МЫШЕЧНЫЕ ТКАНИdo.rsmu.ru/.../lf/cgistologii/prez_mishchn_tkani.pdfМЫШЕЧНЫЕ...

МЫШЕЧНЫЕ ТКАНИ

Кафедра гистологии, эмбриологии и цитологии л/ф РНИМУ им.Н.И.Пирогова


Исчерченные (поперечно-полосатые)

мышечные ткани

Не имеющие исчерченности(гладкие)

мышечные ткани

Скелетная Сердечная Гладкая Мионейральная


I \ / \ .-------------,1 L--------....11 1......------

СОМАТИЧЕСКИЕ(миотомные – мышцы конечностей, туловища, языка и т.д.)

ЦЕЛОМИЧЕСКИЕ(из миоэпикардиальной пластинки висцерального листка спланхнотома – миокард сердца)

ПОПЕРЕЧНОПОЛОСАТЫЕ

НЕЙРАЛЬНЫЕ (из нервной трубки –мышцы радужки глаза)

ГЛАДКИЕ

МЕЗЕНХИМНЫЕ (из мезенхимы – мышечная ткань в стенке полостных органов, сосудов и эндокарде сердца)

ГИСТОГЕНЕТИЧЕСКАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ

ИСТОЧНИКИ РАЗВИТИЯ МЫШЕЧНЫХ ТКАНЕЙ

Соматические(миотомные) –

мышцы

конечностей, туловища,

языка и т.д.

Целомические(из миоэпикардиальной

пластинки висцерального листка

спланхнотома) –миокард сердца

Мезенхимные (из мезенхимы) –

мышечная ткань в

стенке полостных органов, сосудов и

эндокарде сердца

Нейральные(из нервной

трубки) –мышцы

радужки глаза

ТИПЫ МЫШЕЧНЫХ ТКАНЕЙCKeneTHaH MblW9YHaH TKaHb

I ~ •i ~·.

BcTaBOYHbl~ Av1CK

nonepeYH61e ceYeHv1H

ПО СТРОЕНИЮ

ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТЫЕ

ГЛАДКИЕ

ПО ЛОКАЛИЗАЦИИ

СКЕЛЕТНЫЕ

ВИСЦЕРАЛЬНЫЕ

СЕРДЕЧНЫЕ

ПО ХАРАКТЕРУСОКРАЩЕНИЯ

ПРОИЗВОЛЬНАЯ

НЕПРОИЗВОЛЬНАЯ

СОСУДИСТЫЕ

МЫШЕЧНЫЕ ТКАНИ__ _JI

ПОПЕРЕЧНОПОЛОСАТАЯ СКЕЛЕТНАЯ МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ

Окраска: железный гематоксилин

Мышечные волокна


ПОПЕРЕЧНОПОЛОСАТАЯ СКЕЛЕТНАЯ МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ

Окраска: гематоксилин-эозин



1. Миобластическая

СТАДИИ

2. Миосимпластическая

3. Мышечные трубочки

4. Мышечные волокна

+ РВС + капилляр + нерв миобласты

ЭМБРИОНАЛЬНОЕ РАЗВИТИЕскелетной поперечнополосатой мышечной тканиr--------1 IL ____ _

,---I ---~I

КЛЕТОЧНЫЕПРОЦЕССЫ

Пролиферация

Пролиферациядифференцировка

Дифференцировка

Рост

1. Миобластическая

СТАДИИ

2. Миосимпласти-ческая

3. Мышечные трубочки

4. Мышечные волокна

+ РВС + капилляр + нерв

ЭМБРИОНАЛЬНОЕ РАЗВИТИЕскелетной поперечнополосатой мышечной ткани

"

3

СТРУКТУРНАЯ-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ЕДИНИЦА ПОПЕРЕЧНОПОЛОСАТОЙ СКЕЛЕТНОЙ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

МЫШЕЧНОЕ ВОЛОКНО

миофибриллымиосателлитоцит

ядрамиосимпласта

саркоплазма

плазмолеммамышечного волокна

базальная мембрана

саркомолемма

Пучок мышечных волокон

мышца сухожилие

клеточное ядро

Мышечное волокносаркомерZ Z Z

Н-зона А-диск I-дискМиофибрилла

тропонин актин тропомиозин

Тонкий филамент актина

Толстый филамент миозина

Z Z-линияH

150 нммалые субъединицы

глобулярная головка

Мономер миозина

-OOC-OOC

NH3+

СОКРАТИТЕЛЬНЫЙ АППАРАТ МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНАМИОФИБРИЛЛА

Structure of a myofibril: a series of sarcomeres.

