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Profa. Lusia Belo Bezerra/2012
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O que são proteínas?
São macromoléculas compostas por aminoácidos que exercem inúmeras funções biológicas dentro das células.
Função das proteínas
catalítica enzimas
imunoglobulinas anticorpos
transporte hemoglobina
regulação hormônios
estrutural cabelo, tendões, pele
movimento cílios, flagelos, músculo
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Ocorrência
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Ocorrência• Insulina – Pâncreas• Hemoglobina – Sangue dos vertebrados• Caseína – Leite• Queratina – Chifres, unhas e cascos de animais• Hemocianina – Sangue dos invertebrados• Pepsina – Suco gástrico• Albumina – Ovo, leite e sangue• Clorofila – Vegetais verdes
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Proteínas: polímeros de aminoácidos
Proteína Peso molecular (Da)
Número de resíduos de aminoácidos
Insulina 6.000 51
Citocromo c 13.000 104
Hemoglobina 64.500 574
Apolipoproteína B 513.000 5628
Tamanho de algumas proteínas importantes
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Tipos de aminoácidos
Alberts et al. (2008)
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
ENTRE OS 20 AMINOÁCIDOS CONHECIDOSENTRE OS 20 AMINOÁCIDOS CONHECIDOS 09 - ESSENCIAS – Obtenção através dos alimentos
11- NÃO ESSENCIAIS – As células produzem
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ESTRUTURA DO AMINOÁCIDO
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Aminoácidos
• Moléculas que dão origem às proteínas.
CN
H
R
COH
OH
H
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DIFERENTES RADICAIS – DIFERENTES AMINOÁCIDOSDIFERENTES RADICAIS – DIFERENTES AMINOÁCIDOS
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Polipeptídeos
• As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque os aminoácidos que as compõe são unidos por ligações peptídicas
– Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida
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Ligação Peptídica
• É a ligação covalente entre dois aminoácidos.
• Quando poucos aminoácidos estão ligados peptídeo
• Quando muitos aminoácidos estão ligados proteína
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N
H
R
COH
OH
H
C N
H
R
COH
OH
H
C
HH22OO
• O grupo OH do ácido carboxílico de um aminoácido se liga em um dos hidrogênios da amina do outro aminoácido, formando uma molécula de água.
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N
H
R
C
OH
H
N
H
R
COH
OH
CC
• Um dos carbonos de um aminoácido agora está instável porque está fazendo apenas três ligações, ao invés de quatro. O mesmo está acontecendo com o nitrogênio do outro aminoácido, pois esse está fazendo duas ligações, ao invés de três.
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N
H
R
C
OH
H
N
H
R
COH
OH
CC
Ligação Peptídica
• Então uma ligação covalente entre o carbono de um aminoácido e o nitrogênio do outro acontece.
• essa ligação é a ligação peptídica.
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Estrutura
a) Primária ou nível primário
b) Secundária ou nível secundário ou helicoidal
c) Terciária ou nível terciário
d) Quaternária ou nível quaternário
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Estrutura SecundáriaArranjo espacial que a sequência da 1ª. assume)
• É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da cadeia polipeptídica
Hélice
Folha beta pregueada
Hélice
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FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNASFORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
ESTRUTURA
PRIMÁRIA
ESTRUTURA
SECUNDÁRIA
ESTRUTURA TERCIÁRIA
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Alberts et al. (2008)
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GRAU DE ESTRUTURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Ligaçõespeptídicas
Pontes de HidrogênioInterações de Van der Waals
Interações EletrostáticasInterações Hidrofóbicas
Uniões Covalentes de Dissulfeto
Pontes de HidrogênioInterações de Van der Waals
Interações EletrostáticasInterações Hidrofóbicas
Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
Estrutura quaternária
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Estrutura Terciária
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Propriedades Físicas• As proteínas são substâncias sólidas, incolores,
insolúveis em solventes orgânicos, e algumas solúveis em água, enquanto outras solúveis em soluções de sais, ácidos ou bases, produzindo colóides.
