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Mod 1/2002
CALIDAD PROTEICAMétodos para evaluar la
calidad de las proteínas en los alimentos
Programa educativo*Desarrollado por Dupont Protein Technologies en
cooperación con la American Soybean Association
*1999:Revisado por Vernon R. Young, PhD, DSc, Profesor de Bioquímica Nutricional, Instituto Tecnológico de Massachusetts, Cambridge MA, U.S.A.Actualización 2002: Prof. Dr. H. Steinhart / Dr. C. Reimers, Instituto de Bioquímica y Química de los Alimentos, Universidad de Hamburgo, Alemania; Dr. Jean-Michel Lecerf, Instituto Pasteur de Lille, FranciaTraducido por Dra. Montaña Cámara / Lda. Izaskun Monsalve. Departamento de Nutrición y Bromatología II. Facultad de Farmacia. Universidad Complutense de Madrid, España.
CALIDAD PROTEICA
Métodos para evaluar la calidad de las proteínas en
los alimentos
FUNCIÓN Y COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son esenciales para la formación y mantenimiento de los tejidos corporales
Los aminoácidos son los elementos estructurales de las proteínas
Las proteínas de plantas y animales están formados por 20 aminoácidos esenciales
Mahan, L.K., Escott-Stump, S. Krause’s Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9 th edition. Philadelphia: W.B. Saunders Company, 1996.
Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas están formadas por 20 -aminoácidos en configuración L.
Los aminoácidos están compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, y algunos por azufre.
Los aminoácidos se diferencian por sus cadenas laterales.
ESTRUCTURA BÁSICA DE UN AMINOÁCIDO
H
C COOHR
NH2
Mahan, L.K., Escott-Stump, S. Krause’s Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9th edition. Philadelphia: W.B. Saunders Company, 1996.
Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
R = cadenas laterales de diferente composición
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Las características de la cadena lateral (R) influyen en las propiedades fisiológicas y físico-químicas de los aminoácidos y por lo tanto también de las proteínas
Se dividen en cinco grupos según las distintas cadenas laterales:– cadenas laterales alifáticas no polares– cadenas laterales polares sin carga (hidrofílicas)– cadenas laterales cargadas positivamente – cadenas laterales cargadas negativamente – cadenas laterales aromáticas
Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
AMINOÁCIDOS DE LAS PROTEÍNAS
1: Cadenas laterales no polares– alanina (Ala)– glicina (Gly)– isoleucina (Ile)– leucina (Leu)– metionina (Met)– valina (Val)
2: Cadenas laterales polares no cargadas (hidrofílicas)
– asparragina (Asp-NH2)– cisteina (Cys)– glutamina (Glu-NH2)– prolina (Pro) – serina (Ser)– treonina (Thr)
3: Cadenas laterales cargadas positivamente
– arginina (Arg)– histidina (His)– lisina (Lys)
4: Cadenas laterales cargadas negativamente
– ácido aspártico (Asp)– ácido glutámico (Glu)
5: Cadenas laterales aromáticas
– fenilalanina (Phe)– triptófano (Trp)– tirosina (Tyr)
Los aminoácidos pueden formar iones en solución acuosa
Alguna de las propiedades dependen de su distribución desigual de cargas.
En solución acuosa, los aminoácidos se comportan como moléculas anfóteras:
CH COO¯R
+NH3
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
C
COO¯
H
CH3
+NH3 C
COO¯
H
CH3
+NH3
ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS
Todos los aminoácidos (excepto la glicina) tienen actividad óptica debido a un átomo de C asimétrico en posición .
Los aminoácidos de proteínas animales y vegetales son siempre isómeros L.