(a): Diagram indicates that each muscle fiber contains several parallel bundles called myofibrils. (b): Each myofibril consists of a long series of sarcomeres whichcontain thick and thin filaments and are separated from one another by Z discs. (c): Thin filaments are actin filaments with one end bound to -actinin, the majorprotein of the Z disc. Thick filaments are bundles of myosin, which span the entire A band and are bound to proteins of the M line and to the Z disc across the I bandsby a very large protein called titin, which has spring-like domains. (d): The molecular organization of the sarcomeres has bands of greater and lesser protein density,resulting in staining differences that produce the dark and light-staining bands seen by light microscopy and TEM. (e): TEM cross-sections through different regions ofthe sarcomere, as shown here, were useful in determining the relationships between thin and thick myofilaments and other proteins, as shown in part b of this figure.Thin and thick filaments are arranged so that each myosin bundle contacts six actin filaments.

The sarcoplasm has little RER or free ribosomes and is filled primarily with long cylindrical filamentous bundles called myofibrils running parallel to the long axis of

the fiber. The myofibrils have a diameter of 1–2 m and consist of an end-to-end repetitive arrangement of sarcomeres (Figure 10–8). The lateral registration of

AccessMedicine | Print: Chapter 10. Muscle Tissue http://accessmedicine.com/popup.aspx?aID=6181338&print=yes_chapter

8 of 24 22/05/2011 23:34

СТРОЕНИЕ МИОФИБРИЛЛЫСТРОЕНИЕ САРКОМЕРА

Z-линия = телофрагма

М-линия =мезофрагма

Миофибрилла

СаркомерD

~ J ........ ~•-A-~~ ~~I .... i+H~

'z , . K,~_C_ A_ P_ K_O_ M_ E_P_~,,

~ ~

1-------Sarcomere --------1

Zdisc Zdisc

' ~ I band ..__ __ A band----'--- I band __ :

'

СТРОЕНИЕ МИОФИБРИЛЛЫ

Небулин

a-актининдесмин,

виментин

Титин

Миомизин М-белокС-белок

a-актининдесмин,

виментин

А-диск½ I-дискаН-полоска

М-линияZ-линия Z-линияI I ~ I I

I ~· I I I

• FOLDER 11.1 Functional Considerations: MuscleMetabolism and Ischemia

316

run in the groove between the F-actin molecules in the thinfilament. In resting muscle, tropomyosin and its regulatoryprotein, the troponin complex, mask the myosin-binding siteon the actin molecule.

Troponin consists of a complex of three globular sub-units. Each tropomyosin molecule contains one troponincomplex. Troponin-C (TnC) is the smallest subunit of thetroponin complex (18 kilodaltons). It binds Ca2!, the essential step in the initiation of contraction (see illustrationthat follows). Troponin-T (TnT), a 30-kilodalton subunit,binds to tropomyosin, anchoring the troponin complex.

Troponin-I (TnI), also a 30-kilodalton subunit, binds toactin, thus inhibiting actin–myosin interaction.

I

H

A

A

A

I

I

I

I

IH

H

thin filament

stre

tche

dsa

rcom

ere

rest

ing

sarc

omer

e

thick filament

Z line

M line

cont

ract

edsa

rcom

ere

FIGURE 11.6 • Sarcomeres in different functional stages. Inthe resting state (middle), interdigitation of thin (actin) and thick(myosin) filaments is not complete; the H and I bands arerelatively wide. In the contracted state (bottom), theinterdigitation of the thin and thick filaments is increasedaccording to the degree of contraction. In the stretched state(top), the thin and thick filaments do not interact; the H and Ibands are very wide. The length of the A band always remainsthe same and corresponds to the length of the thick filaments;the lengths of the H and I bands change, again in proportion tothe degree of sarcomere relaxation or contraction.