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Classificação
1. De acordo com a sua natureza química
2. De acordo com seu papel biológico
3. De acordo com seu valor nutritivo
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto à composição:
ü Proteínas simples
Ex. albuminas, globulinas
ü Proteínas conjugadas
Ex. hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas
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Proteínas Conjugadas
• As proteínas podem ser simples – Constituidas somente por aminoácidos
• ou conjugadas – Contêm grupos prostéticos, isto é, grupos não aminoácidos, tais
como carbohidratos, íons, pigmentos, etc.– A hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada: contém 4
grupos prostéticos, cada um consistindo de um íon de ferro e a porfirina. São justamente estes grupos que habilitam a hemoglobina a carregar o oxigênio através da corrente sanguínea. As liproproteínas, tal como LDL e HDL, são também exemplos de proteínas conjugadas - neste caso, com lipídeos.
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto à forma:
ü Proteínas fibrosas: são insolúveis em água, compridas e filamentosas. A maioria tem função estrutural ou protetiva. Ex. colágeno
ü Proteínas globulares: geralmente solúveis em água, formam estruturas compactas fortemente enroladas em forma globular ou esférica.
Função relacionada com
manutenção e regularização de processos vitais: enzimática, transporte, defesa e hormonal. Ex. hemoglobina.
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FUNÇÕES DAS PROTEÍNASFUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURAL
ESTRUTURAL
ANTICORPOS - DEFESA
MOVIMENTO
PROTEÍNASPROTEÍNAS
PROTEÍNASPROTEÍNAS
RESERVA
ACTINAACTINA MIOSINAMIOSINA
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Classificação1. Natureza Química
a) Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente os aa.
Ex: glicil-alanina + água glicina + alanina
Estas proteínas de acordo com a solubilidade, as condições de coagulação, o comportamento frente a um aquecimento, as precipitações com sais, etc, são agrupadas em:
- Protoaminas: são proteínas de caráter básico, solúveis em água e incoaguláveis pelo calor. Ex: salmina (esperma de salmão), chupeína (esperma de arenque), estorina (esperma de esturjão).
- Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em solução de amônia e coaguláveis pelo calor. Ex: hemoglobina (sangue), escombrina (esperma de cavalo).
- Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoalbumina (clara
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Classificação1. Natureza Química
de ovo), lactoglobulina (leite), soroalbumina (soro sanguíneo).- Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em solução
de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), soroblobulina (soro sangüíneo), amandina (amêndoas).
- Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. Ex: glutenina (trigo).
- Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, em soluções de sais, soluções de ácidos e soluções de bases. Ex: zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte).
- Albuminóides: são proteínas que apresentam função de suporte ou proteção; são insolúveis em água, soluções de sais e soluções de bases. Ex: queratina (cabelo, cascos, unhas, chifres), fibroína (seda), elastina (tendões).
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Classificação1. Natureza Química
b) Proteínas conjugadas, complexas ou heteroproteínas: São as que por hidrólise, produzem aa ao lado de outros compostos denominados núcleo prostético ou grupo prostético. De acordo com a natureza do grupo prostético, as heteroproteínas podem ser:
- Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva), osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica (ovário), tendomucóide (tendões).
- Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseina (leite), vitelina (gema do ovo).
- Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância colorida). Ex: hemoglobina (sangue dos vertebrados), clorofila (vegetais verdes), hemocianina (sangue dos invertebrados).
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Classificação1. Natureza Química
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Classificação1. Natureza Química
- Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA ou
ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN = ácido desoxirribonucleico) Ex: citoglobulinas (citoplasma), nucleoplasma (núcleos celulares).
- Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex: hemoglobina (sangue).
- Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos
- Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina
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Classificação1. Natureza Química
c) Proteínas derivadas: São as derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais. Essas proteínas são produzidas durante a digestão das proteínas naturais do organismo. Ex: proteanas, metaproteínas, proteínas coaguladas, proteosas, peptonas, polipeptídeos.
