podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej · liczba cząstek niż 4 25 . kinetyka reakcji...
TRANSCRIPT
Podstawy kinetyki i termodynamiki chemicznej
Zakład Chemii Medycznej
Pomorskiego Uniwersytetu Medycznego
Termodynamika - odpowiada na pytanie czy
reakcja może zachodzić?
Kinetyka - odpowiada na pytanie jak szybko
reakcja przebiega, jeżeli jest możliwa?
2
Termodynamika chemiczna i kinetyka
reakcji chemicznych
Układ i otoczenie Układ - część środowiska, która stanowi przedmiot naszych badań
• pojęcie abstrakcyjne, jak np. mol gazu doskonałego,
• coś realnie istniejące, np. substancje reagujące w probówce, pojedyncza komórka czy cały organizm człowieka
Otoczenie - to, co otacza układ, czyli pozostała część wszechświata
Stan układu opisywany jest przez szereg wielkości fizycznych
zwanych parametrami lub funkcjami stanu:
wartości liczbowe charakterystyczne dla danego układu
Stan układu termodynamicznego może być scharakteryzowany
przez parametry intensywne i ekstensywne
4
Parametry intensywne
Parametry intensywne mają charakter lokalny
- są określone w każdym miejscu układu
- w różnych miejscach tego układu mogą mieć różne wartości.
parametry lokalne:
• temperatura
• ciśnienie
Jeżeli parametry intensywne są jednakowe w każdym miejscu układu to układ znajduje się w
stanie równowagi
najmniejszą liczbę parametrów intensywnych niezbędnych do
opisu stanu nazywamy liczbą stopni swobody. 5
Parametry ekstensywne
Parametry ekstensywne są proporcjonalne do masy układu.
• objętość,
• liczba moli,
• energia wewnętrzna
• entalpia
Dzieląc wielkość fizyczną (ekstensywną) przez objętość otrzymujemy gęstość tej wielkości, która jest parametrem intensywnym i ma charakter lokalny.
6
Stan równowagi Układ znajduje się w stanie równowagi jeżeli jego parametry
nie zależą od czasu
Zmiana parametrów w czasie oznacza przejście układu z jednego
stanu równowagi do innego
zjawisko takie nazywa się procesem zachodzącym w danym układzie.
Proces jest odwracalny jeżeli może zachodzić w obie strony, nie
pozostawiając zmian w otoczeniu
Proces nieodwracalny zachodzi tylko w pewnym, określonym
kierunku; odwrotny kierunek nie jest możliwy bez wystąpienia
zmian w otoczeniu.
7
Funkcje termodynamiczne
Zdolność układu do przejścia z jednego stanu do innego określają funkcje parametrów stanu, zwane funkcjami termodynamicznymi
wartość tych funkcji wiąże się ze stanem energetycznym układu
Termodynamika określa pięć funkcji stanu:
energia wewnętrzna U
entalpia H
entropia S
energia swobodna F
entalpia swobodna G
8
Energia wewnętrzna U
Suma energii zgromadzonej przez poszczególne cząsteczki oraz energii oddziaływań międzycząsteczkowych w danym układzie:
energia kinetyczna poszczególnych cząsteczek układu związana z ich nieustającym, chaotycznym ruchem
energia potencjalna wynikająca z oddziaływań międzycząsteczkowych
energia stanów elektronowych w cząsteczce energia potencjalna oddziaływań między elektronami –
odpychanie energia potencjalna oddziaływań między elektronami a
protonami – przyciąganie energia kinetyczna elektronów
energia wewnątrzjądrowa (oddziaływania między nukleonami)
9
Zmiany energii układu
Zmiana energii układu możliwa jest jedynie wówczas, kiedy oddziałuje on z otoczeniem.
w zależności od rodzaju możliwych oddziaływań i warunków
zachodzenia przemian rozróżniamy układy:
otwarte – czyli takie, które podczas przemiany mogą wymieniać z otoczeniem zarówno masę jak i energię
zamknięte – wymieniają z otoczeniem tylko energię, a
nie wymieniają masy adiabatyczne – takie, które wymieniają energię tylko
na sposób pracy izolowane – w pełni oddzielone od otoczenia, nie
wymieniają z otoczeniem ani masy, ani energii 10
Reakcje endo- i egzoergiczne
Analizując kierunek wymiany energii między układem a otoczeniem
można wyróżnić:
reakcje egzoenergetyczne - powodują przepływ energii z układu do otoczenia;
reakcje te mogą przebiegać samorzutnie,
po zakończeniu układ jest mniej zasobny w energię niż przed reakcją
reakcje endoenergetyczne
proces wymuszony,
produkty końcowe reakcji są bogatsze energetycznie niż przed reakcją.
procesy endoenergetyczne przebiegają tak długo, jak długo dostarczana jest energia z otoczenia
11
Entalpia
I zasada termodynamiki - zmiana energii wewnętrznej układu zamkniętego U jest równa sumie algebraicznej ilości energii wymienionej między układem a otoczeniem na sposób pracy i na sposób ciepła.
