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Metabolismo Biosintetico
Utilizzazione dell’energia
1-Sostanze di riserva
2-Mantenimento integrità
fisica delle cellule
3-Produzione di calore
4-Mobilità
5-Trasporto sostanze
nutritive
6-Biosintesi microbiche
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Principali precursori
delle reazioni
biosintetiche-Glucosio 6 fosfato -Fruttosio 6 fosfato -Ribosio 5 fosfato -Eritrosio 4 fosfato -Gliceraldeide 3 fosfato -3fosfoglicerato -Fosfoenolpiruvato -Piruvato Acetil-CoA -Ossalacetato -a-Chetoglutarato -Succinil-CoA
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Utilizzazione
dell’energia
Fissazione
Autotrofa
della CO2
Ribulosio
1,5-difosfato
carbossilasi
1-Carbossilazione2-Riduzione
3-Rigenerazione
Ciclo di
Calvin
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Ciclo di Calvin2-Riduzione
1-Carbossilazione
3-Rigenerazione
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Assimilazione dei SolfatiH2S + O-Acetilserina >
Cisteina + Acetato (Batteri)
H2S + Serina > Ac.CoA >
Cisteina + H2O (Funghi)
Assimilazione del FosforoP i > ATP:
-Fosforilazione ossidativa
-Fotofosforilazione
-Fosforilazione a livello
del substrato
H2S
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Assimilazione dell’N2
A-Assimilazione dell’NH3
1-Glutammato deidrogenasi
2-Glutammina sintetasi
3-Amminazione riduttiva
Alanina-deidrogenasi
Ac.Piruvico + NH4+ + NADPH
+ H+ > L-Alanina + NADP+ +
H2O
B-Assimilazione del NO3
NO3 + NADPH + H+ > NO2
+ NADP+ H2O (Nitrato
Reduttasi)
NO2 + 2e- + H+ > NH2OH >NH3 (Nitrito Reduttasi)
1
2
Reazioni di transaminazione
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Fissazione dell’N2
Struttura FeMo-co
Dinitrogenasi
Reduttasi
FeMo-co
Dinitrogenasi
Struttura dell’enzima Nitrogenasi
28-32 Fe
4 Fe
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Fissazione dell’N2
Donatori di elettroni:-reazioni luminose-NADH-H2-Piruvato
Ferredossina
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Struttura genetica del Regulone nif (Klebsiella pneumonie)
Regolazione N fissazioneEnzima Nitrogenasi > inibito dall’O2, N combinato (NH3, NO3-)
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Organismi azoto fissatori
Aerobi liberi: Chemioorganotrofi– Azotobacter, Azomonas, Klebsielle,
Beijerinckia, Bacillus polymyxa, Methylomonas,
Methylococcus, Azospirillum, Mycobacterium, Citrobacter.
Fototrofi – Cianobatteri
Chemiolitotrofi – Thiobacillus, Streptomyces, Alcaligenes
Anaerobi liberi: Chemioorganotrofi – Clostridium, Desulvibrio,
Desulfotomaculum
Fototrofi– Chromatium, Thiocapsa, Chlorobium, Rhodobacter,
Rhodospirillum, Heliobacterium ecc.
