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TEMA 4
CONFORMACIÓN PROTEICA:DISPOSICIÓN ESPACIAL DE LOS ÁTOMOS DE UNA PROTEÍNA
LA INFORMACIÓN QUE CONTIENE LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DICTA EL MODO EN QUE LA PROTEÍNA SE PLIEGA EN SU ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL, LA CUAL
A SU VEZ DETERMINA LA FUNCIÓN DE LA PROTEÍNA
La cadena de aminoácidos se encuentra parcialmente enrollada en regiones de estructura regular. A este plegado regular local se denomina ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estas regiones se pliegan a su vez formando una estructura compacta específica. Este nivel superior de plegado es la ESTRUCTURA TERCIARIA
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MIOGLOBINA
(153 aa)
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern.Addison Wesley 2002
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LAS PROTEÍNAS POSEEN 4 NIVELES DE ORGANIZACIÓN
ESTRUCTURAL:
PRIMARIA: Secuencia de aminoácidos. Enlaces covalentes (enlaces peptídicos y localización de puentes disulfuro)
SECUNDARIA: Plegado local (no incluye cadenas laterales)
TERCIARIA: Plegado global
CUATERNARIA: Asociación de cadenas
2 NIVELES ESTRUCTURALES ADICIONALES:
ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
DOMINIO
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ESTRUCTURAS SECUNDARIAS REGULARES
• Diferentes tipos de
hélices (Hélice ) Fi (θ) C-N = - 57º
Psi (ψ) C-C = - 47º
• Dos tipos de lámina
plegada (Lámina ) Fi (θ) C-N = - 119º, -139º
Psi (ψ) C-C = 113º, 135º
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
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DISPOSICIÓN EN HÉLICE-
• El esqueleto polipeptídico se encuentra enrollado alrededor del eje longitudinal de la molécula
• Los grupos R de los aminoácidos sobresalen hacia el exterior
• Es dextrógira
• Tiene 3,6 residuos/vuelta• Tiene 1,5 Amstrong (0,15 nm) entre vuelta y vuelta
“Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003
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ESTABILIZACIÓN DE LA HÉLICE-
• Enlaces de hidrógeno paralelos al eje: entre el O del carbonilo (C=O) y el H de la amida (NH) del 4º residuo hacia adelante de la hélice (n y n + 4) 3,613
• Interacciones entre cadenas lateralesEstabilizan:• Q+ próximas (3 residuos) a Q-
• Aminoácidos aromáticos próximos (3-4)• Aminoácidos pequeños ó sin carga (Ala, Leu)
Desestabilizan:• Grupos R voluminosos• Secuencias con densidad de carga del mismo signo• Prolina (es rara)
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“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern.Addison Wesley 2002
“Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
PUENTES DE HIDRÓGENO PARA UNA HÉLICE
PATRONES DE ENLACES DE HIDRÓGENO PARA 4 HÉLICES
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“Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003
Proteína principalmente en hélice
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DISPOSICIÓN EN LÁMINA PLEGADA U HOJA
El esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra extendido y dispuesto en zig-zag
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
FUERZAS QUE LA ESTABILIZAN
Puentes de hidrógeno intercatenarios entre cadenas distintas o regiones alejadas de una misma cadena que se pliega
Se establecen de forma perpendicular al eje de la cadena
Las cadenas implicadas forman una hoja o plano plegado como un acordeón
Los grupos R de los aminoácidos sobresalen de la estructura en direcciones opuestas, alternando arriba y abajo
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AMINOÁCIDOS QUE FAVORECEN LAS ESTRUCTURAS
Secuencias con restos poco voluminosos (Gly, Ala)
TIPOS DE LÁMINA
PARALELAS: las cadenas están en el mismo sentido
ANTIPARALELAS: las cadenas están en sentido inverso
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CODOS O GIROS
Se encuentran en lugares en que la cadena plipeptídica cambia bruscamente de dirección
Suelen conectar segmentos de hoja plegadaantiparalela, permitiendo la formación de hojas mediante inversión repetida de la cadena polipeptídica
Forma un giro cerrado (180º)
Participan 4 aminoácidos (el 1º y el 4º unidos por enlaces de hidrógeno)
Suelen contener Gly y Pro
Suelen encontrarse en la superficie de las proteínas