U = W + Q • dla większości procesów p = const, p = 0
Entalpia - suma energii wewnętrznej oraz iloczynu ciśnienia i objętości
H = U + pV H = U + V p
Entalpia - funkcja stanu zależna głównie od zmiany energii potencjalnej cząsteczek układu (sumy zmian energii oddziaływań międzycząsteczkowych i wiązań chemicznych układu).
12
Entalpia swobodna (energia swobodna)
Najbardziej użyteczna funkcja w biochemii
G = H - TS
zmiana entalpii swobodnej w procesie izotermiczno-izobarycznym (warunki, w których zachodzi większość reakcji biochemicznych)
G = H –T S II ZASADA TERMODYNAMIKI
G - charakteryzuje tzw. energię użyteczną, czyli energię, która w wyniku samorzutnych przemian może być wymieniona na sposób pracy
użytecznej
G = H – T S H = U + p V
V 0 G ≈ U – T S
13
Entalpia swobodna (energia swobodna)
H - charakteryzuje efekt cieplny reakcji - określa wielkość energii wymienionej
z układem na sposób ciepła
S - charakteryzuje stopień nieuporządkowania (stan o większej entropii tj.
nieuporządkowany jest bardziej prawdopodobny niż stan o mniejszej
entropii, czyli uporządkowany)
TS - część entalpii, która zostaje uwięziona w układzie i nie może być
wymieniona na sposób pracy (S „energia bezużyteczna” – np. zmiana
energii towarzysząca zmianie stanu skupienia ze stałego na ciekły;
energia ta nie może być wykorzystywana)
U - zmiana energii wewnętrznej układu zamkniętego
G = H –T S V 0 G ≈ U – T S
Entalpia swobodna
G reakcji zależy od:
zmiany energii wewnętrznej
zmiany entropii układu.
Zmiana entalpii swobodnej jest dobrym kryterium spontaniczności reakcji.
reakcja może zajść spontanicznie tylko wtedy, gdy G ma wartość ujemną, reakcję taką nazywamy egzoergiczną
jeżeli G = 0, to układ znajduje się w stanie równowagi, lub nie zachodzą w nim żadne zmiany
reakcja nie może zajść spontanicznie, jeżeli G ma wartość dodatnią. Do
przebiegu takiej reakcji konieczny jest dopływ energii swobodnej z zewnątrz.
Reakcję taką nazywamy endoergiczną 15
Entalpia swobodna
G < 0 reakcja może zajść spontanicznie
reakcja egzoergiczna
G = 0 układ znajduje się w stanie równowagi,
lub nie zachodzą w nim żadne zmiany
G > 0 reakcja nie może zajść spontanicznie, do przebiegu takiej
reakcji konieczny
jest dopływ energii swobodnej z zewnątrz.
reakcje endoergiczne
16
Teoria zderzeń – energia aktywacji
Zgodnie z teorią zderzeń reakcja zachodzi tylko wtedy, gdy dochodzi do
zderzenia cząsteczek.
zderzenie musi być efektywne - zakończone połączeniem się cząsteczek,
końcowym efektem musi być zmiana chemicznej natury reagujących
substancji.
utworzenie nowych wiązań chemicznych (utworzenie nowego związku)
wymaga przemian energetycznych
substancje stabilne chemicznie - posiadają niską energię
substancje nietrwałe chemicznie - bogato energetyczne
oddanie części energii zapewnia powstanie nowego, trwalszego produktu.
Do zerwania starego lub utworzenia nowego wiązania - aby zderzenie
było efektywne - musi być dostarczona energia większa od pewnej
określonej granicy zwana energią aktywacji.