D-Alanina L-Alanina
UNIONES DE LOS AMINOÁCIDOS EN PÉPTIDOS
y PROTEÍNAS Los aminoácidos se
unen unos a otros por enlaces tipo amida (también enlace peptídico)
Hasta 10 aminoácidos: péptidos
Más de 10 aminoácidos: proteínas
C
O
H
N
CR2
COO-
H
R1 y R2 son cadenas laterales de aminoácidos
R1C
H
+NH3
TIPOS DE PROTEÍNAS
Las proteínas pueden dividirse en dos grupos:– Homoproteínas, que contienen sólo
aminoácidos– Heteroproteínas, que contienen además una
parte no proteíca o grupo prostético nucleo-, lipo-, glico-, fosfo-, hemo-, flavo-,
metalo-proteínas
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas están caracterizadas por su secuencia de aminoácidos y su conformación o estructura tridimensional: Estructura primaria: secuencia de
aminoácidos
Estructura secundaria y terciaria: ordenación tridimensional de la cadena polipeptídica
Estructura cuaternaria: colocación de varias cadenas polipeptídicas juntas
PRINCIPALES TIPOS DE PROTEÍNAS
Proteínas fibrosas
Función estructural principalmente
Formadas por una estructura secundaria simple y repetitiva (estructura -hélice y -lámina)
Por ejemplo: queratina, colágeno (-hélice), fibra de seda
(estructura -lámina)
Proteínas globulares– Proteínas biológicamente activas– Estructura terciaria compleja generalmente con
varios tipos de interacciones secundarias en la propia cadena polipeptídica
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Física:– Calentamiento– Enfriamiento– Tratamiento
mecánico– Presión hidrostática – Radiación
Química:– Ácidos– Bases– Metales – Disolventes
orgánicos
EFECTOS DE LA DESNATURALIZACIÓN DE
PROTEÍNAS Cambios en la solubilidad por exposición de las
unidades peptídicas hidrofílicas o hidrofóbicas
Cambios en la capacidad de absorción de agua
Pérdida de actividad biológica
Mayor riesgo de ataque químico por exposición de otros enlaces peptídicos
Cambios en la viscosidad de las soluciones
Disminución de la capacidad de cristalización
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS EN ALIMENTOS
Hidratación
Solubilidad
Viscosidad
Gelificación
Textura
Formación de masa
Emulsificación
Formación espuma
Captación de aromas
Interacción con otros componentes de los alimentos
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS EN LAS PROTEÍNAS ALIMENTARIAS
Los aminoácidos en las proteínas alimentarias pueden clasificarse como:
Esenciales – la síntesis corporal no es suficiente para cubrir las necesidades
No esenciales – pueden ser sintetizados por el organismo
Condicionalmente esenciales – son esenciales bajo ciertas condiciones
Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Histidina*** Metionina* (y Cisteina)
Isoleucina Fenilalanina** (y Tirosina)
Leucina Treonina
Lisina Triptófano
Valina * necesario para la síntesis de cisteina ** necesario para la síntesis de tirosina *** necesario sólo para niños
Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 1998
PROTEÍNAS COMPLETAS E INCOMPLETAS
Proteínas completas (equilibradas) – proteínas alimentarias que contienen los 9 aminoácidos esenciales en concentración suficiente para cubrir las necesidades de los seres humanos
Proteínas incompletas (no equilibradas) – proteínas alimentarias deficientes en 1 aminoácido o más de los 9 aminoácidos esenciales
Williams, S.R. Basic Nutrition and Diet Therapy, 10th edition. St. Louis (MO): Mosby, 1995.
PROTEÍNAS COMPLEMENTARIAS1
Los requerimientos diarios mínimos de proteínas y aminoácidos esenciales se pueden cubrir –
– Consumiendo cantidades suficientes de proteína(s) completa(s)
– Consumiendo una cantidad suficiente y variada de proteínas incompletas
– Combinando proteínas completas con proteínas incompletas2
Las proteínas complementarias pueden ser consumidas a lo largo del día3
1 Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 1998
2 Williams, S.R. Basic Nutrition and Diet Therapy, 10th edition. St. Louis (MO): Mosby, 1995.
3 Young, V.R., Pellett, P.L. Am J Clin Nutr 1994; 59 (Suppl): 1203S-1212S.
EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS
Contenido en aminoácidos de la proteína alimentaria
Digestibilidad
Requerimientos de aminoácidos:
– Basados en un patrón estándar de requerimientos de aminoácidos para un grupo de edad determinado
– Requerimientos para preescolares de 2- 5 años usados como estándar para toda la población a partir de 1 año de edad.
Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
FDA. Food labeling; general provisions; nutrition labeling; label format; nutrient content claims; health claims; ingredient labeling; state and local requirements; and exemptions; final rules. Food and Drug Administration, Fed Reg 1993; 58 (3):2101-2106
DISPONIBILIDAD DE AMINOÁCIDOS
Porcentaje de digestión y absorción Proteína animal: 90 %
Proteína vegetal: 60 – 70 %
Digestibilidad de las proteínas limitada debido a :– Efectos de la conformación estructural de las
proteínas– Interacciones con iones metálicos, lípidos, ácidos
nucleicos, celulosa– Factores antinutricionales– Tamaño y superficie de la partícula de la proteína– Tratamiento térmico– Diferencias biológicas entre individuos
Cheftel, J.C., Cuq, J.L., Lorient, D.: Lebensmittelproteine: Biochemie, funktionelle Eigenschaften, Ernährungsphysiologie, chemische Modifizierung. 1. Auflage, Behrs Verlag Hamburg, 1992
MÉTODOS DE EVALUACIÓN DE LA CALIDAD de las proteínas
Ejemplos de metodologías biológicas tradicionales incluyen1,2 –– Valor biológico (BV)– Utilización de las proteínas neta (NPU)– Coeficiente de eficacia biológica (PER )
La nueva metodología es3 –– Puntuación de los aminoácidos de las
proteínas corregida según su digestibilidad (PDCAAS)
1 Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 1998
2 Biesalski, H.K., Grimm, P., Taschenatlas der Ernährung, Georg Thieme Verlag Stuttgart, 1999
3 Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA – PER
Método tradicional de evaluación de la calidad de las proteínas en Estados Unidos, PER1
– Método estándar para la evaluación de la calidad de las proteínas alimentarias en la industria alimentaria
1 Young, V.R., Pellett, P.L. J Nutr 1991; 121: 145-150.
COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA – PER
Medida de la capacidad de una proteína para mantener el crecimiento de una rata joven en crecimiento, no en seres humanos
– Las ratas en crecimiento necesitan más aminoácidos que contengan azufre, como la metionina
– Los aminoácidos con azufre se consideran aminoácidos limitantes en la proteína de soja
El usar las necesidades de aminoácidos de las ratas nos lleva a-
– Sobreestimar la calidad de las proteínas de una proteína animal
– Infravalorar la calidad de las proteínas de una proteína vegetal
Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
PUNTUACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE LAS PROTEÍNAS CORREGIDAS
SEGÚN LA DIGESTIBILIDAD - PDCAAS
Los factores usados en el cálculo del PDCAAS son –
– Contenido de los aminoácidos esenciales de la proteína alimentaria
– Digestibilidad– Capacidad para suministrar los aminoácidos
indispensables en cantidad suficiente para cubrir las necesidades humanas
Considera los requerimientos de los preescolares de 2 a 5 años– requerimientos de todos los grupos excepto los menores de 2 años
La máxima puntuación posible es 1.0
1. Análisis del contenido de nitrógeno
2. Cálculo del % proteico (N x 6.25)
3. Análisis del contenido en aminoácidos esenciales(IAA)
4. Cálculo de la puntuación de aminoácidos (sin corregir)
mg de IAA en 1 g de proteína ensayada
mg de IAA en 1 g según los requerimientos de aminoácidos*
5. Determinación de la digestibilidad
6. Cálculo del PDCAAS:
PDCAAS = Media más baja sin corregir del IAA x digestibilidad verdadera de la proteína
CÁLCULO DEL PDCAAS
* 1985 FAO/WHO/UNU 2- to 5-year old requirement pattern.
Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS - PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOS
CORREGIDA DE LA PROTEÍNA DE SOJA AISLADA
Aminoácidosindispensables
Proteína desoja aislada*
(mg/g proteína)
Digestibilidad*(AA X 97%)
(mg/g proteína)
Patrón dereferencia
(mg/g proteína) PDCAASHistidina 26 25.2 19 1.3Isoleucina 49 47.5 28 1.7Leucina 82 79.5 66 1.2Lisina 63 61.1 58 1.1Metionina y Cisteina† 26 25.2 25 1.0Fenilalanina y Tirosina‡ 90 87.3 63 1.4Treonina 38 36.9 34 1.1Triftófano 13 12.6 11 1.1Valina 50 48.5 35 1.4
PDCAAS = 1.0AA = aminoácidos; PDCAAS = digestibilidad proteica-puntuación aminoácidos corregidos.* Calculado en SUPRO® Brand Isolated Soy Protein, Protein Technologies International.† Metionina es un precursor de Cisteina.‡ Fenilalanina es un precursor de Tirosina.