Like all cells, muscle cells depend on the energy sourcecontained in the high-energy phosphate bonds of ATP andphosphocreatine. The energy stored in these high-energyphosphate bonds comes from the metabolism of fattyacids and glucose. Glucose is the primary metabolic sub-strate in actively contracting muscle. It is derived from thegeneral circulation as well as from the breakdown of glyco-gen, which is normally stored in the muscle fiber cyto-plasm. As much as 1% of the dry weight of skeletal andcardiac muscle may be glycogen.

In rapidly contracting muscles, such as the leg musclesin running or the extraocular muscles, most of the energyfor contraction is supplied by anaerobic glycolysis of

stored glycogen. The buildup of intermediary metabolitesfrom this pathway, particularly lactic acid, can produce anoxygen deficit that causes ischemic pain (cramps) in casesof extreme muscular exertion.

Most of the energy used by muscle recovering fromcontraction or by resting muscle is derived from oxidativephosphorylation. This process closely follows the "- oxidation of fatty acids in mitochondria that liberates twocarbon fragments. The oxygen needed for oxidativephosphorylation and other terminal metabolic reactionsis derived from hemoglobin in circulating erythrocytesand from oxygen bound to myoglobin stored in the mus-cle cells.

tropomyosinmoleculesTnI

actin

+ end– end

troponin complex TnCTnT

72006_ch11 15/07/10 3:11 PM Page 316

Тропониновый комплекс

Тропомиозин

Актин

Связывается с тропомиозином

Связывается с Са2+

Препятствует взаимодействию

актина с миозином

СТРОЕНИЕ МИОФИЛАМЕНТОВ

'---------'I '---I ___, G-aKT"'H TponoH"'H I

chap

ter 11M

uscle Tissu

e!

SK

ELE

TAL M

US

CLE

317

317

Myosin II, a 510-kilodalton protein, is composed of two polypeptide heavy chains (222 kilodaltons each) andfour light chains. Light chains are of two types (essentiallight chains [18 kilodaltons] and regulatory light chains[22 kilodaltons]), and one molecule of each type is present inassociation with each myosin head. The phosphorylation bymyosin light chain kinase of the regulatory light chain initiatescontraction in smooth muscles. Each heavy chain has a smallglobular head that projects at an approximately right angle atone end of the long rod-shaped molecule. This globular headhas two specific binding sites, one for ATP and one for actin.It also demonstrates ATPase and motor activity. Myosinmolecules in striated muscles aggregate tail to tail to formbipolar thick myosin filaments; the rod-shaped segmentsoverlap so that the globular heads project from the thick fila-ment. The “bare” zone in the middle of the filament (i.e., theportion of the filament that does not have globular projec-tions) is the H band. The projecting globular heads of themyosin molecules form cross-bridges between the thick andthin filaments on either side of the H band (see Fig. 11.6).

Accessory proteins maintain precise alignment of thinand thick filaments.

To maintain efficiency and speed of muscle contraction, boththin and thick filaments in each myofibril must be aligned pre-cisely and kept at an optimal distance from one another. Pro-teins known as accessory proteins are essential in regulatingthe spacing, attachment, and alignment of the myofilaments.These structural protein components of skeletal muscle fibrilsconstitute less than 25% of the total protein of the muscle fiber.They include the following (see also Fig. 11.7):

• Titin, a large (2,500-kilodalton) protein, forms an elastic lat-tice that anchors thick filaments in the Z lines. Two spring-like portions of the protein adjacent to the thin filamentshelp stabilize the centering of the myosin- containing thickfilament, preventing excessive stretching of the sarcomere.

• !-Actinin, a short, bipolar, rod-shaped, 190-kilodaltonactin-binding protein, bundles thin filaments into parallelarrays and anchors them at the Z line.

• Nebulin, an elongated, inelastic, 600-kilodalton protein,is attached to the Z lines and runs parallel to the thin

heavy chain

actin-binding site

actin- binding site

ATP- binding site

myosin molecule

thick filament

tail head

18-kDa light chain 22-kDa light chain

Myosin II

filaments. It helps !-actinin anchor thin filaments to Zlines and is thought to regulate the length of thin filaments during muscle development.

• Tropomodulin, a small, !40-kilodalton actin-bindingprotein, is attached to the free portion of the thin filament.This actin-capping protein maintains and regulates thelength of the sarcomeric actin filament. Variations in thinfilament length (such as those in type I and type IIb mus-cle fibers) affect the length–tension relationship duringmuscle contraction and therefore influence the physiologicproperties of the muscle.