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Classificação2. Seu papel biológico
a) Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela construção dos tecidos.
- Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele);- Queratina (pelos, cabelo, unha);- Miosina (músculos responsáveis pela contração);- Albumina (plasma sangüíneo);- Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).
b) Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas.
- Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc)
- Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc)
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Classificação2. Seu papel biológico
c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos.
- Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias;- Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção;- Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos
fagócitos;- Lisinas: dissolvem certos agentes de
infecção
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Classificação3. Valor Nutritivo
1. Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo.
- Caseína (leite)- Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo)- Glicinina (soja)- Edestina e glutenina (cereais)- Lactoalbuminas (leite e queijo)- Albumina e miosina (carne)- Excelsina (castanha do Pará)
2. Proteínas semi-completas: são as que
provêm,mas não mantêm o ser vivo.- Gliadina (trigo)- Legunina (ervilha)- Faseolina (feijão)- Legumelina (soja)
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Classificação3. Valor Nutritivo
3. Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas incapazes de prover e manter a vida.
- Zeína (milho – falta triptofano e tirosina)- Gelatina (falta triptofano e tirosina)
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Estrutura
b) Estrutura secundária ou nível secundário (helicoidal)É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando
uma hélice chamada de hélice. Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das estruturas primárias, e pode ser em forma de um hélice ou uma folha pregueada.
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Estrutura
c) Estrutura terciária ou nível terciárioÉ a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si
mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.
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Desnaturação
• A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias.
• Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização.
• São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som)
- agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia)
• A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações:a) Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas.
b) Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação.
c) Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.
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Estrutura Quaternária• Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias
polipeptídicas interagem.• Cada uma das cadeias apresenta os três níveis
estruturais citados.• É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes
de hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico
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Proteínas Conjugadas
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Hemoglobina normal
Hemoglobina falciformeHemácia falciforme
Hemácia normal
Val132
Glu132
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Alberts et al. (2008)
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ENZIMASENZIMAS
- biocatalisadoras - diminuem a energia para que ocorra a reação
- alta especificidade-reagem com uma substância específica chamada substrato
- sítios ativos – local da enzima onde ocorre a reação com o substrato
chave fechadura
sítios ativossítios ativos
ENZIMAENZIMA
produtos
- catabolismo e anabolismo
- modelo chave-fechadura – cada enzima um substrato, sem desgaste da enzima
substrato PEPSINAPEPSINA proteínaproteína
alta especificidadealta especificidade
peptídeos - catabolismopeptídeos - catabolismo
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
ENTRE OS 20 AMINOÁCIDOS CONHECIDOSENTRE OS 20 AMINOÁCIDOS CONHECIDOS 09 - ESSENCIAS – Obtenção através dos alimentos
11- NÃO ESSENCIAIS – As células produzem
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FATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMASFATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMAS
CLASSIFICAÇÃO CLASSIFICAÇÃO – – utilização do sufixo ASE ao substrato - utilização do sufixo ASE ao substrato -
AMIDO – AMILASEAMIDO – AMILASE
LACTOSE – LACTASELACTOSE – LACTASE
SACAROSE - SACARASESACAROSE - SACARASE
PEPSINA - PROTEÍNASPEPSINA - PROTEÍNAS
TRIPSINA - PROTEÍNASTRIPSINA - PROTEÍNAS
APOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMAAPOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMA
VITAMINASVITAMINAS
ENZIMA ATIVAENZIMA ATIVA
ÍONSÍONS
PARTE PROTÉICAPARTE PROTÉICA
COFATORCOFATOR
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POLIPEPTÍDEOSPOLIPEPTÍDEOS
321 54
número de ligações peptídicas + 1 = número de aminoácido no polipeptídio
PROTEÍNAS SÃO CADEIAS POLIPEPTÍDICAS COM 51 AMINOÁCIDOS OU MAIS
2aa – DIPEPTÍDEO – 3aa TRIPEPTÍDEO – 4aa,5aa..