REQUERIMIENTOS ESTÁNDAR DE AMINOÁCIDOS ESENCIALES (FAO/OMS/UNU)
HIS = histidina; ILE = isoleucina; LEU = leucina; LYS = lisina; MET + CYS = metionina + cisteina; PHE + TYR = fenilalanina + tirosina; THR = treonina; TRY = triftófano; VAL = valina
* Valores de aminoácidos para la proteína de soja aislada basados en análisis de SUPRO® Brand Isolated Soy Protein proveída por Protein Technologies International.
† Patrones sugeridos de requerimientos energéticos y de proteínas, Informe de la Junta Consultiva de Expertos de la FAO/OMS/UNU . Informe Técnico Serie No. 724, 1985.
0
20
40
60
80
100
HIS ILE LEU LYS MET +CYS
PHE +TYR
THR TRY VAL
mg/
g of
Pro
tein
0
20
40
60
80
100
HIS ILE LEU LYS MET +CYS
PHE +TYR
THR TRY VAL
mg/
g of
Pro
tein
Contenido de aminoácidos de la proteína de soja aislada*
Patrón de edad 2 a 5 años†
Patrón de edad 10- 12 años†
Patrón adulto†
mg
/g d
e P
rote
ína
CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS - PUNTUACIÓN DE
AMINOÁCIDOS CORREGIDA – PDCAAS
En 1993 la U.S. Food and Drug Administration (FDA) adoptó el PDCAAS como método estándar para el cálculo de la Ingesta Diaria (%DV) de proteínas que se muestra en el etiquetado de alimentos ya que –
El PDCAAS está basado en los requerimientos de aminoácidos humanos, haciéndolo más apropiado para la evaluación de la calidad de las proteínas alimentarias consumidos por humanos
El PDCAAS es recomendado por la Food and Agricultural Organization/World Health Organization (FAO/OMS), organismo internacional, con experiencia en el establecimiento de tales estándares
FDA. Food Labeling. Fed Reg 1993; 58(3):2101-2106.
FUENTES DE PROTEÍNAS ANIMALES Y VEGETALES
Tradicionalmente –– Las proteínas animales son consideradas como
completas debido a su composición en aminoácidos– Todas las proteínas de plantas son consideradas
incompletas debido a su composición en aminoácidos
Actualmente –– Algunos productos de proteínas de soja y de proteínas
animales tienen una composición completa de aminoácidos
CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD PROTEICA -PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOS CORREGIDA DE
PROTEÍNAS EN DISTINTOS ALIMENTOS
* Values for SUPRO® Brand Isolated Soy Protein provided by Protein Technologies International as determined through actual analysis.
† Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 1991.
0.00 0.10 0.20 0.30 0.40 0.50 0.60 0.70 0.80 0.90 1.00
Whole Wheat
Pinto Beans (Canned)
Kidney Beans (Canned)
Pea Flour
Egg White
Casein
Isolated Soy Protein
PDCAAS
0.69†
0.68†
1.00†
1.00†
1.00*
0.63†
0.40†
Proteína de soja aislada
Caseína
Clara de huevo
Frijol (enlatado)
Harina de guisantes
Judías pintas(enlatadas)
Trigo entero
CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS - RESUMEN
Los aminoácidos son los bloques formadores de proteínas, que son esenciales para la formación y mantenimiento de los tejidos corporales
El cuerpo no puede sintetizar aminoácidos esenciales en cantidades adecuadas para sus necesidades; por lo tanto, necesitamos obtenerlos por la dieta
La calidad de las proteínas de los alimentos depende de su digestibilidad y de su capacidad para proveer todos los aminoácidos esenciales necesarios para cubrir los requerimientos humanos
RESUMEN
El PDCAAS es mejor que otros métodos para la evaluación de la calidad de las proteínas alimentarias para humanos
La proteína de soja aislada, con un PDCAAS de 1.0, es una proteína completa y tiene la misma puntuación que la proteína de la leche y la de la clara del huevo
Conceptos clave
Conceptos clave
Conceptos clave
Bibliografía