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PROTEPROTEÍÍNASNAS
Copyright (c) Marina González, Gabriela Gómez
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Los aminoLos aminoáácidoscidos
Aminoácidos polaresAminoácidos no polaresAminoácidos sin cargaAminoácidos con carga
AMINOÁCIDOS ESENCIALESAquellos que no pueden ser sintetizados y deben incorporarse con la dieta.
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FormaciFormacióón de polipn de polipééptidosptidos
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Estructuras proteicasEstructuras proteicas
Cada proteína adopta una conformación tridimensional característica, de la que depende la funcionalidad de dicha proteína.
Para alcanzar la conformación final, los polipéptidos pasan por una serie de etapas consecutivas: las estructuras. Cada una está estabilizada por cierto tipo de uniones.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
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Estructura primariaEstructura primaria
Secuencia ordenada de los aminoácidos en la cadena polipeptídica (determinada genéticamente).De ella depende la forma tridimensional que tendrá la proteína. La unión que estabiliza esta estructura es la unión peptídica
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Estructura secundariaEstructura secundaria
Las uniones que estabilizan estas estructuras son uniones puentes de hidrógeno.
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Estructura terciariaEstructura terciaria
Estabilizada por uniones puentes de hidrógeno y otras uniones débiles (uniones hidrofóbicas, iónicas, etc.)
En ocasiones se forman uniones covalentes llamadas puentes disulfuro.
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Estructura cuaternariaEstructura cuaternaria
Resulta de la unión (por uniones débiles) de más de una cadena polipeptídica.
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Ejemplo: la hemoglobinaEjemplo: la hemoglobina
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DesnaturalizaciDesnaturalizacióón e hidrn e hidróólisislisis
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HEMOGLOBINA HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINAY MIOGLOBINA
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MIOGLOBINA HEMOGLOBINA
Globina + Grupo hemo
Almacena O2 en el músculo y transporte hacia las mitocondrias
4 Globinas + 4 Grupos hemo
Transporta O2 de pulmones a células. Transporte de CO2 de células al pulmón.
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FunciFuncióón de saturacin de saturacióón de on de o22
La curva de la mioglobina es hiperbólica y la de la hemoglobina sigmoidea.
A ppO2 bajas la mioglobina estásaturada mientras que la hemoglobina sólo se satura a ppO2altas.
P50 de la hemoglobina es mayor que el de la mioglobina.
P50 Mioglobina P50 Hemoglobina
P50
Presión parcial de O2 a la cual la saturación de O2 es del 50%
Da una idea de la afinidad por el O2 . A mayor P50 menor afinidad . A menor P50 mayor afinidad .
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CaracterCaracteríísticas de la hemoglobinasticas de la hemoglobina
La hemoglobina es una proteína ALOSTÉRICA.Además de los grupos hemo dispone de otros sitios en su estructura, los sitios alostéricos a los que pueden unirse moduladores que inducen un cambio de conformación en la hemoglobina (esto influye principalmente en su afinidad por el O2. )
Forma R(saturada de O2)
Efector alostérico(H+ o BPG)
Forma T (sin O2)
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Mecanismo de acciMecanismo de accióón de la n de la hemoglobinahemoglobina
Efecto cooperativo
H+ y BPG disminuyen la afinidad por el O2
O2
O2
O2
O2
O2
O2
O2
O2O2O2O2 O2O2O2
H+ / BPG
Forma T Forma R
O2
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Efecto Efecto BohrBohr
COCO22 + H+ H22OO
HH22COCO33
HCOHCO33-- HH+ +
HbOHbO22
OO22
HbHHbH++
CO2
O2
Tejido Sangre
Capilar sanguíneo
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Acido carbónico
Bicarbonato
Ejemplo del efecto del Ejemplo del efecto del pHpH
P50(7.6)
P50(7.2)
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A menor pH mayor P50
Menor afinidad por el O2
Se libera O2
MIOGLOBINA HEMOGLOBINAAlmacena O2 en el músculo y transporte hacia las mitocondrias
Transporte O2 de pulmones a célulasTransporte de CO2 de células a pulmón
Una cadena polipeptídicaEstructura terciaria
Cuatro cadenas polipeptídicasEstructura cuaternaria
Función de saturación de O2: curva hiperbólica
Función de saturación de O2: curva sigmoidea
Menor P50 Mayor P50Mayor afinidad por el O2 Menor afinidad por el O2No alostérica Alostérica (forma T : sin O2, forma R:
con O2)No presenta efecto cooperativo Presenta efecto cooperativoNo afectada por H+ y BPG Afectada por H+ y BPG (estabilizan
forma T)
ComparaciComparacióón hemoglobinan hemoglobina--mioglobinamioglobina
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