Mr.sci. Islam zeqiri

biokimist

Drejtimi laborant mjekësorë

Biokimi Mjekësore III

PROTEINAT DHE METABOLIZMI I TYRE

DISA FJALË greq. proteios (i pari)

pjesë shumë të rëndësishme të organizmave të gjallë

përbërësi kryesor i indeve lidhëse dhe membranave qelizore

përbërës i lëkurës, muskulit, tetivave, nervave, gjakut,

enzimeve, antitrupave dhe hormoneve

acidet nukleinike janë përgjegjëse për vetitë trashëguese

PROTEINAT DHE METABOLIZMI I TYRE Në ushqimin e njeriut proteinat zënë

vendin kryesor.Proteinat janë përbërsit kryesor të qelizës.Me zbërthimin proteolitik të enzimave

(proteaza) krijohen amino acidet të cilat absorbohën nga trakti digjestiv, që shërbejnë më pastaj për sintezën e shumë proteinave strukturale në organizëm si dhe të molekulave të tjera në organizëm si enzimat,hormonet etj.

Procesi tjeter I sintezes se aminoacideve behet nga katabolizmi I proteinave indore ne brendesi te organizmit.Amino acidet e krijuara ne kete menyre kanerol ndretues dhe marrin pjese ne sintezen e proteinave .

Duke pasur parasysh dinamiken e dinamiken kimike te proceseve no organizem jane ne drejtepeshim proceset anabolike e katabolike.

Koha e nevojshme që të sintetizohen dhe të zbërthehën është e ndryshme për proteina të ndryshme.Prej disa orë në disa ditë.(psh. Per albumina eshte 20-25 dite.)

Zbërthimi i proteinave bëhet nën veprimin e proteazave të traktit digjestiv,të cilat mund të jenë ekstracelulare që gjënden në gjak dhe lëngjet exsrtraceluare.

Proteazat intracelulare –kryesisht gjënden në lizozome.

Ne baze te vendit aktiv te veprimit ne vargun polipeptid proteazat ndahën në ;

egzopeptidaza,I zbërthejnë vargjet polipeptide në fund dhe ate aminopeptidazat veprojnë në pjesën N-terminale të vargut.

Endopeptidazat i zbërthjenë proteinat në mes të vargut polipeptid.

Për dallim prej enzimave të tjera proteazat nuk kanë specifitet të lartë për substratin, por veprojnë në lidhje të caktuara dhe në strukturën e vargut polipeptidik.

Psh :pepsina dhe tripsina kanë veprim katalitik në të gjitha proteinat.

Pepsina- krijohet në mukozën e lukthit si

pepsinogjen, që në reaksione acidike ose me veprimin e pepsines (autokatalizës) shëndrrohet në pepsin aktive.

Kimozina- vepron në kazeinën e qumshtit për tu shëndrruar në parakazein .

Shumica e enzimave proteolitike krijohen në qelizat e lukthit apo të pankreasit dhe ate si prekursor inaktiv-ZIMOGJENE

Zimogjenet kanë vargje më të gjata proteinike,dhe pas shkëputjes proteolitikte të vargut në vende të caktuara krijohen qendrat aktive enzimatike,gjegjësisht proteazat aktive.

Kështu prej pepsinogjenit krijohet pepsina,tripsinogjenit tripsina etj.

Zbërthimi i tyre fillon në lukth nën veprimin

e pepsines.Vazhdon në zorrët e holla nën veprimin e tripsinës, e të kimotripsinës gjerë në peptide.

Peptidet e krijuara pastaj nën veprimin katalitik të karboksipeptidazave dhe aminopeptidazave zbërthehen në amino acide.

Amino acidet e lira

absorbohen në mukozën e traktit intestinal,kalojnë në gjak,e pastaj në organe specifike në të cilat bëhet sinteza e proteinave specifike.

Sinteza e proteinave është një proces i komplikuar, në të cilin rolin kryesor e kanë acidet nukleinike ADN dhe ARN.

Për 24 orë përsoni i rritur sintetizon 400 gr

proteina (të njejten sasi edhe e eliminon).Zbërthimi i proteinave me veprimin e enzimave

proteolitike bëhet gjerë në a. acide.A.acidet pjsërisht shfrytëzohen për sintezën e

proteinave jo esenciale e pjesërisht katabolohen gjerë në produkte përfundimtare katabolike ose nëpërmjet të produkteve intermediare zbërthehen gjerë në CO2 dhe H2O.