Chemiolitotrofi – Archea (Methanococcus, Methanosarcina,
Methanobacterium, Methanospirillum)
Simbionti: Leguminose – Rhizobium, Bradyrhizobium, Sinorhizobium,
Azorhizobium
Non Leguminose - Frankia
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Biosintesi dei carboidrati
Gluconeogenesi
Piruvico
carbossilasi
Fosfoenolpiruvico
carbossicinasi
Fruttosio
difosfatasi
Esosi
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Biosintesi dei carboidrati
Decarbossilazione
Pentosi
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Biosintesi dei carboidrati
Sintesi dei Polimeri
Attivazione degli esosi
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Biosintesi
degli
aminoacidi
Scheletro di carbonio + NH2
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Biosintesi delle purine e pirimidine
Precursore della purina (Scheletro)
Acido InosinicoPrecursore nucleotidi purinici
Adenina, Guanina
Precursore della pirimidina (Scheletro)
Uridilato Precursore nucleotidi
pirimidiniciTimina, Citosina, Uracile
Acido orotico
Ribosio-5-P
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Origine nove atomi anello purinico
Origine sei atomi anello pirimidinico
Biosintesi delle purine e pirimidine
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Biosintesi dei lipidi Complesso acido grasso sintetasi
Acil-Carrier-Protein
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Biosintesi dei Biopolimeri
Polisaccaridi:
Omopolimeri A-A-A-A-
Eteropolimeri regolari A-B-A-B
Acidi Nucleici
Eteropolimeri irregolari A-C–B
Proteine
Eteropolimeri irregolari A-C-B DNA
messaggero
Biosintesi metaboliti basso
peso molecolare > 1 enzima
per ogni reazione
Biosintesi macromolecole >
sistema ezimatico specifico
per tipo di legame fra
monomeri
Complementarietà
Codice genetico
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Trascrizione
Traduzione
Procarioti
Eucarioti
Struttura del DNA
Complementarietà e
natura antiparallela
del DNA
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Replicazione del DNASintesi del DNASemiconservativa–Filamento StampoDirezione 5’fosfato > 3’ossidrile
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Sintesi del DNA Replicazione
Proteine per la replicazione
DNA girasi (Topoisomerasi II) Introduce i Superavvolgimento del DNA
Topoisomerasi I Rimuove i Superavvolgimento del DNA
SSB (proteine) Legano DNA a singolo filamento
DnaA Fattore di inizio (proteina specifica)
DnaB Srotola il DNA -DnaC, DnaT
HU Proteina lega il DNA
PriA Formazione Primisoma 3 <5
PriB Formazione primisoma
PriC Elicasi Svolge DNA 5 >3
Primasi Sintesi Primer di RNA
DNA Polimerasi III Sintesi DNA
DNA Polimerasi I Rimuove Primer RNA e sintetizza frammenti di DNA
DNA ligasi Lega frammenti di Okazaki
Ter Terminazione replicazione
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Replicazione del DNAPrimer
Forca di replicazione
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Replicazione del DNA
Replicazione bidirezionale
Proteine FtsZdel DivisomaIntervengono dopola replicazione perripartire il DNAnelle cellule figlie
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Replisoma Replicazione del DNA
Correzione errori della replicazione: Mutazioni
1 errore 10-8 – 10-11 appaiamenti
Correzione
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Sintesi dell’RNA - Trascrizione
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Tipi di RNAmRNA messaggerorRNA ribosomaletRNA trasferimento
Terminatori
Terminazione sintesi mRNA
-Terminatori
-Fattore rho (Proteina legata
all’RNA)
-Terminatori intriseci
(Specifiche sequenze
nucleotidiche del DNA)
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Sintesi delle proteine TraduzioneCodice genetico
Codone inizio: AUG (codifica per N-formilmetionina, inizio di ogni mRNA)
Codoni di stop: UAA, UGA, UAG
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Aminoacido > Codone > Anticodone-tRNA
Disposizione reale
Sintesi delle proteine
Struttura del tRNA
Aminoacido - t RNA - aminoacil-tRNA sintetasi ( Enzima specifico)
Batteri >
60 tRNA
diversi
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Enzima Aminoacil-tRNA Sintetasi
Riconosce sia il tRNA che l’aa specifico al codone
1-Attivazione Sintetasi+aa +
ATP >Aminoacil-AMP
+Ppi
2 -Aminoacil-
AMP + tRNA >Aminoacil-tRNA
+AMP
tRNA
Sintetasi
12
Trasporto verso i Ribosomi
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Meccanismo Sintesi Proteicaa a-Inizio b-Allungamento c-Terminazione
accettorepeptidicouscita
Catena nascente
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Meccanismo Sintesi Proteica
Polisoma
c-Terminazione (Fattori di rilascio RF – Tagliano il polipetide)Ribosoma si muove lungo l’mRNA e raggiunge i codoni di stopU A A, U A G, U G A
Formazione dei legami peptidici - reazione di peptidiltransferasi
Catalizzata dagli rRNA - subnità 50S (rRNA 23S)