17
Teoria kompleksu aktywnego
Zgodnie z teorią stanu przejściowego zderzające się
efektywnie cząsteczki tworzą w chwili zetknięcia kompleks
aktywny, który jest układem wzajemnie na siebie
oddziaływujących atomów
Cechy charakterystyczne kompleksu aktywnego:
• osiąga stan energetyczny niezbędny do zajścia reakcji;
• czas życia kompleksu jest bardzo krótki
• kompleks aktywny może ulegać rozpadowi do
substratów reakcji lub przekształć się w produkty.
19
Teoria kompleksu aktywnego
Teoria kompleksu aktywnego ułatwia ustalenie wielkości energii aktywacji dla danej reakcji chemicznej.
Zgodnie z teorią zderzeń aktywnych energia powinna mieć duże wartości, gdyż tylko takie zapewniają rozerwanie wiązań.
Teoria kompleksu aktywnego tłumaczy, dlaczego wartości te nie są aż tak bardzo duże.
• zapotrzebowanie na energię, związaną z rozrywaniem się wiązań, jest częściowo kompensowane przez uwalnianie się energii podczas powstawania nowych wiązań w wyniku przekształcania się kompleksu aktywnego w produkty reakcji.
Szybkość reakcji zależy więc od:
• stężenia kompleksu aktywnego
• prędkości z jaką ulega rozpadowi na produkty 20
Teoria kompleksu aktywnego
Reakcja egzoergiczna - substraty o danej entalpii swobodnej muszą pokonać barierę energetyczną, aby powstał kompleks aktywny.
wymaga to do zapoczątkowania reakcji poprzez dostarczenie energii zwanej energią aktywacji
Energia aktywacji jest równa różnicy między entalpią swobodną kompleksu aktywnego a entalpią swobodną substratów = Ga – Gs
przejściu kompleksu aktywnego w produkt towarzyszy wydzielanie entalpii swobodnej (entalpia swobodna produktów jest mniejsza od entalpii swobodnej substratów)
21
enta
lpia
sw
obodna
przebieg reakcji
A+B - substraty AB* - produkty przejściowe AB - produkty
A+B
AB
AB*
Teoria kompleksu aktywnego
Reakcja endoergiczna - substraty o danej entalpii swobodnej muszą pokonać barierę energetyczną aby powstał kompleks aktywny.
Przy rozpadzie kompleksu aktywnego reakcji endoergicznej wydziela się tylko część dostarczonej energii, i dlatego przebieg tej reakcji kończy się wraz z ustaniem dopływu energii.
22
enta
lpia
sw
obodna
przebieg reakcji
A+B – substraty AB* - produkty przejściowe AB - produkty
AB
AB*
A+B
Energia aktywacji, czyli różnica
między entalpią w stanie
wzbudzonym, a entalpią substratów
określa
prawdopodobieństwo kinetyczne
reakcji – ΔE+
Zmiana entalpii swobodnej, czyli
różnica między entalpiami
produktów i substratów określa
termodynamiczne
prawdopodobieństwo reakcji Δ E
23
enta
lpia
sw
obodna
przebieg reakcji
A+B – substraty AB* - produkty przejściowe AB - produkty
A+B
AB
Teoria kompleksu aktywnego
Kinetyka zajmuje się:
przewidywaniem zmian stężeń
• substratów i produktów reakcji
• chemicznych w czasie,
badaniem szybkości reakcji,
• wpływu rozmaitych czynników na tę szybkość i
ogólnie przebiegiem całej reakcji
24
Kinetyka chemiczna - zajmuje się badaniem
przebiegu reakcji w czasie.
Kinetyka reakcji chemicznych
Główne parametry kinetyczne określające przebieg reakcji:
stała szybkości reakcji,
rzędowość
cząsteczkowość reakcji
• cząsteczkowość reakcji wskazuje na liczbę cząstek
biorących udział w danym procesie
- najczęściej spotykane są reakcje dwucząsteczkowe -
wymagające zderzenia dwóch cząsteczek
• nie ma reakcji, w których uczestniczyłaby większa
liczba cząstek niż 4
25
Kinetyka reakcji chemicznych
Jeżeli równanie określające stechiometrię reakcji:
a A + b B c C + d D
to szybkość reakcji możemy określić jako:
v = - dc/dt = k [A]x [B]y
Szybkość reakcji v jest proporcjonalna do iloczynu
stężeń reagujących substancji podniesionych do
wyznaczonych doświadczalnie wykładników.