• Desmin, a type of 53-kilodalton intermediate filament,forms a lattice that surrounds the sarcomere at the level ofthe Z lines, attaching them to one another and to theplasma membrane, thus forming stabilizing cross-links be-tween neighboring myofibrils.

• Myomesin, a 185-kilodalton myosin-binding protein,holds thick filaments in register at the M line.

• C protein, one of possibly several myosin-binding pro-teins (140 to 150 kilodaltons), serves the same function asmyomesin and forms several distinct transverse stripes oneither side of the M line.

• Dystrophin, a large 427-kilodalton protein, is thought tolink laminin, which resides in the external lamina of themuscle cell, to actin filaments. Absence of this protein is associated with progressive muscular weakness, a geneticcondition called Duchenne’s muscular dystrophy. Dys-trophin is encoded on the X chromosome, which explainswhy only boys suffer from Duchenne’s muscular dystro-phy. Recently, characterization of the dystrophin gene andits product has been clinically important (Folder 11.2).

When a muscle contracts, each sarcomere shortens andbecomes thicker, but the myofilaments remain the samelength.

During contraction the sarcomere and I band shorten,whereas the A band remains the same length. To maintain themyofilaments at a constant length, the shortening of the sar-comere must be caused by an increase in the overlap of thethick and thin filaments. This overlap can readily be seen bycomparing electron micrographs of resting and contractedmuscle. The H band narrows, and the thin filaments pene-trate the H band during contraction. These observations in-dicate that the thin filaments slide past the thick filamentsduring contraction.

The Contraction Cycle

Shortening of a muscle involves rapid contraction cycles thatmove the thin filaments along the thick filament. Each con-traction cycle consists of five stages: attachment, release,bending, force generation, and reattachment.

Attachment is the initial stage of the contraction cycle; themyosin head is tightly bound to the actin molecule of thethin filament.

At the beginning of the contraction cycle, the myosin head istightly bound to the actin molecule of the thin filament, and

72006_ch11 15/07/10 3:11 PM Page 317

АТФ-связывающийучасткок

Актин-связывающий участок

Актин-связывающий участок

Молекула миозина

СТРОЕНИЕ МИОФИЛАМЕНТОВronOBKH MH03MHa

s,

L _______________________ l ~ w::a~p=H11p Hb1ii Y'-13CTOK

r onOBKl1 Ml10311Ha

WapH11pHb1H y'-laCTOK

3 nacT11'-leCK11ii KOMnOHeHT

СТРОЕНИЕ СИМПЛАСТА.ЦИТОСКЕЛЕТ СИМПЛАСТА.

Промежуточные филаменты(десмин)

Костамер

Плазмолемма

Базальнаямембрана

Плектин Костамер

Сарколемма

МиофибриллыПромежуточные

филаменты

Zdisk

2-Disk

МЕХАНИЗМ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ

Свободная головка миозина связывается с АТФ

(при повторном цикле миозин отсоединяется от актина)

Поступление Ca**:- Освобождаются активные

центры актина- Миозин гидролизует АТФ до

АДФ и Фосфата и остается связанным с ними.

- Миозин присоединяется к актину

АДФ и Фосфат отделяются от миозина.Головка миозина наклоняется, и

свободные концы актиновых филаментовподтягиваются к центру саркомера

P

Модель скользящих нитей (Г.Хаксли, 1954)

Cа**

ADP and Pi remain bound.

Сгибание миозинового филаментаПеремещение актинового филамента

саркомер

Z-линия

актиновый миофиламент

миозиновыймиофиламент

направлениеперемещения

МЕХАНИЗМ МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ

(!)

