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Proteínas I
Sebastián Acuña
Área Bioquímica
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Objetivos
Analizar las propiedades físico-químicas de las proteínas.
Describir las funciones biológicas más relevantes de las proteínas.
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ProteínasConcepto y definición
Proteínas prōtos (del griego): “primero o más importante”.
Todas las proteínas están formadas a partir de los mismos 20 aminoácidos.
SON POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS
Son la expresión de la información génica.
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LAS PROTEÍNAS SON LAS MOLÉCULAS QUE EXPRESAN LA INFORMACIÓN GENÉTICA
Núcleo celular
Citosol
ARNm
Transcripción
ADN
Cadena de aminoácidos(Proteínas)
Ribosoma
Traducción
En la célula eucariota
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20 α-aminoácidos estándar
Esteroisómeros LCondensació
n
Enlace peptídico
SON POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS
dipeptido
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Extremo amino-terminal
Extremo carboxilo-
terminal
Grupos radicales
-R
Pentapéptido5 aminoácidos 4 enlaces peptídicos
seril-glicil-tiroinil-alanil-leucina
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+ +/ - -
(0)pI Punto Isoiónico
+ +
2
- -12
14
0
7
pHCarga Neta
Anión
Catión
Propiedades físico-químicas
pKa≈9,69
pKa≈4,25
pka
pKa≈10,53
pKa≈2,18
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+ +
+ +/ - -
(0)
- -
pI
2
12
14
0
7
pH Carga Neta
Anión
Catión Migra al Cátodo
Polo -
Aplicación de Campo
eléctricoMigra al Ánodo
Polo +
No migra
Se orienta
Propiedades físico-químicas ELECTROFORESIS
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El pI, ¿significa pH neutro?
pI
Valor de pH, donde las cargas +
igualan a las -
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Electroforesis en gel de
poliacrilamida
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Los péptidos tienen comportamiento ácido-base
Las proteínas tienen comportamiento ácido-base.
El pH del medio y el pI determinan el comportamiento de los peptidos y las proteínas
El pH del medio determina la carga de la proteína.
Los péptidos y las proteínas pueden ser caracterizadas de acuerdo al pH del medio, la carga eléctrica y su peso atómico
(PM).Polipéptidos
PM < 10000
Proteínas
PM>10000
Propiedades físico-químicas
El pH del medio determina la carga eléctrica del péptido.
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20 α aa están siempre presentes en las proteínas.
La proporción de residuos de cada 20 α aa, presentes en diferentes proteínas es diferente.
Diferentes proteínas,Diferentes funciones
La identidad, secuencia y proporción de aminoácidos en
la cadena polipeptídica determina la función de la
proteína
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Proteínas conjugadas
Compuestas por aminoácidos y otros compuestos o grupos prostéticos.
Lipoproteínas (lípidos)
Glucoproteínas (glúcidos)
Fosfoproteínas (P)
Hemoproteínas (hemo)
Flavoproteínas (flavinas)
Metaloproteínas (metales)
Proteínas sencillas
Compuestas sólo por aminoácidos
Clasificación de proteínas
Hemoglobina
Hemoproteína
IgG
Glucoproteína
Glúcido
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Proteína PM Nº aa
Nº polipéptidos
Citocromo C 13000 104 1
Mioglobina 16890 153 1
Hemoglobina 64500 574 4
Quimiotripsina 21600 241 3
Proteínas sin subunidades Una sola cadena peptídica
Proteínas con subunidades Dos o más péptidos asociados en forma no covalenteProteína Oligomérica Dos o más subunidades idénticas
Hemoglobina
Protómeros
4 subunidades polipeptídicas.Dos cadenas α idénticas. Dos cadenas β
idénticas Tetrámero de 4 subunidades
Dímero de protómeros αβ
FUNCIONES
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Funciones de las proteínasEnzimasHormonasAnticuerpos Receptores hormonalesTransportadoresCanales transmembrana Soporte, forma, protección...
Función estructuralProteínas fibrosas
Función enzimática y reguladoraProteínas globulares
Clasificación funcional
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Clasificación funcional de las proteínas
Función estructural
Proteínas fibrosas
Formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Polipéptidos en hebras u hojas largas.