Współczynnik k nazywamy stałą szybkości reakcji
26
Kinetyka reakcji chemicznych
v = - dc/dt = k [A]x [B]y
stała szybkości reakcji k zależy od:
rodzaju rekcji chemicznej, warunków jej przebiegu
jest charakterystyczna dla danej temperatury.
Im stała szybkości jest większa, tym reakcja ma szybszy przebieg.
Liczbowo, stała k równa się szybkości takiej reakcji, w
której stężenia wszystkich reagujących substancji są równe 1 mol/litr
Wykładniki potęgowe w równaniu kinetycznym, oznaczone symbolami x
i y noszą nazwę rzędów reakcji, a ich suma określa rząd reakcji chemicznej.
Rząd reakcji jest liczbą całkowitą lub ułamkową, ale zawsze
mniejszą od liczby 3. 27
Kinetyka reakcji chemicznych
Reakcja I rzędu
A B
v = k [A]
• Reakcje, w których wyznaczona doświadczalnie szybkość zmienia się proporcjonalne do stężenia jednej z reagujących substancji
• Procesy biologiczne stanowią prawie wyłącznie reakcje pierwszego rzędu.
28
Log c
t
Kinetyka reakcji chemicznych
Do reakcji II rzędu należą reakcje, których szybkość doświadczalna jest proporcjonalna do iloczynu stężeń reagujących substancji , lub do kwadratu stężenia jednego substratu
A + B C + D
v = k [A][B]
2 A B + D
v = k [A]2
29
t
1/c
Kinetyka reakcji chemicznych
Reakcje 0 rzędu –reakcje, w których szybkość nie zależy od
stężeń substratów.
Reakcje:
elektrodowe,
fotoelektryczne,
enzymatyczne - maksymalna szybkość jest przy całkowitym wysyceniu enzymu substratem.
dla 0 rzędu
v = k [A]o = k
30
t
c
Kinetyka reakcji chemicznych
Reakcje pseudo-pierwszorzędowe
A + B C + D
gdy [A]>>[B] tzn. min.[A] = 10x[B]
v = k [B]
przykładem są reakcje hydrolizy, w których woda jest zarówno rozpuszczalnikiem, jak i jednym ze składników reakcji występującym w dużym nadmiarze.
31
Kinetyka reakcji chemicznych
Reakcje złożone:
reakcje następcze – zachodzą etapami, poprzez stany pośrednie w
ten sposób, że produkt jednej reakcji staje się substratem reakcji
następnej – są to najczęściej spotykane typy reakcji biochemicznych;
specyficzną formą reakcji następczych są reakcje łańcuchowe - zachodzą przy udziale wolnych rodników
reakcje równoległe, w których z jednego substratu mogą powstawać
różne produkty
reakcje mieszane
jeżeli mamy do czynienia z reakcją zachodzącą w kilku etapach to
prędkość całkowita:
jest równa sumie prędkości poszczególnych reakcji cząstkowych
zależna jest od prędkości etapu najwolniejszego. 32
Kinetyka reakcji chemicznych
Szybkość reakcji mierzymy oznaczając:
przyrost stężenia produktów
ubytek stężenia substratów reakcji w czasie
v =dc/dt = -dcs/dt=+dcp/dt
Szybkość reakcji w dowolnym momencie jest równa tangensowi kąta nachylenia stycznej do krzywej zmiany stężeń substratów (produktów) w czasie
w miarę postępu reakcji wartość tg maleje
33
czas
stę
żenie
vt=tg
tg > tg1
Technika analizy w czasie rzeczywistym -pobieranie próbek
lub śledzenie składu całego roztworu w trakcie przebiegu reakcji
Metoda zamrażania - reakcję prowadzi się przez określony czas
a następnie gwałtownie zatrzymuje by zbadać aktualny skład
układu.
Zamrożenie poprzez nagłe ochłodzenie, wprowadzenie mieszaniny
do dużej objętości rozpuszczalnika albo przez szybkie zobojętnienie
kwaśnego reagenta
36
Stosowane metody pomiarowe
Zależność prędkości reakcji od temperatury
Wraz ze wzrostem temperatury rośnie też prędkość reakcji. Jest to wzrost wykładniczy.
Empiryczna reguła van’t Hoffa (1884r.)
Dla większości reakcji wzrost temperatury o 10oC powoduje
wzrost prędkości reakcji od 2 do 4 razy .