AKTIIIH

®

~ BblXOA ocq,ara Pa30111rne yc11tJ111tfl

®

r111Apom,13 ATc:t>

0

n ;)litCO All1H 9 Hll1 K 8 KTll1Hy 0

n ;Jo e TO'-IH Oe COCTOflHl!t e

САРКОТУБУЛЯРНАЯ СИСТЕМА(аппарат передачи возбуждения)

(L-цистерна)

ТРИАДА:Т-трубочка и2 L-цистерны

capKOJleMMa MMTOXOHAPHH

.. ,

Te110parMa (11M HHfl Z)

Me3o4> pa rMa (JlMHMfl M)

--...,..AAMCK

capKoMep

ca pKo rm a3Man1Lfec Ka fl ceTb

T-Tpy604KH

CapKonna3MaT~YecKa~ C8Tb

T-Tpy6oYKa

AccessMedicine | Print: Chapter 10. Muscle Tissue http://accessmedicine.com/popup.aspx?aID=6181338&print=yes_chapter

12 of 24 22/05/2011 23:34

Нервное окончание

Сарколемма

Везикулы с Ах

Синапс

Ионы Са

Электрич. импульс

Саркоплазматический ретикулум

Терминальная цистерна

Т трубочка

Миофибрилла

САРКОТУБУЛЯРНАЯ СИСТЕМА(аппарат передачи возбуждения)

0 + o +

+ -+-

O +

+ 0 0

Ca2 + + 0 +

0

Поперечно-полосатая мышечная ткань с нервом

ДВИГАТЕЛЬНАЯ ЕДИНИЦА

~ -Motor neuron cell body

axon

(a)

Muscle fibers Muscle fibers

Branching axon to motor unit

ACh

(b)

СКЕЛЕТНАЯ МЫШЦАCapKoneMMa

MbrweLi r. oe sono (COKpa 9•11•1 ) ""::::::------..f~·..l"'--l1

Kanll1n11~pb1 (n ra~ e)- - - =--;

3 ~oA J ~{pa3Aen~e 'Abl 8'-4Hbl8 aono Ha)

. / .,.,.,,,-:,,,-

. -------

,

4Y)

\ I

, . , --- --

\

\ / I I I

ТИПЫ МЫШЕЧНЫХ ВОЛОКОН

• Красные• Белые• Промежуточные

Препарат № 70 «Поперечнополосатая скелетная мышечная ткань. Срез пищевода»Окраска: гематоксилин-эозин

Препарат № 70а «Поперечнополосатая скелетная мышечная ткань. Срез языка»Окраска: железный гематоксилин

Аорта

Правоепредсердие

Правыйжелудочек

Перикард

эндокардмиокард эпикард

перикард

СЕРДЕЧНАЯ МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ

/ /

ПОПЕРЕЧНОПОЛОСАТАЯ СЕРДЕЧНАЯ МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ

Окраска: железный гематоксилин

Структурная единица –кардиомиоцит


плазмолемма

секреторные гранулы

ядра

миофибриллымитохондрии

ядро

ядровставочный диск

вставочный диск

миофибриллы базальная мембранаплазмолемма

базальная мембранавставочный

диск


А

Б

В

типичные

рабочие, или сократительные кардиомиоциты

пейсмекерные, проводящие и

переходные кардиомиоциты

атипичные

секреторные

продукциянатрийуретического

фактора

ВИДЫ КАРДИОМИОЦИТОВI I ~======,1 IL____

.--I -- 11

вставочные диски

боковыеанастомозы

кардиомиоциты(продольный срез)

рыхлая волокнистая соединительная ткань

ядро

кровеносные сосуды

сарколемма

капилляр

ядро кардиомиоциты(поперечный срез)

СТРОЕНИЕ КАРДИОМИОЦИТОВ(типичные кардиомиоциты)

Структурно-функциональная единица –функциональное волокно

десмосома

миофибрилла

митохондрии


нексусопоясывающая

десмосома


СПР

ВСТАВОЧНЫЙ ДИСК

~ ~

~ _ ___.I '1 C;;:J c:::>c::::> ... ---

нексус

опоясывающаядесмосома

ВСТАВОЧНЫЙ ДИСК

330

preparations. It holds the cardiac muscle cells at their ends toform the functional cardiac muscle fiber (see Fig. 5.20, page131). It always appears as a transverse boundary between thecardiac muscle cells. The TEM reveals an intercellular space between the adjacent cells that is filled with electron-densematerial resembling the material found in the zonula adherens of epithelia. The fascia adherens serves as the site atwhich the thin filaments in the terminal sarcomere anchoronto the plasma membrane. In this way, the fascia adherensis functionally similar to the epithelial zonula adherens,where actin filaments of the terminal web are also anchored.