ProteazatProteazat –janë –janë

enzima enzima hidrolitike, hidrolitike, zbërthejnë zbërthejnë C-N C-N lidhjet peptide.lidhjet peptide.

Enzimat proteolitikeEnzimat proteolitike

Ndërtimi i proteinave-AminoacidetAmino acidet jane njesia

themelore e proteinave.Kanë α-karbonin

asimetrik i cili është i lidhur për gr; Amin,karboksil,dhe H e R varegjet.te gjitha amino acidet perbejne N.O.C.H.

CCHO

ON H

H

H

CH2

CH2

CO NH2

carboxylgroup

aminogroup

Sidechain (R)Vargu anësor (R)

2.Struktura aminoaciedeve dhe peptideve

Dallohen dy forma sterike të aminoacideve: forma L dhe forma D

Të katër grupet janë të vendosura si figura me Të katër grupet janë të vendosura si figura me pasqyrën:pasqyrën: Në Në formën Dformën D –janë ne –janë ne karbohidratetkarbohidratetFormën LFormën L-gjenden ne proteinat.-gjenden ne proteinat.

.

CCHO

ON H

H

H

CH2

CH2

COH2N

carboxylgroup

aminogroup

Sidechain (R)

L-form

C CHO

ON

HH

H

H2CH2C

CO NH2

carboxylgroup

aminogroup

Sidechain (R)

D-form

Atomi i karbonit, për të cilin është i lidhur grupi amin, është asimetrik, që do të thotë se aminoacidet janë komponime optikisht aktive, përveç aminoacidit më të thjeshtë – glicines

R R

H C NH2 H2N C H

COOH COOH

D-Amino Acidi L-Amino Acidi

Proteinat jan te perbera nga L-⍺ amino acidet

Vetitë e përgjithëshme të amino acideveAminoacidet kanë veti të ndryshme fiziko- kimike: aktiviteti optik. Amfoteriteti. pjesëmarrja në reaksionet e ndryshme biokimike, krijimi lidhjes peptidike. Aktiviteti optik- Aminoacidet janë komponime

optikisht aktive. -tretëshmëria- posedojnë potencial elektrik .- treten lehtë në tretës polarë si H20 dhe etanol -nuk tretën në tretës jo polarë si eteri dhe

benzeni.

Klasifikimi i amino acideve- Klasifikimi struktural bazohet në

ndërtimin struktural të vargut anësor te a. acideve (alifatike, ciklike).

- Klasifikimi elektrokimik-bazohët në veçorit elektrokimike të a. acideve (acidike, bazike, neutrale).

- Klasifikimi biologjik, bazohet në rëndësin biologjike të amino acideve( esenciale, dhe jo esenciale).

Klasifikimi kimik i amino acideve Amino ac.monoamino monokarboksilike; Glicina,alanina

fenilalanina.,valina,leucina,izoleucina,serina,treonina.prolina histidina.

Aminoacidet monoamino dikarboksilike; A. asparginik, aspargina, ac. glutaminik, glutamina.

Aminoacidet qe perbejne sulfur; Cisteina, cistina, metionina.

Amino acidet alifatike; Lizina, hidroksilizina, arginina.

Aminoacidet aromatike;Fenilalanina, tirozina, dijod-tirozina,tiroksina

Amino acidet heterociklike;Triptofani, histidina, prolina,hidroksiprolina.

A. Alifatike

1. Glycina (Gly) (G) –acidi – amino acetik2. Alanina (Ala) (A) –acidi – amino

propionik3. Valina (Val) (V) –acidi – amino – iso –

valerik4. Leucine (Leu) (L) –acidi – amino – iso –

caproik5. Isoleucina (Ile) (l) –acidi – amino – B –

methyl valerik

Hidroksi A.A ato përmbajnë OH grup në anën zinxhirit6. Serine (Ser) (S) or –acidi amino β – hidroksi

propionik7. Threonine (Thr) (T) acidi –amino β –

hidroksibutirik

Klasifikimi biologjik i a. acideveAmino ac. esenciale;Arginina, histidina, fenilalanina, treonina,

valina, metionina, izoleucina, leucina, triptofani, lizina.