Wzrost prędkości jest bardziej zauważalny w niskich temperaturach, przez co reguła ta spełnia się najwyraźniej w temperaturach bliskich temperaturze pokojowej
Liczbę określającą, ile razy wzrośnie prędkość reakcji, po wzroście temperatury o 10oC nazywamy współczynnikiem temperaturowym reakcji
kT+10
Q =
kT
41
Jacobus van’t Hoff (1852-1911)
Zależność prędkości reakcji od temperatury
Równanie Arrheniusa (1889r.)
k = p Zo e-(E/RT)
lg k = lg (p Zo) – E/(2,3RT)
p – współczynnik steryczny – poprawka wynikająca z uwzględnienie wzajemnego oddziaływania
przestrzennego cząstek Z- średnia liczba zderzeń w jednostce czasu E – energia aktywacji
Zależność stałej k od temperatury jest wykładnicza –
małe zmiany temperatury powodują duże zmiany prędkości reakcji
42
Svante Arrhenius
(1859-1927)
Katalizatory
zajście reakcji wymaga dostarczenia pewnej ilości energii, zwanej energią aktywacji
by przyspieszyć zachodzenie reakcji, równocześnie nie zwiększając energii stosujemy substancje zwane katalizatorami
ich działanie polega na zmianie mechanizmów reakcji
kompleks aktywny tworzy się nie tylko z substratów reakcji, ale w jego skład wchodzą też cząstki katalizatora.
43
Katalizatory
Katalizatory łączą się z substancjami reagującymi tworząc produkty pośrednie o niższej energii w stanie wzbudzonym niż substraty bez katalizatora.
Reakcje z udziałem
katalizatora składają się z kilku etapów, oraz wymagają pokonania wielu barier energetycznych, ale mają one niższe wartości niż w reakcji zachodzącej bez katalizatora.
Rolę katalizatora można
porównać do działania temperatury
44
Stan początkowy wzbudzony końcowy
szybko
K + A KA*
A+B
AB*
AB
KA* KAB*
enta
lpia
postęp reakcji A + B AB
wolno
KA + B KAB* AB + K wolno
szybko
Kompleks aktywny
Katalizatory
Enzymy jako katalizatory
Enzymy-białka odpowiedzialne za przyśpieszenie większości
procesów przebiegających w organizmie żywym
Reakcja osiąga dostateczną szybkość w obecności enzymu
jedynie wtedy gdy jest termodynamicznie możliwa , czyli wtedy ,
gdy towarzyszy jej spadek entalpii swobodnej G<0
Ograniczony zakres działania - optymalna temperatura 30-40OC
Zmiany pH nie mogą być duże, wraz ze zmianą stężenia jonów wodorowych zmienia się struktura enzymu i jego zdolności katalityczne
45
46
Enzymy jako katalizatory
• Warunkiem niezbędnym do zaistnienia katalizy enzymatycznej jest powstanie kompleksu pomiędzy enzymem a substratem.
• Kontakt ten musi być specyficzny i krótkotrwały
• Utworzenie kompleksu aktywnego enzym – substrat (ES) prowadzi do obniżenia
energii aktywacji • Przekształcenie kompleksu aktywnego w produkt reakcji przebiega z jednoczesnym
uwolnieniem cząsteczki wolnego enzymu.
• Fragment cząsteczki enzymu który łączy się z substratem nazywa się centrum aktywnym lub katalitycznym
• Struktura przestrzenna centrum umożliwia wiązanie przez enzym tylko określonych substratów, w specyficznych warunkach, i katalizę tylko określonych reakcji – specyficzność substratowa enzymów
• Kinetykę procesów enzymatycznych opisuje tzw. równanie Michaelisa-Menten.
Utworzenie kompleksu aktywnego enzym – substrat (ES) prowadzi do obniżenia energii aktywacji
Enzymy jako katalizatory
Katalizatory
Różnice pomiędzy katalizatorami chemicznymi a enzymami
1. Efektywność katalizy
- katalizatory chemiczne przyśpieszają reakcje rzędu 1000-10 tys. razy
- enzymy przyśpieszają reakcje kilkadziesiąt tysięcy do
kilku miliardów razy
2. Swoistość reakcji
- w wyniku reakcji enzymatycznej powstają określone produkty
- w wyniku katalizy chemicznej powstaje mieszana produktów trudnych do
przewidzenia
3. Warunki reakcji
- łagodne w przypadku enzymów
- drastyczne w przypadku katalizatorów chemicznych
4. Możliwość regulacji
- możliwa w przypadku enzymów
- niemożliwa w przypadku katalizatorów chemicznych
48