Integrantes.

Alfaro Valencia Aline Melina

Almanza López Liliana Margarita

González Laguna Víctor

Hernández Yépez Renata

Pérez Gabriela

6° ‘E’ Laboratorio Clínico

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

• Son macromoléculas que constituyen el principal nutriente para la formación de los músculos del cuerpo. Están compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo.

• Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas, constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que no dependa de la participación de este tipo de sustancias.

• Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan: estructural, reguladora, transportadora, defensiva, enzimática.

ESTRUCTURA PRIMARIA• La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena

proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos que componen la molécula proteica.

• Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300.

ESTRUCTURA SECUNDARIA• La estructura secundaria es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta

gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.

Se pueden distinguir varios tipos de conformaciones que determinan la estructura secundaria de una proteína:

• Conformación al azar

• Hélice a

• Hoja b

• Giros b

• Conformación del colágeno

• Estructuras supersecundarias

ESTRUCTURA TERCIARIA.• Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que

componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos.

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria.

• De tipo fibroso

• De tipo globular

• Fibroso: Son en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda. En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a[alfa] u hojas b[beta]) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

• Globular: Son las más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias.

ESTRUCTURA CUATERNARIA • Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata

de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar:

• El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero

• La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.

• En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga.

• Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:

• Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.

• Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.

• Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la hemoglobina.

• Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, un enzima alostérico con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS• Solubilidad.-

• Capacidad electrolítica.-

Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.

• Capacidad amortiguadora.-

Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

• Especificidad.-

Es la propiedad más característica de las proteínas. Se muestra a diversos niveles, siendo los más importantes la especificidad de función y la especificidad de especie.

• Especificidad de función

Reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de su función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína.

• Especificidad de especie

Existen proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo más común, sin embargo, es que las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies tengan una composición y estructura similares. Estas proteínas se llaman proteínas homólogas. Es el caso de la insulina, que se encuentra exclusivamente en vertebrados. La cadena A de la insulina es idéntica en la especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote.

CLASIFICACIÓN DE LA PROTEÍNAS.• Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su solubilidad.

Proteínas fibrosas.

Proteínas globulares

Proteínas de membrana

• Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura secundaria que tengan.

Hélice alfa

Hoja plegada beta

Alfa/beta

Alfa + Beta

DESNATURALIZACIÓN• Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la

molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. La conformación nativa es la conformación más estable de una proteína plegada, y tiene la menor energía libre a partir de los enlaces no covalentes entre los aminoácidos y cualquier grupo prostético, y entre la proteína y su entorno.

• La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la temperatura, o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes, como la urea. Al perder sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, las proteínas desnaturalizadas también pierden su actividad biológica. Además, la proteína desnaturalizada suele precipitar, ya que las atracciones entre los grupos hidrofóbicos, que en la proteína nativa estarían encerrados en el interior de la molécula, los hacen agruparse entre sí.

• En determinadas condiciones, la desnaturalización puede ser reversible: las proteínas pueden renaturalizar, replegarse y adoptar nuevamente su conformación nativa, recuperando con ello la actividad biológica perdida.

FUNCIÓN ENZIMÁTICA • Son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las

reacciones químicas del metabolismo.