Amino ac.joesenciale;Alanina, cistina, glicina, ac. asparginik,

ac. glutaminik, citrulina, tirozina, prolina, hidroksiprolina, serina.

Sipas lidhjes së R- grupeve për α-karbonin,ndahen ne;

- polare, që përbëjnë gr. në vargun anësor dhe nuk jonizohen.Ne mesin e forte alkalin grupi SH I cistenies dhe grupi fenol I tirozines munden te disosiojne e te leshojne protone,formohen amidet e a. acideve acidike dhe humbet veqoria acidike e gr. Karboksil.

- jo polare –formojnë lidhje hidrofobe,kur grupet CH me radikalin gjenden ne mesin ujore dhe paraqitet qrregullim I struktures ujore ,shkeputen lidhjet hidrogjenike.

-acidike- bazike.

- - polare,polare, që përbëjnë gr. në vargun anësor dhe nuk që përbëjnë gr. në vargun anësor dhe nuk jonizohen.jonizohen.

- jo polare –formojnë lidhje hidrofobe,kur grupet CH me radikalin gjenden ne mesin ujore dhe paraqitet qrregullim I struktures ujore ,shkeputen lidhjet hidrogjenike.

-acidike- bazike.

Glicina –është a. acidi më i thjeshtë , nuk ka atomin asimetrik të karbonit ,prandej është i rëndësishem për krijimin e strukturave të caktuara si kolagjeni.

Alanina-përbën gr. Metil në të cilin mund të zëvëndsohet një apo të dy hidrogjenet me mbetje tjeter dhe krijohen a. acidet tjera.

Valina ,leucina, izoleucina kanë atomin e karbonit të degzuar.

Prolina ka strukturë ciklike ,është amin sekondar A. acidet sekundare shpesh quhen dhe iminoacide.

Fenilalanina përbën unazën aromatike,përbën gr. Fenol i cili ka veti të dobëta acidike dhe në PH>9 disoson protonin.

Serina –perben gr. OH qe mund te hyje ne reaksione te ndryshme dhe te krijon esteret.

Treonina posedon dy atome te karbonit asimetrike prandej mundet te paraqitet ne kater forma izomerike.

Cisteina –perben sulfidril mjafte reaktiv.Lehte mund te dehidrogjenohet dhe te formohen lidhjet S-S.

Mtionina- derivat I homocisteines ,gr. Metil mund te bartet ne metabolizem ne komponime te tjera.

Aspargina dhe glutamina –gjate hidrolizes se proteinave shkepusin gr. Amid dhe krijohet NH4 dhe ac aspargin.

PEPTIDETProteinat sipas strukturës kimike janë amino

acide të lidhura me lidhje peptide. Peptidet sipas struktures kimike janë

amide , që me hidrolizë krijojnë amino acidet.Te peptidet e vërteta të dy komponentet janë

amino ac. Nëse është i lidhurë edhe ndonjë acil , formohen acil-amino acidet.

CC

ON

RH

CC

O

N

H

HR

+H H

O-H

Peptidet

Sinteza e peptideve Sinteza e peptideve bëhët ashtu që dervatet

e gr. Karboksil lidhën me gr. Amin të ndonjë amino ac. ose të peptidit.

Te organizmat më të komplikuar shumica e peptideve krijohën me hidrolizë proteolitike të vargjeve polipeptide.

PolipeptidetPeptidet në përbërjen e të cilave gjënden më

shumë se 10 rezidua të a. ac quhën polipeptide.

Proteinat përbëjnë më shumë se 100 rezidua ( mbetje) të a. acideve.

Në natyrë gjënden oligopeptidet që përbëhën

prej 10 a. acideve, dhe polipeptidet që përbëhen prej 10-100 a. acide.

Biosnteza e peptideve me rëndesi kryhet sipas principit të biosintezës të proteinave.

Peptidet kanë funksione të rëndësishme

fiziologjike. hormonet e indeve të ndryshme, medijatorët

etj.Si dipeptid me rëndësi I cili është izoluar në

muskujë është karnozina dhe anserina.Glutationi është një tripeptid përbëhet prej;

glutamil-cisteinil-glicinës.

