protein
TRANSCRIPT
PROTEIN
A. Asam Amino
1. Asam Amino dalam Tubuh Manusia
Selain berupa unit monomer pembentuk rantai polipeptida panjang pada
protein, asam L-α amino dan turunannya ikut serta dalam berbagai fungsi sel.
Polimer pendek asam amino yang disebut peptida melaksanakan peran sebagai
hormon, hormone releasing factors, dan neurotransmitter. Meskipun sebagian
asam amino protein bersifat dekstrorotatorik dan sebagian levorotatorik,
semuanya memiliki konfigurasi mutlak L-gliseraldehida dan karenanya
merupakan asam L-α amino.
Manusia dapat membentuk 12 dari 20 asam amino yang umum dari zat-zat
antara amfibolik glikolisis dan siklus asam sitrat. Meskipun secara nutrisional
nonesensial, namun kedua-belas asam amino ini tidak bersifat nonesensial.
Kedua-puluh asam amino tersebut secara biologis esensial. Dari 12 asam amino
yang nonesensial secara nutrisional, 3 buah (sistein, tirosin, hidroksilisin)
dibentuk dari asam amino yang esensial secara nutrisional sedangkan sisanya
(alanin, asparagin, aspartat, glutamat, glutamin, glisin, hidroksiprolin, prolin,
serin) dibuat dari zat antara amfibolik. Dari semua asam amino, ada asam amino
yang dapat diubah menjadi piruvat yakni glisin, serin, alanin, sistein, treonin, dan
hidroksiprolin.
2. Klasifikasi Asam Amino
Asam amino memiliki 1 gugus karboksil dan 1 gugus amino. Di samping
itu, ada pula gugus H dan R. Gugus R ini penting untuk mengetahui polaritas dari
asam amino tersebut. Berikut adalah penggolongan asam amino berdasarkan
gugus R-nya.
Hesti Retno Budi Arini
125070301111006
A2 / 37
Nama Simbol Kodon
Dengan Rantai Samping Alifatik
Glisin Gly (G) GGU, GGC, GGA, GGG
Alanin Ala (A) GCU, GCC, GCA, GCG
Valin Val (V) GUU, GUA, GUC, GUG
Leusin Leu (L) UUA, UUG, CUU, CUA,
CUC, CUG
Isoleusin Ile (I) AUU, AUC, AUA
Dengan Rantai Samping yang Mengandung Gugus Hidroksil (OH)
Serin Ser (S) UCU, UCA, UCG, UCC
Treonin Thr (T) ACU, ACA, ACG, ACC
Tirosin Tyr (Y) UAU, UAC
Dengan Rantai Samping yang Mengandung Sulfur
Sistein Cys (C) UGU, UGC
Metionin Met (M) AUG
Dengan Rantai Samping yang Mengandung Gugus Asam atau Amidanya
Asam aspartat Asp (D) GAU, GAC
Asparagin Asn (N) AAU, AAC
Asam glutamat Glu (E) GAA, GAG
Glutamin Gln (Q) CAA, CAG
Dengan Rantai Samping yang Mengandung Gugus Basa
Arginin Arg (R) CGU, CGG, CGC, CGA
Lisin Lys (K) AAA, AAG
Histidin His (H) CAU, CAC
Mengandung Cincin Aromatik
Histidin His (H) CAU, CAC
Fenilalanin Phe (F) UUU, UUC
Tirosin Tyr (Y) UAU, UAC
Triptofan Trp (W) UGG
Asam Imino
Prolin Pro (P) CCU, CCC, CCA, CCG
3. Sintesis Asam Amino
Selain disintesis dan dihasilkan dari hidrolisis protein makanan, asam
amino dapat diperoleh dari hidrolisis protein jaringan, contohnya mukosa usus
dan otot. Asam amino digunakan selama sintesis protein, asam amino juga
memasuki glukoneogenesis dan lipogenesis, terdegradasi menghasilkan energi
dan digunakan untuk mensistesis senyawa-senyawa seperti purin, pirimidin,
porfirin, epinefrin, dan keratin. Aktivitas metabolic ini diperleh melalui
penggantian asam amino-asam amino secepat aktivitas pergantian lipid dan
karbohidrat.
