabla:

Etapa Proteína (g / Kg / día)

Lactantes1,6 - 2,2

Niños1 - 1,2

Adolescentes masculinos0,9 - 1

Adolescentes femeninas0,8 - 1

Hombre adulto0,8

Mujer adulta0,7 - 0,8

Efectos Fisiopatológicos de las Proteínas

El problema más importante es la deficiencia en la ingesta proteica. Los efectos inmediatos

más visibles es la detención del crecimiento y la pérdida de masa muscular.

El exceso en la ingesta proteica puede causar alteraciones patológicas. Sin embargo es

indicativo de un exceso de ingesta de alimentos proteicos, normalmente carnes, lo que implica

un exceso en la ingesta de grasas procedentes de la misma.

El metabolismo de las proteínasLas proteínas constituyen una base para el crecimiento y desarrollo de órganos y tejidos. El crecimiento precisa de aminoácidos como sustrato de construcción, y se sabe que es un aporte insuficiente de nitrógeno en general o de aminoácidos esenciales (aquellos que no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano ) en

particular se asocia a dificultades de crecimiento, especialmente del tejido muscular, así como a trastornos de salud. A continuación, descubriremos brevemente de que manera las proteínas forman parte de funciones biológicas importantes, y como se ven estas influidas por el ejercicio. 

·Reservas de proteína: el organismo posee 3 depósitos fundamentales de proteínas funcionales, cuyos aminoácidos pueden ser utilizados en condiciones de sobreesfuerzo.

·A- proteínas y aminoácidos plasmáticos: la albumina y la hemoglobina son las dos principales proteínas Plasmáticas ambas participan en procesos de transporte y sus niveles pueden reducirse como consecuencia de una ingesta crónicamente insuficiente de proteína, ya constituyen una parte importante de las cadenas metabólicas de producción de energía, puede deducirse que cualquier reducción en sus niveles ira asociado a disminución del rendimiento, se sabe que la reducción de hemoglobina disminuye la capacidad de transporte de oxigeno y por ende la resistencia. 

Los aminoácidos plasmáticos son la reserva central disponibles para el metabolismo y síntesis de proteína funcionales. La escasez de cualquier aminoácido no esencial determina que el organismo comience a producirlo, pero si la escasez es de aminoácidos esenciales se deben consumir mayor cantidad de alimentos proteicos o se degradarán las proteínas funcionales presentes en el organismo y que contengan estos aminoácidos en su estructura, tras ello se incorporan a las reservas plasmáticas.

Los aminoácidos poseen un gran número de funciones clave en los procesos energéticos (precursores en la gluconeogénesis y síntesis de hormonas) y en el sistema nervioso central (neurotransmisores).

Se conoce que el ejercicio va asociado a cambios a la composición de aminoácidos plasmaticos. Se ha demostrado que los aminoácidos de cadena ramificada (bcaa: leucina, isoleucina y valina) contribuyen a la producción de energía durante el ejercicio disminuyendo su concentración plasmática. Esto trae 2 consecuencias:

-El nitrógeno que se libera en la degradación da lugar a la formación de nitrógeno amoniacal (un producto toxico que origina cansancio).

-La relación entre los bcaa y otros aminoácidos cambiará. Como consecuencia algunos aminoácidos precursores de hormonas aumentaran su paso a través de la barrera hematoencefálica y aumentaran sus concentraciones en el cerebro, influyendo en la neurotransmisión y la fatiga.

·B- proteínas musculares: la masa muscular es la mayor reserva de proteínas del organismo. Además de las propiedades funcionales de estas proteínas musculares, que le permiten contraerse y, por lo tanto, producir trabajo mecánico, se ha llegado a pensar que constituyen la fuente de aporte de aminoácidos durante las condiciones de inanición. El ayuno prolongado se caracteriza por una disminución de la masa muscular. En estas circunstancias, la degradación del tejido muscular puede lograr tres tipos de objetivos: 

1 ) Liberación de aminoácidos para que sean utilizados en la producción de energía y en el mantenimiento de un nivel normal de glucosa en sangre ( gluconeogénesis )

2 ) Aporte de aminoácidos esenciales que permitan mantener la composición normal de los aminoácidos plasmáticos.

3 ) Liberación de glutamina, con el objeto de mantener unos niveles normales de esta en plasma, lo que parece ser importante para la inmunocompetencia y la función intestinal normal. 

Además de estos aspectos importantes en lo que se refiere al metabolismo, pueden aparecer reducciones en las proteínas musculares como resultado de cambios en la relación de hormonas anabólicas y catabólicas.

·Influencia del ejercicio: durante el ejercicio se pierde nitrógeno y aumenta la oxidación de aminoácidos. Se ha demostrado que algunos aminoácidos se liberan del musculo con el ejercicio intenso. Los micro traumatismos infringidos a las fibras musculares a causa del sobreesfuerzo mecánico pueden determinar perdida de aminoácidos y proteínas, aparte los procesos de reparación requieren gran suministro de aminoácidos.