Si hormon peptid është insulina. Sintetizohet sikurse dhe proteinat prej

para- proinsulinës,që me shkëputjen e peptidit terminal krijohët proinsulina.

Ekzistojnë dhe antibiotiket peptid; si penicilina, biosinteza e të cilës fillon prej a. acidit valina dhe cisteina.

Garamicidina është një peptid ciklik I përbërë prej 10 a. acideve.

Sipas tretëshmerisë proteinat klasifikohen në ;

AlbuminaGlobulinaProtaminaHistoneSkleroproteina.

Proteinat globulare ose sferoproteinat-janë të

tretëshme në ujë ose në tretësira kripore, kanë formë molekulare sferike, por jo të rregullt.

Në ketë gr. bëjnë pjesë; proteinat e gjakut, proteinat e të bardhit të vese, si dhe një numër i madhë i enzimave.

Keratina , e cila është e patretëshme , e fortë dhe kimikisht inerte dhe e qëndërueshme.

Skleroproteinat janë të patretëshme në ujë , kanë strukturë fibrilare, dhe shërbejnë si elemente mbërojtëse.Kanë rënditje rregulare të strukturës molekulare.

Ndarja e proteinave sipas Ndarja e proteinave sipas treteshmerisetreteshmerise

Denatyrimi- Eshtë karakteristik e rëndësishme e proteinave.

Me denatyrim kuptojmë ndryshimin e strukturës të molekulës proteinike në të cilën molekulat i humbin vetit biologjike (veprimi enzimatik, hormonal).

Denatyrimi është ndryshimi prej gjendjes të organizuar në gjendje të paorganizuar në molekulën proteinike.

Te denatyrimi I proteinës ndryshohet struktura e brendëshme e molekulës dhe e tërë forma e proteinës.(ndryshimi i entropisë).

Eshtë reaksion endotermik, por mbi temp. kritike ndërrohet në egzotermik.

Vargu proteinik hapet, dhe në mes të vargjeve krijohën lidhje të reja sekondare ,e proteinat bëhen të patretëshme.

Proteinat- sipas funksionit Janë përbërësit struktural të qelizës kanë rol katalitik transportues mbrojtës rregullator.

Klasifikimi i proteinave sipas strukturësTë thjeshta-të përbëra vetem prej amino - ac.Të përbëra - prej proteines së thjeshtë dhe

grupit prostetik.

3.Proteidet janë komplekse të ndërtuara prej

pjesës proteinike dhe joproteinike.Ndahen në;-metaloproteina -lipoproteina-fosfoproteina -nukleoproteina-glikoproteina - kromoproteina.

Lidhjet strukturale të proteinaveStrukturën proteinore e stabilizojnë

zakonisht dy lidhje të forta; -peptidike- disulfide.Tri lidhje të dobëta; - hidrogjenike - hidrofobe - elektrostatike.

Struktura kimike e proteinaveStruktura që bazohet në renditjen e amino

acideve në molekulen proteinke., ka të bëjë me përcaktimin e strukturës primare të proteinës.

Por , mund të supozohet se një vargë i gjatë i atomeve , i cili krijohët me lidhjën e qindëra a. acideve në molekulë, në hapësirë mund të jetë në mënyra të ndryshme.

Rënditja e vargjeve në hapësirë është konformacioni i vargjeve.

Struktura sekondare e proteinës-paraqet

pozitën e vargjeve peptide në hapsirë ,pra përfshin mënyren e shtrirëjes se vargjeve peptidike ( të zgjatura, ose spirale).

Shumica e vargjeve peptidike janë në formë të spirales, dhe quhet struktura helikoide.

Stabiliteti i sajë bazohet në lidhjet hidrogjenore. Dhe lidhjet disulfide.

Struktura terciare –nënkupton palosjen

karakteristike të vargjeve polipeptidike. Me këtë strukturë shpjegohet mënyra e

palosjes dhe përdredhëjes së vargut peptidik në molekulen e proteines.

Duke u bazuar në këtë ekzistojnë dy forma të molek.proteinike;lineare dhe sferoide.

Në renditje të drejtë të vargut veprojnë dhe

elementet e strukturës sekondare, beta struktura alfa struktura , si dhe struktura helikoide e cila përsëritet në numër të caktuar të a. acideve..