• Maculae adherentes (desmosomes) bind the individualmuscle cells to one another. Maculae adherentes help prevent the cells from pulling apart under the strain of reg-ular repetitive contractions. They reinforce the fascia ad-herens and are found in both the transverse and lateralcomponents of the intercalated discs.

• Gap junctions (communicating junctions) constitute themajor structural element of the lateral component of theintercalated disc. Gap junctions provide ionic continuitybetween adjacent cardiac muscle cells, thus allowing infor-mational macromolecules to pass from cell to cell. This exchange permits cardiac muscle fibers to behave as a syn-cytium while retaining cellular integrity and individuality.The position of the gap junctions on the lateral surfaces ofthe intercalated disc protects them from the forces gener-ated during contraction.

The sER in cardiac muscle cells is organized into a singlenetwork along the sarcomere, extending from Z line toZ line.

The sER of cardiac muscle is not as well organized as that ofskeletal muscle. It does not separate bundles of myofilamentsinto discrete myofibrils. The T tubules in cardiac muscle pen-etrate into the myofilament bundles at the level of the Z line,between the ends of the sER network. Thus, there is only oneT tubule per sarcomere in cardiac muscle. Small terminal cis-ternae of the sER are in close proximity to the T tubules toform a diad at the level of the Z line (see Fig. 11.15). The ex-ternal lamina adheres to the invaginated plasma membrane ofthe T tubule as it penetrates into the cytoplasm of the musclecell. The T tubules are larger and more numerous in cardiacventricular muscle than in skeletal muscle. They are less nu-merous, however, in cardiac atrial muscle.

Passage of Ca2! from the lumen of the T tubule to the sarcoplasm of a cardiac muscle cell is essential to initiatethe contraction cycle.

As discussed in the section on skeletal muscle, depolarizationof the T tubule membrane activates voltage-sensor proteins, which are similar in structure and function to Ca2!channels. In contrast to skeletal muscle, long-lasting depolar-ization in cardiac muscle activates these sensors and promptstheir slow conformation change into functional Ca2! chan-nels (Fig. 11.17). Thus, in the first stage of the cardiac musclecontraction cycle, Ca2! from the lumen of the T tubule istransported to the sarcoplasm of cardiac muscle, which opensgated Ca2!-release channels in adjacent terminal sacs of the

sarcoplasmic reticulum. This calcium-triggered calciumrelease mechanism causes a massive and rapid release ofadditional Ca2! that initiates subsequent steps of the contrac-tion cycle, which are identical to those in skeletal muscle. Thedifferences between initiation of cardiac and skeletal musclecontractions—the longer-lasting membrane depolarizationand activation of voltage-sensitive Ca2! channels in the wall ofthe T tubule—account for an approximately 200-milliseconddelay from the start of a depolarization in a cardiac muscletwitch (see Fig. 11.11).

Cardiac muscle cells exhibit a spontaneous rhythmic contraction.

The intrinsic spontaneous contraction or beat of cardiacmuscle is evident in embryonic cardiac muscle cells as wellas in cardiac muscle cells in tissue culture. The heartbeat isinitiated, locally regulated, and coordinated by specialized,modified cardiac muscle cells called cardiac conductingcells (Plate 25, page 348). These cells are organized intonodes and highly specialized conducting fibers called Purk-inje fibers that generate and rapidly transmit the contrac-tile impulse to various parts of the myocardium in a precisesequence. Both parasympathetic and sympathetic nervefibers terminate in the nodes. Sympathetic stimulation ac-celerates the heartbeat by increasing the frequency of im-pulses to the cardiac conducting cells. Parasympatheticstimulation slows down the heartbeat by decreasing thefrequency of the impulses. The impulses carried by thesenerves do not initiate contraction but only modify the rateof intrinsic cardiac muscle contraction by their effect at

beforedepolarization

afterdepolarization

voltagesensor

lumen

of T

tubu

le

Ca2!releasechannel

Ca2!pump

sER

FIGURE 11.17 • Movement of the calcium ions after depola -rization of the plasma membrane in cardiac muscle.Depolarization of the T tubule membrane activates voltage-sensorproteins that function as Ca2! channels. Initially, Ca2! istransported from the lumen of the T tubule through channels involtage-sensor proteins into the sarcoplasm of the cardiacmuscle (illustrated next to the upper terminal sac of the sER).Next, Ca2! activates gated Ca2!-release channels in adjacentterminal sacs of the sarcoplasmic reticulum. This causes themassive release of sequestrated Ca2! from the sER into thesarcoplasm and initiates the contraction cycle.