Proteínas viscerales: los tejidos viscerales constituyen, tras la masa muscular, la segunda mayor reserva de proteínas. Se ha observado que los tejidos viscerales contribuyen significativamente al intercambio interorgánico de aminoácidos durante el ayuno o el sobreesfuerzo físico determinado por la enfermedad. El ejercicio puede determinar un aumento en la contribución de las proteínas viscerales en el intercambio de aminoácidos entre los órganos. Sin embargo, se duda acerca de la contribución cuantitativa de aminoácidos derivados de la reserva visceral a la producción de glucosa por parte del hígado y a las pérdidas de nitrógeno durante y después del ejercicio. Aunque se sugirió años atrás que las pérdidas de nitrógeno determinadas por el ejercicio se derivan principalmente de las proteínas musculares, existen algunas evidencias recientes que indican que los tejidos viscerales pueden contribuir significativamente, al verse sometidos a una reducción importante de su flujo sanguíneo que puede llegar a la isquemia (especialmente de colon ) en algunas circunstancias. Un estudio reciente acerca de los efectos del ejercicio sobre el recambio intestinal de proteínas mostro que durante el ejercicio aparecía una disminución en la síntesis proteica y un aumento en la degradación. De lo expuesto en apartados anteriores, puede deducirse que la razón principal para la existencia de pérdidas netas de proteínas (nitrógeno) durante el ejercicio de resistencia es la utilización de aminoácidos, llegados desde distintas reservas, en el metabolismo intermediario y energético. Se sabe que este proceso se intensifica durante el sobreesfuerzo energético, tal como el aparecido en el curso de un estado de alta demanda de energía con el glucógeno agotado, lo cual lleva a un balance negativo de nitrógeno. 

·Oxidación de aminoácidos: luego de la degradación de los aminoácidos se producen compuestos intermediarios del metabolismo, que se pueden convertir en glucosa o que se puede oxidar en el ciclo del acido cítrico. La mayoría de los aminoácidos se oxidan en el hígado y algunos de ellos (los aminoácidos de cadena ramificada) también en el musculo. La oxidación de los aminoácidos tiene lugar en las mitocondrias y siempre se ve incrementada durante los periodos de ejercicio físico. Este incremento de la oxidación es fundamentalmente resultado de un cambio en el medio hormonal anabólico - catabólico hacia el catabolismo. La oxidación de los aminoácidos se ve aun mas potenciada cuando se da un agotamiento de las reservas de

hidratos de carbono en el organismo. Existen estudios de los que parece desprenderse que a causa de esto se produce un y incremento de las necesidades de aminoácidos del orden 1.2 a 1.8 g / kg de peso corporal y día en atletas de resistencia que se entrenan diariamente.

·Metabolismo energético: durante la fase inicial de la práctica de un ejercicio físico repentino, la cantidad adicional de energía que se necesita se produce fundamentalmente por la degradación del glucógeno muscular en lactato. La glucosa en sangre no representa una contribución importante durante los primeros minutos de la práctica del ejercicio. En este estado debe incrementarse la glucogenólisis en el hígado.

El lactato así formado entra en el torrente sanguíneo y es captado por el hígado, el corazón y los tejidos musculares no activos donde, o bien se oxida o bien es vuelto a transformar en glucosa. En un estado posterior , cuando la producción de glucosa por parte del hígado ya resulta significativa, el musculo empieza a usar la glucosa en sangre para la producción de energía. Además, la lipólisis en los adipocitos( proceso que al principio crece de manera lenta ) produce elevados niveles de ácidos grasos en la sangre, por lo que aumenta la contribución a la producción de energía por parte de los ácidos grasos. Los ácidos grasos se oxidan en el musculo y en el hígado.

Los cuerpos cetónicos que se obtienen a partir de la oxidación incompleta de la grasa en el hígado, son captados por el corazón y el musculo desde la sangre para su oxidación final. Con el aumento del sobreesfuerzo (estrés) metabólico, en especial en condiciones de agotamiento de carbohidratos, la síntesis de las proteínas puede verse disminuida, así como incrementada la degradación de los aminoácidos.

La degradación de los aminoácidos en el musculo y en el hígado produce al final urea, que se excretara con la orina y el sudor. La cadena carbonada de los aminoácidos entrara a formar parte del ciclo del acido cítrico en el hígado, donde se empleara para la gluconeogénesis y, en el musculo, donde se oxidara. Con la continuación de la práctica del ejercicio físico, así como durante el ayuno se producirá un agotamiento de las reservas endógenas de hidratos de carbono en el hígado y en musculo. Si no se fabrica glucosa a partir de los precursores del hígado y en el riñón que pueden tomar parte en la gluconeogénesis, los niveles de glucosa en sangre caerán drásticamente.

Las sustancias que pueden participar en la gluconeogénesis son los aminoácidos, el glicerol y el lactato. Al mismo tiempo, se ve potenciada hasta el máximo la oxidación de la grasa, produciendo una disminución de las necesidades de hidratos de carbono. Los cuerpos cetónicos producidos por el metabolismo de la grasa en el hígado serán metabolizados por el corazón, el musculo y, si se da un ayuno prolongado, también por el cerebro. Bajo estas circunstancias, la capacidad máxima de trabajo se verá reducida hasta aproximadamente el 50 % debido a la carencia de hidratos de carbono.

