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Proteínas
Dr. Mynor A. Leiva Enríquez
UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA
FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I,
Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA
2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,012
UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA
FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I,
Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA
2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,012
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Proteínas
Dr. Mynor A. Leiva Enríquez
PROTEÍNAS:
• Las proteínas son macromoléculas que contienen pesos moleculares entre 6,000 a 11,000,000 o más.
• Están formadas por Aminoácidos, que constituyen la unidad estructural, caracterizados por estar formados con un ácido carboxílico y un grupo amino (--NH2), enlazados al carbono alfa.
• La fórmula general de los aminoácidos se muestra a la derecha:
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Aminoácidos con cadenas alifáticas
GLICINA (Gli) No esencial H—CH—COO-
|
NH3+
ALANINA (Ala) No esencial CH3—CH—COO-
|
NH3+
VALINA (Val) ESENCIAL CH3—CH—CH—COO-
| |
CH3 NH3+
LEUCINA (Leu) ESENCIAL CH3—CH—CH2—CH—COO-
| |
CH3 NH3+
ISOLEUCINA (Ile) ESENCIAL CH3—CH2—CH—CH—COO-
| |
CH3 NH3+
Aminoácidos con grupos hidroxílicos (OH)
SERINA (Ser)
No esencial
CH2—CH—COO-
| |
OH NH3+
TREONINA (Tre)
ESENCIAL
CH3—CH—CH—COO-
| |
OH NH3+
TIROSINA (Tir)
No esencial Véase adelante
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Aminoácidos con Azufre
CISTEÍNA (Cis)
No esencial
CH2—CH—COO-
| |
SH NH3+
METIONINA (Met)
ESENCIAL
CH2—CH2—CH—COO-
| |
S—CH3 NH3+
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Aminoácidos con ácidos o sus amidas
ÁCIDO ASPÁRTICO (Asp)
No esencial
-OOC—CH2—CH—COO-
|
NH3+
ASPARAGINA (Asn)
No esencial
H2N—C—CH2—CH—COO-
|| |
O NH3+
ÁCIDO GLUTÁMICO (Glu)
No esencial
-OOC—CH2—CH2—CH—COO-
|
NH3+
GLUTAMINA (Gln)
No esencial
H2N—C—CH2—CH2—CH—COO-
|| |
O NH3+
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Aminoácidos con Grupos Básico
ARGININA (Arg) ESENCIAL en el crecimiento
H—N—CH2—CH2—CH2—CH—COO-
| |
C==NH2+ NH3
+
|
NH2
LISINA (Lis) ESENCIAL
CH2—CH2—CH2—CH2—CH—COO-
| |
NH3+ NH3
+
HISTIDINA (His) ESENCIAL en el crecimiento
Incluirla también en el siguiente grupo.
Aminoácidos con Anillos Aromáticos
FENILALANINA (Fen)
ESENCIAL
TIROSINA (Tir)
No esencial
TRIPTÓFANO (Trp)
ESENCIAL
Aminoácido con grupo Imidazólico
• PROLINA (Pro)
No ESENCIAL
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Formación del enlace peptídico
10 Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Estructura Primaria de las proteínas
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Orden secuencial de los aminoácidos, determinado
por los enlaces peptídicos.
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Estructura Secundaria de las
proteínas
• Forma que adopta en el espacio la cadena en función de la formación de puentes de hidrógeno:
• a) puede formarse un puente entre un grupo carboxilo de una unión peptídica y el grupo N—H del enlace peptídico de otro segmento proteico de la misma cadena formando una hélice alfa,
• b) puede formarse el puente entre grupos N—H y C==O (carbonilo) de residuos separados de la cadena formando las hojas plegadas beta. Estas cadenas se encuentras completamente estiradas a partir de su terminal amino hasta su terminal carboxi y se denominan hebras b.
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Estructura Secundaria de las Proteínas
Forma que adopta
en el espacio la
cadena en función
de la formación
de puentes de
hidrógeno:
a) hélice alfa, o
b) hojas plegadas
beta.
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Estructura Secundaria de las Proteínas
Forma que adopta
en el espacio la
cadena en función
de la formación
de puentes de
hidrógeno:
a) hélice alfa, o
b) hojas plegadas
beta.
Estructura terciaria de las
proteínas (mioglobina)
• Ordenamiento tridimensional de los diferentes componentes (hélices a o hebras b) de una proteína, que les hace formar un conjunto esférico, elipsoide, globular irregular, elongado, etc...
• Algunas proteínas como la albúmina o la mioglobina solo hasta este nivel pueden llegar porque están formadas por una sola cadena peptídica.
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Estructura Cuaternaria de las
proteínas (Hemoglobina)
manera como se acoplan las subunidades de una proteína formada por varias cadenas independientes.
Cada cadena es un monómero en una proteína polimérica (o multimérica).
Por ejemplo, la hemoglobina que está formada por 4 subunidades y la acomodación tridimensional que presentan, determina
su función de transferencia de Oxígeno a los tejidos.
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Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Resumen
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Digestión de Proteínas • Boca: No hay enzimas bucales
• Estómago: pepsina A y B, renina.