4. Reaksi Kimia Asam Amino
a. Reaksi Ninhidrin
Reaksi ninhidrin digunakan untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan
memanaskan asam amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru dan
intensitasnya dapat diukur dengan spektrofotometer. Asam amino dengan
gugus α-amino bebas memberikan reaksi ninhidrin yang positif, pada prolina
dan hidroksi prolina menghasilkan warna kuning.
b. Reaksi Sanger
Reaksi Sanger adalah reaksi antara gugus α-amino dengan 1-fluoro-2-,4-
dinitrobenzena (FDNB). Dalam keadaan basa lemah, FDNB bereaksi dengan
α-asam amino menghasilkan derivat 2,4-dinitrofenil atau DNP-asam amino.
Reaksi tersebut digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung dari suatu
rantai polipeptida.
c. Reaksi Dansil Klorida
Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino
naftalena 5-sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi
yang tinggi, maka derivat dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara
fluorometri.
d. Reaksi Edman
Reaksi Edman merupakan reaksi antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat
yang menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam
pelarut nitrometana yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa
lingkar feniltuihidantoin.Reaksi Edman sering dipakai untuk penentuan asam
amno N-ujung suatu rantai polipeptida.
e. Reaksi Basa Schiff
Reaksi basa Schiff merupakan reaksi reversible antara gugus α-amino dengan
gugus aldehida dari substrat. Basa Schiff ini biasanya adalah senyawa antara.
f. Reaksi Gugus R
Gugus –SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada
arginina menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi
tersebut. Gugus sulfidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag
dan ion Hg) menghasilkan merkaptida. Reaksi oksidasi sistein dengan ion besi
menghasilkan senyawa disulfida, sistina
B. Peptida
Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang
terhubungkan dari gugus karboksil asam amino dengan gugus amino dari asam
amino lainnya melalui ikatan peptida.Dua asam amino yang dihubungan oleh
ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari dua asam amino adalah tripeptida
dan seterusnya akan menjadi polipeptida. Penamaan peptida lebih lanjut
didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari rantai N-ujung.
C. Protein
1. Protein dalam Tubuh
Protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup yang terdiri
dari unsur C, H, O, dan N. Protein adalah makromolekul yang secara fisik dan
fungsional kompleks yang melakukan beragam peran penting dalam tubuh. Suatu
jaringan protein internal, sitoskeleton, mempertahankan bentuk dan integritas fisik
sel. Filamen aktin dan miosin membentuk perangkat kontraksi otot. Hemoglobin
mengangkut oksigen, sementara antibodi (imunnoglobulin) dalam darah mencari
benda asing yang masuk. Enzim mengatalisis reaksi yang menghasilkan energi,
membentuk dan menguraikan biomolekul, mereplikasi dan menerjemahkan gen,
mengolah mRNA. Kolagen memberi bentuk pada kulit dan mioglobin bermanfaat
untuk otot.Reseptor memungkinkan sel mengindera dan berespons terhadap
rangsang hormon dan lingkungan. Protein mengalami perubahan fisik dan
fungsional yang mencerminkan siklus hidup organisme tempat protein itu berada.
Protein biasanya ‘lahir’ saat translasi, mengalami pengolahan pascatranslasi,
berada secara selang-seling dalam bentuk aktif dan istirahat melalui intervensi
faktor-faktor regulasi, mengalami penuaan melalui oksidasi, deamidasi, dan mati
setelah diurai menjadi asam amino komponennya.
2. Struktur Protein
Struktur protein memiliki empat ordo, yakni struktur primer yang
merupakan sekuens asam amino dalam suatu rantai polipeptida; struktur sekunder
yang merupakan pelipatan segmen-segmen pendek (3 sampai 30 residu), dan
polipeptida yang berdekatan menjadi unit-unit yang teratur secara geometris;
struktur tersier, penyusunan unit struktural sekunder menjadi unit fungsional
yang lebih besar misalnya polipeptida matang dan domain-domain komponennya;
dan struktur kuartener, jumlah dan tipe unit polipeptida pada protein oligometrik
dan susunan spasialnya.
3. Klasifikasi Protein
a. Enzim
Enzim merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Kira-kira
seribu macam enzim telah diketahui, dimana berfungsi sebagai biokatalisator
reaksi kimia dalam jasad hidup. Molekul enzim biasanya berbentuk globular
(bulat), sebagian terdiri dari satu rantai polipeptida dan ada yang lebih dari satu
rantai polipeptida.Sebagai contoh adalah ribonuklease (enzim yang mengkatalisis
hidrolisis RNA), sitokrom (berperan dalam proses pemindahan elektron), tripsin
(katalisator pemutus ikatan peptida).
b. Protein Pembangun
Protein ini berfungsi sebagai pembentuk struktur, contohnya adalah glikoprotein
(penunjang struktur dinding sel), α-keratin (terdapat dalam kulit, rambut), kolagen
(serabut dalam jaringan penyambung), mukoprotein (sekresi mukosa).