Asignan sus características a las estructuras de las cuales forman parte.
Suelen ser insolubles.
Brindan: soporte, forma, protección, elasticidad, resistencia.
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α-queratinacabello, uñas,
plumas.
Colágeno tendones, cartílagos,
aparato reproductor, matriz ósea.
Colágeno
Proteínas fibrosas
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Clasificación funcional de la proteínas
Enzimas y proteínas reguladoras
Proteínas globulares. Gran variedad estructural. Gran variedad funcional.
Ejemplos:EnzimasHormonasAnticuerposCanales transmembranas
En las proteínas globulares la diversidad estructural refleja la diversidad funcional
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- Enzimas
Hexoquinasa
Proteínas globulares.
Clase de enzima Tipo de reacción
Oxidoreductasas Transferencia de e-
Transferasas Transferencia de grupos
Hidrolasas Reacciones de hidrólisis
Liasas Formación de dobles enlaces
Isomerasas Isomerizaciones
Ligasas Reacciones de condensación
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-Hormonas
Vinculadas al metabolismo energético y mineralInsulinaGlucagónAdrenalinaVasopresina
Vinculadas a la reproducciónOxitocina ProlactinaHormona luteinizante LHHormona folículo estimulante FSH
Proteínas globulares.
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-Anticuerpos inmunoglobulinasInmunoglobulina G
IgG
Inmunoglobulina MIgM
Proteínas globulares
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Resumen
La secuencia, composición y las características fisico-químicas de los aminoácidos determinan la estructura y función de las proteínas.
Los aminoácidos pueden unirse covalentemente por enlaces peptídicos formando péptidos y proteínas.
Las proteínas están formadas por residuos de los 20 aminoácidos estándar.
Las proteínas son la expresión de la información genética.
La gran diversidad de las proteínas globulares refleja la diversidad funcional de las proteínas.
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Autoevaluación
Responda verdadero o falso a las siguientes afirmaciones:
1. Las proteínas están formadas por residuos de aminoácidos unidos a través de enlaces peptídicos.
2. Las propiedades fisicoquímicas de las proteínas nunca reflejan la composición y secuencia de aminoácidos de la mismas.
3. El pH del medio determina la carga eléctrica de las proteínas.
4. El punto isoiónico (pI), es un valor de pH donde la carga neta de la proteína es 0.
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Autoevaluación
Responda verdadero o falso a las siguientes afirmaciones:
1. Las proteínas conjugadas están compuestas solamente por aminoácidos.
2. El colágeno es una proteína con función reguladora.
3. La variabilidad en las funciones de las enzimas es ejemplo de la gran variabilidad en las funciones de las proteínas.
4. El cambio de un sólo aminoácido en la cadena polipeptídica nunca puede determinar un cambio en la función proteica.
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Bibliografía
Sitios webwww.wotrhpublishers.com/lehninger
Protein Data Bank Stuctural classification of Proteins
Lehninger, Nelson & Cox; Aminoácidos, péptidos y proteínas, Estructura tridimensional de las proteínas, Función de las proteínas; Principios de Bioquímica; Omega 5ra Edición, 2010; Cap. 5, 6 y 7.
Voet & Voet; Covalent Structures of Proteins, Three-Dimensional Structures Of Proteins, Proteins Folding, Dinamics, And Structural Evolution, Hemoglobin: Protein Function in Microcosm; Biochemistry; Wiley & Sons Inc. 2da Edición, 1995; Cap 6, 7, 8 y 9, Pag. 105-137, 141-187, 191-2112 y 215-248.
Stryer; Estructura y función de las proteínas, Descripción de una proteínas alostérica; Bioquímica; Editorial Reverté 4ta Edición, 1995; Cap. 2 y 7, Pag. 17-42 y 147-175.
Mathews & van Holde; Introducción a las proteínas: nivel primario de la estructura proteica, Estrcutura tridimensional de las proteínas, función y evolución de las proteínas y proteínas en movimiento: sistema contráctil y de motilidad; Bioquímica; McGraw-Hill, Interamericana 2da Edición, 1998; Cap.5, 6, 7 y 8, Pag 141-178, 179-228, 232-279 y 283-305.