Përcaktimi hapësinorë është i kushtëzuar dhe me veprimin e ndërësjellë të amino ac. të vargut lateral.

Lidhjet me të rëndësishme të strukturës

terciare janë; hidrogjenike, disulfide, jonike, dhe hidrofobe.

Proteinat sipas strukturës terciare ndahën në;

1. Në proteina te të cilat dominon struktura alfa-helikoidale.

2. proteina në të cilat dominon struktura e tipit të beta-keratinës

3. proteina në të cilat gjendet alfa-helikoidi dhe i ndarë domeni i beta strukturës (alfa+ beta).

4. proteinat te të cilat në formë të drejtë ndërohen fragmentet e alfa heliksit dhe te beta strukturës.

Struktura kuaternare – nënkupton

agregacionin e shumë vargjeve peptidike në molekulen proteinike.

Këto vargje janë të përbëra prej shumë nënjësive që janë të lidhura kryesisht me lidhje disulfide.S-S.

Struktura kuaternare e proteinave mund te jetë homogjene dhe heterogjene.

Si shembull i struktures kuaternare është struktura e HB. Përbëhet prej 4 vargjeve peptidike (2 alfa+2 beta).

Hemi është gr. Prostetike e saje .Në formë reverzibile e lidhë oksigjenin, dhe

kështu e bartë ate ne inde. 2,3- bifosfoglicerati është produkt

intermedijarë i glikolizës , gjëndet ne përqëndrim të lartë në eritrocite ,dhe funksioni i tij është në rregullimin e O2-transportin e tij..

Nëse O2 lidhet në Hb. 2,3 –bifosfoglicerati lirohet prej molekulës së lidhur te Hb, sepse paraqitën ndryshime strukturale në strukturën hapsinore të saje.

Pra te përqëndrimi i ultë i O2 rritet përqëndrimi i 2,3-bifosfogliceratit ne eritrocite.

Me uljen e PH me lehtë lirohet O2.

Mioglobinaështë nje prototip proteinik në të cilen

mbizotëron struktura alfa-helikoide.Në përbërje të mioglobines gjënden 154

a. acide, të rënditura në 8 vargje alfa-helikoide.

Mioglobina si gr. Prostetik ka hemin, të lidhur me lidhje jo kovalente në mes të paleve alfa-helikoide.

Hemi në formë reverzibile e lidhe O2, me se shpjegohet dhe roli i sajë në muskujë.

Imunoglobulinat- janë tipike të ndërtuara prej beta-strukturës.

Lizozima është protein e përbërë prej alfa dhe beta strukturës.

Dehidrogjenazat përbëhen prej alfa-heliksit dhe beta-struktures.

Metodat për përcaktimin e proteinave1. Metodat e precipitimit2. elektroforetike3. Kromatografija4.Ultracentrifugimi5. Imunokimike.

Elektroforeza e lirë - kryhet në gypin e qelqit te mbushurë me puferë , në të cilin janë të zhytura elektrodat.

Elektroforeza zonale- Si bartës përdoret celuloza acetati, cello-geli poliakrilamid –geli ,amidon –geli etj.

Elektroforeza –raket,elektrofokusimi, elektroforeza dydimenzionale.

Metodat kromatografike për përcaktimin e a. acideveKromatografija absorbuese Kromatografija jonikeKromatografija gel-filtrueseKromatografija e lëngët

Metodat imunokimike për përcaktimin e proteinaveImunodifuzioni radialNefelometria, turbidimetriaImunoelektroforezaElektroimunodifuzioniRIA-metodatEIA-metodat

Balanci azotikPër të ekzaminuar metabolizmin e proteinave

,duhet studiuar balancin azotik.Balanci azotik paraqet diferencën në mes të

azotit I cili mirrët në organizëm ,dhe sasisë së azotit të eliminuar prej organizmit.

Balanci i ekuilibruar -është nëse sasia e

azotit që merret me proteina është e njejtë me sasin e liruar të azotit.

Balanci pozitiv-është kur sasia e azotit që merret është më e madhe se sasia e azotit të eleminuar.

Blanci negativ –është nëse sasia qe merret me ushqim është më e vogël se sasia e eliminuar.