• Intestino Delgado:
• Proteasas pancreáticas:
Tripsina, Quimotripsina,
Elastasa, Carboxipeptidasa,
• Proteasas intestinales:
Aminopeptidasas,
Dipeptidasas
DIGESTIÓN DE
PROTEÍNAS A
DIFERENTES
NIVELES DEL
APARATO
DIGESTIVO.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
DIGESTIÓN DE
PROTEÍNAS A
DIFERENTES
NIVELES DEL
APARATO
DIGESTIVO.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
DIGESTIÓN DE
PROTEÍNAS A
DIFERENTES
NIVELES DEL
APARATO
DIGESTIVO.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
DIGESTIÓN DE
PROTEÍNAS A
DIFERENTES
NIVELES DEL
APARATO
DIGESTIVO.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
DIGESTIÓN DE
PROTEÍNAS A
DIFERENTES
NIVELES DEL
APARATO
DIGESTIVO.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
ÓRGANO FUNCIÓN PRIMARIA EN LA
ABSORCIÓN DE LOS NUTRIENTES
Glándulas Salivales
Producción de líquidos y enzimas
digestivas para la homogenización,
lubricación y digestión de los hidratos
de carbono (amilasa) y lípidos (lipasa
lingual)
Estómago
Secreción de HCL y proteasas para
iniciar la digestión hidrolítica de
proteínas
Páncreas
Secreción de HCO3- proteasas y
lipasa para continuar la digestión de
proteínas y lípidos. Amilasa para
completar la digestión del almidón.
Organización del tracto gastrointestinal (GI)
Según requerimientos funcionales
Mecanismo de activación (autocatálisis + cascada)
de las enzimas proteasas pancreáticas.
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
ÓRGANO FUNCIÓN PRIMARIA EN LA
ABSORCIÓN DE LOS NUTRIENTES
Hígado / Vesícula
Biliar
Secreción y almacenamiento de
ácidos biliares para su liberación
en el intestino delgado.
Intestino Delgado
Digestión intraluminal final de los
alimentos: dímeros de hidratos de
carbono y vías de absorción
específicas para el material
digerido.
Intestino Grueso
Absorción exclusiva de líquidos y
electrolitos y productos de acción
bacteriana en el Colon.
Organización del tracto gastrointestinal (GI)
Según requerimientos funcionales
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Activación Del Quimotripsinógeno
Formación de p-quimotripsina
a-quimotripsina
La TRIPSINA es la responsable del corte incial y la activación
de la forma p.
Los demás cambios son autocatalíticos hasta llegar la
forma a.
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Carboxipeptidasa
Fuente: Bioquímica de Mathews & Holden 3ª. Ed.
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Proteasas digestivas
Enzima Proenzima Lugar de
síntesis Activador Enlace
Pepsina Pepsinógeno Mucosa
gástrica
HCl,
autoacti-
vación
Endopep
Tir, Len,
Leu
Tripsina Tripsinógeno Páncreas
Enteropep-
tidasa
tripsina
Endo Arg,
Lis
Quimo-
tripsina Quimotripsi-
nógeno Páncreas
Enteropep-
tidasa -
tripsina
Endopep
Tir, Fen, trp,
met, leu
Enzima Proenzima Lugar de
síntesis Activador Enlace
Elastasa Proelastasa Páncreas Tripsina Endopep
Neutros
Carboxi-
peptidasa A
Procarboxi-
peptidasa A Páncreas Tripsina
Todos
excepto los
básicos
Carboxi-
peptidasa B
Procarboxi-
peptidasa B Páncreas Tripsina
Exopep-
tidasa
Arg, Lis
Amino-
peptidasa ---------
Mucosa
intestinal ------------
Endopep-
tidasa
Proteasas digestivas
• Digestión por enzimas de síntesis intestinal
1. Aminopeptidasas, extremo amino-terminal
2. Dipeptidasas par específico de
aminoácidos 3. Sacarasa sacarosa (glucosa+fructosa)
4. Maltasa maltosa (glucosa+glucosa)
5. Lactasa lactosa (glucosa+galactosa)
6. Trehalasa trehalosa (glucosa+glucosa)
7. Isomaltasa isomaltosa (glucosa+glucosa)
8. Fosfatasas separación de grupos fosfato
9. Polinucleotidasas separación de nucleótidos
10. Nucleosidasas separa ribosa + base nitrogenada
Absorción de Aminoácidos
• Todos los aminoácidos son absorbidos
por mecanismos de transporte activo.
• Son necesarios sistemas de transportador,
algunos asociados a Sodio.
• En todos los casos es necesaria la
presencia y actividad del Fosfato de
Piridoxal (B6).
• Hay transportadores para aminoácidos
ácidos, básicos, pequeños, aromáticos y
prolina
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Fuente: Bioquímica Médica 3ª. Ed. Baynes, Dominiczak Editorial Elsevier
Función de ATPasa
Gracias, hasta la próxima
GRACIAS
1- ESTUDIAR MEDIA HORA EN LA MAÑANA EN LA
BIBLIOTECA (memorizando muy bien), PUEDE SER
EQUIVALENTE A 2 HORAS EN LA NOCHE…(sin lograr
memorizar).
2- ESCUCHAR 100 CORAZONES…
la habilidad de hacer diagnósticos precisos
depende más de la práctica que de la teoría.