c. Protein Kontraktil
Golongan protein ini berperan dalam proses gerak, contohnya miosin, aktin, dan
dinein (dalam rambut getar dan flagel).
d. Protein Pengangkut
Protein ini mempunyai kemampuan untuk mengikat molekul tertentu dan
melakukan pengangkutan melalui aliran darah misalnya hemoglobin mengangkut
oksigen dalam darah, mioglobin mengangkut oksigen dalam otot, serum albumin
mengangkut asam lemak dalam darah, dan β-lipoprotein mengangkut lipid dalam
darah).
e. Protein Hormon
Seperti halnya enzim, hormon termasuk protein yang aktif, sebagai contoh adalah
insulin (mengatur metabolisme glukosa), adrenokortikotrop (mengatur sintesis
kortikosteroid).
f. Protein Bersifat Racun
Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggisepertiClostridium
botulinum (keracunan bahan makanan), bisaular (penyebab
hidrolisisfosfogliserida), risin (racun dalam beras).
g. Protein Pelindung
Golongan ini umumnya terdapat dalam darah vertebrata. Sebagai contoh adalah
antibodi (terbentuk jika ada antigen), fibrinogen (sumber pembentuk fibrin dalam
pembekuan darah), trombin (komponen dalam pembekuan darah).
h. Protein Cadangan
Protein ini disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh seperti
ovalbumin (protein pada putih telur), kasein (protein susu), feritin (cadangan besi
dalam limfa).
4. Kebutuhan Protein
Keadaan nutrisi protein dapat ditentukan dengan mengukur asupan dari
makanan dan pengeluaran senyawa bernitrogen dari tubuh. Meskipun asam
nukleat juga mengandung nitrogen, namun protein adalah sumber nitrogen utama
dari makanan, dan pengukuran asupan nitrogen total dapat memberikan perkiraan
yang baik tentang asupan protein (mg N x 6,25 = mg protein karena pada sebagian
besar protein mengandung 16% N). Pengeluaran N dari tubuh terutama dalam
bentuk urea dan sebagian kecil dalam senyawa lain di urine, protein yang tidak
tercerna di tinja; juga terjadi pengeluaran dalam jumlah signifikan melalui
keringat dan kulit yang terlepas. Perbedaan antara asupan dan pengeluaran
senyawa bernitrogen dikenal sebagai keseimbangan nitrogen. Pada orang dewasa
sehat, keseimbangan nitrogen berada dalam ekuilibrium, yaitu asupan setara
dengan pengeluaran, dan tidak terjadi perubahan dalam kandungan protein total
tubuh. Pada anak yang sedang tumbuh, wanita hamil, dan orang yang dalam masa
penyembuhan dari kehilangan protein, ekskresi senyawa bernitrogen lebih sedikit
daripada asupan yang diperoleh dari makanan dan terjadi retensi netto nitrogen di
tubuh dalam bentuk protein (keseimbangan nitrogen positif). Jika terjadi respons
terhadap trauma atau infeksi, atau jika asupan protein kurang memadai, terjadi
kehilangan netto nitrogen protein dari tubuh (keseimbangan nitrogen negatif).
Studi tentang keseimbangan nitrogen memperlihatkan bahwa kebutuhan
rata-rata harian adalah 0,6 gr protein / kg berat badan (tambahan 0,75 untuk
variasi individual) atau sekitar 50 gr / hari. Asupan protein rata-rata di negara
maju berkisar 80-100 gr / hari, yaitu 14-15% dari asupan energi. Karena pada
anak yang sedang tumbuh menjadi penambahan protein di dalam tubuhnya, secara
proporsional kebutuhan mereka lebih besar daripada kebutuhan orang dewasa dan
harus berada dalam keseimbangan nitrogen positif. Meskipun demikian,
kebutuhannya relatif kecil dibandingkan dengan kebutuhan untuk pergantian
protein. Di sebagian negara, asupan protein mungkin kurang memadai untuk
memenuhi kebutuhan ini sehingga terjadi hambatan pertumbuhan.