72006_ch11 15/07/10 3:12 PM Page 330

СТРОЕНИЕ ТИПИЧНОГО КАРДИОМИОЦИТА

ядровставочный диск

базальная мембранавставочный

диск

Миофибриллы Митохондрия СПР Т -трубочка

базальнаямембранаплазмолемма

L-цистерна

Диада

Са** поступает из СПР и из межклеточной среды

Диады:Т-трубочкаL-цистерна

На уровне Z-диска

~ -; 0 0

0

0

0~

0 0 :0 0 0 O o

0 0 0

I ~-==-~--1 I L____ _ __jl

ПРОВОДЯЩИЕ КАРДИОМИОЦИТЫ

' I •

• . ,

I

I '

•

' '

I

/ ;

1 - 3}1,!l0Te1U1A M noAJlex

ПРОВОДЯЩИЙ КАРДИОМИОЦИТ



ядра

миофибриллымитохондрии


Сердечная мышечная ткань обладает АВТОМАТИЕЙ –

способностью самостоятельно (без воздействия стимулов)

генерировать ПД и сокращаться

0

СЕКРЕТОРНЫЙ КАРДИОМИОЦИТ

секреторные гранулы

ядро


миофибриллы базальная мембранаплазмолемма

Натрийуретический атриопептид

Канальцы почки

Выделение Na+и Н2О

Падение АД

Подъём АД

Препарат №71 «Поперечно-полосатая сердечная мышечная ткань»Окраска: гематоксилин-эозин

Препарат №71 «Поперечно-полосатая сердечная мышечная ткань»Окраска: гематоксилин-эозин

---

Препарат №71а «Поперечно-полосатая сердечная мышечная ткань»Окраска: железный гематоксилин

Препарат №107а «Стенка сердца. Проводящие сердечные кардиомиоциты»Окраска: гематоксилин-эозин

. -~

-· . . . .. . ---,. .... -

-

Препарат №107а «Стенка сердца. Проводящие сердечные кардиомиоциты»Окраска: гематоксилин-эозин

ГЛАДКАЯ МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ

Ядра гладкомышечных клеток

Структурная-функциональная единица –гладкомышечная клетка

СТРОЕНИЕ ГЛАДКОГО МИОЦИТА

AKTHHOBLIE Cl)RJIAM HTLI

MH01HHOBLIE Cl)ffJIAMEHThl

IIPOMEiKYTOlfHLIE (f)HJIAMEHThl


Щелевыесоединения

Плотные пластинки(a-актинин, талин, винкулин)

Плотные тельца(a-актинин)

Миозиновый филамент ГМК

Миозиновый филамент МВ

CapKonna3MaT~YecK~~ pernKynyM

a

b

Кальмодулин

Киназа легких цепей

миозина

МЕХАНИЗМ СОКРАЩЕНИЯ ГМК

• Са**образует комплекс с кальмодулином• Активация киназы легких цепей миозина• Фосфорилирование миозина• Взаимодействие его с актином• Расщепление АТФ• Скольжение нитей, сокращение• Фосфатаза легких цепей миозина отщепляет фосфат от миозина, миозин

отсоединяется от актина, расслабление

Са** поступает из СПР, кавеоли из межклеточной среды

Ф

Ф

Cal!•

'~ \ AKT L


Фаза расслабления

Фаза сокращения Плотные тельца

Промежуточные филаменты

Промежуточные филаменты

ядро

ядро

Актиновые миофиламенты

Миозиновыемиофиламенты

Актиновыемиофиламенты

Миозиновые миофиламентыПлотные тельца:α-актинин ивинкулин

••t..,,., .. , ......... .,,, .... •- ,."'-•• .. .. .

