DE MOLÉCULAS A LA CÉLULA

Dra. Cristina Salomón

90%

3* COMPOSICIÓN DEL CUERPO HUMANO

Proteínas + Vitaminas 19%

Lípidos 19%

Hidratos de Carbono 1%

Minerales 7%

INCORPORACIÓN AL ORGANISMO

DIGESTIÓN (Hidrólisis enzimática)

ABSORCIÓN

Difusión Transporte selectivo

Enfoque del estudio de las macromoléculas

Estructura general

Anabolismo

Metabolismo

Eliminación

Desintoxicación

A Nivel Celular y Molecular

FUENTE DE ENERGÍA

AMINOÁCIDOS

HAY 20 AMINOÁCIDOS DIFERENTES

NO POLARES : Alanina – Leucina - Prolina - Valina

POLARES: Glicina – Serina – Asparagina - Glutamina

ÁCIDOS: Ácido Aspártico - Ácido Glutámico – Metionina - Triptofano

Fenilalanina – Isoleucina – Treonina - Tirosina – Histidina - Cisteína

BÁSICOS: Lisina - Arginina

MOLÉCULAS BIPOLARES (ANFOLITOS)

ESCENCIALES /NO ESCENCIALES

En medio ácido catión (+)

En medio básico anión (-)

REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS

PUNTO ISOELÉCTRICO

Es el pH al cual la molécula de a.a es neutra.

UNIÓN PEPTÍDICA

Uniones químicas entre aminoácidos con pérdida de agua

HIDRÓLISIS

Ruptura de la unión peptídica por la incorporación de agua

PROTEÍNASOH H

H20

CARACTERIZACIÓN DE PROTEÍNAS

q Carga eléctrica: depende de la ionización de los grupos -NH2 y -COOH de sus cadenas laterales.

pHi Punto isoeléctrico: es la resultante de la cantidad y calidad de los a.a que la forman.

Solubilidad: ( q - pHi

solubles en agua y solventes polares

Solubilidad mínima a pH=pHi

Niveles de estructura

Estructura primaria: secuencia de a.a

Estructura secundaria: distribución espacial de las cadenas alrededor de la unión C-N de la unión peptídica.

hélice

lámina

Estructura cuaternaria: relación entre dos subunidades.

Estructura terciaria: forma tridimensional del péptido plegado

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

FORMA

Fibrilares..................Colágeno

Globulares..................Hemoglobina

FUNCIÓN

Estructurales..........................Porinas

Enzimáticas ...........................Anhidrasa carbónica

Hormonales............................ Prolactina

PROTEÍNAS: ORIGEN

Se sintetizan en el interior del organismo según el código genético

INDIVIDUALIDAD

La única reserva de a.a. la constituye la sangre

ClH

Pepsinógeno

Pepsina

Alimentación Aa escenciales

Estómago

Gastrina

Glándulas salivalesParótidas, Sublinguales y Submaxilares

FaringeBoca

PROTEÍNAS: DIGESTIÓN

Colon Secretina

Proteínas

Alimentación Aa escenciales

Estómago Páncreas

CO3HNa

Tripsinógeno

TripsinaRecto

AaDipéptidos

Ano

PROTEÍNAS: DIGESTIÓN

ESTÓMAGO

Gastrina

Pepsina

PÁNCREAS

COHNa

COLON

Secretina

Tripsina Luz intestinal Aa Dipéptidos

GGTTransporte activo

Aa en sangre(única reserva)

Síntesis proteica

PROTEÍNAS: ASIMILACIÓN

Síntesis proteica

Síntesis proteica

Las proteínas cumplen su función

Recambio

Aa son recuperados

-COOH- -NH2- NH4+

Eliminado

Utilizado (E)

Degradación de las Proteínas (intracelular)

Lisosomas

Catepsinas Proteínas de vida media larga

Endocitosis

Autofagia

Proteasomas

Degradación de las Proteínas (intracelular)

Lisosomas

Marcación de la proteína a degradar

Marcación de la proteína a degradar

Utilización de los Aa