Metabolizmi i amino acideveMe veprimin e endopeptidazave dhe të

egzopeptidazave në fund mbesin amino acidet. Pjesërisht shërbejnë për sintezën e proteinave të reja në organizëm , e një pjesë zbërthehen në metabolizëm nëpërmes të disa proceseve enzimatike deri në produkte përfundimtare si ;

NH3, CO2, H2O me ç’rast lirohet një sasi e energjisë.

Amino acidet të cilat transformohen në

piruvat quhen amino ac. glikogjene.Amino ac. qe transformohen në acetil CoA

quhen a. acide ketogjene. Disa amino ac. mund të jenë glukogjene dhe

ketogjene.

Te personat klinikisht të shëndoshë shëndrrimi i proteinave është 1-2%.

Amino acidet të cilat nuk shfrytezohen në

biosintezën e proteinave nuk munden të deponohen e as të eliminohen si të tilla.

Grupet amine largohën me transaminim ose dezaminim.

Grupet karboksile shëndrrohen në intermedier amfibolik.

Disa organizma si (peshqit) si produkt

përfundimtar të katabolizmit të azotit kanë NH4. dhe quhen orga. Amoniatik.

Disa te tjera (shpezët) kanë ac. Urik si produkt perfundimtar, dhe quhen urikotik.

E disa organizma (sisorët) ekskretojnë uren, dhe quhën ureotik.

Amino acidet katabolohen në disa mënyra;

Dekarboksilimit DezaminimitTransaminimit.

DekarboksilimiEshtë proces nëpërmjet të cilit largohet

grupi karboksil nga disa amino acide . pas largimit të CO2 nga amino acidi

përfitohen aminat biogjene.Aminat e fituara mund të kanë veprim të

fortë fiziologjik.Reaksionet e dekarboksilimit kryhen nga

veprimi i dekarboksilazave.Dekarboksilazat si koenzim kanë piridoksal

–fosfatin.

Piridiksal fosfati duke bashkëvepruar me a.

ac. formon një komponim intermediar baza e Shiffit.

Ky komponim intermrdier lehtë hidrolizohet në amin biogjene dhe piridoksal – fosfat.

Amino acidet që shëndrohen në amina biogjeneHistidina------------histaminaTriptofani-----------triptamina---------serotoninaOrnitines ---------putrescinaTirozines -----tiraminaDetoksikohen nën veprimin e oksidazave

duke u oksiduar në aldehide përkatëse.

Dezaminimi i amino acideve Kuptojmë largimin e gr. Amin, nga amino

acidi dhe krijimin e NH4.Dezaminimi oksidues- është proces që kryhet

nëpërmjet të oksidimit.Oksidimi kryhet nën veprimin e disa

dehidrogjenazave si FAD-it dhe NAD-it.

1. Në fazën e parë a. ac me dehidrogjenim

kalojnë në imino acid.2. imino acidi I fituarë me hidrolizë formon

keto-acidin përkates dhe NH3.Keto-acidet e fituara i nënshtrohen pastaj

oksidimit në ciklin citrik.FAD-dehidr. Munden edhe drejtëpërdrejtë ti

transportojnë hidrogjenet oksigjenit molekularë e të formohet H2O2.

Psh. Dezaminimi i ac. Glutaminik kryhet nën

veprimin e glut. Dehidr. Në mëlqi dhe veshka. GLU.DEH.

AC.GLUT + NAD--------------AC. IMINO.GLUT.AC. IMINO.GLUT +H2O --------AC. ALFA

KETOGLUT.

Nga dezaminimi oksidues I ac. Glut. formohet

një sasi e konsiderueshme e N.Një pjesë shfrytëzohet për sintezen e ures,e

pjesa tjeter lirohet si jon amon.

Dezaminimi reduktuesKryhet në prani të dehidrogjenazës që si

koenzim ka NADH-H2. dhe kryhet të organizmat anaerobe.

Si produkt përfundimtar fitohet ac. i ngopurë yndyrorë.

Psh; alanina--- +2H----ac. Propionik..

Dezaminimi hidrolitikGjatë këtij procesi amino acidi dezaminohet

në prani të ujit.Psh. Alanina + H20 ---> acidi laktik.Acidi asparginik -------->ac fumarik +H20 ac.