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ГМК

Hepe

CapKoneMMa KpoeeHOCHblH Kani,,nnRP"---

Мио-миоцитарныйконтакт

миофиламенты митохондрия

плотные тельца

клеточныйцентрядро

сарколеммаэластические

волокна

плазмолеммабазальнаямембрана

десмосома

десмосома

кавеолы

кавеолынексусынексус

везикулы

Мио-миоцитарный

контакт

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ ГМК

o• ~ =---a - - ,. 1• :-. O --- 0 - ... n ~• I · • • f • -.:::::-,...· .. 't.JI ;-... • . • • • ., ~

- "--"~---..~. ,. ;? -·~ .....__. ~ .:.: - :.::...· 4' --

0

0 0 0 0 0 •

•

0 o• o

Множественно иннервированные гладкие мышцы

ГМК мышцы радужки (расширяющие и суживающиезрачок), семявыносящего протока получаютдвигательную иннервацию, что позволяет осуществлятьтонкую регуляцию сокращения мышц.

Такие ГМК относятся к фазным. Они имеютотносительно быстрые скоростные характеристики.

Единично иннервированные гладкие мышцы

Гладкие мышцы желудочно-кишечного тракта, матки,мочеточника, мочевого пузыря состоят из ГМК,образующих многочисленные щелевые контакты друг сдругом, формируя большие функциональные единицы(клеточные комплекс) для синхронизации сокращения.

Такие ГМК относятся к тоническим.

ИННЕРВАЦИЯ ГМК

110 UNIT 2 ■ Basic Tissues

Smooth Muscle

Figure 6-10A. A representation of smooth muscle.

Smooth muscle is similar to skeletal and cardiac muscle in that contraction is produced by the interaction of actin and myosin fi la-ments in the presence of Ca++. However, there are many differences. Smooth muscle fi bers are short (15 to 500 µm) and spindle shaped and have single, centrally placed nuclei. Smooth muscle lacks the stri-ations observed in skeletal and cardiac muscle because the arrange-ment of the actin and myosin fi laments is not as orderly. Smooth muscle is innervated by sympathetic and parasympathetic axons, but transmitter molecules are released into the intercellular space at swellings in the axon (varicosities), rather than at specifi c neuromus-cular junctions (“endplates”) as in skeletal muscle. The sarcolemmas of some smooth muscles contain gap junctions that permit electrical excitation to move directly from one fi ber to adjacent fi bers, there-fore producing a moving wave of contraction.

T. Yang Varicosity

Gap junction

Autonomic nerve fiber

A

EpitheliumLumenLumen

Epithelium

Circular layer

Myenteric plexus

Connective tissue

Epithelium

Longitudinal layer

B

Figure 6-10B. Smooth muscle, duodenum. H&E, !117; upper inset !485; lower inset !259

In the gastrointestinal tract, smooth muscle is important for keeping food moving at the proper rate to enhance digestion, to permit the absorption of nutrients, and to prepare waste to be expelled from the body. A low-power section through the duodenum of the small intestine is shown (see also Fig. 3-7A). The lumen of the intestine, with columnar epithelium specialized for absorption, is at the top of the picture; beneath it is a layer of connective tissue. Bands of smooth muscles encircle the duodenum. A transverse section through this circular layer is shown at higher power in the upper inset. The nuclei are scattered randomly through the section. Many muscle fi bers are cut through a portion of the fi ber that does not contain a nucleus. A second layer of smooth muscle is oriented along the length of the duodenum and here, it is cut longitudinally. The lower inset shows a longitudinal section at higher power. Note the long, spindle-shaped nuclei. The smooth muscle of the gut is classifi ed as visceral or unitary smooth muscle and has many gap junctions. Spontaneous waves of contraction move along the length of the gut, modulated by signals from pacemaker ganglia or plexuses in the autonomic nervous system. One such plexus, a myenteric plexus, is visible in the low-power photomicrograph (see also Fig. 7-15B).

CUI_Chap06.indd 110 6/2/2010 4:08:55 PM

Щелевые соединения

Вегетативное нервное волокно

Варикозные расширения аксона

A

BaplllK03HOe pacw111peH111e

rMK

ll!enesoC\ KOHT8KT

Препарат №72 «Гладкая мышечная ткань. Срез тонкой кишки» Окраска: гематоксилин-эозин

МЫШЕЧНЫЕ ТКАНИdo.rsmu.ru/.../lf/cgistologii/prez_mishchn_tkani.pdfМЫШЕЧНЫЕ...

Documents