5. Pencernaan Protein
Terdapat 2 kelas utama enzim pencernaan proteolitik (protease), dengan
spesifisitas yang berbeda untuk asam amino yang membentuk ikatan peptida yang
akan dihidrolisis. Endopeptidase menghidrolisis ikatan peptida antara asam amino
spesifik di seluruh molekul. Enzim ini bekerja pertama kali, menghasilkan
sejumlah besatr fragmen yang lebih kecil, misalnya pepsin, tripsin, kimotripsin,
dan elastase. Eksopeptidase mengatalisis hidrolisis ikatan peptida satu per satu
dari ujung peptida. Karboksipeptidase yang disekresikan di getah pankreas,
membebaskan asam amino dari terminal karboksil bebas; aminopeptidase yang
disekresikan oleh sel mukosa usus, membebaskan asam amino dari terminal
amino. Dipeptidase di brush border sel mukosa usus mengatalisis hidrolisis
dipeptida, yang bukan merupakan substrat bagi aminopeptidase dan
karboksipeptidase. Protease disekresikan sebagai zimogen inaktif dan akan
diaktifkan oleh prekursornya ketika mendapat rangsangan dari makanan atau
bahan yang masuk ke pencernaan.
6. Denaturasi Protein
Denaturasi dapat diartikan suatu perubahan terhadap struktur sekunder,
tersier, dan kuartener terhadap molekul protein, tanpa terjadinya pemecahan
ikatan kovalen. Karena itu denaturasi dapat diartikan sebagai proses terpecahnya
ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, dan terbukanya lipatan protein.Protein yang
terdenaturasi berkurang kelarutannya. Lapisan molekul protein bagian dalam
yang bersifat hidrofobik berbalik keluar, sedangkan bagian luar yang bersifat
hidrofilik terlipat ke dalam. Pelipatan terjadi khususnya bila larutan protein telah
mendekati pH isolistrik dan akhirnya protein akan menggumpal dan mengendap.
Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah,
maka dikatakan protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein globular mudah
mengalami denaturasi, jika ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul
tersebut rusak Kadang-kadang perubahan ini memang dikehendaki namun sering
juga merugikan sehingga perlu dicegah.
Ada dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptida dan
pemecahan protein menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan
molekul. Terjadinya kedua jenis denaturasi ini tergantung pada keadaan molekul.
Yang pertama terjadi pada rantai polipeptida, dan yang kedua terjadi pada bagian
molekul yang bergabung dalam ikatan sekunder.
Ikatan-ikatan yang dipengaruhi oleh proses denaturasi adalah ikatan
hidrogen, ikatan hidrofobik (pada leusin, valin, fenilalanin, triptofan yang saling
berlekatan membentuk suatu misel dan tidak larut dalam air), ikatan ionik antara
gugus bermuatan positif dan negatif, ikatan intramolekul yang terdapat pada
gugus disulfida dalam sistin.Penyebab denaturasi protein yang paling sering
adalah panas, radiasi UV, pelarut organik, asam atau basa, ion logam berat, dan
pereaksi alkaloid.
6. Kelainan yang Berkaitan dengan Protein
Gangguan konformasi protein dapat menyebabkanpenyakit prion, alzheimer,
dan talasemia beta.Di samping itu ada pula defisiensi protein yang disebut
kwashiorkor. Selain penciutan jaringan otot, berkurangnya mukosa usus, dan
menurunnya respon imun seperti dijumpai pada marasmus, anak dengan
kwashiorkor juga memperlihatkan beberapa gambaran khas. Gambaran paling
khas adalah edema, akibat berkurangnya konsentrasi protein plasma. Selain itu,
terjadi pembesaran hati akibat penimbunan lemak. Dulu diperkirakan bahwa
penyebab kwashiorkor adalah kurangnya protein, dengan asupan energi yang
lebih atau kurang adekuat, namun analisis terhadap diet anak yang mengalami
kwashiorkor memperlihatkan bahwa anggapan ini tidak tepat. Pertumbuhan anak
dengan kwashiorkor relatif lebih baik daripada penderita marasmus, dan edema
mulai membaik pada awal pengobatan, saat anak masih mendapat diet rendah
protein.
Hampir semua kwashiorkor dipicu oleh infeksi. Bertumpang tindih dengan
keadaan defisiensi makanan secara keseluruhan, defisiensi nutrien antioksidan,
seperti seng, tembaga, karoten, vitamin C dan E dapat ditemukan. Letupan
respiratorik sebagai respons terhadap infeksi menyebabkan terbentuknya radikal
bebas halogen dan oksigen sebagai bagian dari efek sitotoksik makrofag yang
terstimulasi. Tambahan stres oksidan ini dapat memicu terjadinya kwashiorkor.
Sumber:
Murray, Robert K., et al. 2009. Biokimia Harper. Jakarta: EGC.
http://veronikafoju.wordpress.com/i-love-biology/biokimia/biokimia-protein/