DIGESTION, ABSORCION Y METABOLISMO DE PROTEINAS

“DIGESTIÓN, ABSORCIÓN Y METABOLISMO DE PROTEÍNAS”

DIGESTIÓN

Al digerirlas llegan al estómago y allí actúan sobre ellas la pepsina y el HCl para su digestión. Se hidrolizan en cadenas más cortas (polipéptidos grandes o peptonas); a nivel del duodeno actúan sobre éllas, enzimas como la tripsina, quimiotripsina o carboxipolipeptidasas. Las cuales van a transformar las peptonas en polipetonas pequeñas (de pocos aminoácidos) sobre los que actuarán las peptidasas, producidas por las células epiteliales de las vellosidades intestinales, transformándolas en aminoácidos.

 ABSORCIÓN  

Los aminoácidos son absorbidos por el organismo . Se absorben por las vellosidades del intestino delgado, pasan a la sangre del sistema porta y se dirigen hacia el hígado.Una vez en el hígado, muchos aminoácidos quedan allí depositados un cierto tiempo, pero su destino final será su transporte hacia las células para la reconstrucción tisular (reparación de tejidos). En situaciones extremas, los aminoácidos pueden ser utilizados como fuente de energía.

 METABOLISMOLa proteína ingerida se degrada en aminoácidos mediante el proceso digestivo, pudiendo seguir dos caminos: procesos anabólicos (construcción) y catabólicos (destrucción). Los aminoácidos no absorbidos se expulsan por las heces (nitrógeno fecal).

ANABOLISMO PROTEICO:

•       a) Mantenimiento proteico: todos los días entran proteínas a nuestro organismo y son degradadas en aminoácidos y luego sintetizadas para poder ser utilizadas por el organismo. Unas proteínas son estructurales, las cuales se encargan de mantenimientos corporales; y otras son funcionales.

•         b) Crecimiento: el aporte de proteínas debe ser mayor en momentos de crecimiento (embarazo, desarrollo, etc.) 

CATABOLISMO PROTEICO a) Cuando el organismo necesita energía, porque no es aportada por los hidratos de carbono o las grasas, las proteínas se degradan dando urea y un resto cetoácido que al catabolizarse da energía.  b) Si el organismo no necesita energía igualmente se forma la urea, la cual es expulsada por la orina (nitrógeno urinario), y también se forman restos cetoácidos que se convierten en grasas y se acumulan en el tejido adiposo.

        REACCIONES DE LAS PROTEÍNAS  

 Desaminación oxidativa:    Es la reacción que consiste en la separación del grupo amino de los aminoácidos en forma de amoníaco quedando el cetoácido homólogo al aminoácido desaminado.

         Transaminación: Consiste en la transferencia del grupo amino, de un aminoácido es transferido a un cetoácido, formándose un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido.

         Descarboxilación: Es la separación del grupo carbóxilo del aminoácido en forma de CO2

http://www.alimentacionynutricion.org/es/index.php?mod=content_detail&id=78 

DIGESTIÓN, ABSORCIÓN Y METABOLISMO DE PROTEINAS

 1. Digestión:

En la boca no actúa ninguna enzima sobre las proteínas. En el estómago es donde comienza la digestión de éstas,   donde el tripsinógeno, que es un precursor,   se transforma en pepsina por acción del ácido clorhídrico gástrico. La pepsina es la enzima que ayuda a degradar las proteínas en péptidos. Estos péptidos pasan al intestino delgado, donde se lleva a cabo la parte de la digestión más importante (en el yeyuno), en el que hay proenzimas (quimiotripsinógeno, procarboxipeptidasa, procolagenasa y proelastasa) que necesitan ser convertidas en enzimas activas (tripsina, quimiotripsina, carboxipeptidasa, colagenasa y elastasa, las cuales activa la pepsina) para poder actuar sobre los péptidos. Éstas enzimas pancreáticas actúan sobre los enlaces peptídicos transformando las proteínas en tripéptidos, dipéptidos y tetrapéptidos.

  2. Absorción:

Ésta se lleva a cabo en el yeyuno, a través de

las enzimas que hay en el enterocito del borde en cepillo. Éstas enzimas son dipeptidasa y tripeptidasa, las cuales actúan sobre dipéptidos y tripéptidos para degradarlos en aminoácidos que puedan ser absorbidos.

 

 3. Metabolismo:

La proteína ingerida se degrada en aminoácidos mediante el proceso digestivo, pudiendo seguir dos caminos: procesos anabólicos (construcción)

y catabólicos (destrucción). Los aminoácidos no absorbidos se expulsan por las heces (nitrógeno fecal).

  * Anabolismo proteico:   a) Mantenimiento proteico: todos los días entran proteínas a nuestro organismo y son degradadas en aminoácidos y luego resintetizadas para poder ser utilizadas por el organismo. Unas proteínas son estructurales, las cuales se encargan de mantenimientos corporales; y otras son funcionales. Estas constituyen el nitrógeno retenido.  b) Crecimiento: el aporte de proteínas debe ser mayor en momentos de crecimiento (embarazo, desarrollo, etc.)