Malik.

TransaminimiEshtë proces të cilin e katalizojnë enzimet

transaminaza ose aminotransferaza.Me këtë proces bëhët interkonverzioni i gr.

Amin nga një amino acid në keto acid.Piridoksal fosfati është koenzim I

transaminazave dhe është pjesa kryesore e qendrës aktive.

Alanin transaminaza dhe glutamat

transaminaza janë enzima të cilat katalizojnë bartjen e gr. Amin prej shumë a. ac në piruvat.

Transaminazat janë specifike për disa amino acide dhe keto acide.

Transaminazat gjënden në mitokondrie si dhe citoplazëm të qelizës.

Piridoksal fosfati ne reaksionin e transaminimit së pari formon një komponim inermediar (bazën e Schiffit).

Me zbërthimin e këtij kompleksi formohët alfa keto ac. Dhe fosfopiridoksamina.

Transporti i amonjakutEdhe pse ekskretohet nëpërmjet të kripërave

të amonit , pjesa më e madhe ekskretohet në formë të urës.

Në mëlqi amonjaku shëndrrohet shpejtë në glutamat, glutamin dhe ure.

Ac. Glut. Krijohet nga a. ac dhurues I gr. Amin psh ac. Asparginik. Alanina leucina, nën veprimin e transaminazës specifike.

Glutamina formohet nga acidi glut .dhe NH3

+ATP, nën veprimin e enzimit glu. Sintetaza në mitokondrie të veshkeve.

Glutamina pos në veshke mund të sintetizohet dhe në indin trunor.

Në veshkë glut. hidrolizohet nën veprimin e enzimit glutaminaza gjërë në NH4 dhe ac. Glutaminik.

SINTEZA E URESRruga kryesore e ekskretimit të azotit prej

organizmit të njeriu është sinteza e ures.Sintetizohet në mëlqi, kalon në gjak dhe

eliminohet me veshkë.Eshtë produkti përfundimtar I katabolizmit

të proteinave.

Reaksionet e ciklit të urës1. sinteza e karbamoil –fosfatitSinteza e citrulines, nga a. ac ornitin dhe

karbamil- fosfati.Sinteza e arginin- sukcinatitZbërthimi I arginin sukcinatit në arginin dhe

ac.fumarik.Zhërthimi i arginines në citozol të melqisë

në ure dhe a. ac ornitin.

Për sintezen e 1 mol të ures shpenzohen 3

molek ATP, prej te cilave dy molek shëndrrohen ne ADP dhe Pi, dhe 1 molek AMP+PPI.

Marrin pjesë suksesivisht 5 enzime që katalizojnë 5 reaksione , si dhe 6 a. acide.

A. ac. Glut. është si aktivator i enzimeve e te tjerat janë si transportues të atomeve prej të cilave në fund krijohet urea.

Parregullësit metabolike të ciklit të uresëMund të paraqiten për shkak të deficitit të të

pesë enzimeve. Rregullimi I sintezës së urës varet nga

veprimi i karbamil –fosfat-sintetazes dheglutamat dehidrogjenazes. Këto enzime e drejtojnë azotin prej

glutamatit ,dhe a. ac tjera ne karbamil fosfat e prej tij në ure.

Metabolizmi i amino acideve pa radikalin azotik2-oksoacidet të cilat fitohen në organizem

kyqen prap në metabolizem.Ato zbërthehen pastaj duke u fituar energjia

gjerë në CO2, dhe H20.Mund të kyqen prap në organizem për

krijimin e produkteve të nevojshme si karbo hidratet, proteinat ,yndyrerat.

Sinteza e Kreatines dhe KreatininesSintetizohet ne dy etapa;A. arginina+ glicina----- ac .guanidin acetik

+ ornitina.B. Ac.guanidin acetik + S-adenozil-

metionina---- metiltransf--- kreatina=s-adenozil homocisteina.

Acidi urikTe njeriu ac. urik eshte produkti kryesor I

katabolizmit te nukleozideve purine adenozines dhe guanozines.

Sasia me e madhe e purineve ,qe eliminohet si ac. urik ne urine paraqitet per shkak te degradimit te ac. nukleinike endogjene.

Ju falem nderit

Mr.sci. Islam zeqiribiokimist